Фикоэритрин
| Фикоэритрин, альфа/бета-цепь | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Фикоэритр_ab | ||
| Пфам | PF02972 | ||
| ИнтерПро | ИПР004228 | ||
| СКОП2 | 1qgw / SCOPe / СУПФАМ | ||
| |||
Фикоэритрин ( ПЭ ) — красный белково- пигментный комплекс из семейства светособирающих фикобилипротеинов , присутствующий у цианобактерий . [1] красные водоросли [2] и криптофиты , [3] аксессуар к основным пигментам хлорофилла , ответственным за фотосинтез . Красный пигмент обусловлен простетической группой фикоэритробилином, придающей фикоэритрину красный цвет. [4]
Как и все фикобилипротеины, он состоит из белковой части, ковалентно связывающей хромофоры, называемые фикобилинами . В семействе фикоэритринов наиболее известными фикобилинами являются: фикоэритробилин , типичный хромофор-акцептор фикоэритрина. Фикоэритробилин представляет собой линейную молекулу тетрапиррола, обнаруженную в цианобактериях, красных водорослях и криптомонадах. Вместе с другими билинами, такими как фикоцианобилин, он служит светособирающим пигментом в фотосинтетических светособирающих структурах цианобактерий, называемых фикобилисомами. [5] Фикоэритрины состоят из (αβ) мономеров, обычно организованных в дискообразный тример (αβ) 3 или гексамер (αβ) 6 (второй — функциональная единица антенных стержней ). Эти типичные комплексы также содержат субъединицы третьего типа — γ-цепь. [2]
Фикобилисомы
[ редактировать ]
Фикобилипротеины являются частью огромных белковых комплексов собирающих свет антенн, называемых фикобилисомами . У красных водорослей они прикреплены к стромальной стороне тилакоидных мембран хлоропластов , тогда как у криптофитов фикобилисомы редуцированы и (здесь молекулы фикобилипротеина 545 PE545) плотно упакованы внутри просвета тилакоидов. [3] [7]
Фикобилипротеины имеют множество практических применений, включая такие важные свойства, как гепатозащитная, антиоксидантная, противовоспалительная и антивозрастная активность PBP, что позволяет использовать их в пищевой, косметической, фармацевтической и биомедицинской промышленности. Также было отмечено, что PBP демонстрируют положительный эффект при лечении некоторых заболеваний, таких как болезнь Альцгеймера и рак. [8]
Фикоэритрин — вспомогательный пигмент к основным пигментам хлорофилла, ответственным за фотосинтез . Световая энергия улавливается фикоэритрином и затем передается хлорофилловой паре реакционного центра, большую часть времени через фикобилипротеины фикоцианин и аллофикоцианин .
Структурные характеристики
[ редактировать ]Фикоэритрины, за исключением фикоэритрина 545 (PE545), состоят из (αβ) мономеров, собранных в дискообразные (αβ) 6 гексамеры или (αβ) 3 тримеры с симметрией 32 или 3 и заключающие центральный канал. В фикобилисомах (PBS) каждый тример или гексамер содержит по крайней мере один линкерный белок, расположенный в центральном канале. B-фикоэритрин (B-PE) и R-фикоэритрин (R-PE) из красных водорослей в дополнение к α- и β-цепям имеют третью субъединицу γ, выполняющую как линкерную, так и светособирающую функции, поскольку он несет хромофоры. [2]
4 .
R-фикоэритрин вырабатывается преимущественно красными водорослями. Белок состоит как минимум из трех различных субъединиц и варьируется в зависимости от вида водорослей, которые его производят. Субъединичная структура наиболее распространенного R-PE представляет собой (αβ) 6 γ. Субъединица α содержит два фикоэритробилина (PEB), субъединица β имеет 2 или 3 PEB и один фикоуробилин (PUB), тогда как различные гамма-субъединицы, как сообщается, содержат 3 PEB и 2 PUB (γ 1 ) или 1 или 2 PEB и 1 ПАБ (γ 2 ). Молекулярная масса R-PE составляет 250 000 дальтон.
Кристаллические структуры доступны в Банке данных белков. [12] содержат в одной (αβ) 2 или (αβγ) 2 асимметричной единице разные фикоэритрины:
| Хромофор или др. небелковая молекула | Фикоэритрин | Цепь | |||
|---|---|---|---|---|---|
| ПЭ545 | Б-ПЭ | Р-ПЭ | другие типы | ||
| Билин | 8 | 10 | 10 | 10 | а и б |
| - Фикоэритробилин (ПЭБ) | 6 | 10 | 0 или 8 | 8 | б (ПЭ545) или α и β |
| - 15,16-дигидробиливердин ( ДБВ) | 2 | — | — | — | α (-3 и -2) |
| - Фикоцианобилин (CYC) | — | — | 8 или 7 или 0 | — | а и б |
| - Биливердин IX альфа (БЛА) | — | — | 0 или 1 | — | а |
| - Фикоуробилин (ПАБ) | — | — | 2 | 2 | б |
| 5-гидроксилизин (LYZ) | 1 или 2 | — | — | — | α (-3 или -3 и -2) |
| N-метиласпарагин (МЭН) | 2 | 2 | 0 или 2 | 2 | б |
| Сульфат -ион SO 4 2− (SO4) | — | 5 или 1 | 0 или 2 | — | α или α и β |
| Хлорид -ион Cl − (КЛ) | 1 | — | — | — | б |
| Ион магния Mg 2+ (МГ) | 2 | — | — | — | а-3 и б |
| проверенные файлы PDB | 1XG0 1XF6 1QGW | 3В57 3В58 | 1EYX 1ЛИА 1B8D | 2ВДЖХ | |
Предполагаемая биологическая молекула фикоэритрина 545 (PE545) представляет собой (αβ) 2 или, скорее, (α 3 β)(α 2 β) . Числа 2 и 3 после букв α во второй формуле здесь являются частью названий цепей, а не их количеством. Синоним криптофитанового названия α3 - цепи – α1 - цепь.
