✖


Jump to content

Пироптоз

Пироптоз — это высоковоспалительная форма литической запрограммированной гибели клеток , которая чаще всего возникает при инфицировании внутриклеточными патогенами и, вероятно, является частью антимикробного ответа. Этот процесс способствует быстрому устранению различных бактериальных, вирусных, грибковых и протозойных инфекций за счет удаления внутриклеточных ниш репликации и усиления защитных реакций хозяина. Пироптоз может возникать в иммунных клетках , а также сообщается о его возникновении в кератиноцитах и ​​некоторых эпителиальных клетках . [1]

Процесс инициируется образованием большого супрамолекулярного комплекса, называемого инфламмасомой (также известным как пироптосома), при внутриклеточных сигналах опасности. [2] Инфламмасома активирует другой набор каспаз по сравнению с апоптозом , например, каспазу-1/4/5 у человека и каспазу-11 у мышей. [3] Эти каспазы способствуют созреванию и активации провоспалительных цитокинов IL-1β и IL-18, а также порообразующего белка гасдермина D. Образование пор вызывает разрыв клеточной мембраны и высвобождение цитокинов, а также различных молекул молекулярной структуры, связанных с повреждением (DAMP), таких как HMGB-1, АТФ и ДНК, из клетки. Эти молекулы привлекают больше иммунных клеток и еще больше поддерживают воспалительный каскад в тканях. [4] [5]

Однако при патогенных хронических заболеваниях воспалительная реакция не устраняет первичный раздражитель. Возникает хроническая форма воспаления, которая в конечном итоге способствует повреждению тканей. Пироптоз связан с заболеваниями, включая аутовоспалительные, метаболические и сердечно-сосудистые заболевания, а также рак и нейродегенерацию . Некоторые примеры пироптоза включают гибель клеток, вызванную сальмонеллой , инфицированными макрофагами , и абортивно ВИЧ инфицированными Т-хелперными клетками . [6] [7] [8]

Открытие

[ редактировать ]

Этот тип по своей сути провоспалительной запрограммированной гибели клеток был назван пироптозом в 2001 году Молли Бреннан и доктором Брэдом Т. Куксоном, доцентом кафедры микробиологии и лабораторной медицины Вашингтонского университета . [9] Греческое пиро означает огонь, а птоз означает падение. Сложный термин пироптоз можно понимать как «огненное падение », которое описывает выброс провоспалительных химических сигналов от умирающей клетки. Пироптоз имеет отличную морфологию и механизм по сравнению с другими формами гибели клеток. [10] Было высказано предположение, что микробная инфекция была основным эволюционным давлением для этого пути. [11] Первоначально считалось, что образование воспалительной сомы необходимо для индукции пироптоза, но в 2013 году был открыт неканонический путь, зависимый от каспазы-11, что позволяет предположить, что липополисахариды (ЛПС) могут запускать пироптоз и последующие воспалительные реакции независимо от толл-подобного рецептора 4 (TLR4). . [12] В 2015 году гасдермин D (GSDMD) был идентифицирован как эффектор пироптоза, образующий поры в клеточной мембране. [3] [13] В 2021 году с помощью криоэлектронной микроскопии (крио-ЭМ) была решена структура поры GSDMD с высоким разрешением. [14] Также в 2021 году было обнаружено, что дополнительная молекула NINJ1 необходима для разрыва плазматической мембраны во время пироптоза. [15]

Морфологические характеристики

[ редактировать ]

Пироптоз как форма запрограммированной гибели клеток имеет множество морфологических отличий от апоптоза . И пироптоз, и апоптоз подвергаются конденсации хроматина , но во время апоптоза ядро ​​распадается на множество хроматиновых телец; при пироптозе ядро ​​остается интактным. [16] В клетке, подвергающейся пироптозу, на плазматической мембране образуются газодерминовые поры, в результате чего происходит приток воды. [1] [17]

С точки зрения механизма пироптоз активируется воспалительными каспазами, включая каспазу-1/4/5 у людей и каспазу-11 у мышей. Каспаза-8 может действовать как вышестоящий регулятор активации воспалительных процессов контекстно-зависимым образом. [18] Активация каспазы-3 может происходить как при апоптозе, так и при пироптозе. [1] [17]

Хотя и пироптоз, и некроптоз вызываются образованием мембранных пор, пироптоз более контролируем. Клетки, подвергшиеся пироптозу, демонстрируют вздутие мембраны и производят выпячивания, известные как пироптотические тельца, - процесс, не встречающийся при некроптозе. [19] Кроме того, некроптоз действует независимо от каспаз. Предполагается, что как пироптоз, так и некроптоз могут действовать как системы защиты от патогенов, когда пути апоптоза блокируются.

