Уромодулин

ПРОТИВ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4WRN
Идентификаторы
Псевдонимы	UMOD , ADMCKD2, FJHN, HNFJ, HNFJ1, MCKD2, THGP, THP, уромодулин, ADTKD1
Внешние идентификаторы	Опустить : 191845 ; МГИ : 102674 ; Гомологен : 2522 ; GeneCards : UMOD ; ОМА : UMOD — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 16 (human)
End	20,356,301 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	119,078,505 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	renal medulla; ; kidney tubule; ; metanephric glomerulus; ; body of pancreas; ; human kidney; ; epithelium of colon; ; urethra; ; gallbladder; ; bone marrow cells; ; body of stomach;
	Top expressed in
	human kidney; ; right kidney; ; distal tubule; ; Ascending limb of loop of Henle; ; thick ascending limb of loop of Henle; ; thin ascending limb of loop of Henle; ; Convoluted tubule; ; distal convoluted tubule; ; proximal tubule; ; primary visual cortex;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	calcium ion binding; IgG binding;
Cellular component	cell projection; spindle pole; membrane; plasma membrane; extracellular region; basolateral plasma membrane; apical plasma membrane; ciliary membrane; anchored component of membrane; extracellular exosome; extrinsic component of membrane; Golgi lumen; cilium;
Biological process	leukocyte cell-cell adhesion; chemical homeostasis; heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules; excretion; metanephric distal convoluted tubule development; metanephric ascending thin limb development; cellular defense response; neutrophil migration; metanephric thick ascending limb development; negative regulation of cell population proliferation; protein N-linked glycosylation via asparagine; ion homeostasis;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	7369
	22242
	ENSG00000169344
	ENSMUSG00000030963
	P07911
	Q91X17
showНМ_001008389 ; НМ_001278614 ; НМ_003361 ; НМ_001378232 ; НМ_001378233 ;
	NM_001378234; NM_001378235; NM_001378237
	НМ_001278605 ; НМ_009470
showНП_001008390 ; НП_001265543 ; НП_003352 ; НП_001365161 ; НП_001365162 ;
	NP_001365163; NP_001365164; NP_001365166
	НП_001265534 ; НП_033496
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Уромодулин ( UMOD ), также известный как белок Тамма-Хорсфолла ( THP ), представляет собой домен, подобный zona pellucida, , содержащий гликопротеин который у людей кодируется UMOD геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Уромодулин является наиболее распространенным белком, выделяемым в обычную мочу . ^{[ 7 ]}

Ген

Ген UMOD человека расположен на 16 хромосоме . Хотя для этого гена может существовать несколько вариантов транскрипта, на сегодняшний день описана полноразмерная природа только двух из них. Эти два представляют собой основные варианты этого гена и кодируют одну и ту же изоформу. ^{[ 6 ]}

Белок

THP представляет собой , заякоренный в GPI гликопротеин . Он не выделяется из плазмы крови , а вырабатывается толстым восходящим коленом петли Генле почки млекопитающих . Хотя мономерная молекула имеет молекулярную массу около 85 кДа , физиологически она присутствует в моче в виде крупных агрегатов размером до нескольких миллионов Да . ^{[ 7 ]} Когда этот белок концентрируется при низком pH, он образует гель. Уромодулин представляет собой наиболее распространенный белок в нормальной моче человека (результаты основаны на определениях MSMS). ^{[ 8 ]} Это матрица мочевых цилиндров, образующаяся из секрета клеток почечных канальцев.

