Бутират-КоА-лигаза
(Перенаправлено с XM-лигазы )
| Бутират-КоА-лигаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 6.2.1.2 | ||
| Номер CAS. | 9080-51-7 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| ЭксПАСи | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
Бутират-КоА-лигаза , также известная как ксенобиотическая/лигаза жирных кислот со средней длиной цепи ( XM-лигаза ), представляет собой фермент ( EC 6.2.1.2 ), который катализирует химическую реакцию :
- АТФ + карбоновая кислота + КоА АМФ + дифосфат + ацил-КоА
Тремя субстратами этого фермента являются АТФ , карбоновая кислота и КоА , тогда как тремя его продуктами являются АМФ , дифосфат и ацил-КоА .
Этот фермент принадлежит к семейству лигаз , особенно тех, которые образуют связи углерод-сера в виде кисло-тиоловых лигаз. Этот фермент участвует в глициновой конъюгации ксенобиотиков. [ 1 ] и метаболизм бутаноата .
Номенклатура
[ редактировать ]Систематическое название этого класса ферментов — бутаноат:КоА-лигаза (АМФ-образующая). Другие широко используемые имена включают:
- бутирил-КоА-синтетаза, тиокиназа жирных кислот (средняя цепь),
- ацил-активирующий фермент, элонгация жирных кислот,
- фермент, активирующий жирные кислоты,
- жирноацил-коэнзим А-синтетаза,
- ацил-КоА-синтетаза со средней длиной цепи,
- бутирил-коэнзим А-синтетаза,
- L-(+)-3-гидроксибутирил-КоА-лигаза,
- ксенобиотическая/лигаза жирных кислот со средней длиной цепи и
- короткоцепочечная ацил-КоА-синтетаза.
Белки человека, содержащие этот домен
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Баденхорст К.П., ван дер Слюс Р., Эразмус Э., ван Дейк А.А. (сентябрь 2013 г.). «Глициновая конъюгация: значение в метаболизме, роль глицин-N-ацилтрансферазы и факторы, влияющие на межиндивидуальные вариации». Экспертное заключение по метаболизму и токсикологии лекарственных средств . 9 (9): 1139–1153. дои : 10.1517/17425255.2013.796929 . ПМИД 23650932 .
Глициновая конъюгация митохондриального ацил-КоА, катализируемая глицин-N-ацилтрансферазой (GLYAT, EC 2.3.1.13), является важным метаболическим путем, ответственным за поддержание адекватных уровней свободного кофермента А (CoASH). Однако из-за небольшого количества фармацевтических препаратов, конъюгированных с глицином, этот путь еще не охарактеризован подробно. Здесь мы рассмотрим причины и возможные последствия межиндивидуальных изменений в пути конъюгации глицина. ...
Рисунок 1. Глициновая конъюгация бензойной кислоты. Путь конъюгации глицина состоит из двух этапов. Сначала бензоат лигируется с CoASH с образованием высокоэнергетического тиоэфира бензоил-КоА. Эта реакция катализируется лигазами средней цепи кислоты HXM-A и HXM-B:CoA и требует энергии в виде АТФ. ... Бензоил-КоА затем конъюгируется с глицином с помощью GLYAT с образованием гиппуровой кислоты, высвобождая CoASH. В дополнение к факторам, перечисленным в рамках, уровни АТФ, КоАСГ и глицина могут влиять на общую скорость пути конъюгации глицина.
- Малер Х.Р., Вакил С.Дж., Бок Р.М. (1953). «Исследования по окислению жирных кислот. I. Ферментативная активация жирных кислот». Ж. Биол. Хим . 204 (1): 453–68. ПМИД 13084616 .
- Массаро Э.Дж.; Леннарц В.Дж. (1965). «Частичная очистка и характеристика бактериальной жирноацилкофермента А-синтетазы». Биохимия . 4 : 85–90. дои : 10.1021/bi00877a015 . ПМИД 14285249 .
- Вебстерлт-младший, Геровин Л.Д., Ракита Л. (1965). «Очистка и характеристики бутирилкофермента А-синтетазы из митохондрий бычьего сердца». Ж. Биол. Хим . 240 : 29–33. ПМИД 14253428 .
