Протеолипид

Протеолипид ковалентно — это белок, связанный с молекулами липидов , которые могут представлять собой жирные кислоты , изопреноиды или стеролы . Процесс такой связи известен как липидирование белка и попадает в более широкую категорию ацилирования и посттрансляционной модификации . Протеолипиды в изобилии присутствуют в тканях головного мозга, а также во многих других тканях животных и растений. Они включают грелин , пептидный гормон, связанный с питанием. Многие протеолипиды состоят из белков, ковалентно связанных с цепями жирных кислот. ^{[ 1 ]} часто предоставляя им интерфейс для взаимодействия с биологическими мембранами . ^{[ 2 ]} Их не следует путать с липопротеинами , своего рода сферическими образованиями, состоящими из множества молекул липидов и некоторых аполипопротеинов .

Структура

В зависимости от типа жирной кислоты, присоединенной к белку, протеолипид часто может содержать миристоильные , пальмитоильные или пренильные группы . Каждая из этих групп выполняет разные функции и имеет разные предпочтения в отношении того, к какому аминокислотному остатку они присоединяются. Эти процессы называются соответственно миристоилированием (обычно по N-концевому Gly ), пальмитоилированием (до цистеина ) и пренилированием (также до цистеина). Несмотря на кажущиеся специфические названия, N-миристоилирование и S-пальмитоилирование могут также включать в себя некоторые другие жирные кислоты, чаще всего в растениях и вирусных протеолипидах. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} В статье о белках, заякоренных в липидах, содержится дополнительная информация об этих канонических классах.

Липидированные пептиды представляют собой тип пептидных амфифилов, которые включают одну или несколько алкил/липидных цепей, присоединенных к головной группе пептида. Как и в случае с пептидными амфифилами , они самособираются в зависимости от гидрофильного/гидрофобного баланса, а также от взаимодействия между пептидными единицами, которое зависит от заряда аминокислотных остатков. ^{[ 4 ]} Липидированные пептиды сочетают в себе структурные особенности амфифильных поверхностно-активных веществ с функциями биоактивных пептидов , и известно, что они собираются в различные наноструктуры. ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Функция и применение

Благодаря желаемым свойствам пептидов, таким как высокое сродство к рецепторам и биологическая активность , а также низкая токсичность, использование пептидов в терапии (т.е. в качестве пептидной терапии ) имеет большой потенциал; о чем свидетельствует быстрорастущий рынок, на котором представлено более 100 одобренных препаратов на основе пептидов. ^{[ 7 ]} Недостатком является то, что пептиды имеют низкую биодоступность и стабильность при пероральном приеме. Липидация как инструмент химической модификации при разработке терапевтических средств оказалась полезной для решения этих проблем: четыре липидизированных пептидных препарата в настоящее время одобрены для использования на людях, а некоторые другие проходят клинические испытания. ^{[ 8 ]} Двумя одобренными препаратами являются противодиабетические аналоги ГПП-1 длительного действия лираглутид (Виктоза®) и инсулин детемир (Левемир®). Два других — антибиотики даптомицин и полимиксин B.

Липидированные пептиды также находят применение в других областях, например, в косметической промышленности. ^{[ 4 ]} Коммерчески доступный липидный пептид Matrixyl используется в кремах против морщин. Матриксил представляет собой пентапептид и имеет последовательность KTTKS с присоединенной пальмитоиловой липидной цепью , которая способна стимулировать выработку коллагена и фибронектина в фибробластах. ^{[ 9 ]} Несколько исследований показали многообещающие результаты пальмитоил-КТТКС, а составы для местного применения значительно уменьшают тонкие линии и морщины, помогая замедлить процесс старения кожи. ^{[ 10 ]} Группа Хэмли также провела исследования пальмитоил-КТТКС и обнаружила, что он самоорганизуется в наноленты в диапазоне pH 3-7, в дополнение к стимуляции фибробластов кожи и роговицы человека в зависимости от концентрации, что позволяет предположить, что стимуляция происходит выше критической концентрации агрегации. ^{[ 11 ]}

Существуют некоторые более редкие формы ацилирования белков, которые могут не иметь мембранной функции. Они включают O-октаноилирование серина в грелине , O- пальмитолеоилирование серина в белках Wnt и O-пальмитоилирование в гистоне H4 с помощью LPCAT1 . Белки ежей дважды модифицированы (N-)пальмитатом и холестерином. кожи Некоторые церамиды представляют собой протеолипиды. ^{[ 2 ]} Аминогруппа лизина также может подвергаться миристоилированию по плохо изученному механизму. ^{[ 12 ]}