Структура

Уромодулин состоит из домена EGF (EGF I); два кальцийсвязывающих домена EGF (EGF II, III); богатый цистеином модуль-приманка , состоящий из β-шпильки и домена D10C (ранее обозначаемого как D8C); четвертый домен EGF; и С-концевой двудольный модуль, подобный Zona pellucida (ZP), состоящий из доменов ZP-N и ZP-C, разделенных междоменным линкером. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]} Домен ZP полимеризуется в нити, ^{[ 11 ]} с выступающими плечами, которые соответствуют доменам EGF I-III и модулю-ловушке. ^{[ 10 ]}^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}

Функция

Экскреция уромодулина с мочой следует за протеолитическим расщеплением эктодомена его гликофосфатидилинозитол - заякоренного аналога, который расположен на поверхности люминальных клеток петли Генле . Уромодулин может действовать как конститутивный ингибитор кристаллизации кальция в почечной жидкости. Экскреция уромодулина с мочой может обеспечить защиту от инфекций мочевыводящих путей, вызванных уропатогенными бактериями. ^{[ 6 ]}

Функция THP недостаточно изучена. Исследования на мышах с дефицитом THP показали, что THP может играть роль в регуляторной физиологии и фактически участвовать в функции транспортера. ^{[ 15 ]} Роль в связывании и секвестрации бактерий подтверждается исследованиями, показывающими, что Escherichia coli , которая экспрессирует MS (чувствительные к маннозе) пили или фимбрии (также фимбрии , от латинского слова «бахрома»), может захватываться белком Тамма-Хорсфолла через его маннозу. -содержащие боковые цепи. ^{[ 7 ]} THP также может играть важную роль в защите почек от повреждения путем подавления воспаления. ^{[ 16 ]}

Клиническое значение

Уропонтин, нефрокальцин и уромодулин (этот белок) — три известных гликопротеина мочи, которые влияют на образование кальцийсодержащих камней в почках или конкрементов. Белок Тамма-Хорсфолла является частью матрикса почечных камней, но его роль в образовании камней в почках остается дискуссионной. Однако было обнаружено, что снижение уровня Тамма-Хорсфолла в моче является хорошим индикатором наличия камней в почках. ^{[ 7 ]}

Дефекты этого гена связаны с аутосомно-доминантными заболеваниями почек — медуллярной кистозной болезнью почек-2 (MCKD2) и аутосомно-доминантной тубулоинтерстициальной болезнью почек (ADTKD) (ранее — семейной ювенильной гиперурикемической нефропатией (FJHN)). Эти расстройства характеризуются ювенильным началом гиперурикемии , подагры и прогрессирующей почечной недостаточностью. ^{[ 6 ]}

Антитела к белку Тамма-Хорсфолла наблюдались при различных формах нефрита (например, при балканской нефропатии ), однако остается неясным, имеют ли эти данные какую-либо патофизиологическую значимость. ^{[ 17 ]}

Другое заболевание, связанное с мутациями в этом гене, — это уромодулин-ассоциированная болезнь почек (UKD), редкое аутосомно-доминантное прогрессирующее заболевание почек.

При множественной миеломе в дистальных извитых канальцах и собирательных трубочках почек часто обнаруживаются белки, в основном состоящие из легкой цепи иммуноглобулина, известной как белок Бенс-Джонса , но часто также содержащие белок Тамма-Хорсфолла. ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]} Это известно как миеломная кастовая нефропатия .

История

Гликопротеин был впервые выделен в 1950 году Игорем Таммом и Фрэнком Хорсфоллом из мочи здоровых людей. ^{[ 20 ]} Позже он был обнаружен в моче всех исследованных млекопитающих.

