Перилипин-1

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary
PDB	PDB: 1szi

Перилипин
Перилипин
Идентификаторы
Символ	Перилипин
Пфам	PF03036
ИнтерПро	ИПР004279
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary
PDB	PDB: 1szi

ГАЗ1
Идентификаторы
Псевдонимы	GAS1 , FPLD4, PERI, GAS, перилипин 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 170290 ; МГИ : 1890505 ; Гомологен : 2001 ; Генные карты : PLIN1 ; ОМА : PLIN1 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 15 (human)
End	89,679,427 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	79,382,651 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	subcutaneous adipose tissue; ; abdominal fat; ; skin of hip; ; lactiferous duct; ; synovial joint; ; pericardium; ; parotid gland; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; right lobe of liver; ; synovial membrane;
	Top expressed in
	white adipose tissue; ; brown adipose tissue; ; mammary gland; ; subcutaneous adipose tissue; ; intercostal muscle; ; sciatic nerve; ; mesenteric lymph nodes; ; ankle; ; skin of abdomen; ; parotid gland;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	lipid binding;
Cellular component	lipid droplet; endoplasmic reticulum; cytosol;
Biological process	lipid metabolism; lipid catabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	5346
	103968
	ENSG00000166819
	ENSMUSG00000030546
	О60240
	Q8CGN5
	НМ_001145311 ; НМ_002666
	НМ_001113471 ; НМ_175640
	НП_001138783 ; НП_002657
	НП_001106942 ; НП_783571
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Перилипин , также известный как белок, связанный с липидными каплями , перилипин 1 или PLIN , представляет собой белок , который у человека кодируется PLIN геном . ^{[ 5 ]} Перилипины представляют собой семейство белков, которые связываются с поверхностью липидных капель . Фосфорилирование перилипина необходимо для мобилизации жиров в жировой ткани. ^{[ 6 ]}

Семейство белков перилипина

Перилипин является частью семейства генов, состоящего из шести известных в настоящее время членов. У позвоночных близкородственные гены включают адипофилин (также известный как белок, связанный с дифференцировкой жировой ткани или Перилипин 2 ), TIP47 ( Перилипин 3 ), Перилипин 4 и Перилипин 5 (также называемый MLDP, LSDP5 или OXPAT). Насекомые экспрессируют родственные белки, LSD1 и LSD2 , в жировых телах. ^{[ 7 ]} Дрожжи Saccharomyces cerevisiae экспрессируют PLN1 (ранее PET10), который стабилизирует липидные капли и способствует их сборке. ^{[ 8 ]}

Эволюция

Считается, что перилипины произошли от общего предкового гена, который во время первой и второй дупликации генома позвоночных дал начало шести типам генов PLIN. ^{[ 9 ]}

Состав и структура

Человеческий перилипин

Человеческий перилипин-1 состоит из 522 аминокислот , общая молекулярная масса которых составляет 55,990 кДа. Он представляет примерное количество 15 сайтов фосфорилирования (остатки 81, 85, 126, 130, 132, 137, 174, 299, 301, 382, 384, 408, 436, 497, 499 и 522). ^{[ 11 ]} из которых 3, выделенные жирным шрифтом, предположительно имеют отношение к стимулированному липолизу посредством фосфорилирования PKA - они соответствуют соответственно сайтам фосфорилирования PKA 1, 5 и 6. ^{[ 12 ]} Смещение состава глутаминовой кислоты можно обнаружить между остатками 307 и 316. ^{[ 13 ]} Было высказано предположение, что его вторичная структура образована исключительно частично гидрофобными α-спиралями . ^{[ 10 ]} а также соответствующие витки и изгибы.

В то время как перилипин-1 кодируется одним геном, альтернативные сплайсинга мРНК процессы могут привести к образованию трех изоформ белка (перилипин A, B и C). И Перилипин А, и В имеют общие N-концевые области, различающиеся по С-концевым. ^{[ 14 ]} Конкретно, начиная с N-конца перилипина-1, можно обнаружить домен PAT, характерный для его семейства белков, за которым следует также характерная повторяющаяся последовательность из 13 остатков, которые образуют амфипатические спирали, играющие активную роль в связывании мембран. ^{[ 15 ]} и пучок из 4 спиралей перед С-концевым углеродом. ^{[ 16 ]} Перилипину А липофильная природа придается слегка гидрофобными аминокислотами, сконцентрированными в центральных 25% последовательности , области, которая прикрепляет белок к ядру липидной капли. ^{[ 17 ]}

