✖


Jump to content

Даптомицин

Даптомицин
Клинические данные
Торговые названия Кубицин, Кубицин РФ, Дапзура РТ
Другие имена ЛИ 146032
AHFS / Drugs.com Монография
Данные лицензии
Беременность
категория
Маршруты
администрация 		внутривенный
код АТС
Юридический статус
Юридический статус
Фармакокинетические данные
Биодоступность н/д
Связывание с белками 90–95%
Период полувыведения 7–11 часов (до 28 часов при почечной недостаточности)
Экскреция Почки (78%; преимущественно в неизмененном виде); фекалии (5,7%)
Идентификаторы
Номер CAS
ПабХим CID
Лекарственный Банк
ХимическийПаук
НЕКОТОРЫЙ
КЕГГ
ЧЭБИ
ЧЕМБЛ
Панель управления CompTox ( EPA )
Информационная карта ECHA 100.116.065 Отредактируйте это в Викиданных
Химические и физические данные
Формула С 72 Ч 101 Н 17 О 26
Молярная масса 1 620 .693  g·mol −1
 ☒Н проверятьИ  (что это?)   (проверять)
Даптомицин
1. Даптомицин связывается и внедряется в клеточную мембрану. 2. Он агрегирует в мембране. 3. Он изменяет форму мембраны, образуя отверстие, позволяющее ионам легко проникать в клетку и выходить из нее.
Идентификаторы
Символ Н/Д
TCDB 1.Д.15
Суперсемейство OPM 163
белок OPM 1т5н

Даптомицин под торговой маркой Кубицин , продаваемый, среди прочего, , представляет собой липопептидный антибиотик, используемый для лечения системных и опасных для жизни инфекций, вызванных грамположительными микроорганизмами. [4]

Даптомицин был исключен из списка основных лекарственных средств Всемирной организации здравоохранения в 2019 году. [7] [8] Всемирная организация здравоохранения классифицирует даптомицин как критически важный для медицины человека. [9]

Медицинское использование

[ редактировать ]

В США даптомицин показан для применения у взрослых при инфекциях кожи и структур кожи, вызванных грамположительными инфекциями, бактериемией, вызванной S. aureus , и правостороннем вызванном S. aureus эндокардите, . [4] Он прочно связывается с легочным сурфактантом , поэтому его нельзя использовать при лечении пневмонии. [10] Кажется, существует разница в действии даптомицина на гематогенную пневмонию. [11]

Побочные эффекты

[ редактировать ]

Общие побочные реакции, связанные с терапией даптомицином, включают: [4] [12]

Менее распространенные, но серьезные побочные эффекты, о которых сообщалось в литературе, включают:

Также о миопатии и рабдомиолизе сообщалось у пациентов, одновременно принимавших статины . [15] но неизвестно, связано ли это исключительно со статинами или даптомицин усиливает этот эффект. Из-за ограниченности имеющихся данных производитель рекомендует временно прекратить прием статинов, пока пациент получает терапию даптомицином. Уровни креатинкиназы обычно проверяют регулярно, пока люди проходят терапию даптомицином. [ нужна ссылка ]

В июле 2010 года FDA выпустило предупреждение о том, что даптомицин может вызвать опасную для жизни эозинофильную пневмонию . FDA заявило, что выявило семь подтвержденных случаев эозинофильной пневмонии в период с 2004 по 2010 год и еще 36 возможных случаев. Все семь подтвержденных случаев были старше 60 лет, и симптомы появились в течение двух недель после начала терапии. [ нужна ссылка ]

Фармакология

[ редактировать ]

Механизм действия

[ редактировать ]

Даптомицин имеет особый механизм действия, нарушая множество аспектов функции мембран бактериальных клеток . Он внедряется в клеточную мембрану зависимым от фосфатидилглицерина способом, где затем агрегирует. Агрегация даптомицина изменяет кривизну мембраны, в результате чего образуются отверстия, через которые утекают ионы. Это вызывает быструю деполяризацию , приводящую к потере мембранного потенциала, что приводит к ингибированию синтеза белка , ДНК и РНК , что приводит к гибели бактериальных клеток. [16]

Было высказано предположение, что образование сферических мицелл [17] даптомицином может повлиять на механизм действия.

