Вирус псевдомонады phi6
Эта статья нуждается в дополнительных цитатах для проверки . ( май 2012 г. ) |
Вирус псевдомонады phi6 | |
---|---|
![]() | |
РНК-упакованный прокапсид (белковая оболочка) вируса Pseudomonas phi6. | |
![]() | |
Геном вируса псевдомонады phi6 | |
Классификация вирусов ![]() | |
(без рейтинга): | Вирус |
Область : | Рибовирия |
Королевство: | Орторнавиры |
Тип: | Дуплорнавирикота |
Сорт: | Видавервирицетес |
Заказ: | Минидивирал |
Семья: | Цистовирусиды |
Род: | Цистовирус |
Разновидность: | Вирус псевдомонады phi6
|
Синонимы | |

Φ6 ( Phi — наиболее изученный бактериофаг вирусного 6 ) семейства Cystoviridae . Он заражает Pseudomonas бактерии (обычно фитопатогенные P. syringae ). Он имеет трехчастный сегментированный двухцепочечный РНК геном около 13,5 т.п.н. общей длиной Φ6 и его родственники имеют липидную мембрану вокруг нуклеокапсида , что является редкой чертой среди бактериофагов. Это литический фаг , хотя при определенных обстоятельствах наблюдается задержка лизиса, которую можно описать как «состояние носителя».
Белки
[ редактировать ]Геном Φ6 кодирует 12 белков . P1 является основным капсидным белком, ответственным за формирование скелета полимеразного комплекса . Внутри оболочки, образованной P1, находится вирусная репликаза P2 и белок транскриптаза. Шипы , связывающиеся с рецепторами вириона Φ6, образованы белком P3. P4 представляет собой нуклеозидтрифосфатазу , которая необходима для упаковки и транскрипции генома. P5 — литический фермент. Шиповый белок P3 прикреплен к белку слитой оболочки в P6. P7 является второстепенным белком капсида, P8 отвечает за формирование поверхностной оболочки нуклеокапсида, а P9 является основным белком оболочки. [ 3 ] P12 представляет собой неструктурный морфогенный белок, который, как показано, является частью сборки оболочки. [ 4 ] P10 и P13 представляют собой белки, кодирующие гены, связанные с вирусной оболочкой, а P14 представляет собой неструктурный белок. [ 3 ]
Жизненный цикл
[ редактировать ]
типа IV Φ6 обычно прикрепляется к пилусу P. syringae с помощью прикрепляющего его белка P3. Считается, что затем клетка втягивает пилус, притягивая фаг к бактерии. Слиянию вирусной оболочки с бактериальной внешней мембраной способствует фаговый белок Р6. Муралитический ( переваривающий пептидогликаны ) фермент Р5 затем переваривает часть клеточной стенки , и нуклеокапсид попадает в клетку, покрытую бактериальной внешней мембраной.

Копия смысловой цепи большого сегмента генома (6374 основания ) затем синтезируется ( транскрипция ) на вершинах капсида с помощью РНК-зависимой РНК-полимеразы P2 и высвобождается в цитозоль клетки-хозяина . Четыре белка, транслированные из большого сегмента, спонтанно собираются в прокапсиды , которые затем упаковывают смысловую цепь большого сегмента, полимеризуя ее комплемент во время входа через вершины, содержащие полимеразу P2 . Пока большой сегмент транслируется (экспрессируется) и синтезируется (реплицируется), родительский фаг высвобождает в цитозоль копии смысловых цепей среднего сегмента (4061 основание) и малого сегмента (2948 оснований) . Они транслируются и упаковываются в прокапсиды в следующем порядке: средний, затем маленький. Заполненные капсиды затем покрываются белком нуклеокапсида P8, а затем белки внешней мембраны каким-то образом притягивают внутреннюю мембрану бактерии , которая затем окутывает нуклеокапсид.