Мышиный перилипин

В отличие от своего человеческого ортолога, мышиный перилипин состоит из 517 аминокислот, в первичной структуре которых можно идентифицировать несколько участков. три умеренно гидрофобные В центре белка также можно идентифицировать последовательности (H1, H2, H3) длиной 18 rem (243-260 а.к.), 23 rem (320-332 а.к.) и 16 rem (349-364 а.к.). как кислая область из 28 остатков, где глутаминовая и аспарагиновая кислоты составляют до 19 из них. Пять последовательностей длиной 18 остатков, которые могли бы образовывать амфипатические β-складчатые листы — согласно прогнозу, сделанному с помощью программы LOCATE, — обнаружены между а.к. 111 и 182. ^{[ оригинальное исследование? ]} Серины, занимающие позиции 81, 222, 276, 433, 492 и 517, действуют как сайты фосфорилирования с номерами от 1 до 6 для PKA. ^{[ 18 ]} а также несколько других треонинов и серинов , которые в сумме образуют до 27 сайтов фосфорилирования. ^{[ 19 ]}

Функция

Перилипин – это белок, который покрывает липидные капли (ЛД) в адипоцитах . ^{[ 20 ]} клетки жир запасающие жировой ткани, . Фактически, PLIN1 в значительной степени экспрессируется в белых адипоцитах. ^{[ 21 ]}

Он контролирует липидный обмен адипоцитов . ^{[ 22 ]} Он выполняет важные функции регуляции базального и гормонально-стимулированного липолиза. ^{[ 23 ]} а также увеличивает образование крупных ЛД, что подразумевает увеличение синтеза триглицеридов . ^{[ 21 ]}

У человека перилипин А является наиболее распространенным белком, связанным с LD адипоцитов. ^{[ 7 ]} а более низкая экспрессия PLIN1 связана с более высокой скоростью липолиза. ^{[ 24 ]}

организма В базальных условиях Перилипин действует как защитное покрытие ЛД от естественных липаз , таких как гормоночувствительная липаза (HSL) и триглицеридлипаза жировой ткани (ATGL). ^{[ 25 ]}^{[ 24 ]} которые расщепляют триглицериды на глицерин и свободные жирные кислоты для использования в липидном обмене. ^{[ 6 ]}

Во время дефицита энергии перилипин гиперфосфорилируется после активации ПКА β -адренергических рецепторов. ^{[ 6 ]} Фосфорилированный перилипин меняет конформацию, подвергая накопленные липиды гормон-чувствительному липолизу, опосредованному липазой.

Модулятор липидного обмена адипоцитов

В частности, в базальном состоянии Перилипин А обеспечивает низкий уровень базального липолиза. ^{[ 26 ]} за счет уменьшения доступа цитозольных липаз к хранимому в ЛД триацилглицерину. ^{[ 23 ]} Он обнаружен на их поверхности в комплексе с CGI-58, коактиватором ATGL. ATGL тоже может быть в этом комплексе, но он неактивен. ^{[ 27 ]}

В условиях липолитической стимуляции PKA активируется и фосфорилирует до 6 остатков серина на перилипине А (Ser81, 222, 276, 433, 492 и 517) и 2 на HSL (Ser659 и 660). ^{[ 27 ]} Хотя PKA также фосфорилирует HSL, что может повысить его активность, более чем 50-кратное увеличение мобилизации жира (вызванное адреналином ) происходит главным образом за счет фосфорилирования перилипина. ^{[ нужна ссылка ]}.

Затем фосфорилированный HSL транслоцируется на поверхность LD и связывается с перилипином А и белком, связывающим жирные кислоты адипоцитов (AFABP). ^{[ 27 ]} Следовательно, HSL получает доступ к триацилглицерину (TAG) и диацилглицерину (DAG), субстратам в LD. Кроме того, CGI-58 отделяется от внешнего слоя LD, что приводит к перераспределению ATGL. ^{[ 23 ]} В частности, ATGL взаимодействует с перилипином А через фосфорилированный Ser517. ^{[ 27 ]}

В результате фосфорилирование PKA подразумевает обогащенное совместное расположение HLS и ATGL, что способствует максимальному липолизу двумя липазами. ^{[ 23 ]}

Клиническое значение

Перилипин является важным регулятором накопления липидов. ^{[ 6 ]} Как сверхэкспрессия, так и дефицит белка, вызванный мутацией, приводят к серьезным проблемам со здоровьем.

сверхэкспрессия

перилипина Экспрессия повышена у страдающих ожирением животных и людей, . Полиморфизмы гена перилипина человека (PLIN) связаны с различиями в регуляции массы тела и могут оказывать генетическое влияние на риск ожирения у людей. ^{[ 28 ]}

Этот белок может быть модифицирован O-связанными фрагментами ацетилглюкозамина ( O-GlNac ), а ферментом, который вмешивается, является трансфераза O-GlcNAc (OGT). Обилие OGT препятствует липолизу и приносит пользу ожирению, вызванному диетой, и резистентности всего организма к инсулину. Исследования также показывают, что сверхэкспрессия передачи сигналов O-GlcNAc в жировой ткани является молекулярным выражением ожирения и диабета у людей. ^{[ 29 ]}

Дефицит

Мыши с нулевым перилипином едят больше еды, чем мыши дикого типа , но набирают на 1/3 меньше жира, чем мыши дикого типа на той же диете; Мыши с нулевым перилипином тоньше и имеют большую мышечную массу. ^{[ 30 ]} Мыши с нулевым уровнем перилипина также демонстрируют повышенную выработку лептина и большую склонность к развитию резистентности к инсулину, чем мыши дикого типа. Несмотря на то, что мыши с нулевым уровнем перилипина имеют меньшую жировую массу и более высокую резистентность к инсулину, у них не наблюдается признаков полного липодистрофического фенотипа . ^{[ 31 ]}