Краткое изложение различных морфологий, механизмов и исходов трех наиболее хорошо изученных форм гибели клеток (апоптоз, пироптоз и некроз) [10] [6] [17]
Характеристики Апоптоз Пироптоз Некроптоз
Морфология Лизис клеток НЕТ ДА ДА
Отек клеток НЕТ ДА ДА
Образование пор НЕТ ДА ДА
Мембранные пузырьки ДА ДА НЕТ
фрагментация ДНК ДА ДА ДА
Ядро интактное НЕТ ДА НЕТ
Механизм каспазы-1 Активация НЕТ ДА НЕТ
Активация каспазы-3 ДА ДА НЕТ
Активация GSDMD НЕТ ДА НЕТ
Исход Воспаление НЕТ ДА ДА
Запрограммированная гибель клеток ДА ДА ДА

Механизм

[ редактировать ]

Врожденная иммунная система , используя зародышевые рецепторы распознавания образов (PRR), может распознавать широкий спектр патоген-ассоциированных молекулярных паттернов (PAMP) и молекулярных паттернов, связанных с повреждением (DAMP) при микробной инфекции. Классические примеры PRR включают toll-подобные рецепторы (TLR) и NOD-подобные рецепторы (NLR). [20] Распознавание PAMP и DAMP запускает образование мультибелковых комплексов воспалительных процессов , которые затем активируют каспазы, инициируя пироптоз. Путь воспаления может быть каноническим или неканоническим: в первом используются воспалительные процессы, активирующие каспазу-1, а во втором — другие каспазы. [21]

Канонический путь воспаления

[ редактировать ]

В каноническом воспалительном пути PAMP и DAMP распознаются некоторыми эндогенными PRR. Например, белки NLR NLRC4 могут распознавать флагеллин и компоненты системы секреции типа III . [22] NLRP3 активируется клеточными событиями, индуцируемыми различными стимулами PAMP и DAMP. [23] Некоторые белки, не относящиеся к NLR, например, отсутствующие в меланоме 2 (AIM2) и пирин , также могут активироваться и образовывать воспаления. [21] Кроме того, невоспалительные PRR, такие как TLR, NOD1 и NOD2, также играют важную роль в пироптозе. Эти рецепторы усиливают экспрессию воспалительных цитокинов, таких как IFN α/β, фактор некроза опухоли (TNF) , IL-6 и IL-12, посредством сигнальных путей NF-κB и MAPK. Кроме того, про-IL-1β и про-IL-18 высвобождаются для обработки цистеин-опосредованной каспазой-1. [24] [25]

Описание изображения для слабовидящих
Образование инфламмасомы NLRP3

Канонические инфламмасомы в основном содержат три компонента: сенсорный белок (PRR), адаптер ( ASC ) и эффектор ( каспаза-1 ). [21] Как правило, образующие воспаление белки NLR имеют схожую структуру, несколько доменов богатых лейцином повторов (LRR), центральный домен связывания нуклеотидов и олигомеризации (NBD) и N-концевой пириновый домен (PYD). NLRP3, например, рекрутирует адаптерный белок ASC посредством взаимодействия PYD-PYD. И прокаспаза-1, и ASC содержат домен активации и рекрутирования каспазы (CARD), и это гомотипическое взаимодействие CARD-CARD обеспечивает автокаталитическое расщепление и повторную сборку прокаспазы-1 с образованием активной каспазы-1. [26] Альтернативно, NLRC4 может напрямую рекрутировать прокаспазу-1, поскольку у него есть CARD вместо PYD. [27] В дополнение к их образованию в виде комплекса, индуцирующего пироптоз, инфламмасомы также могут быть неотъемлемыми компонентами более крупных комплексов, индуцирующих гибель клеток, называемых ПАНоптосомами, для индукции ПАНоптоза , другой воспалительной формы гибели клеток.