У бактерий

Все бактерии используют в своей клеточной мембране протеолипиды, которые иногда ошибочно называют бактериальными липопротеинами. Обычная модификация состоит из N-ацил- и S-диацилглицерина, присоединенного к N-концевому остатку цистина. Липопротеин Брауна , обнаруженный у грамотрицательных бактерий , является представителем этой группы. Кроме того, белки Mycobacterium O- миколата предназначены для внешней мембраны. ^{[ 13 ]} растений Хлоропласты способны совершать многие из тех же модификаций, которые бактерии производят с протеолипидами. ^{[ 14 ]} Одной из баз данных таких N-ацилдиацилглицерилированных протеолипидов клеточной стенки является DOLOP. ^{[ 15 ]}

Патогенные спирохеты, в том числе B. burgdorferi и T. pallidum , используют свои протеолипидные адгезины для прикрепления к клеткам-жертвам. ^{[ 16 ]} Эти белки также являются мощными антигенами и фактически являются основными иммуногенами этих двух видов. ^{[ 17 ]}

Протеолипиды включают бактериальные антибиотики, которые не синтезируются в рибосоме . ^{[ 8 ]} Продукты нерибосомальной пептидсинтазы также могут включать пептидную структуру, связанную с липидами. Их обычно называют «липопептидами». ^{[ 13 ]} Бактериальные «липопротеины» и «липопептиды» (ЛП) являются мощными индукторами сепсиса , уступая только липополисахариду (ЛПС) по способности вызывать воспалительную реакцию. В то время как LPS обнаруживается толл -подобным рецептором TLR4, LP обнаруживаются TLR2. ^{[ 18 ]}

Бацилла

Многие протеолипиды производятся семейством Bacillus subtilis и состоят из циклической структуры, состоящей из 7-10 аминокислот, и цепи β-гидроксижирной кислоты различной длины, составляющей от 13 до 19 атомов углерода. ^{[ 19 ]} В зависимости от структуры циклической пептидной последовательности их можно разделить на три семейства: сурфактины, итурины и фенгицины. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}^{[ 22 ]} Липидированные пептиды, продуцируемые штаммами Bacillus, обладают многими полезными биологическими свойствами, такими как антибактериальные, противовирусные, противогрибковые и противоопухолевые свойства. ^{[ 19 ]}^{[ 20 ]} что делает их очень привлекательными для использования в широком спектре отраслей.

Сурфактины

Как следует из названия, сурфактины являются мощными биосурфактантами ( поверхностно-активные вещества, вырабатываемые бактериями , дрожжами или грибами ), и было показано, что они снижают поверхностное натяжение воды с 72 до 27 мН/м при очень низких концентрациях. ^{[ 23 ]} Кроме того, сурфактины также способны проникать через липидные мембраны , что позволяет им оказывать специфическое противомикробное и противовирусное действие. ^{[ 20 ]}^{[ 24 ]}^{[ 25 ]} Поскольку сурфактины являются биосурфактантами, они обладают разнообразными функциональными свойствами. К ним относятся низкая токсичность, биоразлагаемость и более высокая устойчивость к изменению температуры и pH. ^{[ 20 ]} что делает их очень интересными для использования в широком спектре приложений.

Итурины

Итурины представляют собой порообразующие липопептиды с противогрибковой активностью, которая зависит от взаимодействия с цитоплазматической мембраной клеток-мишеней. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}^{[ 26 ]} Микосубтилин представляет собой изоформу итурина, которая может взаимодействовать с мембранами через свою стерол- спиртовую группу, воздействуя на эргостерин (соединение, обнаруженное в грибах), придавая ему противогрибковые свойства. ^{[ 19 ]}^{[ 27 ]}

Фенгичинс

Фенгицины — еще один класс биосурфактантов, продуцируемых Bacillus subtilis, обладающих противогрибковой активностью в отношении нитчатых грибов. ^{[ 22 ]}^{[ 26 ]}^{[ 28 ]} Существует два класса фенгицинов: фенгицин А и фенгицин В, причем два из них отличаются только одной аминокислотой в положении 6 в пептидной последовательности, причем первый имеет остаток аланина, а второй - валин. ^{[ 29 ]}