Исследования показывают, что у людей дефицит PLIN1 вызывает липодистрофические синдромы. ^{[ 32 ]} который отключает оптимальное накопление триглицеридов в адипоцитах, что происходит в результате аномального отложения липидов в тканях, таких как скелетные мышцы и печень. Хранение липидов в печени приводит к резистентности к инсулину и гипертриглицеридемии . Пораженные пациенты характеризуются наличием подкожной жировой клетчатки с меньшими, чем в норме, адипоцитами, макрофагальной инфильтрацией и фиброзом .

Эти данные подтверждают новую первичную форму наследственной липодистрофии и подчеркивают тяжелые метаболические последствия дефекта образования липидных капель в жировой ткани.

В частности, варианты 13041A>G и 14995A>T были связаны с повышенным риском ожирения у женщин, а 11482G>A — со снижением экспрессии перилипина и усилением липолиза у женщин. ^{[ 33 ]}^{[ 34 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000166819 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030546 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Вход в ген: PLIN перилипин» .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Мобилизация и клеточное усвоение накопленных жиров (с анимацией)
^ Перейти обратно: ^а ^б Брасамле Д.Л., Субраманиан В., Гарсия А., Марцинкевич А., Ротенберг А. (июнь 2009 г.). «Перилипин А и контроль метаболизма триацилглицеринов». Молекулярная и клеточная биохимия . 326 (1–2): 15–21. дои : 10.1007/s11010-008-9998-8 . ПМИД 19116774 . S2CID 19802945 .
^ Гао К., Биннс Д.Д., Кинч Л.Н., Гришин Н.В., Ортис Н., Чен X, Гудман Дж.М. (октябрь 2017 г.). «Pet10p — это дрожжевой перилипин, который стабилизирует липидные капли и способствует их сборке» . Журнал клеточной биологии . 216 (10): 3199–3217. дои : 10.1083/jcb.201610013 . ПМК 5626530 . ПМИД 28801319 .
^ «Перилипин-5» , Arc.Ask3.Ru , 3 ноября 2020 г. , получено 9 ноября 2020 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б Нурелдейн М.Х. (2014). «In silico открытие ингибитора перилипина 1, который будет использоваться в качестве нового метода лечения ожирения». Европейский обзор медицинских и фармакологических наук . 18 (4): 457–60. ПМИД 24610610 .
^ Бянь Ю, Сун С, Ченг К, Донг М, Ван Ф, Хуан Дж и др. (январь 2014 г.). «Подход RP-RPLC с использованием ферментов для углубленного анализа фосфопротеома печени человека». Журнал протеомики . 96 : 253–62. дои : 10.1016/j.jprot.2013.11.014 . ПМИД 24275569 .
^ Шталрид С, Сюй Г, Дорвард Х, Тэнси Дж. Т., Контрерас Дж. А., Киммел А. Р., Лондос С (июнь 2003 г.). «Перилипин А необходим для транслокации гормон-чувствительной липазы во время липолитической активации» . Журнал клеточной биологии . 161 (6): 1093–103. дои : 10.1083/jcb.200210169 . ПМК 2172984 . ПМИД 12810697 .
^ «PLIN1 - Перилипин-1 - Homo sapiens (Человек) - Ген и белок PLIN1» . www.uniprot.org . Проверено 1 ноября 2020 г.
^ Лондос С., Брасамле Д.Л., Шульц С.Дж., Сегрест Дж.П., Киммел А.Р. (февраль 1999 г.). «Перилипины, ADRP и другие белки, которые связываются с внутриклеточными каплями нейтральных липидов в клетках животных». Семинары по клеточной биологии и биологии развития . 10 (1): 51–8. дои : 10.1006/scdb.1998.0275 . ПМИД 10355028 .
^ Роу Э.Р., Миммак М.Л., Барбоза А.Д., Хайдер А., Исаак И., Уберай М.М. и др. (март 2016 г.). «Консервативные амфипатические спирали опосредуют нацеливание перилипинов 1-3 на липидные капли» . Журнал биологической химии . 291 (13): 6664–78. дои : 10.1074/jbc.M115.691048 . ПМК 4807253 . ПМИД 26742848 .
^ Итабе Х., Ямагути Т., Нимура С., Сасабе Н. (апрель 2017 г.). «Перилипины: разнообразие внутриклеточных белков липидных капель» . Липиды в здоровье и болезни . 16 (1): 83. дои : 10.1186/s12944-017-0473-y . ПМК 5410086 . ПМИД 28454542 .
^ Гарсия А., Сековски А., Субраманиан В., Брасамле Д.Л. (январь 2003 г.). «Центральный домен необходим для нацеливания и закрепления перилипина А на липидных каплях» . Журнал биологической химии . 278 (1): 625–35. дои : 10.1074/jbc.M206602200 . ПМИД 12407111 . S2CID 12795601 .
^ Чжан Х.Х., Соуза СК, Мулиро К.В., Кремер Ф.Б., Обин М.С., Гринберг А.С. (декабрь 2003 г.). «Липазо-селективные функциональные домены перилипина А по-разному регулируют конститутивный и стимулируемый протеинкиназой А липолиз» . Журнал биологической химии . 278 (51): 51535–42. дои : 10.1074/jbc.M309591200 . ПМИД 14527948 . S2CID 8227051 .
^ Рогне М., Чу Д.Т., Кюнцигер Т.М., Милонаку М.Н., Коллас П., Таскен К. (июнь 2018 г.). Партон Р.Г. (ред.). «Закрепленная OPA1 PKA фосфорилирует перилипин 1 на S522 и S497 в адипоцитах, дифференцированных из жировых стволовых клеток человека» . Молекулярная биология клетки . 29 (12): 1487–1501. doi : 10.1091/mbc.E17-09-0538 . ПМК 6014102 . ПМИД 29688805 .
