Редуктаза закиси азота
| редуктаза закиси азота | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.7.2.4 | ||
| Номер CAS. | 55576-44-8 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
В энзимологии редуктаза закиси азота , также известная как азот:акцепторная оксидоредуктаза (образующая N 2 O), представляет собой фермент , который катализирует заключительный этап бактериальной денитрификации , восстановление закиси азота до динитрогена . [1] [2]
- N 2 O + 2 восстановленный цитохом с ⇌ N 2 + H 2 O + 2 цитохром с
Он играет решающую роль в предотвращении выброса сильнодействующего парникового газа в атмосферу.
Функция
[ редактировать ]N 2 O – неорганический метаболит прокариотической клетки при денитрификации. Таким образом, O составляют денитрификаторы основную группу продуцентов N 2 , роль которых играют также нитрификаторы, метанотрофные бактерии и грибы . Среди них только денитрифицирующие прокариоты обладают способностью превращать N 2 O в N 2 . [3] Превращение N 2 O в N 2 является последним этапом полного процесса денитрификации нитратов и представляет собой автономную форму дыхания. N 2 O генерируется в денитрифицирующей клетке за счет активности респираторной NO-редуктазы . [4] Некоторые микробные сообщества обладают способностью восстанавливать только N 2 O до N 2 и не обладают другими путями денитрификации. Такие сообщества известны как восстановители закиси азота. [5] Некоторые денитрификаторы не обеспечивают полной денитрификации с конечным продуктом N 2 O. [6]
Структура
[ редактировать ]Редуктаза закиси азота представляет собой гомодимер , расположенный в периплазме бактерий. Рентгеновские структуры ферментов Pseudomonas nautica и Paracoccus denitrificans показали, что каждая субъединица (ММ = 65 кДа) организована в два домена. [7] Один купредоксин-подобный домен содержит двухъядерный медный белок, как Cu A. известный
Второй домен представляет собой 7-лопастной пропеллер из β-листов , который содержит каталитический центр Cu Z сульфида меди , который представляет собой четырехъядерный кластер . [8] Расстояние между центрами Cu A и Cu Z внутри одной субъединицы превышает 30 Å, расстояние, которое исключает физиологически значимые скорости внутрисубъединичного переноса электронов . Однако две субъединицы ориентированы «головой к хвосту» так, что центр Cu A в одной субъединице находится всего в 10 Å от центра Cu Z во второй, обеспечивая то, что пары окислительно-восстановительных центров в противоположных субъединицах образуют каталитически компетентную единицу. [9] Центр Cu A может претерпевать одноэлектронное окислительно-восстановительное изменение и, следовательно, имеет функцию, аналогичную функции в хорошо известных аа 3 -типа цитохром с оксидазах ( EC 1.9.3.1 ), где он служит для приема электрона от растворимых цитохромов c . [10]
Ингибиторы
[ редактировать ]Ацетилен является наиболее специфическим ингибитором редуктазы закиси азота . [11] Другие ингибиторы включают азид- анион, [12] тиоцианат , окись углерода , йодид и цианид . [13]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Шнайдер, Лиза К.; Вюст, Аня; Помовский, Аня; Чжан, Линь; Эйнсл, Оливер (2014). «Глава 8. Не до смеха: разрушение парникового газа монооксида азота редуктазой закиси азота ». Питер М. Х. Кронек и Марта Э. Соса Торрес (ред.). Металлоориентированная биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 14. Спрингер. стр. 177–210. дои : 10.1007/978-94-017-9269-1_8 . ПМИД 25416395 .
- ^ Беркс BC, Фергюсон С.Дж., Мойр Дж.В., Ричардсон DJ (декабрь 1995 г.). «Ферменты и связанные с ними системы переноса электронов, катализирующие дыхательное восстановление оксидов азота и оксианионов» . Биохим. Биофиз. Акта . 1232 (3): 97–173. дои : 10.1016/0005-2728(95)00092-5 . ПМИД 8534676 .
- ^ Боте Х (2006). Биология круговорота азота . Эльзевир Наука. ISBN 978-0-444-52857-5 .
- ^ Zumft WG (январь 2005 г.). «Редуктазы оксида азота прокариот с акцентом на респираторный тип оксидазы гем-меди». Дж. Неорг. Биохим . 99 (1): 194–215. дои : 10.1016/j.jinorgbio.2004.09.024 . ПМИД 15598502 .
- ^ Домейноз-Орта, Луис А.; Спор, Эме; Брю, Дэвид; Брей, Мари-Кристин; Бизуард, Флориан; Леонар, Жоэль; Филиппо, Лоран (24 сентября 2015 г.). «Разнообразие восстановителей N 2 O имеет значение для соотношения конечного продукта денитрификации N 2 O:N 2 в системе однолетних и многолетних культур» . Границы микробиологии . 6 : 971. дои : 10.3389/fmicb.2015.00971 . ISSN 1664-302X . ПМЦ 4585238 . ПМИД 26441904 .
- ^ Истон, Закари М. (27 марта 2013 г.). «Управление денитрификацией» . hdl : 10919/48086 .
- ^ Халтиа Т., Браун К., Тегони М., Камбийо С., Сарасте М., Маттила К., Джинович-Каруго К. (январь 2003 г.). «Кристаллическая структура редуктазы закиси азота из Paracoccus denitrificans при разрешении 1,6 А» . Биохим. Дж . 369 (Часть 1): 77–88. дои : 10.1042/BJ20020782 . ПМК 1223067 . ПМИД 12356332 .
- ^ Помовски А., Зумфт В.Г., Кронек ПМХ, Эйнсле О., «Связывание N2O на медно-серном кластере [lsqb]4Cu:2S в редуктазе закиси азота», Nature 2011, 477, 234. дои : 10.1038/nature10332
- ^ Расмуссен Т., Бриттен Т., Беркс Б.К., Уотмоу, Нью-Джерси, Томсон А.Дж. (ноябрь 2005 г.). «Образование комплекса цитохром с-закись азота редуктазы необходимо для восстановления N2O Paracoccus pantotropus» (PDF) . Далтон Транс (21): 3501–6. дои : 10.1039/b501846c . ПМИД 16234931 .
- ^ Хилл, Британская Колумбия (апрель 1993 г.). «Последовательность переносчиков электронов в реакции цитохром с оксидазы с кислородом». Дж. Биоэнергетика. Биомембр . 25 (2): 115–20. дои : 10.1007/bf00762853 . ПМИД 8389744 . S2CID 45975377 .
- ^ Балдерстон В.Л., Шерр Б., Пейн В.Дж. (апрель 1976 г.). «Блокировка ацетиленом восстановления закиси азота у Pseudomonas perfectomarinus» . Прил. Окружающая среда. Микробиол . 31 (4): 504–8. Бибкод : 1976ApEnM..31..504B . дои : 10.1128/АЕМ.31.4.504-508.1976 . ПМК 169812 . ПМИД 1267447 .
- ^ Мацубара, Т; Мори Т. (декабрь 1968 г.). «Исследования по денитрификации. IX. Закись азота, ее получение и восстановление до азота». Дж. Биохим . 64 (6): 863–71. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a128968 . ПМИД 5718551 .
- ^ Кристьянссон Дж.К., Холлохер Т.С. (январь 1980 г.). «Первый практический анализ растворимой редуктазы закиси азота денитрифицирующих бактерий и частичная кинетическая характеристика» . Ж. Биол. Хим . 255 (2): 704–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)86236-1 . ПМИД 7356639 .