Активированная каспаза-1 отвечает за расщепление про-IL-1β и про-IL-18. Эти цитокины после обработки будут в своей биологически активной форме, готовой к высвобождению из клеток-хозяев. Кроме того, каспаза-1 также расщепляет цитозольный газдермин D (GSDMD) . GSDMD можно расщепить с образованием N-концевого домена (GSDMD-N) и C-концевого домена (GSDMD-C). GSDMD-N способен олигомеризоваться и образовывать трансмембранные поры с внутренним диаметром 10-14 нм. [28] Поры обеспечивают секрецию IL-1β и IL-18 и различного цитозольного содержимого во внеклеточное пространство, а также нарушают клеточный ионный градиент. Возникающее в результате увеличение осмотического давления вызывает приток воды с последующим набуханием и разрывом клеток. Примечательно, что GSDMD-N аутоингибируется С-концевым доменом GSDMD перед расщеплением, чтобы предотвратить лизис клеток в нормальных условиях. [29] Кроме того, GSDMD-N может внедряться во внутреннюю мембрану только со специфическим липидным составом. [30] что ограничивает повреждение соседних клеток. В настоящее время считается, что ниже GSDMD NINJ1 необходим для разрыва плазматической мембраны во время пироптоза. [15]

Неканонический воспалительный путь

[ редактировать ]

Неканонический путь воспаления инициируется связыванием липополисахарида (ЛПС) грамотрицательных бактерий непосредственно с каспазой-4/5 у людей и каспазой-11 у мышей . Связывание ЛПС с этими каспазами способствует их олигомеризации и активации. [12] Эти каспазы могут расщеплять GSDMD с высвобождением GSDMD-N и запускать пироптоз. Кроме того, приток ионов калия при пермеабилизации мембраны запускает активацию NLRP3, что затем приводит к образованию инфламмасомы NLRP3 и активации каспазы-1. [21] Эти процессы облегчают расщепление GSDMD и способствуют созреванию и высвобождению провоспалительных цитокинов.

Обзор путей пироптоза

Каспаза-3-зависимый путь гибели клеток

[ редактировать ]

Недавно был предложен альтернативный путь, связывающий апоптоз и пироптоз. Каспаза-3, каспаза-палач при апоптозе, может расщеплять газдермин E (GSDME) с образованием N-концевого фрагмента и C-концевого фрагмента способом, аналогичным расщеплению GSDMD. [3] Когда макрофаги не уничтожают апоптотические клетки, экспрессия GSDME усиливается с помощью p53. Затем GSDME активируется каспазой-3, образуя поры на клеточной мембране. Также было обнаружено, что GSDME может пермеабилизировать митохондриальные мембраны , высвобождая цитохром с , который дополнительно активирует каспазу-3 и ускоряет расщепление GSDME. [31] Эта петля положительной обратной связи обеспечивает продолжение запрограммированной гибели клеток.

Клиническая значимость

[ редактировать ]

Инфекция

[ редактировать ]

Пироптоз действует как защитный механизм против инфекции, вызывая патологическое воспаление. Образование воспалений и активность каспазы-1 определяют баланс между разрешением патогена и заболеванием.

В здоровой клетке активация каспазы-1 помогает бороться с инфекцией, вызванной сальмонеллой и шигеллой, вызывая гибель клеток и ограничивая рост патогенов. [6] Когда воспринимается сигнал «опасности», покоящиеся клетки активируются, подвергаясь пироптозу и продуцируя воспалительные цитокины IL-1β и IL-18. IL-18 будет стимулировать выработку IFNγ и инициировать развитие ответов T H 1. (Реакции T H 1 имеют тенденцию высвобождать цитокины, которые направляют немедленное удаление патогена.) [32] Активация клеток приводит к повышению уровня цитокинов, что усиливает последствия воспаления, а это, в свою очередь, способствует развитию адаптивного ответа по мере прогрессирования инфекции. Окончательное решение позволит уничтожить патогены.

Напротив, постоянное воспаление приводит к образованию избыточного количества иммунных клеток, что вредно. Если циклы амплификации сохраняются, возникнут метаболические нарушения, аутовоспалительные заболевания и повреждения печени, связанные с хроническим воспалением. [32]

Недавно пироптоз и его последующие пути были идентифицированы как многообещающие цели для лечения тяжелых заболеваний, связанных с COVID-19. [33]

Цереброваскулярные заболевания

[ редактировать ]

Недавние исследования показывают, что пироптоз играет роль в патофизиологии внутримозгового кровоизлияния, а смягчение пироптоза может быть стратегией вмешательства для подавления воспалительной реакции после внутримозгового кровоизлияния. [34]

Рак

[ редактировать ]

Пироптоз, как запрограммированная гибель клеток, связанная с воспалением, имеет широкое применение при различных типах рака. В принципе, пироптоз может убивать раковые клетки и ингибировать развитие опухоли в присутствии эндогенных DAMP. В некоторых случаях GSDMD можно использовать в качестве прогностического маркера рака. Однако длительное образование воспалительных телец может способствовать формированию микроокружения, благоприятствующего росту опухоли. [35] Понимание механизмов пироптоза и идентификация молекул, связанных с пироптозом, могут быть полезны при лечении различных видов рака.