Стрептомицеты

Даптомицин — еще один встречающийся в природе липидный пептид, продуцируемый грамположительной бактерией Streptomycesroseoporous . Структура даптомицина состоит из деканоильной липидной цепи, присоединенной к частично циклизованной головной группе пептида. ^{[ 4 ]} Он обладает очень сильными антимикробными свойствами и используется в качестве антибиотика для лечения опасных для жизни состояний, вызванных грамположительными бактериями, включая MRSA (метициллин-резистентный золотистый стафилококк) и ванкомицин-резистентные энтерококки. ^{[ 6 ]}^{[ 30 ]}^{[ 31 ]} Как и в случае с липидными пептидами Bacillus subtilis, именно проникновение через клеточную мембрану придает ему свои свойства, а механизм действия даптомицина, как полагают, включает в себя вставку деканоильной цепи в бактериальную мембрану, вызывающую разрушение. Затем это вызывает серьезную деполяризацию, приводящую к ингибированию различных процессов синтеза, включая процессы синтеза ДНК, белков и РНК, что приводит к апоптозу . ^{[ 32 ]}^{[ 33 ]}^{[ 34 ]}

См. также

Миелиновый протеолипидный белок

Ссылки

В эту статью включен текст Джессики Хатчинсон, доступный по лицензии CC BY-SA 3.0 .

