✖


Jump to content

Бутирил-КоА

Бутирил-КоА
Стереоскелетная формула тетрадепротонированного бутирил-КоА ({[(2R,3S,4R,5R)-5-ил,-2-мет,-4-гидрокси,-3-ил]})
Имена
Название ИЮПАК
3'- O -Фосфоноаденозин 5'-{[(2R , 3S , 4R , 5R ) -5-(6-амино- 9H- пурин-9-ил)-4-гидрокси-3-(фосфоноокси )оксолан-2-ил]метил} O 3 -{(3 R )-4-[(3-{[2-(бутаноилсульфанил)этил]амино}-3-оксопропил)амино]-3-гидрокси-2,2-диметил-4-оксобутилдигидрофосфат}
Систематическое название ИЮПАК
ТО 1 -{[(2R , 3S , 4R , 5R ) -5-(6-Амино-9Н- пурин -9-ил)-4-гидрокси-3-(фосфоноокси)оксолан-2-ил]метил } О 3 -{(3 R )-4-[(3-{[2-(бутаноилсульфанил)этил]амино}-3-оксопропил)амино]-3-гидрокси-2,2-диметил-4-оксобутил}дигидрофосфат
Идентификаторы
3D model ( JSmol )
3DMeet
КЭБ
ХимическийПаук
  • 260  проверятьИ
  • 388318 {[(2R , 3S , 4R , 5R ) -5-ил,-2-мет,-4-гидрокси,-3-ил]}  проверятьИ
  • 5292369 {[(2 R ,3 R ,5 R )-5-ил,-2-({[{[(3 S )-3-гидрокси]-окс}-фосф]-окс}-мет),-3 -ил]}  проверятьИ
КЕГГ
МеШ бутирил-кофермент+А
  • 265
  • 25201345   {[(2 R ,5 R )-5-ил,-2-({[{[(3 R )-3-гидрокси]-окс}-фосф]-окс}-мет),-3-ил] }
  • 439173   {[(2 R ,3 S ,4 R ,5 R )-5-ил, -2-мет, -4-гидрокси, -3-ил]}
  • 46907881   {[(2 R ,3 R ,5 R )-5-ил,-2-({[{[(3 R )-3-гидрокси]-окс}-фосф]-окс}-мет),-3 -ил]}
  • 6917112   {[(2 R ,3 R ,5 R )-5-ил,-2-({[{[(3 S )-3-гидрокси]-окс}-фосф]-окс}-мет),-3 -ил]}
Характеристики
С 25 Ч 42 Н 7 О 17 П 3 С
Молярная масса 837.62  g·mol −1
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).

Бутирил-КоА (или бутирил-кофермент А, бутаноил-КоА ) представляет собой органическое кофермент А -содержащее производное масляной кислоты . [ 1 ] Это натуральный продукт, присутствующий во многих биологических путях, таких как метаболизм жирных кислот ( деградация и удлинение ), ферментация и деградация 4-аминобутаноата (ГАМК). В основном он участвует в качестве промежуточного продукта, предшественника и преобразования кротонил-КоА. [ 2 ] Это взаимное превращение опосредуется бутирил-КоА-дегидрогеназой.

Судя по окислительно-восстановительным данным, бутирил-КоА-дегидрогеназа практически не проявляет активности при pH выше 7,0. Это важно, поскольку потенциал средней точки фермента находится при pH 7,0 и 25 ° C. Следовательно, изменения выше этого значения будут денатурировать фермент. [ 3 ]

В толстой кишке человека бутират помогает снабжать энергией эпителий кишечника и регулировать клеточные реакции. [ 4 ]

Бутирил-КоА имеет очень высокую расчетную потенциальную энергию Гиббса, -462,53937 ккал/моль, запасенную в связи с КоА. [ 5 ]

Реакция

[ редактировать ]

Метаболизм жирных кислот

[ редактировать ]

Бутирил-КоА взаимно превращается в 3-оксогексаноил-КоА и обратно под действием ацетил-КоА-ацетилтрансферазы (или тиолазы ). [ 6 ] С точки зрения органической химии, реакция обратна конденсации Кляйзена . [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ] Впоследствии бутирил-КоА превращается в кротонил-КоА. Превращение катализируется флавопротеином переноса электронов 2,3-оксидоредуктазой. [ 13 ] Этот фермент имеет множество синонимов, ортологичных друг другу, в том числе бутирил-КоА-дегидрогеназа, [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] ацил-КоА дегидрогеназа, [ 17 ] ацил-КоА оксидаза, [ 18 ] и короткоцепочечная 2-метилацил-КоА дегидрогеназа [ 19 ]

Ферментация

[ редактировать ]

Бутирил-КоА является промежуточным продуктом пути ферментации, обнаруженным у Clostridium kluyveri . [ 20 ] [ 21 ] [ 22 ] Этот вид может ферментировать ацетил-КоА и сукцинатировать в бутаноат , извлекая при этом энергию. [ 21 ] [ 22 ] Путь ферментации от этанола до ацетил-КоА и бутаноата также известен как ферментация АБЕ .