Микробиология

[ редактировать ]

Даптомицин бактерициден только в отношении грамположительных бактерий. Он доказал in vitro активность в отношении энтерококков (включая гликопептид -резистентные энтерококки (GRE)), стафилококков (включая метициллин-резистентный Staphylococcus aureus ), стрептококков , [18] коринебактерии в стационарной фазе и персистеры Borrelia burgdorferi . [19]

Устойчивость к даптомицину

[ редактировать ]

Устойчивость к даптомицину все еще встречается редко. [ когда? ] но все чаще регистрируется в GRE, начиная с Кореи в 2005 году, в Европе в 2010 году, на Тайване в 2011 году и в США, где с 2007 по 2011 год было зарегистрировано девять случаев. [20] Устойчивость к даптомицину возникла в пяти из шести случаев во время лечения. Механизм сопротивления неизвестен. Было обнаружено, что штамм Paenibacillus возрастом четыре миллиона лет , выделенный из образцов почвы в пещере Лечугилла, обладает естественной устойчивостью к даптомицину. [21]

Высказано предположение, что одновременный прием даптомицина хотя бы с другим активным антибиотиком может помочь предотвратить возникновение резистентности и усилить бактерицидный эффект. [22] Данные исследований in vitro и in vivo позволяют предположить, что следует использовать индивидуальный подход с учетом как возбудителя, так и места заражения. [23]

Эффективность

[ редактировать ]

Было показано, что даптомицин не уступает стандартным методам лечения ( нафциллин , оксациллин , флуклоксациллин или ванкомицин ) при лечении бактериемии и правостороннего эндокардита, вызванных S. aureus . [24] Исследование, проведенное в Детройте, штат Мичиган, сравнило 53 пациента, получавших даптомицин по поводу подозрения на инфекцию кожи или мягких тканей, вызванную MRSA, с ванкомицином, продемонстрировав более быстрое выздоровление (4 против 7 дней) при применении даптомицина. [25]

В клинических исследованиях фазы III ограниченные данные показали, что даптомицин связан с плохими исходами у пациентов с левосторонним эндокардитом. [ нужна ссылка ] не изучалось Применение даптомицина у пациентов с эндокардитом или менингитом протезного клапана . [26]

Биосинтез

[ редактировать ]
Рисунки 1–7. Биосинтез даптомицина
Рисунок 8. Структуры липопептидных антибиотиков Цветами выделены позиции в даптомицине, которые были модифицированы с помощью генной инженерии, а также происхождение модулей или субъединиц от A54145 или кальций-зависимого антибиотика (CDA). [27]
Рисунок 9. Комбинаторный биосинтез липопептидных антибиотиков, родственных даптомицину. Позиция 8, которая обычно содержит D-Ala в даптомицине, была модифицирована путем замены модулей и теперь содержит D-Ser, D-Asn или D-Lys; позиция 11, которая, естественно, имеет D-Ser, была изменена путем замены модулей и теперь состоит из D-Ala или D-Asn; позиция 12, которая обычно содержит 3-метил-L-Glu, была модифицирована путем удаления гена метилтрансферазы, чтобы она содержала L-Glu; позиция 13, которая обычно содержит L-кинуренин (L-Kyn), была модифицирована путем замены субъединиц и теперь содержит L-Trp, L-Ile или L-Val; положение 1 обычно включает антеизо-ундеканоильную, изододеканоильную и антеизо-тридеканоильную жирно-ацильную группы. Все эти изменения были комбинаторизованы. [27]

Даптомицин — циклический липопептидный антибиотик, продуцируемый Streptomyces filamentosus . [28] [29] Даптомицин состоит из 13 аминокислот, 10 из которых расположены циклически, а три — на экзоциклическом хвосте. В препарате присутствуют две непротеиногенные аминокислоты: необычная аминокислота L-кинуренин (Kyn), известная только по даптомицину, и L-3-метилглутаминовая кислота (mGlu). N-конец экзоциклического остатка триптофана соединен с декановой кислотой, жирной кислотой со средней длиной цепи (C10). Биосинтез инициируется связыванием декановой кислоты с N-концевым триптофаном с последующим связыванием остальных аминокислот с помощью механизмов нерибосомальной пептидной синтетазы (NRPS). Наконец, происходит событие циклизации, которое катализируется ферментом тиоэстеразы, и обеспечивается последующее высвобождение липопептида. [ нужна ссылка ]