В клетках рака желудка присутствие GSDMD может ингибировать циклин A2 / CDK2 комплексы , что приводит к остановке клеточного цикла и, таким образом, ингибирует развитие опухоли. Кроме того, клеточная концентрация GSDME увеличивается при лечении клеток рака желудка некоторыми химиотерапевтическими препаратами. Затем GSDME активирует каспазу-3 и вызывает пироптотическую гибель клеток. [17]

Рак шейки матки может быть вызван инфекцией вируса папилломы человека (ВПЧ). Белок AIM2 может распознавать вирусную ДНК в цитоплазме и образовывать воспаление AIM2, которое затем запускается по каспаза-1-зависимому каноническому пути пироптоза. Инфекция ВПЧ вызывает активацию белка сиртуина 1 , что нарушает фактор транскрипции AIM2, RelB . Нокдаун сиртуина 1 усиливает экспрессию AIM2 и запускает пироптоз. [36]

Метаболические расстройства

[ редактировать ]

Уровень экспрессии воспалительной NLRP3 и каспазы-1 имеет прямую связь с тяжестью некоторых метаболических синдромов, таких как ожирение и сахарный диабет II типа (СД2) . Это связано с тем, что на последующий уровень продукции IL-1β и IL-18, цитокинов, которые нарушают секрецию инсулина , влияет активность каспазы-1. Затем уровень поглощения глюкозы снижается, и это состояние известно как резистентность к инсулину . [37] Состояние еще больше усугубляется разрушением β-клеток поджелудочной железы, вызванным IL-1β . [38]

Криопиринопатии

[ редактировать ]

Мутация гена, кодирующего воспалительные заболевания, приводит к группе аутовоспалительных заболеваний, называемых криопиринопатиями. В эту группу входят синдром Макла-Уэллса , холодовой аутовоспалительный синдром и хронический детский неврологический кожный и суставной синдром , все из которых проявляются симптомами внезапной лихорадки и локализованного воспаления. [39] Мутантным геном в таких случаях является NLRP3, препятствующий активации воспалительной сомы и приводящий к чрезмерной продукции IL-1β. Этот эффект известен как «прирост функции». [40]

ВИЧ и СПИД

[ редактировать ]

Недавние исследования показывают, что пироптоз, опосредованный каспазой-1, приводит к истощению CD4 Т-клеток и воспалению, вызываемому ВИЧ . [7] [41] [42] [43] два характерных события, которые способствуют прогрессированию ВИЧ-инфекции в СПИД . Хотя пироптоз способствует способности хозяина быстро ограничивать и устранять инфекцию за счет удаления внутриклеточных репликационных ниш и усиления защитных реакций за счет высвобождения провоспалительных цитокинов и эндогенных сигналов опасности, при патогенном воспалении, например, вызванном ВИЧ-1, этот полезный ответ не не устранять основной раздражитель. Фактически, это, по-видимому, создает патогенный порочный круг, в котором умирающие Т-клетки CD4 выделяют воспалительные сигналы, которые привлекают больше клеток в инфицированные лимфоидные ткани, которые умирают и вызывают хроническое воспаление и повреждение тканей.Возможно, этот патогенный цикл удастся разорвать с помощью безопасных и эффективных ингибиторов каспазы-1. Эти агенты могут стать новой и интересной терапией «против СПИДа» для ВИЧ-инфицированных субъектов, при которой лечение будет нацелено на хозяина, а не на вирус. Следует отметить, что мыши с дефицитом каспазы-1 развиваются нормально. [44] [45] утверждая, что ингибирование этого белка приведет к скорее полезным, чем вредным терапевтическим эффектам у пациентов с ВИЧ.