Обзор ферментации путей Clostridium kluyveri . Красная стрелка — путь сукцинатного брожения; синяя стрелка — путь ферментации этанола/ацетил-КоА, также известный как ферментация ABE.

Бутирил-КоА восстанавливается из кротонил-КоА, катализируя бутирил-КоА-дегидрогеназу, где две молекулы НАДН отдают четыре электрона, причем две из них восстанавливают ферредоксин (кластер [2Fe-2S]), а две другие восстанавливают кротонил-КоА до бутирил-КоА. . [ 23 ] [ 24 ] [ 25 ] Впоследствии бутирил-КоА превращается в бутаноат под действием пропионил-КоА-трансферазы, которая переносит группу кофермента-А на ацетат , образуя ацетил-КоА . [ 26 ] [ 27 ]

Превращение кротонил-КоА в бутирил-КоА в бутаноат

Это важно для снижения уровня ферредоксинов в анаэробных бактериях и археях, чтобы фосфорилирование транспорта электронов и фосфорилирование на уровне субстрата могло происходить с повышенной эффективностью. [ 28 ]

Разложение 4-аминобутаноата (ГАМК)

[ редактировать ]
Обзор разложения 4-аминобутаноата (ГАМК)

Бутирил-КоА также является промежуточным продуктом, обнаруженным при разложении 4-аминобутаноата (ГАМК). [ 29 ] 4-аминобутаноат (ГАМК) имеет два пути деградации. При обнаружении у Acetoanaerobiumsticklandii и Pseudomonas fluorescens 4-аминобутаноат превращался в глутамат , который можно дезаминировать с выделением аммония . [ 30 ] [ 31 ] [ 32 ] Однако у Acetoanaerobium Sticklandii и Clostridium Aminobutyricum 4-аминобутаноат превращался в сукцинат-полуальдегид и через ряд стадий через промежуточное соединение бутаноил-КоА наконец превращался в бутаноат . [ 33 ] [ 34 ]

Путь деградации играет важную роль в регуляции концентрации ГАМК, которая является тормозным нейромедиатором , снижающим возбудимость нейронов. [ 35 ] Нарушение регуляции деградации ГАМК может привести к дисбалансу уровней нейромедиаторов, способствуя различным неврологическим расстройствам, таким как эпилепсия , тревога и депрессия . [ 36 ] [ 37 ] Механизм реакции такой же, как и при ферментации, где бутирил-КоА сначала восстанавливается из кротонил-КоА, а затем превращается в бутаноат. [ 29 ]

Регулирование

[ редактировать ]

Бутирил-КоА действует на бутанолдегидрогеназу путем конкурентного ингибирования . Адениновая часть может связывать бутанолдегидрогеназу и снижать ее активность. [ 38 ] Обнаружено, что фосфатная часть бутирил-КоА обладает ингибирующей активностью при связывании с фосфотрансбутирилазой. [ 39 ]

Также считается, что бутирил-КоА оказывает ингибирующее действие на ацетил-КоА-ацетилтрансферазу . [ 40 ] DL-метилмалонил-КоА рацемаза, [ 41 ] и глицин-N-ацилтрансфераза , [ 42 ] однако конкретный механизм остается неизвестным.

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]

ПабХим. «Бутирил-КоА» . pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 18 ноября 2021 г.