^ Гринберг А.С., Иган Дж.Дж., Век С.А., Гарти Н.Б., Бланшетт-Маки Э.Дж., Лондонс С. (июнь 1991 г.). «Перилипин, основной гормонально регулируемый специфичный для адипоцитов фосфопротеин, связанный с периферией липидных капель» . Журнал биологической химии . 266 (17): 11341–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)99168-4 . ПМИД 2040638 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Шиджун Л., Хан Р., Раза С.Х., Джиеюн Х., Чуган М., Кастер Н. и др. (май 2020 г.). «Функция и характеристика промоторной области перилипина 1 (PLIN1): роли E2F1, PLAG1, C/EBPβ и SMAD3 в адипоцитах крупного рогатого скота» . Геномика . 112 (3): 2400–2409. дои : 10.1016/j.ygeno.2020.01.012 . ПМИД 31981700 . S2CID 210912743 .
^ "UniProtKB - O60240 (PLIN1_HUMAN)" .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Брасамле Д.Л. (декабрь 2007 г.). «Серия тематических обзоров: биология адипоцитов. Семейство перилипинов структурных белков липидных капель: стабилизация липидных капель и контроль липолиза» . Журнал исследований липидов . 48 (12): 2547–59. doi : 10.1194/jlr.R700014-JLR200 . ПМИД 17878492 . S2CID 38744670 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Гран Т.Х., Чжан Ю., Ли М.Дж., Зоммер А.Г., Мостославский Г., Фрид С.К. и др. (март 2013 г.). «Взаимодействие FSP27 и PLIN1 способствует образованию крупных липидных капель в адипоцитах человека» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 432 (2): 296–301. дои : 10.1016/j.bbrc.2013.01.113 . ПМЦ 3595328 . ПМИД 23399566 .
^ Вонг К. (29 ноября 2000 г.). «Изготовление жиронепроницаемых мышей» . Научный американец . Проверено 22 мая 2009 г.
^ Шталрид К., Брасамле Д.Л. (октябрь 2017 г.). «Семейство липидных капельных белков перилипина: хранители внутриклеточного липолиза» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1862 (10 баллов Б): 1221–1232. дои : 10.1016/j.bbalip.2017.07.009 . ПМЦ 5595658 . ПМИД 28754637 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Бикель П.Е., Тэнси Дж.Т., Велте М.А. (июнь 2009 г.). «Белки PAT, древнее семейство белков липидных капель, которые регулируют клеточные запасы липидов» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1791 (6): 419–40. дои : 10.1016/j.bbalip.2009.04.002 . ПМЦ 2782626 . ПМИД 19375517 .
^ Соенен С., Мариман Э.К., Фогельс Н., Бауман Ф.Г., ден Хоед М., Браун Л., Вестертерп-Плантенга М.С. (март 2009 г.). «Связь между полиморфизмом гена перилипина, массой тела и составом тела во время потери и поддержания веса». Физиология и поведение . 96 (4–5): 723–8. дои : 10.1016/j.physbeh.2009.01.011 . ПМИД 19385027 . S2CID 24747708 .
^ Ян Ю, Фу М, Ли МД, Чжан К, Чжан Б, Ван С и др. (январь 2020 г.). «O-GlcNAc-трансфераза ингибирует липолиз висцерального жира и способствует ожирению, вызванному диетой» . Природные коммуникации . 11 (1): 181. Бибкод : 2020NatCo..11..181Y . дои : 10.1038/s41467-019-13914-8 . ПМК 6954210 . ПМИД 31924761 .
^ telegraph.co.uk , 19 июня 2001 г., Хайфилд Р. (29 ноября 2000 г.). «Дежемесячные мыши открывают ленивый способ оставаться стройными» . «Дейли телеграф» . Лондон . Проверено 3 сентября 2008 г.
^ Тэнси Дж.Т., Шталрид С., Груйя-Грей Дж., Руш Д.Л., Зи Дж.В., Гаврилова О. и др. (май 2001 г.). «Аблация перилипина приводит к появлению у худых мышей аберрантного липолиза адипоцитов, повышенному производству лептина и устойчивости к ожирению, вызванному диетой» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (11): 6494–9. Бибкод : 2001PNAS...98.6494T . дои : 10.1073/pnas.101042998 . ПМК 33496 . ПМИД 11371650 .
^ Гандотра С., Ле Дур С., Боттомли В., Сервера П., Хираль П., Резник Ю. и др. (февраль 2011 г.). «Дефицит перилипина и аутосомно-доминантная частичная липодистрофия» . Медицинский журнал Новой Англии . 364 (8): 740–8. дои : 10.1056/NEJMoa1007487 . ПМЦ 3773916 . ПМИД 21345103 .
^ Ци Л, Шен Х, Ларсон И, Шефер Э.Дж., Гринберг А.С., Трегуэ Д.А. и др. (ноябрь 2004 г.). «Гендерспецифическая ассоциация гаплотипа гена перилипина с риском ожирения среди белого населения» . Исследования ожирения . 12 (11): 1758–65. дои : 10.1038/oby.2004.218 . ПМИД 15601970 .
^ Корелла Д., Ци Л., Сорли Дж.В., Годой Д., Портолес О., Колтелл О. и др. (сентябрь 2005 г.). «Субъекты с ожирением, несущие полиморфизм 11482G>A в локусе перилипина, устойчивы к потере веса после ограничения диеты» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 90 (9): 5121–6. дои : 10.1210/jc.2005-0576 . ПМИД 15985482 .