Литический белок P5 содержится между оболочкой нуклеокапсида P8 и оболочкой вируса. Завершенное потомство фага остается в цитозоле до тех пор, пока достаточные уровни литического белка P5 не разрушат стенку клетки-хозяина. Затем цитозоль вырывается наружу, разрушая внешнюю мембрану и высвобождая фаг. Бактерия погибает в результате этого лизиса .
РНК-зависимая РНК-полимераза
[ редактировать ]РНК-зависимые РНК-полимеразы (RdRP) являются важнейшими компонентами жизненного цикла вирусов с двухцепочечной РНК (дцРНК) . Однако до конца не понятно, как эти важные ферменты функционируют во время репликации вируса. Экспрессия и характеристика очищенного рекомбинантного RdRP Φ6 является первой прямой демонстрацией активности RdRP, катализируемой одним белком из вируса дцРНК . Рекомбинантный Φ6 RdRP высокоактивен in vitro , обладает активностью репликации и транскрипции РНК и способен использовать в качестве матриц как гомологичные , так и гетерологичные РНК молекулы . Кристаллическая структура полимеразы Φ6, решенная в комплексе с рядом лигандов, дает представление о механизме независимой от праймера инициации РНК-зависимой полимеризации РНК. Эта РНК-полимераза, по-видимому, действует без сигма-фактора /субъединицы. Очищенный Φ6 RdRP демонстрирует процессивное удлинение in vitro и самоорганизуется вместе с белками полимеразного комплекса в субвирусные частицы, которые являются полностью функциональными. [ 5 ]
Исследовать
[ редактировать ]Φ6 изучался как модель, позволяющая понять, как вирусы с сегментированной РНК упаковывают свои геномы, его структура изучалась учеными, интересующимися липидсодержащими бактериофагами, и он использовался в качестве модельного организма для проверки эволюционной теории, такой как храповик Мюллера . Фаг Φ6 широко использовался в дополнительных исследованиях экспериментальной эволюции фагов .
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Мерфи Ф.А., Фоке К.М., Бишоп Д.Х., Габриал С.А., Джарвис А.В., Мартелли Г.П., Мэйо М.А., Саммерс, доктор медицины (1995). «Таксономия вирусов: шестой отчет Международного комитета по таксономии вирусов» (PDF) . Архив вирусологии . 10 : 350–4.
- ^ Крупович М., Кун М., Адриансенс Дж.Х., Ямада Э., Виттманн Т., Вогенсен Дж., металл (май 2015 г.). «Переименовать все (522) существующих бактериальных вируса и 2 вида архейных вирусов» (PDF) . Международный комитет по таксономии вирусов . Проверено 29 августа 2019 г.
- ^ Перейти обратно: а б Поранен М.М., Мянтюнен С. (октябрь 2017 г.). «Профиль таксономии вирусов ICTV: Cystoviridae» . Журнал общей вирусологии . 98 (10): 2423–2424. дои : 10.1099/jgv.0.000928 . ПМК 5725992 . ПМИД 28933690 .
- ^ Лыйтинен О.Л., Старкова Д., Поранен М.М. (февраль 2019 г.). «Микробное производство липидно-белковых везикул с использованием бактериофага фи6 в оболочке» . Заводы по производству микробных клеток . 18 (1): 29. дои : 10.1186/s12934-019-1079-z . ПМК 6366064 . ПМИД 30732607 .
- ^ Койвунен М.Р., Сарин Л.П., Бэмфорд Д.Х. (2008). «Исследование структуры и функций РНК-зависимой РНК-полимеразы дцРНК бактериофага Φ6» . Вирусы с сегментированной двухцепочечной РНК: структура и молекулярная биология . Кайстер Академик Пресс. ISBN 978-1-904455-21-9 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Подробное молекулярное описание
- Описания тестов эволюционной теории, проведенных Лабораторией Тернера
- Описания тестов эволюционной теории, проведенные Лабораторией Берча
- Универсальная база данных вирусов Международного комитета по таксономии вирусов
- Происхождение фосфолипидов оболочечного бактериофага phi6