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000169344 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030963 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Жанпьер С., Уитмор С.А., Оструй Э., Коэн-Сэлмон М., Каллен Д.Ф., Джуньен С. (март 1993 г.). «Хромосомное присвоение гена уромодулина (UMOD) 16p13.11». Цитогенетика и клеточная генетика . 62 (4): 185–7. дои : 10.1159/000133470 . ПМИД 8382593 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д «Ген Энтреза: уромодулин UMOD (уромукоид, гликопротеин Тамма – Хорсфолла)» .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Лау В.Х., Леонг В.С., Исмаил З., Гам Л.Х. (август 2008 г.). «Квалификация и применение ИФА для определения белка Тамма Хорсфолла (THP) в моче человека и его использование для скрининга почечнокаменной болезни» . Международный журнал биологических наук . 4 (4): 215–22. дои : 10.7150/ijbs.4.215 . ПМК 2500153 . ПМИД 18695745 .
^ Нагарадж Н., Манн М. (февраль 2011 г.). «Количественный анализ внутри- и межиндивидуальной изменчивости нормального протеома мочи». Журнал исследований протеома . 10 (2): 637–45. дои : 10.1021/pr100835s . ПМИД 21126025 .
^ Бохове М., Нисимура К., Брунати М., Хан Л., де Санктис Д., Рампольди Л., Йовин Л. (2016). «Структурированный междоменный линкер управляет самополимеризацией уромодулина человека» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 113 (6): 1552–1557. Бибкод : 2016PNAS..113.1552B . дои : 10.1073/pnas.1519803113 . ПМЦ 4760807 . ПМИД 26811476 . PDB : 4WRN
^ Jump up to: ^а ^б Ссиапанава А, Сюй С, Нишио С, Хан Л, Ямакава Н, Каррони М, Туньясувунакул К, Джампер Дж, де Санктис Д, Ву Б, Джовин Л (2022). «Структура ложного модуля человеческого гликопротеина 2 и уромодулина и его взаимодействие с бактериальным адгезином FimH» . Нат. Структура. Мол. Биол . 29 (3): 190–193. дои : 10.1038/s41594-022-00729-3 . ПМЦ 8930769 . ПМИД 35273390 . ПДБ : 7PFP , 7Q3N
^ Джовин Л., Ци Х., Уильямс З., Личер Э., де Санктис Д., Вассарман П.М. (2002). «Домен ZP представляет собой консервативный модуль полимеризации внеклеточных белков». Нат. Клеточная Биол . 4 (6): 457–461. дои : 10.1038/ncb802 . ПМИД 12021773 . S2CID 11575790 .
^ Ссиапанава А, Сюй С, Брунати М, Самора-Кабальеро С, Шеффер С, Бохове М, Хан Л, Хеберт Х, Каррони М, Ясумасу С, Рампольди Л, Ву Б, Джовин Л (2020). «Крио-ЭМ структура нативного человеческого уромодулина, полимера модуля zona pellucida» . Я ЕСМЬ Дж . 39 (24): e106807. дои : 10.15252/embj.2020106807 . ПМЦ 7737619 . ПМИД 33196145 . bioRxiv 10.1101/2020.05.28.119206 PDB : 6TQK , 6TQL
^ Вайс Г.Л., Станисич Дж.Дж., Зауэр М.М., Лин К.В., Эрас Дж., Зила Д.С., Трюк Дж., Девюйст О., Эби М., Пильхофер М., Глокшубер Р. (2020). «Архитектура и функция нитей уромодулина человека при инфекциях мочевыводящих путей» . Наука . 369 (6506). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: 1005–1010. дои : 10.1126/science.aaz9866 . hdl : 20.500.11850/438598 . ПМИД 32616672 . S2CID 220328267 .
^ Станисич Дж.Дж., Зила Д.С., Афанасьев П., Сюй Дж., Кипп А., Олингер Э., Девюйст О., Пильхофер М., Берингер Д., Глокшубер Р. (2020). «Крио-ЭМ структура ядра нити уромодулина человека обнаруживает уникальный механизм сборки» . электронная жизнь . 9 : е60265. дои : 10.7554/eLife.60265 . ПМЦ 7486124 . ПМИД 32815518 . ПДБ : 6ЗС5 , 6ЗЯ
^ Бахманн С., Мутиг К., Бейтс Дж., Велкер П., Гейст Б., Гросс В. и др. (март 2005 г.). «Почечные эффекты дефицита белка Тамма-Хорсфолла (уромодулина) у мышей». Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 288 (3): F559-67. дои : 10.1152/ajprenal.00143.2004 . ПМИД 15522986 . S2CID 33703271 .
^ Эль-Ачкар Т.М., Ву XR, Раухман М., Маккракен Р., Кифер С., Дагер ПК (август 2008 г.). «Белок Тамма-Хорсфолла защищает почку от ишемического повреждения, уменьшая воспаление и изменяя экспрессию TLR4» . Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 295 (2): F534-44. дои : 10.1152/ajprenal.00083.2008 . ПМК 5504389 . ПМИД 18495803 .
^ Визьяк А., Трнацевич С., Ферлуга Д., Халилбасич А. (ноябрь 1991 г.). «Функция почек, экскреция белка и патология балканской эндемической нефропатии. IV. Иммуногистология». Почки Интернешнл . 34 : С68-74. ПМИД 1762338 .
^ Аббас А.К., Гербер Р., Митчелл Р.С., Кумар В., Фаусто Н. (2006). Карманный компаньон к книге «Патологические основы болезней Роббинса и Котрана» (7-е изд.). Филадельфия, Пенсильвания: Сондерс, Эльзевир. стр. 353 . ISBN 0-7216-0265-7 .
^ Астер Джей Си (2007). «Кроветворная и лимфоидная системы». В Кумар В., Аббас А.К., Фаусо Н., Митчелл Р. (ред.). Основной патолог Роббинса (8-е изд.). Филадельфия, Пенсильвания: Сондерс/Эльзевир. п. 455. ИСБН 978-1-4160-2973-1 .
^ Тамм I, Хорсфолл, Флорида (январь 1952 г.). «Мукопротеин, полученный из мочи человека, который реагирует с вирусами гриппа, эпидемического паротита и болезни Ньюкасла» . Журнал экспериментальной медицины . 95 (1): 71–97. дои : 10.1084/jem.95.1.71 . ПМК 2212053 . ПМИД 14907962 .