NRPS, ответственный за синтез даптомицина, кодируется тремя перекрывающимися генами : dptA, dptBC и dptD . Гены dptE и dptF , расположенные непосредственно перед dptA , вероятно, участвуют в инициации биосинтеза даптомицина путем связывания декановой кислоты с N-концевым Trp. [30] Эти новые гены (dptE, dptF) соответствуют продуктам, которые, скорее всего, работают в сочетании с уникальным доменом конденсации , ацилируя первую аминокислоту (триптофан). Считается, что эти и другие новые гены ( dptI, dptJ ) участвуют в поставке непротеиногенных аминокислот L-3-метилглутаминовой кислоты и Kyn; они расположены рядом с генами NRPS. [30]

Часть даптомицина, состоящая из декановой кислоты, синтезируется с помощью синтазной машины жирных кислот (рис. 2). Посттрансляционная модификация апоацильного белка-переносчика (ACP, тиолирование или T-домен) ферментом фосфопантетеинилтрансферазой (PPTase) катализирует перенос гибкого фосфопантетеинового плеча от кофермента A к консервативному серину в домене ACP через фосфодиэфирную связь. . Голо-АСР может обеспечить тиол, на котором субстрат и ацильные цепи ковалентно связаны во время удлинения цепи. Двумя основными каталитическими доменами являются ацилтрансфераза (АТ) и кетосинтаза (KS). АТ действует на субстрат малонил-КоА и переносит ацильную группу на тиол домена ACP. Это чистое транстиолирование является энергетически нейтральным шагом. Затем ацил-S-ACP транстиолируется до консервативного цистеина на KS; KS декарбоксилирует расположенный ниже малонил-S-ACP и образует β-кетоацил-S-ACP. Это служит субстратом для следующего цикла элонгации. Однако перед началом следующего цикла β-кетогруппа подвергается восстановлению до соответствующего спирта, катализируемому доменом кеторедуктазы, с последующей дегидратацией до олефина, катализируемой доменом дегидратазы, и, наконец, восстановлению до метилена, катализируемым доменом еноилредуктазы. Каждый каталитический цикл KS приводит к чистому добавлению двух атомов углерода. После еще трех итераций элонгации фермент тиоэстераза катализирует гидролиз и, таким образом, высвобождение свободной жирной кислоты C-10. [ нужна медицинская ссылка ]

Для синтеза пептидной части даптомицина используется механизм NRPS. Биосинтетический механизм системы NRPS состоит из многомодульных ферментативных сборочных линий, которые содержат по одному модулю для каждого включенного мономера аминокислоты. [31] Внутри каждого модуля имеются каталитические домены, осуществляющие удлинение растущей пептидильной цепи. Растущий пептид ковалентно связан с тиолирующим доменом; здесь его называют белком-переносчиком пептидила, поскольку он переносит растущий пептид от одного каталитического домена к другому. Опять же, домен апо-Т должен быть примирован к домену голо-Т с помощью PPTазы, присоединяя гибкое фосфопантетеиновое плечо к консервативному остатку серина. Домен аденилирования выбирает мономер аминокислоты для включения и активирует карбоксилат с помощью АТФ с образованием аминоацил-АМФ. Затем домен А устанавливает аминоацильную группу на тиолате соседнего Т-домена. Домен конденсации (C) катализирует реакцию образования пептидной связи, которая вызывает удлинение цепи. Он соединяет вышестоящий пептидил-ST с нижестоящим аминоацил-ST (рис. 7). Удлинение цепи на один аминоацильный остаток и транслокация цепи в следующий Т-домен происходят согласованно. Порядок этих доменов — CAT. В некоторых случаях домен эпимеризации необходим в тех модулях, где мономеры L-аминокислот должны быть включены и эпимеризованы в D-аминокислоты. Доменная организация в таких модулях — CATE. [31]