^ «MeSH-браузер» . meshb.nlm.nih.gov . Проверено 11 марта 2018 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с «Протеолипиды — белки, модифицированные путем ковалентного присоединения к липидам — N-миристоилированные, S-пальмитоилированные, пренилированные белки, грелин, белки ежа» . ЛипидВеб . Проверено 18 июля 2019 г.
^ Ли Ю, Ци Би (2017). «Прогресс в понимании S-ацилирования белка: перспективы у растений» . Границы в науке о растениях . 8 : 346. дои : 10.3389/fpls.2017.00346 . ПМЦ 5364179 . ПМИД 28392791 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Хэмли И.В. (май 2015 г.). «Липопептиды: от самосборки к биологической активности» . Химические коммуникации . 51 (41): 8574–83. дои : 10.1039/C5CC01535A . ПМИД 25797909 .
^ Куи Х., Уэббер М.Дж., Ступп С.И. (2010). «Самосборка пептидных амфифилов: от молекул к наноструктурам и биоматериалам» . Биополимеры . 94 (1): 1–18. дои : 10.1002/бип.21328 . ПМЦ 2921868 . ПМИД 20091874 .
^ Jump up to: ^а ^б Лёвик Д.В., ван Хест Дж.К. (май 2004 г.). «Амфифилы на основе пептидов» (PDF) . Обзоры химического общества . 33 (4): 234–45. дои : 10.1039/B212638A . hdl : 2066/13849 . ПМИД 15103405 . S2CID 1517441 .
^ Бруно Б.Дж., Миллер Г.Д., Лим К.С. (ноябрь 2013 г.). «Основы и последние достижения в области доставки пептидных и белковых лекарств» . Терапевтическая доставка . 4 (11): 1443–67. дои : 10.4155/tde.13.104 . ПМЦ 3956587 . ПМИД 24228993 .
^ Jump up to: ^а ^б Чжан Л., Булай Г. (31 марта 2012 г.). «Превращение пептидов в лекарственные препараты путем липидирования». Современная медицинская химия . 19 (11): 1602–18. дои : 10.2174/092986712799945003 . ПМИД 22376031 .
^ Катаяма К., Армендарис-Борунда Дж., Рагоу Р., Канг А.Х., Сейер Дж.М. (май 1993 г.). «Пентапептид из проколлагена I типа способствует выработке внеклеточного матрикса» . Журнал биологической химии . 268 (14): 9941–4. дои : 10.1016/S0021-9258(18)82153-6 . ПМИД 8486721 .
^ Робинсон Л.Р., Фицджеральд, Северная Каролина, Даути Д.Г., Дауэс, Северная Каролина, Бердж, Калифорния, Биссетт Д.Л. (июнь 2005 г.). «Местное применение пальмитоилпентапептида обеспечивает улучшение фотостареющей кожи лица человека». Международный журнал косметической науки . 27 (3): 155–60. дои : 10.1111/j.1467-2494.2005.00261.x . ПМИД 18492182 . S2CID 70695 .
^ Джонс Р.Р., Кастеллетто В., Коннон С.Дж., Хэмли И.В. (март 2013 г.). «Коллагенстимулирующее действие пептида-амфифила C16-KTTKS на фибробласты человека». Молекулярная фармацевтика . 10 (3): 1063–9. дои : 10.1021/mp300549d . ПМИД 23320752 .
^ Ланьон-Хогг Т., Фаронато М., Серва Р.А., Тейт Э.В. (июль 2017 г.). «Динамическое ацилирование белков: новые субстраты, механизмы и мишени лекарств». Тенденции биохимических наук . 42 (7): 566–581. дои : 10.1016/j.tibs.2017.04.004 . hdl : 10044/1/48121 . ПМИД 28602500 .
^ Jump up to: ^а ^б «Микробные протеолипиды и липопептиды – гликопептидолипиды, сурфактин, итурнины, полимиксины, даптомицин» . ЛипидВеб . Проверено 21 июля 2019 г.
^ Гленц К., Бушон Б., Стел Т., Валлич Р., Саймон М.М., Варцеха Х. (январь 2006 г.). «Производство рекомбинантного бактериального липопротеина в хлоропластах высших растений». Природная биотехнология . 24 (1): 76–7. дои : 10.1038/nbt1170 . ПМИД 16327810 . S2CID 7029129 .
^ «ДОЛОП — База данных бактериальных липопротеинов» . cam.ac.uk. Проверено 2 января 2017 г.
^ Чан К., Насереддин Т., Альтер Л., Центурион-Лара А., Джакани Л., Парвин Н. (май 2016 г.). «Липопротеин Treponema pallidum TP0435, экспрессируемый в Borrelia burgdorferi, продуцирует множество поверхностных/периплазматических изоформ и опосредует прилипание» . Научные отчеты . 6 : 25593. Бибкод : 2016NatSR...625593C . дои : 10.1038/srep25593 . ПМК 4861935 . ПМИД 27161310 .
^ Порселла С.Ф., Шван Т.Г. (март 2001 г.). «Borrelia burgdorferi и Treponema pallidum: сравнение функциональной геномики, адаптации к окружающей среде и патогенных механизмов» . Журнал клинических исследований . 107 (6): 651–6. дои : 10.1172/JCI12484 . ПМК 208952 . ПМИД 11254661 .