Дальнейшее чтение

Сколари Ф., Виола Б.Ф., Гиггери Г.М., Кариди Дж., Аморосо А., Рампольди Л., Казари Дж. (2003). «На пути к идентификации (а) гена (ов) аутосомно-доминантной медуллярной кистозной болезни почек». Журнал нефрологии . 16 (3): 321–8. ПМИД 12832729 .
Риндлер М.Дж., Найк С.С., Ли Н., Хупс Т.К., Перальди М.Н. (декабрь 1990 г.). «Уромодулин (гликопротеин Тамма-Хорсфолла/уромукоид) представляет собой мембранный белок, связанный с фосфатидилинозитолом» . Журнал биологической химии . 265 (34): 20784–9. дои : 10.1016/S0021-9258(17)45284-7 . ПМИД 2249987 .
Мачмор А.В., Декер Дж.М. (август 1985 г.). «Уромодулин: уникальный иммуносупрессивный гликопротеин массой 85 килодальтон, выделенный из мочи беременных женщин» . Наука . 229 (4712): 479–81. Бибкод : 1985Sci...229..479M . дои : 10.1126/science.2409603 . ПМИД 2409603 .
Пенника Д., Кор В.Дж., Куанг В.Дж., Глейстер Д., Аггарвал Б.Б., Чен Э.Ю., Гёддел Д.В. (апрель 1987 г.). «Идентификация человеческого уромодулина как мочевого гликопротеина Тамма-Хорсфолла». Наука . 236 (4797): 83–8. Бибкод : 1987Sci...236...83P . дои : 10.1126/science.3453112 . ПМИД 3453112 .
Хессион С., Декер Дж.М., Шерблом А.П., Кумар С., Юэ К.С., Матталиано Р.Дж. и др. (сентябрь 1987 г.). «Уромодулин (гликопротеин Тамма-Хорсфолла): почечный лиганд лимфокинов». Наука . 237 (4821): 1479–84. Бибкод : 1987Sci...237.1479H . дои : 10.1126/science.3498215 . ПМИД 3498215 .
Прасадан К., Бейтс Дж., Бэджетт А., Делл М., Сукхатме В., Ю Х., Кумар С. (февраль 1995 г.). «Нуклеотидная последовательность и пептидные мотивы мышиного уромодулина (белок Тамма-Хорсфолла) - наиболее распространенного белка в моче млекопитающих». Биохимия и биофизика Acta (BBA) - Структура и экспрессия генов . 1260 (3): 328–32. дои : 10.1016/0167-4781(94) 00240-4 ПМИД 7873609 .
Хуан ЗК, Кирк К.А., Коннелли К.Г., Сандерс П.В. (декабрь 1993 г.). «Белки Бенс-Джонса связываются с общим пептидным сегментом гликопротеина Тамма-Хорсфолла, способствуя гетеротипической агрегации» . Журнал клинических исследований . 92 (6): 2975–83. дои : 10.1172/JCI116920 . ПМЦ 288501 . ПМИД 8254051 .
Роудс, округ Колумбия, Хинсман Э.Дж., Роудс Дж.А. (ноябрь 1993 г.). «Гликопротеин Тамма-Хорсфолла связывает IgG с высоким сродством» . Почки Интернешнл . 44 (5): 1014–21. дои : 10.1038/ki.1993.343 . ПМИД 8264130 .
Фукусима К., Ватанабэ Х., Такео К., Номура М., Асахи Т., Ямасита К. (июль 1993 г.). «Структура N-связанной сахарной цепи рекомбинантного лимфотоксина человека, продуцируемого клетками CHO: функциональная роль углеводов в отношении его лектиноподобного характера и скорости выведения». Архив биохимии и биофизики . 304 (1): 144–53. дои : 10.1006/abbi.1993.1332 . ПМИД 8323280 .