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «База данных метаболома человека: показана метабокарта для бутирил-КоА (HMDB0001088)» .
  2. ^ Ли Ф., Хиндербергер Дж., Зеедорф Х., Чжан Дж., Бакель В., Тауэр Р.К. (февраль 2008 г.). «Совместное восстановление ферредоксина и кротонил-коэнзима А (КоА) с помощью НАДН, катализируемое комплексом бутирил-КоА-дегидрогеназа / Etf из Clostridium kluyveri» . Журнал бактериологии . 190 (3): 843–850. дои : 10.1128/JB.01417-07 . ISSN   0021-9193 . ПМК   2223550 . ПМИД   17993531 .
  3. ^ Берзин В., Тюрин М., Кирюхин М. (февраль 2013 г.). «Селективное производство н-бутанола Clostridium sp. MTButOH1365 во время непрерывной ферментации синтез-газа за счет экспрессии синтетической тиолазы, 3-гидроксибутирил-КоА-дегидрогеназы, кротоназы, бутирил-КоА-дегидрогеназы, бутиральдегиддегидрогеназы и НАД-зависимой бутанолдегидрогеназы». Прикладная биохимия и биотехнология . 169 (3): 950–959. дои : 10.1007/s12010-012-0060-7 . ПМИД   23292245 . S2CID   22534861 .
  4. ^ Луи П., Янг П., Холтроп Дж., Флинт Х.Дж. (февраль 2010 г.). «Разнообразие бактерий, продуцирующих бутират толстой кишки человека, выявленное путем анализа гена бутирил-КоА: ацетат-КоА-трансферазы». Экологическая микробиология . 12 (2): 304–314. Бибкод : 2010EnvMi..12..304L . дои : 10.1111/j.1462-2920.2009.02066.x . ПМИД   19807780 .
  5. ^ «МетаЦик бутаноил-КоА» . Metacyc.org . Проверено 4 апреля 2024 г.
  6. ^ Фудзита Ю., Мацуока Х., Хироока К. (ноябрь 2007 г.). «Регуляция обмена жирных кислот у бактерий» . Молекулярная микробиология . 66 (4): 829–839. дои : 10.1111/j.1365-2958.2007.05947.x . ISSN   0950-382X . ПМИД   17919287 .
  7. ^ Несбитт Н.М., Ян Х., Фонтан П., Колесникова И., Смит И., Сэмпсон Н.С. и др. (январь 2010 г.). «Тиолаза микобактерий туберкулеза необходима для вирулентности и производства андростендиона и андростадиендиона из холестерина» . Инфекция и иммунитет . 78 (1): 275–282. дои : 10.1128/IAI.00893-09 . ISSN   0019-9567 . ПМЦ   2798224 . ПМИД   19822655 .
  8. ^ Хаапалайнен А.М., Мериляйнен Г., Пирила П.Л., Кондо Н., Фукао Т., Виеренга Р.К. (10 апреля 2007 г.). «Кристаллографические и кинетические исследования митохондриальной ацетоацетил-КоА-тиолазы человека: значение ионов калия и хлорида для ее структуры и функции» . Биохимия . 46 (14): 4305–4321. дои : 10.1021/bi6026192 . ISSN   0006-2960 . ПМИД   17371050 .
  9. ^ Хаапалайнен А.М., Мериляйнен Г., Пирила П.Л., Кондо Н., Фукао Т., Виеренга Р.К. (20 марта 2007 г.). «Кристаллографические и кинетические исследования митохондриальной ацетоацетил-КоА-тиолазы человека: важность ионов калия и хлорида для ее структуры и функции». , Биохимия . : 10.1021 46 . doi . /bi6026192 . ISSN   0006-2960 . PMID   17371050 (14): 4305–4321
  10. ^ Несбитт Н.М., Ян Х., Фонтан П., Колесникова И., Смит И., Сэмпсон Н.С. и др. (январь 2010 г.). «Тиолаза микобактерий туберкулеза необходима для вирулентности и производства андростендиона и андростадиендиона из холестерина» . Инфекция и иммунитет . 78 (1): 275–282. дои : 10.1128/IAI.00893-09 . ISSN   0019-9567 . ПМЦ   2798224 . ПМИД   19822655 .
  11. ^ Стерн-младший, Кун М.Дж., Дель Кампильо А. (3 января 1953 г.). «Ферментативный распад и синтез ацетоацетата» . Природа . 171 (4340): 28–30. Бибкод : 1953Natur.171...28S . дои : 10.1038/171028a0 . ISSN   0028-0836 . ПМИД   13025466 .
