Аденилил-сульфатредуктаза (тиоредоксин)

Аденилил-сульфатредуктаза (тиоредоксин)
Идентификаторы
ЕС №.	1.8.4.10
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
Джин Онтология	Друг / Quickgo
показывать Поиск PMC articles PubMed articles NCBI proteins

Аденилал-сульфатредуктаза (тиоредоксин) ( ЕС 1.8.4.10 )-это фермент , который катализирует химическую реакцию

Дисульфид ампер + сульфит + тиоредоксин $\rightleftharpoons$ 5'-Аденилальфат + Тиоредоксин

3 субстрата этого фермента являются аденозин-монофосфат , сульфит и дисульфид тиоредоксина , тогда как его два продукта - 5'-аденилсульфат и тиоредоксин .

Этот фермент относится к семейству оксидоредуктаз , в частности, те, которые действуют на группе доноров серы с дисульфидом в качестве акцептора.

Этот фермент также помогает в качестве регуляции света цикла Кальвина-Бенсона в системе ферредоксина-тиоредоксин в форме уменьшенного тиоредоксина. Аденилайл-сульфат тиоредоксин-редуктаза также использует тиоредоксин в качестве донора электрона в реакциях, связанных с синтезом белка. Обратите внимание, что это общий путь, и другие сходства изучаются в литературе, чтобы поддержать это. Фермент функционирует в реакциях, которые в конце стабилизируют тиолы в родственных связях, которые в конечном итоге образуют группу дитиола в качестве побочного продукта.

Номенклатура

Систематическим названием этого класса ферментов является AMP, сульфит: тиоредоксин-дисульфид оксидоредуктаза (аденозин-5'-фосфосульфат-образец). Этот фермент также называется тиоредоксин-зависимым 5'-аденилсульфатредуктазой.

Классификация

Этот фермент (аденилал-сульфатредуктаза) представляет собой оксидоредуктазу (класс 1) или, точнее, дисульфид (подкласс 1) дисульфид (подводной класс 4). Фермент несет серийный номер 10 в рамках системы именования ЕС. Основное отличие того, что эта конкретная аденилал-сульфатредуктаза от других заключается в том, что он использует тиоредоксин в качестве донора электрона вместо других доноров, таких как глутатион (см. Аденилал-сульфат редуктазу (глутатион) ). 

Структурные исследования

В конце 2011 года, согласно модельным обновлениям версий в банке данных белка, только одна структура для этого класса ферментов была решена в ПДБ с кодом вступления 2goy . Структура обычно носит тетрамерный характер с каждым мономерным, состоящим из нескольких спиральных β-листовых белков с α-спиральными белками на буксире. Структуру фермента можно просмотреть на странице PDB. 

Активный сайт

Активный сайт, как и его аналог из глутаредоксина, содержит один белок на основе цистеина, где тиоредоксин связывается во время донорства электронов. Это, включая большинство других аденилал-сульфат редуктазы, активная расщелина сайта образуется в центре структуры фермента и особенно глубоко, позволяющая более широкой площади внутренней поверхности для тиоредоксина или другого связывания субстрата, на любой данной субъединице белка тетрамера. Субстрат связывается на С-концевой стороне β-цепей в CLEF, опосредованном цистеинами. Там область несколько других частей синаптической расщелины, образованной между определенными петлями, такими как «петля P» и «Мотив LDTG», отмеченный в какой -то литературе с этими обозначениями, каждый из которых содержит цистеин номер 256, что важно в анализе инициированных APS хотя традиционно считается неупорядоченным в контексте структуры аденилальфат-редуктазы.

Виды распределение

Многие организмы используют этот фермент, в первую очередь растения, как упомянуто, и многие микроорганизмы, такие как кишечная палочка и грибковая растительная ризобия.

E. coli экспериментально обнаружено, что использует этот фермент с вариантами, связанными с остатками серина и цистеина, и по своей природе вовлечен в его собственное промежуточное соединение и его стабилизацию с повышением аденилалфат-редуктазы и тиоредоксина, продуцируемого P. aeruginosa .

Этот фермент также встречается в нескольких формах микобактерий и других грибов, в том числе, как уже упоминалось, ризобия. но некоторые, такие как Rhizobium meliloti Ризобия использует один и тот же путь , небольшого выбора аминокислот. 

Функция

Структура аденилалфат-редуктазы (тиоредоксин) экспериментально показано, что следует за системой открытого закрытия во время реакции при связывании субстрата с активным сайтом расщелины. Когда тиоредоксин обнаруживается ферментом, С-концевой хвост перемещается по активному участку и образует закрытое положение внутри самого фермента, что позволяет цистеинам, которые каталитически необходимы для движения и установления достаточного контакта с тиооредоксином. Это действие происходит только при связывании субстрата. Важно отметить, что дальнейшие исследования по -прежнему завершаются в конформационные сдвиги во время реакции восстановления при связывании тиоредоксина. Тем не менее, предполагается, что необходимы другие конформационные шаги для того, чтобы промежуточное соединение было завершено связывание с тиоредоксином. Эти основанные на фактических данных предположения рассматривают эволюцию других бактерий, которые могли реагировать с этим ферментом или другим метаболитом с течением времени.