Дальнейшее чтение

Брасамле Д.Л. (декабрь 2007 г.). «Серия тематических обзоров: биология адипоцитов. Семейство перилипинов структурных белков липидных капель: стабилизация липидных капель и контроль липолиза» . Журнал исследований липидов . 48 (12): 2547–59. doi : 10.1194/jlr.R700014-JLR200 . ПМИД 17878492 .
Тай Э.С., Ордовас Дж.М. (апрель 2007 г.). «Роль перилипина в ожирении человека и резистентности к инсулину». Современное мнение в липидологии . 18 (2): 152–6. doi : 10.1097/MOL.0b013e328086aeab . ПМИД 17353663 . S2CID 23086524 .
Нишиу Дж., Танака Т., Накамура Ю. (март 1998 г.). «Выделение и хромосомное картирование человеческого гомолога перилипина (PLIN), гена, специфичного для жировой ткани крысы, методом дифференциального отображения». Геномика . 48 (2): 254–7. дои : 10.1006/geno.1997.5179 . ПМИД 9521880 .
Соуза С.К., Мулиро К.В., Лискум Л., Лиен П., Ямамото М.Т., Шаффер Дж.Е. и др. (март 2002 г.). «Модуляция гормон-чувствительной липазы и протеинкиназы А-опосредованного липолиза перилипином А в восстановленной аденовирусной системе» . Журнал биологической химии . 277 (10): 8267–72. дои : 10.1074/jbc.M108329200 . ПМИД 11751901 .
Хагстрем-Тофт Э., Квист В., Неннесмо И., Риден М., Болиндер Х., Энокссон С. и др. (декабрь 2002 г.). «Выраженная гетерогенность липолиза скелетных мышц человека в состоянии покоя» . Диабет . 51 (12): 3376–83. дои : 10.2337/диабет.51.12.3376 . ПМИД 12453889 .
Моттаги-Табар С., Риден М., Лёфгрен П., Фолдс Г., Хоффстедт Дж., Брукс А.Дж. и др. (июнь 2003 г.). «Доказательства важной роли перилипина в регуляции липолиза адипоцитов человека» . Диабетология . 46 (6): 789–97. дои : 10.1007/s00125-003-1112-x . ПМИД 12802495 .
Ван Ю., Салливан С., Трухильо М., Ли М.Дж., Шнайдер Ш., Бролин Р.Э. и др. (август 2003 г.). «Экспрессия перилипина в жировых тканях человека: последствия тяжелого ожирения, пола и депо» . Исследования ожирения . 11 (8): 930–6. дои : 10.1038/oby.2003.128 . ПМИД 12917496 .
Чжан Х.Х., Соуза СК, Мулиро К.В., Кремер Ф.Б., Обин М.С., Гринберг А.С. (декабрь 2003 г.). «Липазо-селективные функциональные домены перилипина А по-разному регулируют конститутивный и стимулируемый протеинкиназой А липолиз» . Журнал биологической химии . 278 (51): 51535–42. дои : 10.1074/jbc.M309591200 . ПМИД 14527948 .
Керн П.А., Ди Грегорио Дж., Лу Т., Рассули Н., Ранганатан Дж. (март 2004 г.). «Экспрессия перилипина в жировой ткани человека повышается при ожирении» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 89 (3): 1352–8. дои : 10.1210/jc.2003-031388 . ПМИД 15001633 .
Арвидссон Э., Бломквист Л., Риден М. (май 2004 г.). «Специфические для депо различия в мРНК перилипина, но не в экспрессии белка при ожирении» . Журнал внутренней медицины . 255 (5): 595–601. дои : 10.1111/j.1365-2796.2004.01314.x . ПМИД 15078502 . S2CID 10719527 .
Дален К.Т., Шунджанс К., Ульвен С.М., Уидон-Фекьяер М.С., Бентцен Т.Г., Кутникова Х. и др. (май 2004 г.). «Экспрессия в жировой ткани белков S3-12, ассоциированных с липидными каплями, и перилипина контролируется гамма-рецептором, активируемым пролифератором пероксисомы» . Диабет . 53 (5): 1243–52. дои : 10.2337/диабет.53.5.1243 . ПМИД 15111493 .