  12. ^ Гольдман Д.С. (май 1954 г.). «Исследование системы окисления жирных кислот в тканях животных. VII. Фермент расщепления бета-кетоацил-кофермента А» . Журнал биологической химии . 208 (1): 345–357. дои : 10.1016/S0021-9258(18)65653-4 . ISSN   0021-9258 . ПМИД   13174544 .
  13. ^ Кэмпбелл Дж.В., Кронан Дж.Э. (июль 2002 г.). «Загадочный ген fadE Escherichia coli — это yafH» . Журнал бактериологии . 184 (13): 3759–3764. дои : 10.1128/JB.184.13.3759-3764.2002 . ISSN   0021-9193 . ПМЦ   135136 . ПМИД   12057976 .
  14. ^ Кэмпбелл Дж.В., Кронан Дж.Э. (июль 2002 г.). «Загадочный ген fadE Escherichia coli — это yafH» . Журнал бактериологии . 184 (13): 3759–3764. дои : 10.1128/JB.184.13.3759-3764.2002 . ISSN   0021-9193 . ПМЦ   135136 . ПМИД   12057976 .
  15. ^ Икеда Ю., Окамура-Икеда К., Танака К. (25 января 1985 г.). «Очистка и характеристика короткоцепочечных, среднецепочечных и длинноцепочечных ацил-КоА-дегидрогеназ из митохондрий печени крысы. Выделение голо- и апоферментов и превращение апофермента в голофермент» . Журнал биологической химии . 260 (2): 1311–1325. дои : 10.1016/S0021-9258(20)71245-7 . ISSN   0021-9258 . ПМИД   3968063 .
  16. ^ Мацубара Ю., Индо Ю., Найто Э., Озаса Х., Глассберг Р., Вокли Дж. и др. (25 сентября 1989 г.). «Молекулярное клонирование и нуклеотидная последовательность кДНК, кодирующих предшественники крысиного длинноцепочечного ацил-кофермента А, короткоцепочечного ацил-кофермента А и изовалерил-кофермента А дегидрогеназ. Гомология последовательностей четырех ферментов семейства ацил-КоА-дегидрогеназ» . Журнал биологической химии . 264 (27): 16321–16331. дои : 10.1016/S0021-9258(18)71624-4 . ISSN   0021-9258 . ПМИД   2777793 .
  17. ^ Ким Джей-Джей, Ван М., Пашке Р. (15 августа 1993 г.). «Кристаллические структуры ацил-КоА-дегидрогеназы средней цепи из митохондрий печени свиньи с субстратом и без него» . Труды Национальной академии наук . 90 (16): 7523–7527. Бибкод : 1993PNAS...90.7523K . дои : 10.1073/pnas.90.16.7523 . ISSN   0027-8424 . ПМК   47174 . ПМИД   8356049 .
  18. ^ ВАНХУРЕН Д.К., МАРИНЕН П., МАННАЕРТС Г.П., ВАН ВЕЛДХОВЕН П.П. (1 августа 1997 г.). «Доказательства существования гена пристаноил-КоА-оксидазы у человека» . Биохимический журнал . 325 (3): 593–599. дои : 10.1042/bj3250593 . ISSN   0264-6021 . ПМК   1218600 . ПМИД   9271077 .
  19. ^ Уиллард Дж., Виканек С., Баттайл К.П., Ван Вельдховен П.П., Фаук А.Х., Розен Р. и др. (1 июля 1996 г.). «Клонирование кДНК ацил-кофермента А дегидрогеназы с короткой/разветвленной цепью крысы и характеристика ее тканевой экспрессии и специфичности субстрата» . Архив биохимии и биофизики . 331 (1): 127–133. дои : 10.1006/abbi.1996.0290 . ISSN   0003-9861 . ПМИД   8660691 .
  20. ^ Баркер Х.А., Камен, доктор медицинских наук, Борнштейн Б.Т. (декабрь 1945 г.). «Синтез масляной и капроновой кислот из этанола и уксусной кислоты Clostridium Kluyveri» . Труды Национальной академии наук . 31 (12): 373–381. Бибкод : 1945ПНАС...31..373Б . дои : 10.1073/pnas.31.12.373 . ISSN   0027-8424 . ПМЦ   1078850 . ПМИД   16588706 .
  21. ^ Jump up to: а б Борнштейн Б.Т., Баркер Х.А. (февраль 1948 г.). «Энергетический обмен Clostridium kluyveri и синтез жирных кислот» . Журнал биологической химии . 172 (2): 659–669. дои : 10.1016/S0021-9258(19)52752-1 . ISSN   0021-9258 . ПМИД   18901185 .