^ де Техада, Гильермо Мартинес; Хейнбокель, Лена; Феррер-Эспада, Ракель; Гейне, Хольгер; Александр, Кристиан; Барсена-Варела, Серхио; Гольдманн, Торстен; Корреа, Вильмар; Висмюллер, Карл-Хайнц; Гиш, Николас; Санчес-Гомес, Сусана; Фукуока, Сатоши; Шюрхольц, Тобиас; Гутсманн, Томас; Бранденбург, Клаус (ноябрь 2015 г.). «Липопротеины/пептиды представляют собой токсины бактерий, вызывающие сепсис, которые можно нейтрализовать синтетическими антиэндотоксиновыми пептидами» . Научные отчеты . 5 (1): 14292. Бибкод : 2015NatSR...514292D . дои : 10.1038/srep14292 . ПМЦ 4585737 . ПМИД 26390973 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Чжао Х., Шао Д., Цзян С., Ши Дж., Ли Ц., Хуан Ц. и др. (август 2017 г.). «Биологическая активность липопептидов Bacillus». Прикладная микробиология и биотехнология . 101 (15): 5951–5960. дои : 10.1007/s00253-017-8396-0 . ПМИД 28685194 . S2CID 3756911 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Мниф И, Гриби Д. (май 2015 г.). «Обзор липопептидных биосурфактантов: средние классы и новые идеи для промышленного, биомедицинского и экологического применения». Биополимеры . 104 (3): 129–47. дои : 10.1002/bip.22630 . ПМИД 25808118 . S2CID 25521354 .
^ Jump up to: ^а ^б Сингх П., Cameotra SS (март 2004 г.). «Потенциальные применения микробных поверхностно-активных веществ в биомедицинских науках». Тенденции в биотехнологии . 22 (3): 142–6. дои : 10.1016/j.tibtech.2004.01.010 . ПМИД 15036865 .
^ Jump up to: ^а ^б Стеллер С., Волленбройх Д., Леендерс Ф., Стейн Т., Конрад Б., Хофмейстер Дж. и др. (январь 1999 г.). «Структурная и функциональная организация мультиферментной системы фенгицин-синтетазы Bacillus subtilis b213 и A1/3» . Химия и биология . 6 (1): 31–41. дои : 10.1016/S1074-5521(99)80018-0 . ПМИД 9889147 .
^ Оно А., Ано Т., Шода М. (июль 1995 г.). «Производство липопептидного антибиотика сурфактина рекомбинантной Bacillus subtilis в процессе твердофазной ферментации». Биотехнология и биоинженерия . 47 (2): 209–14. дои : 10.1002/бит.260470212 . ПМИД 18623394 . S2CID 30547894 .
^ Херклотц Х., Силиг Дж. (сентябрь 2001 г.). «Детергентное действие антибиотика пептида сурфактина на липидные мембраны» . Биофизический журнал . 81 (3): 1547–54. Бибкод : 2001BpJ....81.1547H . дои : 10.1016/S0006-3495(01)75808-0 . ПМК 1301632 . ПМИД 11509367 .
^ Каррильо С., Теруэль Х.А., Аранда Ф.Дж., Ортис А. (апрель 2003 г.). «Молекулярный механизм проницаемости мембран пептидным антибиотиком сурфактином» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1611 (1–2): 91–7. дои : 10.1016/S0005-2736(03)00029-4 . ПМИД 12659949 .
^ Jump up to: ^а ^б Хэмли И.В., Дехсорхи А., Джауреги П., Сейтсонен Дж., Руоколайнен Дж., Кутте Ф. и др. (октябрь 2013 г.). «Самосборка трех биоактивных липопептидов бактериального происхождения» . Мягкая материя . 9 (40): 9572–8. Бибкод : 2013SMat....9.9572H . дои : 10.1039/c3sm51514a . ПМИД 26029764 .
^ Насир М.Н., Бессон Ф. (май 2012 г.). «Взаимодействие противогрибкового микосубтилина с эргостеринсодержащими межфазными монослоями» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1818 (5): 1302–8. дои : 10.1016/j.bbamem.2012.01.020 . ПМИД 22306791 .
^ Делеу М., Пакуот М., Нюландер Т. (апрель 2008 г.). «Влияние фенгицина, липопептида, продуцируемого Bacillus subtilis, на модельные биомембраны» . Биофизический журнал . 94 (7): 2667–79. Бибкод : 2008BpJ....94.2667D . дои : 10.1529/biophysj.107.114090 . ПМК 2267117 . ПМИД 18178659 .
^ Мина КР, Канвар СС (2015). «Липопептиды как противогрибковые и антибактериальные средства: применение в пищевой безопасности и терапии» . БиоМед Исследования Интернэшнл . 2015 : 473050. doi : 10.1155/2015/473050 . ПМК 4303012 . ПМИД 25632392 .
^ Вудворт-младший, Найхарт Э.Х., Брайер Г.Л., Уолни Дж.Д., Блэк HR (февраль 1992 г.). «Фармакокинетика однократного приема и антибактериальная активность даптомицина, нового липопептидного антибиотика, у здоровых добровольцев» . Антимикробные средства и химиотерапия . 36 (2): 318–25. дои : 10.1128/AAC.36.2.318 . ЧВК 188435 . ПМИД 1318678 .
^ Бальц Р.Х., Мяо В., Ригли С.К. (декабрь 2005 г.). «Натуральные продукты для лекарств: даптомицин и родственные липопептидные антибиотики». Отчеты о натуральных продуктах . 22 (6): 717–41. дои : 10.1039/b416648p . ПМИД 16311632 .
^ Сильверман Дж.А., Перлмуттер Н.Г., Шапиро Х.М. (август 2003 г.). «Корреляция бактерицидной активности даптомицина и деполяризации мембраны у Staphylococcus aureus» . Антимикробные средства и химиотерапия . 47 (8): 2538–44. doi : 10.1128/aac.47.8.2538-2544.2003 . ПМК 166110 . ПМИД 12878516 .
^ Алборн М.Е., Аллен Н.Е., Престон Д.А. (ноябрь 1991 г.). «Даптомицин нарушает мембранный потенциал растущего золотистого стафилококка» . Антимикробные средства и химиотерапия . 35 (11): 2282–7. дои : 10.1128/AAC.35.11.2282 . ПМК 245372 . ПМИД 1666494 .
^ Киркхэм С., Кастеллетто В., Хэмли И.В., Иноуэ К., Рэмбо Р., Реза М., Руоколайнен Дж. (июль 2016 г.). «Самосборка циклического липопептида даптомицина: образование сферических мицелл не зависит от присутствия хлорида кальция» (PDF) . ХимияФизХим . 17 (14): 2118–22. дои : 10.1002/cphc.201600308 . ПМИД 27043447 .