Ци Л, Корелла Д., Сорли Дж.В., Портолес О, Шен Х., Колтелл О. и др. (октябрь 2004 г.). «Генетические вариации локуса перилипина (PLIN) связаны с фенотипами, связанными с ожирением, у белых женщин». Клиническая генетика . 66 (4): 299–310. дои : 10.1111/j.1399-0004.2004.00309.x . ПМИД 15355432 . S2CID 24420287 .
Ян В., Чен С., Хуан Дж., Шэнь Ю., Цян Б., Гу Д. (ноябрь 2004 г.). «Полиморфизмы PLIN и гипертония в сочетании с ожирением и липидным профилем у ханьских китайцев» . Исследования ожирения . 12 (11): 1733–7. дои : 10.1038/oby.2004.214 . ПМИД 15601966 .
Ци Л, Шен Х, Ларсон И, Шефер Э.Дж., Гринберг А.С., Трегуэ Д.А. и др. (ноябрь 2004 г.). «Гендерспецифическая ассоциация гаплотипа гена перилипина с риском ожирения среди белого населения» . Исследования ожирения . 12 (11): 1758–65. дои : 10.1038/oby.2004.218 . ПМИД 15601970 .
Ци Л, Тай Э.С., Тан С.Э., Шен Х., Чу С.К., Гринберг А.С. и др. (июнь 2005 г.). «Неравновесная структура внутригенного сцепления гена перилипина человека (PLIN) и ассоциация гаплотипов с повышенным риском ожирения в многоэтнической азиатской популяции». Журнал молекулярной медицины . 83 (6): 448–56. дои : 10.1007/s00109-004-0630-4 . ПМИД 15770500 . S2CID 7820923 .
Форшерон Ф., Легедз Л., Чинетти Г., Фейжер П., Летексье Д., Брикка Г., Бейлот М. (август 2005 г.). «Гены метаболизма холестерина в атероме человека: сверхэкспрессия перилипина и гены, способствующие накоплению холестерина и репрессии экспрессии ABCA1». Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 25 (8): 1711–7. CiteSeerX 10.1.1.581.2332 . дои : 10.1161/01.ATV.0000174123.19103.52 . ПМИД 15961705 . S2CID 5150107 .
Корелла Д., Ци Л., Сорли Дж.В., Годой Д., Портолес О., Колтелл О. и др. (сентябрь 2005 г.). «Субъекты с ожирением, несущие полиморфизм 11482G>A в локусе перилипина, устойчивы к потере веса после ограничения диеты» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 90 (9): 5121–6. дои : 10.1210/jc.2005-0576 . ПМИД 15985482 .
Мур Х.П., Сильвер Р.Б., Моттилло Э.П., Бернлор Д.А., Граннеман Дж.Г. (декабрь 2005 г.). «Перилипин нацелен на новый пул липидных капель для липолитической атаки гормон-чувствительной липазы» . Журнал биологической химии . 280 (52): 43109–20. дои : 10.1074/jbc.M506336200 . ПМИД 16243839 .
Симидзу М., Актер М.Х., Эми Ю., Сато Р., Ямагути Т., Хиросе Ф., Осуми Т. (март 2006 г.). «Подтипы рецепторов, активируемых пролифератором пероксисом, по-разному взаимодействуют с другими факторами транскрипции при селективной трансактивации пары генов перилипин/PEX11 альфа». Журнал биохимии . 139 (3): 563–73. дои : 10.1093/jb/mvj053 . ПМИД 16567422 .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000166819 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030546 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] «Вход в ген: PLIN перилипин» .

[mehta-6] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Мобилизация и клеточное усвоение накопленных жиров (с анимацией)

[pmid19116774-7] Перейти обратно: ^а ^б Брасамле Д.Л., Субраманиан В., Гарсия А., Марцинкевич А., Ротенберг А. (июнь 2009 г.). «Перилипин А и контроль метаболизма триацилглицеринов». Молекулярная и клеточная биохимия . 326 (1–2): 15–21. дои : 10.1007/s11010-008-9998-8 . ПМИД 19116774 . S2CID 19802945 .

