Олигопептиды

Олигопептид олиго- ( , , «несколько») — пептид состоящий из двух-двадцати аминокислот , включая дипептиды , трипептиды , тетрапептиды и другие полипептиды. Некоторые из основных классов встречающихся в природе олигопептидов включают аэругинозины , цианопептолины , микроцистины , микровиридины , микрогинины , анабаэнопептины и цикламиды . Микроцистины лучше всего изучены из-за их потенциального токсичного воздействия на питьевую воду. ^[1] Обзор некоторых олигопептидов показал, что самый большой класс — это цианопептолины (40,1%), за которыми следуют микроцистины (13,4%). ^[2]

Производство

Классы олигопептидов продуцируются нерибосомальными пептид- синтазами (NRPS), за исключением цикламидов и микровиридинов, которые синтезируются рибосомными путями. ^[3]

Примеры

Примеры олигопептидов включают: ^[4]

Аманитины — циклические пептиды, взятые из карпофоров нескольких разных видов грибов. Они являются мощными ингибиторами РНК-полимеразы у большинства видов эукариот, предотвращая выработку мРНК и синтез белка. Эти пептиды важны для изучения транскрипции. Альфа-аманитин — основной токсин вида Amanita phalloides , ядовитый при попадании в организм человека или животных.
Антиболь – олигопептид, вырабатываемый различными бактериями, который действует как ингибитор протеазы .
Церулетид – специфический декапептид, обнаруженный в коже Hyla caerulea , австралийской зеленой древесной лягушки . По действию и составу церулетид имеет много общего с холецистокинином . Стимулирует секрецию желудка, желчи и поджелудочной железы; и определенные гладкие мышцы . Он используется для индукции панкреатита на экспериментальных моделях животных.
Глутатион — трипептид, выполняющий множество функций в клетках. Он конъюгирует с лекарствами, делая их более растворимыми для выведения, является кофактором некоторых ферментов, участвует в перегруппировке дисульфидных связей белка и восстанавливает пероксиды.
Лейпептины — группа ацилированных олигопептидов, продуцируемых актиномицетами, которые действуют как ингибиторы протеазы. Известно, что они в различной степени ингибируют трипсин , плазмин , калликреины , папаин и катепсины .
Нетропсин — основной олигопептид, выделенный из Streptomyces netropsis . Он цитотоксичен, и его сильное специфическое связывание с АТ-областями ДНК полезно для генетических исследований.
Пепстатины - N -ацилированные олигопептиды, выделенные из культуральных фильтратов актиномицетов, которые действуют специфически, ингибируя кислые протеазы, такие как пепсин и ренин.
Пептид Т - N -( N -( N (2)-( N -( N -( N -( N - D -Аланил L -серил)- L -треонил)- L -треонил) L -треонил)- L - аспарагинил) -L -тирозил) L -треонин. октапептида Гомология последовательности с белком оболочки ВИЧ gp120. Он может быть полезен в качестве противовирусного средства при терапии СПИДа. Основная пентапептидная последовательность, TTNYT, состоящая из аминокислот 4–8 в пептиде Т, представляет собой последовательность оболочки ВИЧ, необходимую для прикрепления к рецептору CD4.
Фаллоидин - очень токсичный полипептид, выделенный главным образом из Amanita phalloides (Agaricaceae) или смертника; вызывает смертельное поражение печени, почек и ЦНС при отравлении грибами; используется при изучении повреждений печени.
Тепротид — искусственный нонапептид (Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro), который точно такой же, как пептид из яда змеи Bothrops jararaca. Он ингибирует кининазу II и ангиотензин I и был предложен в качестве антигипертензивного средства.
Тафцин - N (2)-((1-( N (2) -L -Треонил) -L -лизил) -L -пролил)-L - аргинин. Тетрапептид, вырабатываемый в селезенке путем ферментативного расщепления лейкофильного гамма-глобулина. Стимулирует фагоцитарную активность полиморфно-ядерных лейкоцитов крови и в частности нейтрофилов. Пептид расположен в Fd-фрагменте молекулы гамма-глобулина.

См. также

Ссылки

^ Мартин Велкер; Ханс фон Дёрен (2006). «Цианобактериальные пептиды – собственный комбинаторный биосинтез природы» . Обзоры микробиологии FEMS . 30 (4): 530–563. дои : 10.1111/j.1574-6976.2006.00022.x . ПМИД 16774586 .
^ Джордж Э. Члипала; Шуньянь Мо; Джимми Орджала (2011). «Хеморазнообразие пресноводных и наземных цианобактерий – источник для открытия лекарств» . Цели Curr по борьбе с наркотиками . 12 (11): 1654–73. дои : 10.2174/138945011798109455 . ПМЦ 3244969 . ПМИД 21561419 .
^ Рамси Ага; Самуэль Сирес; Ларс Вермер; Антонио Кесада (2013). «Ограниченная стабильность микроцистинов в олигопептидных композициях Microcystis aeruginosa (цианобактерии): значение для определения хемотипов» . Токсины . 5 (6): 1089–1104. дои : 10.3390/toxins5061089 . ПМЦ 3717771 . ПМИД 23744054 .
^ Аргос, Патрик. «Исследование олигопептидов, связывающих домены в третичных структурах белков, и возможных кандидатов на общее слияние генов» (PDF) . Европейская лаборатория молекулярной биологии. Архивировано из оригинала (PDF) 28 июля 2014 года . Проверено 28 июля 2014 г.

Внешние ссылки

Структурная биохимия/Белки/Аминокислоты (Викибуки)

[1] Мартин Велкер; Ханс фон Дёрен (2006). «Цианобактериальные пептиды – собственный комбинаторный биосинтез природы» . Обзоры микробиологии FEMS . 30 (4): 530–563. дои : 10.1111/j.1574-6976.2006.00022.x . ПМИД 16774586 .

[2] Джордж Э. Члипала; Шуньянь Мо; Джимми Орджала (2011). «Хеморазнообразие пресноводных и наземных цианобактерий – источник для открытия лекарств» . Цели Curr по борьбе с наркотиками . 12 (11): 1654–73. дои : 10.2174/138945011798109455 . ПМЦ 3244969 . ПМИД 21561419 .

[3] Рамси Ага; Самуэль Сирес; Ларс Вермер; Антонио Кесада (2013). «Ограниченная стабильность микроцистинов в олигопептидных композициях Microcystis aeruginosa (цианобактерии): значение для определения хемотипов» . Токсины . 5 (6): 1089–1104. дои : 10.3390/toxins5061089 . ПМЦ 3717771 . ПМИД 23744054 .

[4] Аргос, Патрик. «Исследование олигопептидов, связывающих домены в третичных структурах белков, и возможных кандидатов на общее слияние генов» (PDF) . Европейская лаборатория молекулярной биологии. Архивировано из оригинала (PDF) 28 июля 2014 года . Проверено 28 июля 2014 г.

[1]

[2]

[3]

[4]