Первый модуль имеет трехдоменную CAT-организацию; они часто происходят на сборочных линиях, производящих N-ацилированные пептиды. [31] Первый домен C катализирует N-ацилирование инициирующей аминокислоты (триптофана), пока он устанавливается на T. Аденилирующий фермент (Ad) катализирует конденсацию декановой кислоты и N-концевого триптофана, который включает декановую кислоту в растущий пептид. (Рисунок 3). Генами, ответственными за это событие связывания, являются dptE и dptF, которые расположены выше dptA, первого гена кластера генов биосинтеза даптомицина NRPS. Как только происходит присоединение декановой кислоты к N-концевому остатку триптофана, начинается конденсация аминокислот, катализируемая NRPS. [ нужна медицинская ссылка ]

Первые пять модулей NRPS кодируются геном dptA и катализируют конденсацию L-триптофана, D-аспарагина, L-аспартата, L-треонина и глицина соответственно (рис. 4). Модули 6–11, которые катализируют конденсацию L-орнитина, L-аспартата, D-аланина, L-аспартата, глицина и D-серина, кодируются геном dptBC (рис. 5). dptD катализирует включение в растущий пептид двух непротеиногенных аминокислот, L-3-метилглутаминовой кислоты (mGlu) и Kyn, который пока известен только даптомицину (рис. 6). [29] Удлинение с помощью этих модулей NRPS в конечном итоге приводит к макроциклизации и высвобождению, при котором α-аминогруппа, а именно треонин, действует как внутренний нуклеофил во время циклизации, образуя кольцо из 10 аминокислот (рис. 6). Терминальный модуль на сборочной линии NRPS имеет организацию CAT-TE. Домен тиоэстеразы катализирует обрыв цепи и высвобождение зрелого липопептида. [31]

Молекулярная инженерия даптомицина, единственного на сегодняшний день кислого липопептидного антибиотика, представленного на рынке (рис. 8), добилась большого прогресса с момента его появления в клинической медицине в 2003 году. [32] Это привлекательная мишень для комбинаторного биосинтеза по многим причинам: производные второго поколения в настоящее время находятся в стадии разработки; [33] Streptomycesroseosporus , организм-продуцент даптомицина, поддается генетическим манипуляциям; [34] кластер генов биосинтеза даптомицина был клонирован, секвенирован и экспрессирован в S. lividans ; [33] механизм биосинтеза липопептидов может быть прерван вариациями природных предшественников, а также биосинтезом, управляемым предшественниками, делецией генов, генетическим обменом и обменом модулей; [34] инструменты молекулярной инженерии были разработаны для облегчения экспрессии трех отдельных генов NRPS из трех разных участков хромосомы с использованием ermEp* для экспрессии двух генов из эктопических локусов; [35] другие кластеры липопептидных генов, как связанные, так и не связанные с даптомицином, были клонированы и секвенированы. [27] таким образом предоставляя гены и модули, позволяющие создавать гибридные молекулы; [34] производные могут быть получены посредством химиоферментативного синтеза; [36] и, наконец, усилия медицинской химии способны дополнительно модифицировать эти продукты молекулярной инженерии. [33]

Новые производные даптомицина (рис. 9) первоначально были получены путем замены третьей субъединицы NRPS ( dptD ) на концевые субъединицы A54145 (фактор B1) или кальций-зависимых путей антибиотикотерапии для создания молекул, содержащих Trp13, Ile13 или Val13. [37] dptD отвечает за включение в цепь предпоследней аминокислоты, 3-метилглутаминовой кислоты (3mGlu12), и последней аминокислоты, Kyn13. Этот обмен был достигнут без создания мест стыковки межпептидов. Эти замены целых субъединиц сочетались с делецией гена Glu12-метилтрансферазы, с заменами модулей во внутридоменных линкерных сайтах Ala8 и Ser11, а также с вариациями боковых цепей природных жирных кислот с образованием более 70 новых липопептидов в значительных количествах; большинство из этих полученных липопептидов обладают мощной антибактериальной активностью. [27] [37] Некоторые из этих соединений обладают антибактериальной активностью in vitro, аналогичной даптомицину. Кроме того, один из них продемонстрировал улучшенную активность против мутанта E. coli , у которого была дефектная способность собирать присущий ему липополисахарид. Выход ряда этих соединений колебался от 100 до 250 мг/л; это, конечно, открывает возможность успешного расширения масштабов производства с помощью методов ферментации. На данный момент исследован лишь небольшой процент возможных комбинаций аминокислот в пептидном ядре. [38]