В одноклеточных организмах, таких как микобактерии, одно использование этого фермента заключается в выработке определенных белков, в первую очередь типы, которые включают или приводят к возможным аминокислотным цистеину, а затем метионину.

Освободившиеся дисульфурические ионы, зависимые от аденила-сульфата, зависимые от аденила-сульфата, включены в молекулярную структуру протопротеинов в образовании вышеупомянутых аминокислот. В таких исследованиях, как один, опубликованный в журнале биологической химии, экспериментально наблюдал, что использование этого типа фермента и тиоредоксина в синтезе вышеупомянутых белков в микобактериях. Рабочий путь, который рассматривался в этом исследовании, использует тиоредоксин-зависимый аденилал-сульфат редуктазу катализирует превращение 5'-аденозинефосфосульфата в 5'-фосфосульфат. Затем 5'-фосфосульфат изменяется в 3'-фосфоаденозин 5'-фосфат и сульфит, аналогичный общему пути, который является результатом комбинированных продуктов, упомянутых в общей реакции аденилал-сульфат редуктазы, независимо от используемого донора электронов. Полученная сульфитная постреакция обычно используется в продукции цистеина/метионина в клетках, использующих этот фермент.

Дальнейшее чтение

• Abola AP, Willits MG, Wang RC, Long Sr (сентябрь 1999 г.). «Снижение аденозина-5'-фосфосульфата вместо 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата в биосинтезе цистеина с помощью ризобия Мелилоти и других членов семейства Rhizobiaceae» . Журнал бактериологии . 181 (17): 5280–5287. doi : 10.1128/jb.181.17.5280-5287.1999 . PMC   94033 . PMID   10464198 .
• Berndt C, Lillig CH, Wollenberg M, Bill E, Mansilla MC, De Mendoza D, et al. (Февраль 2004 г.). «Характеристика и реконструкция аденилалфат/фосфоаденилсульфат-ревлектазы 4FE-4S из Bacillus subtilis» . Журнал биологической химии . 279 (9): 7850–7855. doi : 10.1074/jbc.m309332200 . PMID   14627706 .
• Bick JA, Dennis JJ, Zylstra GJ, Nowack J, Leustek T (январь 2000 г.). «Идентификация нового класса из 5'-аденилсульфат (APS) редуктазы из бактерий-ассимиляции сульфат» . Журнал бактериологии . 182 (1): 135–142. doi : 10.1128/jb.182.1.135-142.2000 . PMC   94249 . PMID   10613872 .
• Chartron J, Carroll KS, Shiau C, Gao H, Leary JA, Bertozzi CR, Stout CD (ноябрь 2006 г.). «Распознавание субстрата, динамика белка и кластер железа-сульфур в Pseudomonas aeruginosa аденозин 5'-фосфосульфат редуктаза» . Журнал молекулярной биологии . 364 (2): 152–169. doi : 10.1016/j.jmb.2006.08.080 . PMC   1769331 . PMID   17010373 .
• Neumann S, Wynen A, Trüper Hg, Dahl C (март 2000 г.). «Характеристика локуса генов Cys из аллохромации виносум указывает на необычный путь ассимиляции сульфата». Молекулярная биология отчетов . 27 (1): 27–33. doi : 10.1023/a: 1007058421714 . PMID   10939523 . S2CID   6026693 .
• Скотт К.М., Уильямс Дж., Портер С.М., Рассел С., Хармер Т.Л., Пол Дж. Х. и др. (Август 2018). «Геномы вездесущих морских и гипер -гидрогеновибрио, тиомикрабдус и тиомикроспира Spp. Кодируют разнообразие механизмов для поддержания хемолитоатрофии в гетерогенных условиях». Экологическая микробиология . 20 (8): 2686–2708. doi : 10.1111/1462-2920.14090 . HDL : 10026.1/11090 . PMID   29521452 . S2CID   4627895 .
• Ким С.К., Рахман А., Мейсон Дж.Т., Хирасава М., Коновер Р.К., Джонсон М.К. и др. (Декабрь 2005 г.). «Взаимодействие 5'-аденилсульфатредуктазы из Pseudomonas aeruginosa с ее субстратами». Biochimica et Biophysica Acta . 1710 (2–3): 103–112. doi : 10.1016/j.bbabio.2005.09.004 . PMID   16289027 .
• Taiz L, Zaiger E (2010). Физиологические растения (5 -е изд.). Сандерленд, Массачусетс: Связанные синалы. стр. 200–364. ISBN  978-0-87893-866-7 .
• Уильямс С.Дж., Сенаратне Р.Х., Моугус Д.Д., Райли Л.В., Бертоцци Кр (сентябрь 2002 г.). «5'-Аденозинефосфосульфат лежит в метаболической ветвей в микобактериях» . Журнал биологической химии . 277 (36): 32606–32615. doi : 10.1074/jbc.m204613200 . PMID   12072441 .