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с Йоргенсен I, Мяо Э.А. (май 2015 г.). «Пироптотическая гибель клеток защищает от внутриклеточных патогенов» . Иммунологические обзоры . 265 (1): 130–42. дои : 10.1111/imr.12287 . ПМК   4400865 . ПМИД   25879289 .
  2. ^ Нирмала Дж.Г., Лопус М. (апрель 2020 г.). «Механизмы гибели клеток у эукариот». Клеточная биология и токсикология . 36 (2): 145–164. дои : 10.1007/s10565-019-09496-2 . ПМИД   31820165 . S2CID   208869679 .
  3. ^ Jump up to: а б с Гонг В., Ши Ю, Рен Дж. (март 2020 г.). «Ходы исследования молекулярного механизма пироптоза и связанных с ним заболеваний». Иммунобиология . 225 (2): 151884. doi : 10.1016/j.imbio.2019.11.019 . ПМИД   31822435 . S2CID   209314359 .
  4. ^ Бароха-Мазо А., Мартин-Санчес Ф., Гомес А.И., Мартинес С.М., Аморес-Иньеста Дж., Компан В. и др. (август 2014 г.). «Инфламмасома NLRP3 высвобождается как сигнал опасности в виде частиц, который усиливает воспалительную реакцию». Природная иммунология . 15 (8): 738–48. дои : 10.1038/ni.2919 . ПМИД   24952504 . S2CID   6928042 .
  5. ^ Франклин Б.С., Боссаллер Л., Де Нардо Д., Рэттер Дж.М., Штутц А., Энгельс Г. и др. (август 2014 г.). «Адаптер ASC обладает внеклеточной и «прионоидной» активностью, которая способствует распространению воспаления» . Природная иммунология . 15 (8): 727–37. дои : 10.1038/ni.2913 . ПМК   4116676 . ПМИД   24952505 .
  6. ^ Jump up to: а б с Финк С.Л., Куксон Б.Т. (ноябрь 2006 г.). «Каспаза-1-зависимое образование пор во время пироптоза приводит к осмотическому лизису инфицированных макрофагов хозяина» . Клеточная микробиология . 8 (11): 1812–25. дои : 10.1111/j.1462-5822.2006.00751.x . ПМИД   16824040 .
  7. ^ Jump up to: а б Дойтш Г., Галлоуэй Н.Л., Гэн Х, Ян З., Монро К.М., Зепеда О. и др. (январь 2014 г.). «Гибель клеток в результате пироптоза приводит к истощению Т-клеток CD4 при инфекции ВИЧ-1» . Природа . 505 (7484): 509–14. Бибкод : 2014Natur.505..509D . дои : 10.1038/nature12940 . ПМК   4047036 . ПМИД   24356306 .
  8. ^ Дойтш Дж., Грин WC (март 2016 г.). «Разбираем, как Т-клетки CD4 теряются во время ВИЧ-инфекции» . Клетка-хозяин и микроб . 19 (3): 280–91. дои : 10.1016/j.chom.2016.02.012 . ПМЦ   4835240 . ПМИД   26962940 .
  9. ^ Куксон Б.Т., Бреннан М.А. (март 2001 г.). «Провоспалительная запрограммированная гибель клеток». Тенденции в микробиологии . 9 (3): 113–4. дои : 10.1016/S0966-842X(00)01936-3 . ПМИД   11303500 .
  10. ^ Jump up to: а б Дюпре Л., Вираван Э., Ванден Берге Т., Ванденабил П. (ноябрь 2009 г.). «Краткий обзор основных путей гибели клеток» . Микробы и инфекции . 11 (13): 1050–62. дои : 10.1016/j.micinf.2009.08.013 . ПМИД   19733681 .
  11. ^ Дагенайс М., Скелдон А., Салех М. (январь 2012 г.). «Инфламмасома: памяти доктора Юрга Чоппа» . Смерть клеток и дифференцировка . 19 (1): 5–12. дои : 10.1038/cdd.2011.159 . ПМК   3252823 . ПМИД   22075986 .
  12. ^ Jump up to: а б Ши Дж., Чжао Ю., Ван Ю., Гао В., Дин Дж., Ли П. и др. (октябрь 2014 г.). «Воспалительные каспазы представляют собой врожденные иммунные рецепторы для внутриклеточных ЛПС». Природа . 514 (7521): 187–92. Бибкод : 2014Natur.514..187S . дои : 10.1038/nature13683 . ПМИД   25119034 . S2CID   4459091 .