История

[ редактировать ]

Даптомицин, первоначально обозначенный как LY 146032, был обнаружен исследователями компании Eli Lilly and Company в конце 1980-х годов из актиномицета Streptomycesroseosporus . фазы I/II LY 146032 показал себя многообещающим в клинических испытаниях для лечения инфекций, вызванных грамположительными микроорганизмами. Лилли прекратила разработку, поскольку терапия высокими дозами была связана с побочными эффектами на скелетные мышцы, включая миалгию . [39] [40]

Права на LY 146032 были приобретены компанией Cubist Pharmaceuticals в 1997 году, которая после одобрения Управления по контролю за продуктами и лекарствами США (FDA) в сентябре 2003 года для использования у людей старше 18 лет начала продавать препарат под торговым названием Cubicin. Кубицин продается в ЕС и ряде других стран компанией Novartis после покупки Chiron Corporation , предыдущего лицензиата. [40] [41]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Использование даптомицина во время беременности» . Наркотики.com . 3 декабря 2019 года . Проверено 28 августа 2020 г.
  2. ^ «Лекарственные средства по рецепту: регистрация новых дженериков и биоаналогов, 2017» . Управление терапевтических товаров (TGA) . 21 июня 2022 г. Проверено 30 марта 2024 г.
  3. ^ «Кубицин 350 мг порошок для приготовления раствора для инъекций или инфузий. Краткое описание характеристик продукта (SmPC)» . (эмс) . 24 августа 2018 года . Проверено 28 августа 2020 г.
  4. ^ Jump up to: а б с д «Кубицин-даптомицин для инъекций, порошок лиофилизированный для приготовления раствора» . ДейлиМед . 18 декабря 2018 года . Проверено 28 августа 2020 г.
  5. ^ «Кубицин РФ-даптомицин инъекционный, порошок лиофилизированный для приготовления раствора» . ДейлиМед . 18 декабря 2018 года . Проверено 28 августа 2020 г.
  6. ^ «Кубицин» . Европейское агентство по лекарственным средствам . 17 сентября 2018 года . Проверено 28 августа 2020 г.
  7. ^ Всемирная организация здравоохранения (2019). Резюме: выбор и использование основных лекарств 2019: доклад 22-го заседания Комитета экспертов ВОЗ по выбору и использованию основных лекарств . Женева: Всемирная организация здравоохранения. hdl : 10665/325773 . ВОЗ/MVP/EMP/IAU/2019.05. Лицензия: CC BY-NC-SA 3.0 IGO.
  8. ^ Всемирная организация здравоохранения (2019). Выбор и использование основных лекарственных средств: доклад Комитета экспертов ВОЗ по выбору и использованию основных лекарственных средств, 2019 г. (включая 21-й Примерный список ВОЗ основных лекарственных средств и 7-й Примерный список ВОЗ основных лекарственных средств для детей) . Женева: Всемирная организация здравоохранения. hdl : 10665/330668 . ISBN  9789241210300 . ISSN   0512-3054 . Серия технических докладов ВОЗ;1021.
  9. ^ Всемирная организация здравоохранения (2019). Критически важные противомикробные препараты для медицины человека (6-е пересмотренное изд.). Женева: Всемирная организация здравоохранения. hdl : 10665/312266 . ISBN  9789241515528 .
  10. ^ Бальц Р.Х. (апрель 2009 г.). «Даптомицин: механизмы действия и резистентности, биосинтетическая инженерия». Современное мнение в области химической биологии . 13 (2): 144–151. дои : 10.1016/j.cbpa.2009.02.031 . ПМИД   19303806 .
