Прогастрицин

Прогастрицин, также известный как пепсиноген С или пепсиноген II, является пепсиногена предшественником ферментного желудка, который у людей кодируется PGC геном . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}

Функция

Прогастрицин - аспартическая протеиназа , которая принадлежит к семейству пептидазы A1. Кодированный белок представляет собой пищеварительный фермент, который продуцируется в желудке и представляет собой основной компонент слизистой оболочки желудка. Этот белок также секретируется в сыворотку. Этот белок синтезируется как неактивный зимоген, который включает в себя очень основной прозайг. Этот фермент преобразуется в свою активную зрелую форму при низком pH путем последовательного расщепления прозаирования, который проводится самим ферментом. ^{[ 4 ]}

Клиническое значение

Полиморфизмы в этом гене связаны с восприимчивостью к раку желудка. Уровни этого фермента в сыворотке используются в качестве биомаркера для определенных заболеваний желудка, включая Helicobacter pylori связанный с гастрит, . ^{[ 4 ]}

Смотрите также

Пепсиноген

Ссылки

^ Хайано Т., Согава К., Ичихара Ю., Фудзи-Курияма Ю., Такахаши К (январь 1988 г.). «Первичная структура гена пепсиногена человека» . Дж. Биол. Химический 263 (3): 1382–5. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 57314-8 . PMID 3335549 .
^ Палс Г., Азума Т., Мохандас Т.К., Белл Г.И., Бэкон Дж., Самлофф И.М., Вальц Д.А., Барр П.Дж., Таггарт Р.Т. (февраль 1989 г.). «Полиморфизм человеческого пепсиногена C (прогастрисан): свидетельство одного локуса, расположенного в 6p21.1-pter». Геномика . 4 (2): 137–48. doi : 10.1016/0888-7543 (89) 90292-9 . PMID 2567697 .
^ Таггарт Р.Т., Касс Л.Г., Мохандас Т.К., Дерби П., Барр П.Дж., Палс Г., Белл Ги (январь 1989 г.). «Человеческий пепсиноген С (Прогастрицин). Выделение клонов кДНК, локализация к хромосоме 6 и гомология последовательности с пепсиногеном А» . Дж. Биол. Химический 264 (1): 375–9. doi : 10.1016/s0021-9258 (17) 31268-1 . PMID 2909526 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в «Ген Entrez: PGC Progastricsin (Pepsinogen C)» .

Дальнейшее чтение

Рихтер С., Танака Т., Яда Р.Ю. (1998). «Механизм активации желудочных аспартических протеиназ: пепсиноген, прогастрицин и прохимозин» . Биохимия. Дж . 335 (3): 481–90. doi : 10.1042/bj3350481 . PMC 1219805 . PMID 9794784 .
Sánchez LM, Freije JP, Merino AM, et al. (1992). «Выделение и характеристика пепсина C Zymogen, продуцируемого тканями молочной железы человека» . Дж. Биол. Химический 267 (34): 24725–31. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 35824-1 . PMID 1280267 .
Ichinose M, Miki K, Wong RN, et al. (1991). «Метилирование и экспрессия генов пепсиногена человека в нормальных тканях и их изменение рака желудка» . JPN. J. Cancer Res . 82 (6): 686–92. doi : 10.1111/j.1349-7006.1991.tb01904.x . PMC 5918501 . PMID 1906854 .
Атауда С.Б., Танджи М., Кагеяма Т., Такахаши К. (1990). «Сравнительное исследование NH2-концевых аминокислотных последовательностей и некоторых других свойств шести изозимных форм пепсиногенов и пепсинов человека». J. Biochem . 106 (5): 920–7. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122952 . PMID 2515193 .
Westerveld BD, Pals G, Bosma A, et al. (1987). «Протеазы желудка в пищеводе Барретта». Гастроэнтерология . 93 (4): 774–8. doi : 10.1016/0016-5085 (87) 90439-2 . PMID 3305135 .
Фолтманн Б., Дженсен А.Л. (1983). «Человеческий прогастрийн. Анализ промежуточных соединений во время активации в желудочный и определение аминокислотной последовательности пропарта» . Евро. J. Biochem . 128 (1): 63–70. doi : 10.1111/j.1432-1033.1982.tb06931.x . PMID 6816595 .
Moore SA, Silecki AR, Chernaia MM, et al. (1995). «Кристаллические и молекулярные структуры человеческого прогастрисина с разрешением 1,62» J. Mol. Биол 247 (3): 466–8 Doi : 10.1006/ jmbi.1994.0 PMID 77149
Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-капитализация: простой метод замены структуры крышки эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
Aabakken L, Axelsson CK, Szecsi PB (1993). «Уровни сыворотки пепсиногена A и C в отношении острых острой обработки слизистой оболочки, связанных с NSAID, у здоровых добровольцев». Скандал J. Гастроэнтерол . 28 (6): 557–60. doi : 10.3109/00365529309098266 . PMID 8322031 .
Aoki T, Tomaki E, Morikawa J, et al. (1997). «Очистка пепсиногенов из мочи человека и электрофоретического анализа с помощью казеограммы печати» . Биохимия. Мол Биол. Инт . 39 (6): 1147–56. doi : 10.1080/15216549600201332 . PMID 8876968 .
Diamandis EP, Nadkarni S, Bhaumik B, et al. (1997). «Иммунофторметрический анализ пепсиногена С и предварительных клинических применений» . Клин Химический 43 (8 пт 1): 1365–71. doi : 10.1093/clinchem/43.8.1365 . PMID 9267315 .
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. (1997). «Строительство и характеристика обогащенной полной длиной и библиотекой кДНК с 5'-эндом». Ген . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/s0378-1119 (97) 00411-3 . PMID 9373149 .
Хан А.Р., Черни М.М., Тарасова Н.И., Джеймс М.Н. (1998). «Структурная характеристика активации« Промежуточное звено 2 »на пути к желудочному пути». НАТ Структура Биол . 4 (12): 1010–5. doi : 10.1038/nsb1297-1010 . PMID 9406551 . S2CID 26283922 .
Plebani M, Basso D, Navalia F, Dimario F (1998). «Генотипы Helicobacter pylori влияют на уровни Pepsinogen C в сыворотке». Helicobacter . 2 (4): 172–5. doi : 10.1111/j.1523-5378.1997.tb00082.x . PMID 9421118 . S2CID 23419977 .
Rojo JV, Merino AM, González LO, Vizoso F (2003). «Экспрессия и клиническая значимость пепсиногена С в эпителиальных карциномах яичников». Евро. J. Obstet. Гинекол. Воспроизведение Биол . 104 (1): 58–63. doi : 10.1016/s0301-2115 (01) 00610-8 . PMID 12128264 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Генерация и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002pnas ... 9916899m . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .

Эта статья включает в себя текст из Национальной медицины Соединенных Штатов , которая находится в общественном доступе .

Эта статья о гене о хромосоме человека 6 является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[pmid3335549-1] Хайано Т., Согава К., Ичихара Ю., Фудзи-Курияма Ю., Такахаши К (январь 1988 г.). «Первичная структура гена пепсиногена человека» . Дж. Биол. Химический 263 (3): 1382–5. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 57314-8 . PMID 3335549 .

[pmid2567697-2] Палс Г., Азума Т., Мохандас Т.К., Белл Г.И., Бэкон Дж., Самлофф И.М., Вальц Д.А., Барр П.Дж., Таггарт Р.Т. (февраль 1989 г.). «Полиморфизм человеческого пепсиногена C (прогастрисан): свидетельство одного локуса, расположенного в 6p21.1-pter». Геномика . 4 (2): 137–48. doi : 10.1016/0888-7543 (89) 90292-9 . PMID 2567697 .

[pmid2909526-3] Таггарт Р.Т., Касс Л.Г., Мохандас Т.К., Дерби П., Барр П.Дж., Палс Г., Белл Ги (январь 1989 г.). «Человеческий пепсиноген С (Прогастрицин). Выделение клонов кДНК, локализация к хромосоме 6 и гомология последовательности с пепсиногеном А» . Дж. Биол. Химический 264 (1): 375–9. doi : 10.1016/s0021-9258 (17) 31268-1 . PMID 2909526 .

[entrez-4] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в «Ген Entrez: PGC Progastricsin (Pepsinogen C)» .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

v Т и Протеазы : аспартатные протеазы ( ЕС 3.4.23 )
Позвоночные	Пепсин Химозин Ренин Сигнальная пептидаза Бета -секретаза 1 2
Патогенный	Плазмепсин ВИЧ-1 протеаза
Растение	Непентин
Катепсин	Дюймовый И

v Т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связующий сайт Каталитическая триада Оксинион Хоул Распущенность фермента Ограниченный диффузию фермент Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор фермента Фермент активатор
Классификация	ЕС номер Фермент суперсемейство Семья ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика фермента Eadie -court чайная диаграмма Хейнс -Вулф Участок Lineweaver - Burk Stury Михаэлис -Мюминен Кинетика
Типы	EC1 оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4 Lyases ( список ) EC5 изомеразы ( список ) Ec6 лигазы ( список ) EC7 Translocases ( список )