Внешние ссылки

Протеолипиды Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
GO:0006497 : термин онтологии гена, обозначающий липидирование белков.

[MeSH-1] «MeSH-браузер» . meshb.nlm.nih.gov . Проверено 11 марта 2018 г.

[lipidhome-2] Jump up to: ^а ^б ^с «Протеолипиды — белки, модифицированные путем ковалентного присоединения к липидам — N-миристоилированные, S-пальмитоилированные, пренилированные белки, грелин, белки ежа» . ЛипидВеб . Проверено 18 июля 2019 г.

[3] Ли Ю, Ци Би (2017). «Прогресс в понимании S-ацилирования белка: перспективы у растений» . Границы в науке о растениях . 8 : 346. дои : 10.3389/fpls.2017.00346 . ПМЦ 5364179 . ПМИД 28392791 .

[Hamley_2015-4] Jump up to: ^а ^б ^с Хэмли И.В. (май 2015 г.). «Липопептиды: от самосборки к биологической активности» . Химические коммуникации . 51 (41): 8574–83. дои : 10.1039/C5CC01535A . ПМИД 25797909 .

[Cui_2010-5] Куи Х., Уэббер М.Дж., Ступп С.И. (2010). «Самосборка пептидных амфифилов: от молекул к наноструктурам и биоматериалам» . Биополимеры . 94 (1): 1–18. дои : 10.1002/бип.21328 . ПМЦ 2921868 . ПМИД 20091874 .

[Löwik_2004-6] Jump up to: ^а ^б Лёвик Д.В., ван Хест Дж.К. (май 2004 г.). «Амфифилы на основе пептидов» (PDF) . Обзоры химического общества . 33 (4): 234–45. дои : 10.1039/B212638A . hdl : 2066/13849 . ПМИД 15103405 . S2CID 1517441 .

[7] Бруно Б.Дж., Миллер Г.Д., Лим К.С. (ноябрь 2013 г.). «Основы и последние достижения в области доставки пептидных и белковых лекарств» . Терапевтическая доставка . 4 (11): 1443–67. дои : 10.4155/tde.13.104 . ПМЦ 3956587 . ПМИД 24228993 .

[Zhang_2012-8] Jump up to: ^а ^б Чжан Л., Булай Г. (31 марта 2012 г.). «Превращение пептидов в лекарственные препараты путем липидирования». Современная медицинская химия . 19 (11): 1602–18. дои : 10.2174/092986712799945003 . ПМИД 22376031 .

[9] Катаяма К., Армендарис-Борунда Дж., Рагоу Р., Канг А.Х., Сейер Дж.М. (май 1993 г.). «Пентапептид из проколлагена I типа способствует выработке внеклеточного матрикса» . Журнал биологической химии . 268 (14): 9941–4. дои : 10.1016/S0021-9258(18)82153-6 . ПМИД 8486721 .

[10] Робинсон Л.Р., Фицджеральд, Северная Каролина, Даути Д.Г., Дауэс, Северная Каролина, Бердж, Калифорния, Биссетт Д.Л. (июнь 2005 г.). «Местное применение пальмитоилпентапептида обеспечивает улучшение фотостареющей кожи лица человека». Международный журнал косметической науки . 27 (3): 155–60. дои : 10.1111/j.1467-2494.2005.00261.x . ПМИД 18492182 . S2CID 70695 .

[11] Джонс Р.Р., Кастеллетто В., Коннон С.Дж., Хэмли И.В. (март 2013 г.). «Коллагенстимулирующее действие пептида-амфифила C16-KTTKS на фибробласты человека». Молекулярная фармацевтика . 10 (3): 1063–9. дои : 10.1021/mp300549d . ПМИД 23320752 .

[12] Ланьон-Хогг Т., Фаронато М., Серва Р.А., Тейт Э.В. (июль 2017 г.). «Динамическое ацилирование белков: новые субстраты, механизмы и мишени лекарств». Тенденции биохимических наук . 42 (7): 566–581. дои : 10.1016/j.tibs.2017.04.004 . hdl : 10044/1/48121 . ПМИД 28602500 .