  11. ^ Хенкен С., Болинг Дж., Мартенс-Лобенхоффер Дж., Патон Дж.К., Огуннийи А.Д., Брилес Д.Э. и др. (февраль 2010 г.). «Профили эффективности даптомицина для лечения инвазивных и неинвазивных легочных инфекций, вызванных Streptococcus pneumoniae» . Антимикробные средства и химиотерапия . 54 (2): 707–717. дои : 10.1128/AAC.00943-09 . ПМЦ   2812129 . ПМИД   19917756 .
  12. ^ Класко Р.К., изд. (2006). «Даптомицин». Система Drugdex . Том. 129.
  13. ^ Мо Ю, Неринг Ф., Юнг А.Х., Хаусман С.Т. (июнь 2016 г.). «Возможная гепатотоксичность, связанная с даптомицином: описание случая и обзор литературы». Журнал аптечной практики . 29 (3): 253–256. дои : 10.1177/0897190015625403 . ПМИД   26763341 . S2CID   26176155 .
  14. ^ Казори А., Дибадж К., Вайнер И.Д. (март 2006 г.). «Рабдомиолиз и острая почечная недостаточность у пациента, получавшего даптомицин». Журнал антимикробной химиотерапии . 57 (3): 578–579. дои : 10.1093/jac/dki476 . ПМИД   16410267 .
  15. ^ Одеро Р.О., Кливленд нокаут, Гельфанд М.С. (июнь 2009 г.). «Рабдомиолиз и острая почечная недостаточность, связанные с одновременным применением даптомицина и ингибитора ГМГ-КоА-редуктазы» . Журнал антимикробной химиотерапии . 63 (6): 1299–1300. дои : 10.1093/jac/dkp127 . ПМИД   19346518 .
  16. ^ Польяно Дж., Польяно Н., Сильверман Дж.А. (сентябрь 2012 г.). «Даптомицин-опосредованная реорганизация мембранной архитектуры вызывает неправильную локализацию основных белков клеточного деления» . Журнал бактериологии . 194 (17): 4494–4504. дои : 10.1128/JB.00011-12 . ПМЦ   3415520 . ПМИД   22661688 .
  17. ^ Киркхэм С., Кастеллетто В., Хэмли И.В., Иноуэ К., Рэмбо Р., Реза М., Руоколайнен Дж. (июль 2016 г.). «Самосборка циклического липопептида даптомицина: образование сферических мицелл не зависит от присутствия хлорида кальция» (PDF) . ХимияФизХим . 17 (14): 2118–2122. дои : 10.1002/cphc.201600308 . ПМИД   27043447 . S2CID   44681934 .
  18. ^ Шумейкер Д.М., Симу Дж., Роланд В.Е. (июнь 2006 г.). «Обзор даптомицина для инъекций (Кубицин) при лечении сложных инфекций кожи и структур кожи» . Терапия и управление клиническими рисками . 2 (2): 169–174. дои : 10.2147/tcrm.2006.2.2.169 . ПМК   1661656 . ПМИД   18360590 .
  19. ^ Фэн Дж., Вейтнер М., Ши В., Чжан С., Чжан Ю. (2016). «Уничтожение биопленкоподобных структур микроколоний Borrelia burgdorferi с помощью дауномицина и даптомицина, но не митомицина С, в сочетании с доксициклином и цефуроксимом» . Границы микробиологии . 7:62 . дои : 10.3389/fmicb.2016.00062 . ПМЦ   4748043 . ПМИД   26903956 .
  20. ^ Кливленд, нокаут, Гельфанд М.С. (май 2013 г.). «Энтерококковые инфекции, нечувствительные к даптомицину». Инфекционные болезни в клинической практике . 21 (3): 213. doi : 10.1097/IPC.0b013e31828875fc .
  21. ^ Павловски А.С., Ван В., Котева К., Бартон Х.А., МакАртур А.Г., Райт Г.Д. (декабрь 2016 г.). «Разнообразный внутренний антибиотикорезистом из пещерной бактерии» . Природные коммуникации . 7 : 13803. Бибкод : 2016NatCo...713803P . дои : 10.1038/ncomms13803 . ПМК   5155152 . ПМИД   27929110 .