  22. ^ Jump up to: а б Кенили В.Р., Васелефски Д.М. (апрель 1985 г.). «Исследование субстратного ряда Clostridium kluyveri; применение пропанола и сукцината» . Архив микробиологии . 141 (3): 187–194. Бибкод : 1985ArMic.141..187K . дои : 10.1007/BF00408056 . ISSN   0302-8933 .
  23. ^ Ли Ф., Хиндербергер Дж., Зеедорф Х., Чжан Дж., Бакель В., Тауэр Р.К. (февраль 2008 г.). «Совместное восстановление ферредоксина и кротонил-коэнзима А (КоА) с помощью НАДН, катализируемое комплексом бутирил-КоА-дегидрогеназа / Etf из Clostridium kluyveri» . Журнал бактериологии . 190 (3): 843–850. дои : 10.1128/JB.01417-07 . ISSN   0021-9193 . ПМК   2223550 . ПМИД   17993531 .
  24. ^ Уильямсон Дж., Энгель ПК (1 марта 1984 г.). «Бутирил-КоА-дегидрогеназа Megasphaera elsdenii. Специфика каталитической реакции» . Биохимический журнал . 218 (2): 521–529. дои : 10.1042/bj2180521 . ISSN   0264-6021 . ПМЦ   1153368 . ПМИД   6712628 .
  25. ^ Турано Ф.Дж., Таккар СС, Фанг Т., Вейземанн Дж.М. (1 апреля 1997 г.). «Характеристика и экспрессия НАД(Н)-зависимых генов глутаматдегидрогеназы у арабидопсиса» . Физиология растений . 113 (4): 1329–1341. дои : 10.1104/стр.113.4.1329 . ISSN   1532-2548 . ПМК   158256 . ПМИД   9112779 .
  26. ^ Рангараджан Э.С., Ли Ю., Аджамян Э., Яннуцци П., Кернаган С.Д., Фрейзер М.Е. и др. (декабрь 2005 г.). «Кристаллографическое улавливание тиоэфирного промежуточного продукта глутамил-КоА трансфераз семейства I-КоА» . Журнал биологической химии . 280 (52): 42919–42928. дои : 10.1074/jbc.M510522200 . ПМИД   16253988 .
  27. ^ Вандервинкель Э., Фурмански П., Ривз Х.К., Эйл С.Дж. (декабрь 1968 г.). «Рост Escherichiacoli на жирных кислотах: потребность в активности кофермента трансферазы» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 33 (6): 902–908. дои : 10.1016/0006-291X(68)90397-5 . ПМИД   4884054 .
  28. ^ Деммер Дж.К., Пал Чоудхури Н., Селмер Т., Эрмлер У., Бакель В. (ноябрь 2017 г.). «Семихиноновые колебания в комплексе флавопротеин/бутирил-КоА-дегидрогеназа Clostridium difficile, переносящем раздвоенный электрон» . Природные коммуникации . 8 (1): 1577. Бибкод : 2017NatCo...8.1577D . дои : 10.1038/s41467-017-01746-3 . ПМЦ   5691135 . ПМИД   29146947 .
  29. ^ Jump up to: а б Белицкий Б.Р., Зоненшейн А.Л. (июль 2002 г.). «GabR, член нового семейства белков, регулирует использование γ-аминобутирата в Bacillus subtilis» . Молекулярная микробиология . 45 (2): 569–583. дои : 10.1046/j.1365-2958.2002.03036.x . ISSN   0950-382X . ПМИД   12123465 .
  30. ^ Хардман Дж. К., Штадтман Т. К. (апрель 1960 г.). «МЕТАБОЛИЗМ ω-АМИНОКИСЛОТ: I. Ферментация γ-аминомасляной кислоты Clostridiumaminebutyricum n. sp» . Журнал бактериологии . 79 (4): 544–548. дои : 10.1128/jb.79.4.544-548.1960 . ISSN   0021-9193 . ПМК   278728 . ПМИД   14399736 .
  31. ^ Хардман Дж. К., Штадтман Т. К. (июнь 1963 г.). «Метаболизм амега-аминокислот. III. Механизм превращения гамма-аминобутирата в гамма-гидроксибутират Clostridiumaminebutyricum» . Журнал биологической химии . 238 (6): 2081–2087. дои : 10.1016/S0021-9258(18)67943-8 . ISSN   0021-9258 . ПМИД   13952769 .
  32. ^ Андерсен Г., Андерсен Б., Добрич Д., Шнакерц К.Д., Пишкур Дж. (апрель 2007 г.). «Дупликация гена привела к появлению у дрожжей специализированной γ-аминобутиратной и β-аланинаминотрансферазы» . Журнал ФЭБС . 274 (7): 1804–1817. дои : 10.1111/j.1742-4658.2007.05729.x . ISSN   1742-464X . ПМИД   17355287 .
