Полипоропепы

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Полипоропепы
Полипоропепы
Идентификаторы
ЕС №.	3.4.23.29
CAS №.	61573-73-7
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Полипоропепсин ( EC 3.4.23.29 , полипорусная аспаратическая протеиназа , аспартическая протеиназа Irpex Lacteus , Irpex lacteus carbosyl -протеиназа B ) является ферментом . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]} Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

Активность свертывания молока, широкая специфичность, но не может расщеплять LEU ¹⁵-Tyr или Tyr ¹⁶-Ле цепи инсулина B

Этот фермент изолирован из базидиомицета -полипора Tulipiferae .

Ссылки

^ Kobayashi H, Kusakabe I, Murakami K (1983). «Субстратная специфичность карбоксильной протеиназы из irpex lacteus » . Сельскохозяйственный Биол. Химический 47 (8): 1921–1923. doi : 10.1271/bbb1961.47.1921 .
^ Kobayashi H, Sekibata S, Shibuya H, Yoshida S, Kusakabe I, Murakami K (1989). «Клонирование и анализ последовательности кДНК для аспартической протеиназы Irpex Lacteus » . Сельскохозяйственный Биол. Химический 53 (7): 1927–1933. doi : 10.1271/bbb1961.53.1927 .

Внешние ссылки

Полипоропепсин в Национальной библиотеке медицинской библиотеки Медицинской библиотеки США (Mesh)

[1] Kobayashi H, Kusakabe I, Murakami K (1983). «Субстратная специфичность карбоксильной протеиназы из irpex lacteus » . Сельскохозяйственный Биол. Химический 47 (8): 1921–1923. doi : 10.1271/bbb1961.47.1921 .

[2] Kobayashi H, Sekibata S, Shibuya H, Yoshida S, Kusakabe I, Murakami K (1989). «Клонирование и анализ последовательности кДНК для аспартической протеиназы Irpex Lacteus » . Сельскохозяйственный Биол. Химический 53 (7): 1927–1933. doi : 10.1271/bbb1961.53.1927 .

[ 1 ]

[ 2 ]

v Т и Протеазы : аспартатные протеазы ( ЕС 3.4.23 )
Vertebrate	Pepsin Chymosin Renin Signal peptide peptidase Beta secretase 1 2
Pathogenic	Plasmepsin HIV-1 protease
Plant	Nepenthesin
Cathepsin	D E

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)