[8] Гао К., Биннс Д.Д., Кинч Л.Н., Гришин Н.В., Ортис Н., Чен X, Гудман Дж.М. (октябрь 2017 г.). «Pet10p — это дрожжевой перилипин, который стабилизирует липидные капли и способствует их сборке» . Журнал клеточной биологии . 216 (10): 3199–3217. дои : 10.1083/jcb.201610013 . ПМК 5626530 . ПМИД 28801319 .

[9] «Перилипин-5» , Arc.Ask3.Ru , 3 ноября 2020 г. , получено 9 ноября 2020 г.

[:0-10] Перейти обратно: ^а ^б Нурелдейн М.Х. (2014). «In silico открытие ингибитора перилипина 1, который будет использоваться в качестве нового метода лечения ожирения». Европейский обзор медицинских и фармакологических наук . 18 (4): 457–60. ПМИД 24610610 .

[11] Бянь Ю, Сун С, Ченг К, Донг М, Ван Ф, Хуан Дж и др. (январь 2014 г.). «Подход RP-RPLC с использованием ферментов для углубленного анализа фосфопротеома печени человека». Журнал протеомики . 96 : 253–62. дои : 10.1016/j.jprot.2013.11.014 . ПМИД 24275569 .

[12] Шталрид С, Сюй Г, Дорвард Х, Тэнси Дж. Т., Контрерас Дж. А., Киммел А. Р., Лондос С (июнь 2003 г.). «Перилипин А необходим для транслокации гормон-чувствительной липазы во время липолитической активации» . Журнал клеточной биологии . 161 (6): 1093–103. дои : 10.1083/jcb.200210169 . ПМК 2172984 . ПМИД 12810697 .

[13] «PLIN1 - Перилипин-1 - Homo sapiens (Человек) - Ген и белок PLIN1» . www.uniprot.org . Проверено 1 ноября 2020 г.

[14] Лондос С., Брасамле Д.Л., Шульц С.Дж., Сегрест Дж.П., Киммел А.Р. (февраль 1999 г.). «Перилипины, ADRP и другие белки, которые связываются с внутриклеточными каплями нейтральных липидов в клетках животных». Семинары по клеточной биологии и биологии развития . 10 (1): 51–8. дои : 10.1006/scdb.1998.0275 . ПМИД 10355028 .

[15] Роу Э.Р., Миммак М.Л., Барбоза А.Д., Хайдер А., Исаак И., Уберай М.М. и др. (март 2016 г.). «Консервативные амфипатические спирали опосредуют нацеливание перилипинов 1-3 на липидные капли» . Журнал биологической химии . 291 (13): 6664–78. дои : 10.1074/jbc.M115.691048 . ПМК 4807253 . ПМИД 26742848 .

[16] Итабе Х., Ямагути Т., Нимура С., Сасабе Н. (апрель 2017 г.). «Перилипины: разнообразие внутриклеточных белков липидных капель» . Липиды в здоровье и болезни . 16 (1): 83. дои : 10.1186/s12944-017-0473-y . ПМК 5410086 . ПМИД 28454542 .

[17] Гарсия А., Сековски А., Субраманиан В., Брасамле Д.Л. (январь 2003 г.). «Центральный домен необходим для нацеливания и закрепления перилипина А на липидных каплях» . Журнал биологической химии . 278 (1): 625–35. дои : 10.1074/jbc.M206602200 . ПМИД 12407111 . S2CID 12795601 .

[18] Чжан Х.Х., Соуза СК, Мулиро К.В., Кремер Ф.Б., Обин М.С., Гринберг А.С. (декабрь 2003 г.). «Липазо-селективные функциональные домены перилипина А по-разному регулируют конститутивный и стимулируемый протеинкиназой А липолиз» . Журнал биологической химии . 278 (51): 51535–42. дои : 10.1074/jbc.M309591200 . ПМИД 14527948 . S2CID 8227051 .

[19] Рогне М., Чу Д.Т., Кюнцигер Т.М., Милонаку М.Н., Коллас П., Таскен К. (июнь 2018 г.). Партон Р.Г. (ред.). «Закрепленная OPA1 PKA фосфорилирует перилипин 1 на S522 и S497 в адипоцитах, дифференцированных из жировых стволовых клеток человека» . Молекулярная биология клетки . 29 (12): 1487–1501. doi : 10.1091/mbc.E17-09-0538 . ПМК 6014102 . ПМИД 29688805 .

[greenberg-20] Гринберг А.С., Иган Дж.Дж., Век С.А., Гарти Н.Б., Бланшетт-Маки Э.Дж., Лондонс С. (июнь 1991 г.). «Перилипин, основной гормонально регулируемый специфичный для адипоцитов фосфопротеин, связанный с периферией липидных капель» . Журнал биологической химии . 266 (17): 11341–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)99168-4 . ПМИД 2040638 .

[:2-21] Перейти обратно: ^а ^б Шиджун Л., Хан Р., Раза С.Х., Джиеюн Х., Чуган М., Кастер Н. и др. (май 2020 г.). «Функция и характеристика промоторной области перилипина 1 (PLIN1): роли E2F1, PLAG1, C/EBPβ и SMAD3 в адипоцитах крупного рогатого скота» . Геномика . 112 (3): 2400–2409. дои : 10.1016/j.ygeno.2020.01.012 . ПМИД 31981700 . S2CID 210912743 .