  13. ^ Ши Дж., Чжао Ю., Ван К., Ши Х., Ван Ю., Хуан Х. и др. (октябрь 2015 г.). «Расщепление GSDMD воспалительными каспазами определяет пироптотическую гибель клеток». Природа . 526 (7575): 660–5. Бибкод : 2015Natur.526..660S . дои : 10.1038/nature15514 . ПМИД   26375003 . S2CID   4407455 .
  14. ^ Ся, Шиюй; Чжан, Жибин; Магупалли, Венкат Гири; Пабло, Хуан Лоренцо; Донг, Ин; Вора, Сету М.; Ван, Лунфэй; Фу, Тянь-Мин; Джейкобсон, Мэтью П.; Грека, Анна; Либерман, Джуди (21 апреля 2021 г.). «Пористая структура Гасдермина D демонстрирует преимущественное высвобождение зрелого интерлейкина-1» . Природа . 593 (7860): 607–611. Бибкод : 2021Natur.593..607X . дои : 10.1038/s41586-021-03478-3 . ISSN   0028-0836 . ПМЦ   8588876 . ПМИД   33883744 .
  15. ^ Jump up to: а б Каягаки, Нобухико; и др. (20 января 2021 г.). «NINJ1 опосредует разрыв плазматической мембраны во время литической гибели клеток». Природа . 591 (7848): 131–136. Бибкод : 2021Natur.591..131K . дои : 10.1038/s41586-021-03218-7 . ПМИД   33472215 . S2CID   231666195 .
  16. ^ Бреннан М.А., Куксон Б.Т. (октябрь 2000 г.). «Сальмонелла вызывает гибель макрофагов в результате каспаза-1-зависимого некроза». Молекулярная микробиология . 38 (1): 31–40. дои : 10.1046/j.1365-2958.2000.02103.x . ПМИД   11029688 . S2CID   30022137 .
  17. ^ Jump up to: а б с д Фан Ю, Тянь С, Пан Ю, Ли В, Ван Ц, Тан Ю и др. (январь 2020 г.). «Пироптоз: новый рубеж в области рака» . Биомедицина и фармакотерапия . 121 : 109595. doi : 10.1016/j.biopha.2019.109595 . ПМИД   31710896 .
  18. ^ Гурунг П., Ананд ПК, Малиредди Р.К., Ванде Валле Л., Ван Опденбош Н., Диллон С.П., Вайнлих Р., Грин Д.Р., Ламканфи М., Каннеганти Т.Д. (22 января 2014 г.). «FADD и каспаза-8 опосредуют праймирование и активацию канонических и неканонических воспалений Nlrp3» . Журнал иммунологии . 192 (4): 1835–1846. doi : 10.4049/jimmunol.1302839 . ПМЦ   3933570 . ПМИД   24453255 .
  19. ^ Чен X, Хэ WT, Ху Л, Ли Дж, Фанг Ю, Ван Х и др. (сентябрь 2016 г.). «Пироптоз обусловлен неселективной порой газдермина-D, и его морфология отличается от некроптоза, опосредованного каналом MLKL» . Клеточные исследования . 26 (9): 1007–20. дои : 10.1038/cr.2016.100 . ПМК   5034106 . ПМИД   27573174 .
  20. ^ Бортолучи К.Р., Меджитов Р. (май 2010 г.). «Контроль инфекции посредством пироптоза и аутофагии: роль TLR и NLR» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 67 (10): 1643–51. дои : 10.1007/s00018-010-0335-5 . ПМЦ   11115606 . ПМИД   20229126 . S2CID   20682184 .
  21. ^ Jump up to: а б с д Платнич Ю.М., Муруве Д.А. (июль 2019 г.). «NOD-подобные рецепторы и воспалительные процессы: обзор их канонических и неканонических сигнальных путей». Архив биохимии и биофизики . 670 : 4–14. дои : 10.1016/j.abb.2019.02.008 . ПМИД   30772258 . S2CID   73464235 .
  22. ^ Чжао Ю, Ян Дж, Ши Дж, Гун Юнь, Лу Ц, Сюй Х и др. (сентябрь 2011 г.). «Рецепторы воспаления NLRC4 для бактериального флагеллина и аппарата секреции типа III». Природа . 477 (7366): 596–600. Бибкод : 2011Natur.477..596Z . дои : 10.1038/nature10510 . ПМИД   21918512 . S2CID   4429240 .
  23. ^ Келли Н., Джелтема Д., Дуан Й., Хэ Й. (июль 2019 г.). «Инфламмасома NLRP3: обзор механизмов активации и регуляции» . Международный журнал молекулярных наук . 20 (13): 3328. doi : 10.3390/ijms20133328 . ПМК   6651423 . ПМИД   31284572 .