[bact-13] Jump up to: ^а ^б «Микробные протеолипиды и липопептиды – гликопептидолипиды, сурфактин, итурнины, полимиксины, даптомицин» . ЛипидВеб . Проверено 21 июля 2019 г.

[14] Гленц К., Бушон Б., Стел Т., Валлич Р., Саймон М.М., Варцеха Х. (январь 2006 г.). «Производство рекомбинантного бактериального липопротеина в хлоропластах высших растений». Природная биотехнология . 24 (1): 76–7. дои : 10.1038/nbt1170 . ПМИД 16327810 . S2CID 7029129 .

[15] «ДОЛОП — База данных бактериальных липопротеинов» . cam.ac.uk. Проверено 2 января 2017 г.

[16] Чан К., Насереддин Т., Альтер Л., Центурион-Лара А., Джакани Л., Парвин Н. (май 2016 г.). «Липопротеин Treponema pallidum TP0435, экспрессируемый в Borrelia burgdorferi, продуцирует множество поверхностных/периплазматических изоформ и опосредует прилипание» . Научные отчеты . 6 : 25593. Бибкод : 2016NatSR...625593C . дои : 10.1038/srep25593 . ПМК 4861935 . ПМИД 27161310 .

[17] Порселла С.Ф., Шван Т.Г. (март 2001 г.). «Borrelia burgdorferi и Treponema pallidum: сравнение функциональной геномики, адаптации к окружающей среде и патогенных механизмов» . Журнал клинических исследований . 107 (6): 651–6. дои : 10.1172/JCI12484 . ПМК 208952 . ПМИД 11254661 .

[18] де Техада, Гильермо Мартинес; Хейнбокель, Лена; Феррер-Эспада, Ракель; Гейне, Хольгер; Александр, Кристиан; Барсена-Варела, Серхио; Гольдманн, Торстен; Корреа, Вильмар; Висмюллер, Карл-Хайнц; Гиш, Николас; Санчес-Гомес, Сусана; Фукуока, Сатоши; Шюрхольц, Тобиас; Гутсманн, Томас; Бранденбург, Клаус (ноябрь 2015 г.). «Липопротеины/пептиды представляют собой токсины бактерий, вызывающие сепсис, которые можно нейтрализовать синтетическими антиэндотоксиновыми пептидами» . Научные отчеты . 5 (1): 14292. Бибкод : 2015NatSR...514292D . дои : 10.1038/srep14292 . ПМЦ 4585737 . ПМИД 26390973 .

[Zhao_2017-19] Jump up to: ^а ^б ^с Чжао Х., Шао Д., Цзян С., Ши Дж., Ли Ц., Хуан Ц. и др. (август 2017 г.). «Биологическая активность липопептидов Bacillus». Прикладная микробиология и биотехнология . 101 (15): 5951–5960. дои : 10.1007/s00253-017-8396-0 . ПМИД 28685194 . S2CID 3756911 .

[Mnif_2015-20] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Мниф И, Гриби Д. (май 2015 г.). «Обзор липопептидных биосурфактантов: средние классы и новые идеи для промышленного, биомедицинского и экологического применения». Биополимеры . 104 (3): 129–47. дои : 10.1002/bip.22630 . ПМИД 25808118 . S2CID 25521354 .

[Singh_2004-21] Jump up to: ^а ^б Сингх П., Cameotra SS (март 2004 г.). «Потенциальные применения микробных поверхностно-активных веществ в биомедицинских науках». Тенденции в биотехнологии . 22 (3): 142–6. дои : 10.1016/j.tibtech.2004.01.010 . ПМИД 15036865 .

[Steller_1999-22] Jump up to: ^а ^б Стеллер С., Волленбройх Д., Леендерс Ф., Стейн Т., Конрад Б., Хофмейстер Дж. и др. (январь 1999 г.). «Структурная и функциональная организация мультиферментной системы фенгицин-синтетазы Bacillus subtilis b213 и A1/3» . Химия и биология . 6 (1): 31–41. дои : 10.1016/S1074-5521(99)80018-0 . ПМИД 9889147 .

[23] Оно А., Ано Т., Шода М. (июль 1995 г.). «Производство липопептидного антибиотика сурфактина рекомбинантной Bacillus subtilis в процессе твердофазной ферментации». Биотехнология и биоинженерия . 47 (2): 209–14. дои : 10.1002/бит.260470212 . ПМИД 18623394 . S2CID 30547894 .