  22. ^ Хабиб Дж., Ланчеллотти П., Антунес М.Дж., Бонджорни М.Г., Касальта Дж.П., Дель Зотти Ф. и др. (ноябрь 2015 г.). «Руководство ESC по лечению инфекционного эндокардита, 2015 г.: Рабочая группа по лечению инфекционного эндокардита Европейского общества кардиологов (ESC). Одобрено: Европейской ассоциацией кардиоторакальной хирургии (EACTS), Европейской ассоциацией ядерной медицины. (ЕАНМ)» . Европейский кардиологический журнал . 36 (44): 3075–3128. doi : 10.1093/eurheartj/ehv319 . ПМИД   26320109 .
  23. ^ Антонелло Р.М., Канетти Д., Риккарди Н. (декабрь 2022 г.). «Синергические свойства даптомицина, полученные в исследованиях in vitro и in vivo: систематический обзор». Журнал антимикробной химиотерапии . 78 (1): 52–77. дои : 10.1093/jac/dkac346 . ПМИД   36227704 .
  24. ^ Фаулер В.Г., Баучер Х.В., Кори Г.Р., Абрутин Э., Карчмер А.В., Рупп М.Е. и др. (август 2006 г.). «Даптомицин в сравнении со стандартной терапией бактериемии и эндокардита, вызванных Staphylococcus aureus» . Медицинский журнал Новой Англии . 355 (7): 653–665. doi : 10.1056/NEJMoa053783 . ПМИД   16914701 .
  25. ^ Дэвис С.Л., Маккиннон П.С., Холл Л.М., Дельгадо Дж., Роуз В., Уилсон Р.Ф., Рыбак М.Дж. (декабрь 2007 г.). «Даптомицин против ванкомицина при осложненных инфекциях кожи и структур кожи: клинические и экономические результаты». Фармакотерапия . 27 (12): 1611–1618. дои : 10.1592/phco.27.12.1611 . ПМИД   18041881 . S2CID   30964162 .
  26. ^ «Кубицин (даптомицин для инъекций)» . Кубистская фармацевтика. Архивировано из оригинала 11 апреля 2021 года . Проверено 17 марта 2018 г.
  27. ^ Jump up to: а б с д Нгуен К.Т., Кау Д., Гу JQ, Брайан П., Ригли С.К., Балц Р.Х., Мяо В. (сентябрь 2006 г.). «3-метилтрансфераза глутаминовой кислоты, кодируемая локусом дополнительного гена, важного для биосинтеза даптомицина у Streptomyces roseosporus». Молекулярная микробиология . 61 (5): 1294–1307. дои : 10.1111/j.1365-2958.2006.05305.x . ПМИД   16879412 . S2CID   19766889 .
  28. ^ Мяо В., Коэффе-ЛеГал М.Ф., Брайан П., Брост Р., Пенн Дж., Уайтинг А. и др. (май 2005 г.). «Биосинтез даптомицина у Streptomyces roseosporus: клонирование и анализ кластера генов и пересмотр стереохимии пептидов» . Микробиология . 151 (Часть 5): 1507–1523. дои : 10.1099/mic.0.27757-0 . ПМИД   15870461 .
  29. ^ Jump up to: а б Стинберген Дж. Н., Олдер Дж., Торн Г. М., Талли Ф. П. (март 2005 г.). «Даптомицин: липопептидный антибиотик для лечения серьезных грамположительных инфекций» . Журнал антимикробной химиотерапии . 55 (3): 283–288. дои : 10.1093/jac/dkh546 . ПМИД   15705644 .
  30. ^ Jump up to: а б Мченни М.А., Хостинг Т.Дж., Дехофф Б.С., Ростек П.Р., Балц Р.Х. (январь 1998 г.). «Молекулярное клонирование и физическое картирование кластера генов даптомицина из Streptomyces roseosporus» . Журнал бактериологии . 180 (1): 143–151. дои : 10.1128/JB.180.1.143-151.1998 . ПМК   106860 . ПМИД   9422604 .
  31. ^ Jump up to: а б с д Фишбах, Массачусетс, Уолш, Коннектикут (август 2006 г.). «Конвейерная энзимология поликетидных и нерибосомальных пептидных антибиотиков: логика, техника и механизмы». Химические обзоры . 106 (8): 3468–3496. дои : 10.1021/cr0503097 . ПМИД   16895337 .
