3-оксокислота КоА-трансфераза
| КоА-трансфераза 3-оксокислот (SCOT) | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 2.8.3.5 | ||
| Номер CAS. | 9027-43-4 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
В энзимологии 3 -оксокислотная КоА-трансфераза ( EC 2.8.3.5 ) представляет собой фермент химическую , катализирующий реакцию .
- сукцинил-КоА + 3-оксокислота сукцинат + 3-оксоацил-КоА
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются сукцинил-КоА и 3-оксокислота , тогда как двумя его продуктами являются сукцинат и 3-оксоацил-КоА .
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , а именно КоА-трансфераз. Систематическое название этого класса ферментов — сукцинил-КоА:3-оксокислота-КоА-трансфераза . Другие широко используемые названия включают сукцинил-КоА-3-кетокислот-КоА-трансферазу , 3-оксокислотную коэнзим А-трансферазу , 3-кетокислотную КоА-трансферазу , 3-кетокислотную коэнзимную трансферазу , 3-оксо-КоА-трансферазу , 3-оксокислотную КоА. дегидрогеназа , ацетоацетатсукцинил-КоА трансфераза , ацетоацетилкофермент А-янтарная тиофораза , сукцинилкофермент А-ацетоацетилкофермент А-трансфераза и сукцинил-КоА трансфераза . Этот фермент участвует в трех метаболических путях : синтезе и распаде кетоновых тел , [1] деградация валина, лейцина и изолейцина и метаболизм бутаноата .
Этот белок может использовать морфеиновую модель аллостерической регуляции . [2]
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года 7 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1M3E , 1O9L , 1OOY , 1OOZ , 1OPE , 2NRB и 2NRC .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Бланко, Антонио; Бланко, Густаво (2017), «Глава 15 – Липидный обмен» , Медицинская биохимия , Academic Press, стр. 325–365, doi : 10.1016/b978-0-12-803550-4.00015-x , ISBN 978-0-12-803550-4 , получено 8 июня 2023 г.
- ^ Т. Селвуд и Э. К. Яффе (2011). «Динамическая диссоциация гомоолигомеров и контроль функции белка» . Арх. Биохим. Биофиз . 519 (2): 131–43. дои : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . ПМЦ 3298769 . ПМИД 22182754 .
- Херш Л.Б., Дженкс В.П. (1967). «Коэнзим А трансфераза. Кинетика и реакции обмена» . Ж. Биол. Хим . 242 : 3468–3480. дои : 10.1016/S0021-9258(18)95886-2 .
- Линен Ф., Очоа С. (1953). «Ферменты метаболизма жирных кислот». Биохим. Биофиз. Акта . 12 (1–2): 299–314. дои : 10.1016/0006-3002(53)90149-8 . ПМИД 13115439 . S2CID 1546557 .
- Менон Г.К., Стерн-младший (1960). «Ферментативный синтез и метаболизм малонил-кофермента А и глутарил-кофермента А» . Ж. Биол. Хим . 235 (12): 3393–3398. дои : 10.1016/S0021-9258(18)64478-3 . ПМИД 13769479 .
- Стерн-младший, Кун М.Дж., дель Кампильо А., Шнайдер MC (1956). «Ферменты метаболизма жирных кислот. IV. Получение и свойства кофермента А-трансферазы» . Ж. Биол. Хим . 221 (1): 15–31. дои : 10.1016/S0021-9258(18)65225-1 . ПМИД 13345795 .