Томас Д.Б., Дэвис М., Питерс-младший, Уильямс Дж.Д. (август 1993 г.). «Белок Тамма Хорсфолла связывается с одним классом специфичных для углеводов рецепторов на нейтрофилах человека» . Почки Интернешнл . 44 (2): 423–9. дои : 10.1038/ki.1993.260 . ПМИД 8397318 .
Бэджетт А., Кумар С. (1999). «Филогения белка Тамма-Хорсфолла». Международная урология . 61 (2): 72–5. дои : 10.1159/000030292 . ПМИД 9873244 . S2CID 23027802 .
ван Ройен Дж. Дж., Воскамп А. Ф., Камерлинг Дж. П., Влигентхарт Дж. Ф. (январь 1999 г.). «Сайты гликозилирования и сайт-специфическое гликозилирование в гликопротеине Тамма-Хорсфолла человека» . Гликобиология . 9 (1): 21–30. дои : 10.1093/гликоб/9.1.21 . ПМИД 9884403 .
Сколари Ф., Пуззер Д., Аморосо А., Кариди Дж., Гиггери Г.М., Майорка Р. и др. (июнь 1999 г.). «Идентификация нового локуса медуллярной кистозной болезни на хромосоме 16p12» . Американский журнал генетики человека . 64 (6): 1655–60. дои : 10.1086/302414 . ПМК 1377908 . ПМИД 10330352 .
Каматани Н., Моритани М., Яманака Х., Такеучи Ф., Хосоя Т., Итакура М. (апрель 2000 г.). «Локализация гена семейной ювенильной гиперурикемической нефропатии, вызывающей подагру недоэкскреторного типа, на 16p12 с помощью полногеномного анализа сцепления большой семьи» (PDF) . Артрит и ревматизм . 43 (4): 925–9. CiteSeerX 10.1.1.542.8350 . doi : 10.1002/1529-0131(200004)43:4<925::AID-ANR26>3.0.CO;2-B . ПМИД 10765940 .
Пирулли Д., Пуззер Д., Де Фуско М., Кровелла С., Аморосо А., Сколари Ф. и др. (2002). «Молекулярный анализ генов уромодулина и SAH, позиционных кандидатов на аутосомно-доминантную медуллярную кистозную болезнь почек, связанную с 16p12». Журнал нефрологии . 14 (5): 392–6. ПМИД 11730273 .
Меноцци Ф.Д., Дебри А.С., Тиссье Дж.П., Лохт С., Пете К., Рэйз Д. (апрель 2002 г.). «Взаимодействие гликопротеина Тамма-Хорсфолла человека с токсином Bordetella pertussis» . Микробиология . 148 (Часть 4): 1193–1201. дои : 10.1099/00221287-148-4-1193 . ПМИД 11932463 .
Збиковска Х.М., Сухарева Н., Бехнам Р., Любон Х., Хаммонд Д., Сухарев С. (июль 2002 г.). «Промотор уромодулина направляет высокий уровень экспрессии биологически активного альфа1-антитрипсина человека в мочу мыши» . Биохимический журнал . 365 (Часть 1): 7–11. дои : 10.1042/BJ20020643 . ПМЦ 1222653 . ПМИД 11982485 .
Харт Т.К., Горри М.К., Харт П.С., Вудард А.С., Шихаби З., Сандху Дж. и др. (декабрь 2002 г.). «Мутации гена UMOD ответственны за медуллярную кистозную болезнь почек 2 и семейную ювенильную гиперурикемическую нефропатию» . Журнал медицинской генетики . 39 (12): 882–92. дои : 10.1136/jmg.39.12.882 . ПМК 1757206 . ПМИД 12471200 .