  32. ^ Бальц Р.Х. (февраль 1998 г.). «Генетические манипуляции со стрептомицетами, продуцирующими антибиотики». Тенденции в микробиологии . 6 (2): 76–83. дои : 10.1016/S0966-842X(97)01161-X . ПМИД   9507643 .
  33. ^ Jump up to: а б с Бальц Р.Х., Мяо В., Ригли С.К. (декабрь 2005 г.). «Натуральные продукты для лекарств: даптомицин и родственные липопептидные антибиотики». Отчеты о натуральных продуктах . 22 (6): 717–741. дои : 10.1039/b416648p . ПМИД   16311632 .
  34. ^ Jump up to: а б с Бальц Р.Х., Брайан П., Мяо В., Ригли С.К. (февраль 2006 г.). «Комбинаторный биосинтез липопептидных антибиотиков у Streptomyces roseosporus» . Журнал промышленной микробиологии и биотехнологии . 33 (2): 66–74. дои : 10.1007/s10295-005-0030-y . ПМИД   16193281 . S2CID   10856890 .
  35. ^ Нгуен К.Т., Ритц Д., Гу Дж.К., Александр Д., Чу М., Мяо В. и др. (ноябрь 2006 г.). «Комбинаторный биосинтез новых антибиотиков, родственных даптомицину» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (46): 17462–17467. Бибкод : 2006PNAS..10317462N . дои : 10.1073/pnas.0608589103 . ПМК   1859951 . ПМИД   17090667 .
  36. ^ Копп Ф., Грюневальд Дж., Малерт С., Марахил М.А. (сентябрь 2006 г.). «Хемоферментативный дизайн гибридов кислых липопептидов: новое понимание взаимосвязи структура-активность даптомицина и A54145». Биохимия . 45 (35): 10474–10481. дои : 10.1021/bi0609422 . ПМИД   16939199 .
  37. ^ Jump up to: а б Мяо В., Коэффе-Ле Гал М.Ф., Нгуен К., Брайан П., Пенн Дж., Уайтинг А. и др. (март 2006 г.). «Генная инженерия Streptomyces roseosporus для получения гибридных липопептидных антибиотиков». Химия и биология . 13 (3): 269–276. doi : 10.1016/j.chembiol.2005.12.012 . ПМИД   16638532 .
  38. ^ Бальц Р.Х. (декабрь 2006 г.). «Молекулярно-инженерные подходы к пептидам, поликетидам и другим антибиотикам». Природная биотехнология . 24 (12): 1533–1540. дои : 10.1038/nbt1265 . ПМИД   17160059 . S2CID   30003086 .
  39. ^ Эйзенштейн Б.И., Олесон Ф.Б., Бальц Р.Х. (январь 2010 г.). «Даптомицин: от горы до клиники, при существенной помощи Фрэнсиса Талли, доктора медицинских наук» . Клинические инфекционные болезни . 50 (Дополнение_1) (опубликовано 1 февраля 2010 г.): S10–S15. дои : 10.1086/647938 . ПМИД   20067387 .
  40. ^ Jump up to: а б Талли Ф.П., ДеБрюин М.Ф. (октябрь 2000 г.). «Разработка даптомицина для лечения грамположительных инфекций» . Журнал антимикробной химиотерапии . 46 (4): 523–526. дои : 10.1093/jac/46.4.523 . ПМИД   11020247 .
  41. ^ Чарльз П.Г., Грейсон М.Л. (ноябрь 2004 г.). «Нехватка новых антибиотиков: почему нам следует беспокоиться и что мы можем с этим поделать». Медицинский журнал Австралии . 181 (10): 549–553. дои : 10.5694/j.1326-5377.2004.tb06444.x . ПМИД   15540967 . S2CID   18526863 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Daptomycin&oldid=1231961168"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: fa9b0b5b219acf7599c8fa2821e36492__1719801780
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/fa/92/fa9b0b5b219acf7599c8fa2821e36492.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Daptomycin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)