  33. ^ Герхардт А., Чинкайя И., Линдер Д., Хейсман Г., Бакель В. (30 августа 2000 г.). «Ферментация 4-аминобутирата Clostridiumaminebutyricum: клонирование двух генов, участвующих в образовании и дегидратации 4-гидроксибутирил-КоА» . Архив микробиологии . 174 (3): 189–199. Бибкод : 2000ArMic.174..189G . дои : 10.1007/s002030000195 . ISSN   0302-8933 . ПМИД   11041350 .
  34. ^ Джейкоби В.Б., Скотт Э.М. (апрель 1959 г.). «Окисление альдегидов. III. Янтарная полуальдегиддегидрогеназа» . Журнал биологической химии . 234 (4): 937–940. дои : 10.1016/S0021-9258(18)70207-X . ISSN   0021-9258 . ПМИД   13654295 .
  35. ^ Ли К., Сюй Э (1 июня 2008 г.). «Роль и механизм действия γ-аминомасляной кислоты в развитии центральной нервной системы» . Неврологический бюллетень . 24 (3): 195–200. дои : 10.1007/s12264-008-0109-3 . ISSN   1995-8218 . ПМЦ   5552538 . ПМИД   18500393 .
  36. ^ де Леон А.С., Тади П. (2024), «Биохимия, гамма-аминомасляная кислота» , StatPearls , Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing, PMID   31869147 , получено 14 апреля 2024 г.
  37. ^ Донахью М.Дж., Нир Дж., Бличер Дж.Ю., Джеззард П. (01.11.2010). «Базовая концентрация ГАМК и реакция фМРТ» . НейроИмидж . 53 (2): 392–398. doi : 10.1016/j.neuroimage.2010.07.017 . ISSN   1053-8119 . ПМИД   20633664 .
  38. ^ Уэлч Р.В., Рудольф Ф.Б., Папуцакис Э. (сентябрь 1989 г.). «Очистка и характеристика НАДН-зависимой бутанолдегидрогеназы из Clostridium acetobutylicum (ATCC 824)» . Архив биохимии и биофизики . 273 (2): 309–318. дои : 10.1016/0003-9861(89)90489-X . ПМИД   2673038 .
  39. ^ Визенборн Д.П., Рудольф Ф.Б., Папуцакис Э.Т. (февраль 1989 г.). «Фосфотрансбутирилаза Clostridium acetobutylicum ATCC 824 и ее роль в ацидогенезе» . Прикладная и экологическая микробиология . 55 (2): 317–322. Бибкод : 1989ApEnM..55..317W . doi : 10.1128/aem.55.2.317-322.1989 . ISSN   0099-2240 . ПМК   184108 . ПМИД   2719475 .
  40. ^ Визенборн Д.П., Рудольф Ф.Б., Папуцакис Э.Т. (ноябрь 1988 г.). «Тиолаза Clostridium acetobutylicum ATCC 824 и ее роль в синтезе кислот и растворителей» . Прикладная и экологическая микробиология . 54 (11): 2717–2722. Бибкод : 1988ApEnM..54.2717W . дои : 10.1128/aem.54.11.2717-2722.1988 . ISSN   0099-2240 . ПМК   204361 . ПМИД   16347774 .
  41. ^ Стейблер С.П., Марсель П.Д., Аллен Р.Х. (август 1985 г.). «Выделение и характеристика рацемазы dl-метилмалонил-коэнзима А из печени крыс» . Архив биохимии и биофизики . 241 (1): 252–264. дои : 10.1016/0003-9861(85)90381-9 . ПМИД   2862845 .
  42. ^ Нанди Д.Л., Лукас С.В., Вебстер Л.Т. (10 августа 1979 г.). «Бензоил-кофермент А: глицин-N-ацилтрансфераза и фенилацетил-кофермент А: глицин-N-ацилтрансфераза из митохондрий бычьей печени. Очистка и характеристика» . Журнал биологической химии . 254 (15): 7230–7237. дои : 10.1016/S0021-9258(18)50309-4 . ISSN   0021-9258 . ПМИД   457678 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Butyryl-CoA&oldid=1226242278"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 9d186fe27645604fa9f35e8df548f53e__1716974040
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/9d/3e/9d186fe27645604fa9f35e8df548f53e.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Butyryl-CoA - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)