Внешние ссылки

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000169344 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030963 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8382593-5] Жанпьер С., Уитмор С.А., Оструй Э., Коэн-Сэлмон М., Каллен Д.Ф., Джуньен С. (март 1993 г.). «Хромосомное присвоение гена уромодулина (UMOD) 16p13.11». Цитогенетика и клеточная генетика . 62 (4): 185–7. дои : 10.1159/000133470 . ПМИД 8382593 .

[entrez-6] Jump up to: ^а ^б ^с ^д «Ген Энтреза: уромодулин UMOD (уромукоид, гликопротеин Тамма – Хорсфолла)» .

[Lau_2008-7] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Лау В.Х., Леонг В.С., Исмаил З., Гам Л.Х. (август 2008 г.). «Квалификация и применение ИФА для определения белка Тамма Хорсфолла (THP) в моче человека и его использование для скрининга почечнокаменной болезни» . Международный журнал биологических наук . 4 (4): 215–22. дои : 10.7150/ijbs.4.215 . ПМК 2500153 . ПМИД 18695745 .

[Nagaraj_Mann_2011-8] Нагарадж Н., Манн М. (февраль 2011 г.). «Количественный анализ внутри- и межиндивидуальной изменчивости нормального протеома мочи». Журнал исследований протеома . 10 (2): 637–45. дои : 10.1021/pr100835s . ПМИД 21126025 .

[pmid26811476-9] Бохове М., Нисимура К., Брунати М., Хан Л., де Санктис Д., Рампольди Л., Йовин Л. (2016). «Структурированный междоменный линкер управляет самополимеризацией уромодулина человека» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 113 (6): 1552–1557. Бибкод : 2016PNAS..113.1552B . дои : 10.1073/pnas.1519803113 . ПМЦ 4760807 . ПМИД 26811476 . PDB : 4WRN

[pmid35273390-10] Jump up to: ^а ^б Ссиапанава А, Сюй С, Нишио С, Хан Л, Ямакава Н, Каррони М, Туньясувунакул К, Джампер Дж, де Санктис Д, Ву Б, Джовин Л (2022). «Структура ложного модуля человеческого гликопротеина 2 и уромодулина и его взаимодействие с бактериальным адгезином FimH» . Нат. Структура. Мол. Биол . 29 (3): 190–193. дои : 10.1038/s41594-022-00729-3 . ПМЦ 8930769 . ПМИД 35273390 . ПДБ : 7PFP , 7Q3N

[pmid12021773-11] Джовин Л., Ци Х., Уильямс З., Личер Э., де Санктис Д., Вассарман П.М. (2002). «Домен ZP представляет собой консервативный модуль полимеризации внеклеточных белков». Нат. Клеточная Биол . 4 (6): 457–461. дои : 10.1038/ncb802 . ПМИД 12021773 . S2CID 11575790 .