[24] Херклотц Х., Силиг Дж. (сентябрь 2001 г.). «Детергентное действие антибиотика пептида сурфактина на липидные мембраны» . Биофизический журнал . 81 (3): 1547–54. Бибкод : 2001BpJ....81.1547H . дои : 10.1016/S0006-3495(01)75808-0 . ПМК 1301632 . ПМИД 11509367 .

[25] Каррильо С., Теруэль Х.А., Аранда Ф.Дж., Ортис А. (апрель 2003 г.). «Молекулярный механизм проницаемости мембран пептидным антибиотиком сурфактином» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1611 (1–2): 91–7. дои : 10.1016/S0005-2736(03)00029-4 . ПМИД 12659949 .

[Hamley_2013-26] Jump up to: ^а ^б Хэмли И.В., Дехсорхи А., Джауреги П., Сейтсонен Дж., Руоколайнен Дж., Кутте Ф. и др. (октябрь 2013 г.). «Самосборка трех биоактивных липопептидов бактериального происхождения» . Мягкая материя . 9 (40): 9572–8. Бибкод : 2013SMat....9.9572H . дои : 10.1039/c3sm51514a . ПМИД 26029764 .

[27] Насир М.Н., Бессон Ф. (май 2012 г.). «Взаимодействие противогрибкового микосубтилина с эргостеринсодержащими межфазными монослоями» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1818 (5): 1302–8. дои : 10.1016/j.bbamem.2012.01.020 . ПМИД 22306791 .

[28] Делеу М., Пакуот М., Нюландер Т. (апрель 2008 г.). «Влияние фенгицина, липопептида, продуцируемого Bacillus subtilis, на модельные биомембраны» . Биофизический журнал . 94 (7): 2667–79. Бибкод : 2008BpJ....94.2667D . дои : 10.1529/biophysj.107.114090 . ПМК 2267117 . ПМИД 18178659 .

[29] Мина КР, Канвар СС (2015). «Липопептиды как противогрибковые и антибактериальные средства: применение в пищевой безопасности и терапии» . БиоМед Исследования Интернэшнл . 2015 : 473050. doi : 10.1155/2015/473050 . ПМК 4303012 . ПМИД 25632392 .

[30] Вудворт-младший, Найхарт Э.Х., Брайер Г.Л., Уолни Дж.Д., Блэк HR (февраль 1992 г.). «Фармакокинетика однократного приема и антибактериальная активность даптомицина, нового липопептидного антибиотика, у здоровых добровольцев» . Антимикробные средства и химиотерапия . 36 (2): 318–25. дои : 10.1128/AAC.36.2.318 . ЧВК 188435 . ПМИД 1318678 .

[31] Бальц Р.Х., Мяо В., Ригли С.К. (декабрь 2005 г.). «Натуральные продукты для лекарств: даптомицин и родственные липопептидные антибиотики». Отчеты о натуральных продуктах . 22 (6): 717–41. дои : 10.1039/b416648p . ПМИД 16311632 .

[32] Сильверман Дж.А., Перлмуттер Н.Г., Шапиро Х.М. (август 2003 г.). «Корреляция бактерицидной активности даптомицина и деполяризации мембраны у Staphylococcus aureus» . Антимикробные средства и химиотерапия . 47 (8): 2538–44. doi : 10.1128/aac.47.8.2538-2544.2003 . ПМК 166110 . ПМИД 12878516 .

[33] Алборн М.Е., Аллен Н.Е., Престон Д.А. (ноябрь 1991 г.). «Даптомицин нарушает мембранный потенциал растущего золотистого стафилококка» . Антимикробные средства и химиотерапия . 35 (11): 2282–7. дои : 10.1128/AAC.35.11.2282 . ПМК 245372 . ПМИД 1666494 .

[34] Киркхэм С., Кастеллетто В., Хэмли И.В., Иноуэ К., Рэмбо Р., Реза М., Руоколайнен Дж. (июль 2016 г.). «Самосборка циклического липопептида даптомицина: образование сферических мицелл не зависит от присутствия хлорида кальция» (PDF) . ХимияФизХим . 17 (14): 2118–22. дои : 10.1002/cphc.201600308 . ПМИД 27043447 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]