[22] "UniProtKB - O60240 (PLIN1_HUMAN)" .

[:1-23] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Брасамле Д.Л. (декабрь 2007 г.). «Серия тематических обзоров: биология адипоцитов. Семейство перилипинов структурных белков липидных капель: стабилизация липидных капель и контроль липолиза» . Журнал исследований липидов . 48 (12): 2547–59. doi : 10.1194/jlr.R700014-JLR200 . ПМИД 17878492 . S2CID 38744670 .

[:3-24] Перейти обратно: ^а ^б Гран Т.Х., Чжан Ю., Ли М.Дж., Зоммер А.Г., Мостославский Г., Фрид С.К. и др. (март 2013 г.). «Взаимодействие FSP27 и PLIN1 способствует образованию крупных липидных капель в адипоцитах человека» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 432 (2): 296–301. дои : 10.1016/j.bbrc.2013.01.113 . ПМЦ 3595328 . ПМИД 23399566 .

[urlMaking_Fat-proof_Mice:_Scientific_American-25] Вонг К. (29 ноября 2000 г.). «Изготовление жиронепроницаемых мышей» . Научный американец . Проверено 22 мая 2009 г.

[26] Шталрид К., Брасамле Д.Л. (октябрь 2017 г.). «Семейство липидных капельных белков перилипина: хранители внутриклеточного липолиза» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1862 (10 баллов Б): 1221–1232. дои : 10.1016/j.bbalip.2017.07.009 . ПМЦ 5595658 . ПМИД 28754637 .

[:4-27] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Бикель П.Е., Тэнси Дж.Т., Велте М.А. (июнь 2009 г.). «Белки PAT, древнее семейство белков липидных капель, которые регулируют клеточные запасы липидов» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1791 (6): 419–40. дои : 10.1016/j.bbalip.2009.04.002 . ПМЦ 2782626 . ПМИД 19375517 .

[pmid19385027-28] Соенен С., Мариман Э.К., Фогельс Н., Бауман Ф.Г., ден Хоед М., Браун Л., Вестертерп-Плантенга М.С. (март 2009 г.). «Связь между полиморфизмом гена перилипина, массой тела и составом тела во время потери и поддержания веса». Физиология и поведение . 96 (4–5): 723–8. дои : 10.1016/j.physbeh.2009.01.011 . ПМИД 19385027 . S2CID 24747708 .

[29] Ян Ю, Фу М, Ли МД, Чжан К, Чжан Б, Ван С и др. (январь 2020 г.). «O-GlcNAc-трансфераза ингибирует липолиз висцерального жира и способствует ожирению, вызванному диетой» . Природные коммуникации . 11 (1): 181. Бибкод : 2020NatCo..11..181Y . дои : 10.1038/s41467-019-13914-8 . ПМК 6954210 . ПМИД 31924761 .

[Telegraph-30] telegraph.co.uk , 19 июня 2001 г., Хайфилд Р. (29 ноября 2000 г.). «Дежемесячные мыши открывают ленивый способ оставаться стройными» . «Дейли телеграф» . Лондон . Проверено 3 сентября 2008 г.

[31] Тэнси Дж.Т., Шталрид С., Груйя-Грей Дж., Руш Д.Л., Зи Дж.В., Гаврилова О. и др. (май 2001 г.). «Аблация перилипина приводит к появлению у худых мышей аберрантного липолиза адипоцитов, повышенному производству лептина и устойчивости к ожирению, вызванному диетой» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (11): 6494–9. Бибкод : 2001PNAS...98.6494T . дои : 10.1073/pnas.101042998 . ПМК 33496 . ПМИД 11371650 .

[32] Гандотра С., Ле Дур С., Боттомли В., Сервера П., Хираль П., Резник Ю. и др. (февраль 2011 г.). «Дефицит перилипина и аутосомно-доминантная частичная липодистрофия» . Медицинский журнал Новой Англии . 364 (8): 740–8. дои : 10.1056/NEJMoa1007487 . ПМЦ 3773916 . ПМИД 21345103 .

[pmid15601970-33] Ци Л, Шен Х, Ларсон И, Шефер Э.Дж., Гринберг А.С., Трегуэ Д.А. и др. (ноябрь 2004 г.). «Гендерспецифическая ассоциация гаплотипа гена перилипина с риском ожирения среди белого населения» . Исследования ожирения . 12 (11): 1758–65. дои : 10.1038/oby.2004.218 . ПМИД 15601970 .

[pmid15985482-34] Корелла Д., Ци Л., Сорли Дж.В., Годой Д., Портолес О., Колтелл О. и др. (сентябрь 2005 г.). «Субъекты с ожирением, несущие полиморфизм 11482G>A в локусе перилипина, устойчивы к потере веса после ограничения диеты» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 90 (9): 5121–6. дои : 10.1210/jc.2005-0576 . ПМИД 15985482 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]