[pmid33196145-12] Ссиапанава А, Сюй С, Брунати М, Самора-Кабальеро С, Шеффер С, Бохове М, Хан Л, Хеберт Х, Каррони М, Ясумасу С, Рампольди Л, Ву Б, Джовин Л (2020). «Крио-ЭМ структура нативного человеческого уромодулина, полимера модуля zona pellucida» . Я ЕСМЬ Дж . 39 (24): e106807. дои : 10.15252/embj.2020106807 . ПМЦ 7737619 . ПМИД 33196145 . bioRxiv 10.1101/2020.05.28.119206 PDB : 6TQK , 6TQL

[pmid32616672-13] Вайс Г.Л., Станисич Дж.Дж., Зауэр М.М., Лин К.В., Эрас Дж., Зила Д.С., Трюк Дж., Девюйст О., Эби М., Пильхофер М., Глокшубер Р. (2020). «Архитектура и функция нитей уромодулина человека при инфекциях мочевыводящих путей» . Наука . 369 (6506). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: 1005–1010. дои : 10.1126/science.aaz9866 . hdl : 20.500.11850/438598 . ПМИД 32616672 . S2CID 220328267 .

[pmid32815518-14] Станисич Дж.Дж., Зила Д.С., Афанасьев П., Сюй Дж., Кипп А., Олингер Э., Девюйст О., Пильхофер М., Берингер Д., Глокшубер Р. (2020). «Крио-ЭМ структура ядра нити уромодулина человека обнаруживает уникальный механизм сборки» . электронная жизнь . 9 : е60265. дои : 10.7554/eLife.60265 . ПМЦ 7486124 . ПМИД 32815518 . ПДБ : 6ЗС5 , 6ЗЯ

[pmid15522986-15] Бахманн С., Мутиг К., Бейтс Дж., Велкер П., Гейст Б., Гросс В. и др. (март 2005 г.). «Почечные эффекты дефицита белка Тамма-Хорсфолла (уромодулина) у мышей». Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 288 (3): F559-67. дои : 10.1152/ajprenal.00143.2004 . ПМИД 15522986 . S2CID 33703271 .

[16] Эль-Ачкар Т.М., Ву XR, Раухман М., Маккракен Р., Кифер С., Дагер ПК (август 2008 г.). «Белок Тамма-Хорсфолла защищает почку от ишемического повреждения, уменьшая воспаление и изменяя экспрессию TLR4» . Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 295 (2): F534-44. дои : 10.1152/ajprenal.00083.2008 . ПМК 5504389 . ПМИД 18495803 .

[pmid1762338-17] Визьяк А., Трнацевич С., Ферлуга Д., Халилбасич А. (ноябрь 1991 г.). «Функция почек, экскреция белка и патология балканской эндемической нефропатии. IV. Иммуногистология». Почки Интернешнл . 34 : С68-74. ПМИД 1762338 .

[isbn0-7216-0265-7-18] Аббас А.К., Гербер Р., Митчелл Р.С., Кумар В., Фаусто Н. (2006). Карманный компаньон к книге «Патологические основы болезней Роббинса и Котрана» (7-е изд.). Филадельфия, Пенсильвания: Сондерс, Эльзевир. стр. 353 . ISBN 0-7216-0265-7 .

[Robbins-19] Астер Джей Си (2007). «Кроветворная и лимфоидная системы». В Кумар В., Аббас А.К., Фаусо Н., Митчелл Р. (ред.). Основной патолог Роббинса (8-е изд.). Филадельфия, Пенсильвания: Сондерс/Эльзевир. п. 455. ИСБН 978-1-4160-2973-1 .

[pmid14907962-20] Тамм I, Хорсфолл, Флорида (январь 1952 г.). «Мукопротеин, полученный из мочи человека, который реагирует с вирусами гриппа, эпидемического паротита и болезни Ньюкасла» . Журнал экспериментальной медицины . 95 (1): 71–97. дои : 10.1084/jem.95.1.71 . ПМК 2212053 . ПМИД 14907962 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]