  24. ^ Каваи Т., Акира С. (май 2006 г.). «Сигнализация TLR» . Смерть клеток и дифференцировка . 13 (5): 816–25. дои : 10.1038/sj.cdd.4401850 . ПМИД   16410796 .
  25. ^ Мукерджи Т., Ховинг Э.С., Ферстер Э.Г., Абдель-Нур М., Филпотт Д.Д., Жирардин С.Е. (июль 2019 г.). «NOD1 и NOD2 при воспалении, иммунитете и заболеваниях». Архив биохимии и биофизики . 670 : 69–81. дои : 10.1016/j.abb.2018.12.022 . ПМИД   30578751 . S2CID   58621835 .
  26. ^ Броз П., Диксит В.М. (июль 2016 г.). «Инфламмасомы: механизм сборки, регуляции и передачи сигналов». Обзоры природы. Иммунология . 16 (7): 407–20. дои : 10.1038/nri.2016.58 . ПМИД   27291964 . S2CID   32414010 .
  27. ^ Дункан Дж. А., Canna SW (январь 2018 г.). «Инфламмасома NLRC4» . Иммунологические обзоры . 281 (1): 115–123. дои : 10.1111/imr.12607 . ПМК   5897049 . ПМИД   29247997 .
  28. ^ Дин Дж., Ван К., Лю В., Ше Ю., Сунь Ц., Ши Дж. и др. (июль 2016 г.). «Порообразующая активность и структурное аутоингибирование семейства газдерминов». Природа . 535 (7610): 111–6. Бибкод : 2016Natur.535..111D . дои : 10.1038/nature18590 . ПМИД   27281216 . S2CID   4391444 .
  29. ^ Лю З, Ван С., Рэтки Дж. К., Ян Дж., Дубьяк Г. Р., Эбботт Д. В., Сяо Т. С. (май 2018 г.). «Структуры C-концевых доменов DC гасдермина раскрывают механизмы аутоингибирования» . Структура . 26 (5): 778–784.е3. дои : 10.1016/j.str.2018.03.002 . ПМЦ   5932255 . ПМИД   29576317 .
  30. ^ Цю С., Лю Дж., Син Ф. (апрель 2017 г.). « Подсказки» о белке-киллере газдермине D: раскрытие секретов того, что газдермины вызывают гибель клеток» . Смерть клеток и дифференцировка . 24 (4): 588–596. дои : 10.1038/cdd.2017.24 . ПМК   5384029 . ПМИД   28362726 .
  31. ^ Роджерс С., Эркес Д.А., Нардоне А., Аплин А.Е., Фернандес-Алнемри Т., Алнемри Э.С. (апрель 2019 г.). «Поры газдермина проницаемы для митохондрий, усиливая активацию каспазы-3 во время апоптоза и активации воспаления» . Природные коммуникации . 10 (1): 1689. Бибкод : 2019NatCo..10.1689R . дои : 10.1038/s41467-019-09397-2 . ПМК   6459836 . ПМИД   30976076 .
  32. ^ Jump up to: а б Дэвис Б.К., Вэнь Х., Тин Дж.П. (2011). «Инфламмасомные NLR в иммунитете, воспалении и связанных с ними заболеваниях» . Ежегодный обзор иммунологии . 29 (1): 707–35. doi : 10.1146/annurev-immunol-031210-101405 . ПМК   4067317 . ПМИД   21219188 .
  33. ^ Да, Джереми К.Ю.; Морияма, Мию; Ивасаки, Акико (15 июля 2020 г.). «Инфламмасомы и пироптоз как терапевтические мишени для лечения COVID-19» . Журнал иммунологии . 205 (2): 307–312. doi : 10.4049/jimmunol.2000513 . ISSN   1550-6606 . ПМЦ   7343621 . ПМИД   32493814 .
  34. ^ Сун Д., Йе КТ, Ван Дж, Го Ф (сентябрь 2022 г.). «Взгляды на механизм пироптоза после внутримозгового кровоизлияния» . Фронт Иммунол . 2022 : 989503. doi : 10.3389/fimmu.2022.989503 . ПМЦ   9484305 . ПМИД   36131917 .
  35. ^ Ся X, Ван X, Чэн Z, Цинь W, Лей L, Цзян J, Ху J (сентябрь 2019 г.). «Роль пироптоза при раке: прорак или про-«хозяин»?» . Смерть клеток и болезни . 10 (9): 650. doi : 10.1038/s41419-019-1883-8 . ПМК   6733901 . ПМИД   31501419 .
  36. ^ Со Д, Шин Х.В., Ким Дж., Ли М., Мён Дж., Чун Ю.С., Пак Дж.В. (сентябрь 2018 г.). «Рак шейки матки зависит от SIRT1, обезоруживающего противовирусную защиту AIM2». Онкоген . 37 (38): 5191–5204. дои : 10.1038/s41388-018-0339-4 . ПМИД   29844574 . S2CID   44064866 .
  37. ^ Ванданмагсар Б., Юм Ю.Х., Равуссин А., Галгани Дж.Е., Стадлер К., Минатт Р.Л. и др. (февраль 2011 г.). «Инфламмасома NLRP3 провоцирует воспаление, вызванное ожирением, и резистентность к инсулину» . Природная медицина . 17 (2): 179–88. дои : 10.1038/нм.2279 . ПМК   3076025 . ПМИД   21217695 .
  38. ^ Стровиг Т., Энао-Мехиа Дж., Элинав Э. , Флавелл Р. (январь 2012 г.). «Инфламмасомы в здоровье и болезни». Природа . 481 (7381): 278–86. Бибкод : 2012Natur.481..278S . дои : 10.1038/nature10759 . ПМИД   22258606 . S2CID   205227460 .
  39. ^ Невен Б., Prieur AM, Quartier dit Maire P (сентябрь 2008 г.). «Криопиринопатии: обновленная информация о патогенезе и лечении». Природная клиническая практика. Ревматология . 4 (9): 481–9. дои : 10.1038/ncprheum0874 . ПМИД   18665151 . S2CID   13022253 .
  40. ^ Черч LD, Кук GP, Макдермотт MF (январь 2008 г.). «Букварь: воспалительные заболевания и интерлейкин 1бета при воспалительных заболеваниях». Природная клиническая практика. Ревматология . 4 (1): 34–42. дои : 10.1038/ncprheum0681 . ПМИД   18172447 . S2CID   19986204 .
  41. ^ Монро К.М., Ян З., Джонсон-младший, Гэн Икс, Дойтш Дж., Кроган Н.Дж., Грин У.К. (январь 2014 г.). «ДНК-сенсор IFI16 необходим для гибели лимфоидных Т-клеток CD4, абортивно инфицированных ВИЧ» . Наука . 343 (6169): 428–32. Бибкод : 2014Sci...343..428M . дои : 10.1126/science.1243640 . ПМК   3976200 . ПМИД   24356113 .
  42. ^ Лу, Усюнь; Демерс, Эндрю Дж.; Ма, Фангруй; Кан, Гобин; Юань, Чжэ; Ван, Янмин; Ли, Юэ; Сюй, Цзяньцин; Льюис, Марк; Ли, Циншэн (15 января 2016 г.). Сильвестри, Г. (ред.). «Секвенирование мРНК следующего поколения выявило индуцированную пироптозом гибель CD4 + Т-клеток в лимфоидных тканях, инфицированных ранним вирусом иммунодефицита обезьян» . Журнал вирусологии . 90 (2): 1080–1087. дои : 10.1128/JVI.02297-15 . ISSN   0022-538X . ПМК   4702687 . ПМИД   26559826 .
  43. ^ Чжан, Чао; Сун, Цзинь-Вэнь; Хуан, Хуэй-Хуан; Фань, Син; Хуан, Лей; Дэн, Цзянь-Нин; Ту, Бо; Ван, Кун; Ли, Цзин; Чжоу, Мин-Джу; Ян, Цуй-Сянь (15 марта 2021 г.). «Воспалема NLRP3 индуцирует потерю CD4+ Т-клеток у хронически инфицированных ВИЧ-1 пациентов» . Журнал клинических исследований . 131 (6). дои : 10.1172/JCI138861 . ISSN   0021-9738 . ПМЦ   7954596 . ПМИД   33720048 .
  44. ^ Куида К., Липпке Дж.А., Ку Г., Хардинг М.В., Ливингстон Д.Д., Су М.С., Флавелл Р.А. (март 1995 г.). «Измененный экспорт цитокинов и апоптоз у мышей с дефицитом бета-превращающего фермента интерлейкина-1». Наука . 267 (5206): 2000–3. Бибкод : 1995Sci...267.2000K . дои : 10.1126/science.7535475 . ПМИД   7535475 .
  45. ^ Ли П., Аллен Х., Банерджи С., Франклин С., Херцог Л., Джонстон С. и др. (февраль 1995 г.). «Мыши с дефицитом бета-превращающего фермента IL-1 дефектны в выработке зрелого бета-IL-1 и устойчивы к эндотоксическому шоку» . Клетка . 80 (3): 401–11. дои : 10.1016/0092-8674(95)90490-5 . ПМИД   7859282 . S2CID   18756273 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Pyroptosis&oldid=1228244300"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 374d8a7b43aa48ea7fd9c2acf708194a__1717988400
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/37/4a/374d8a7b43aa48ea7fd9c2acf708194a.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Pyroptosis - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)