Самая большая сборка B-фикоэритрина (B-PE) представляет собой (αβ) 3- тример . [9] [10] . Однако препараты из красных водорослей дают также (αβ) 6 гексамер. [2] . В случае R-фикоэритрина (R-PE) самой крупной предполагаемой биологической молекулой здесь является (αβγ) 6 , (αβγ) 3 (αβ) 3 или (αβ) 6 в зависимости от публикации, для других типов фикоэритрина (αβ) 6 . Эти γ-цепи из Банка данных белков очень малы и состоят всего из трех или шести узнаваемых аминокислот. [15] [16] , тогда как описанная в начале этого раздела γ-цепь линкера имеет большой размер (например, длина 277 аминокислот и 33 кДа в случае γ 33 из красных водорослей Аглаотамнион (запущенный ) [17] [2] . Это связано с тем, что электронная плотность гамма-полипептида в основном усредняется из-за его тройной кристаллографической симметрии, и только несколько аминокислот можно смоделировать. [15] [16] [18] [19] .
Для (αβγ) 6 , (αβ) 6 или (αβγ) 3 (αβ) 3 значения из таблицы следует просто умножить на 3, (αβ) 3 содержат промежуточные числа небелковых молекул. (это нелогичное утверждение необходимо исправить)
В фикоэритрине PE545, приведенном выше, одна α-цепь (-2 или -3) связывает одну молекулу биллина, в других примерах она связывает две молекулы. β-цепь всегда связывается с тремя молекулами. Маленькая γ-цепь ни с чем не связывается.
Две молекулы N -метиласпарагина связаны с β-цепью, одна с 5-гидроксилизином с α (-3 или -2), одна Mg 2+ к α-3 и β, один Cl − к β, 1–2 молекулы SO 2−
4 к α или β.
Ниже приведен образец кристаллической структуры R-фикоэритрина из банка данных белков :
Спектральные характеристики
[ редактировать ]
Пики поглощения в видимом спектре света измерены при 495 и 545/566 нм в зависимости от связываемых хромофоров и рассматриваемого организма. Сильный пик эмиссии существует при 575 ± 10 нм. (Фикоэритрин слегка поглощает сине-зеленый/желтоватый свет и излучает слегка оранжево-желтый свет.)
| Свойство | Ценить |
|---|---|
| Максимум поглощения | 565 нм |
| Дополнительный пик поглощения | 498 нм |
| Максимум выбросов | 573 нм |
| Коэффициент вымирания ( ε ) | 1.96 × 10 6 М −1 см −1 |
| Квантовый выход (QY) | 0.84 |
| Яркость ( ε × QY) | 1.65 × 10 6 М −1 см −1 |
Билины PEB и DBV в PE545 также поглощают в зеленой области спектра с максимумами при 545 и 569 нм соответственно. Максимум эмиссии флуоресценции находится при 580 нм. [3]
Варианты R-фикоэритрина
[ редактировать ]
Как упоминалось выше, фикоэритрин можно найти в различных видах водорослей. Таким образом, может быть различная эффективность поглощения и излучения света, необходимая для облегчения фотосинтеза. Это может быть результатом глубины толщи воды, на которой обычно обитает конкретная водоросль, и, как следствие, необходимости большей или меньшей эффективности дополнительных пигментов.
Благодаря достижениям в области технологий визуализации и обнаружения, которые позволяют избежать быстрого фотообесцвечивания, белковые флуорофоры стали жизнеспособным и мощным инструментом для исследователей в таких областях, как микроскопия, микроматричный анализ и вестерн-блоттинг. В свете этого исследователям может быть полезно провести скрининг этих переменных R-фикоэритринов, чтобы определить, какой из них наиболее подходит для их конкретного применения. Даже небольшое увеличение эффективности флуоресценции может снизить фоновый шум и снизить частоту ложноотрицательных результатов.
Практическое применение
[ редактировать ]R-Фикоэритрин (также известный как PE или R-PE) полезен в лаборатории в качестве флуоресцентного индикатора присутствия цианобактерий и для маркировки антител , чаще всего для проточной цитометрии . Его также используют в микрочиповых анализах, ИФА и других приложениях, требующих высокой чувствительности, но не фотостабильности. [20] ограничено Его использование в иммунофлуоресцентной микроскопии из-за его быстрого фотообесцвечивания . Существуют также другие типы фикоэритринов, такие как B-фикоэритрин, которые имеют немного другие спектральные свойства. B-Фикоэритрин сильно поглощает при длине волны около 545 нм (слегка желтовато-зеленый) и вместо этого сильно излучает при 572 нм (желтый) и может лучше подходить для некоторых инструментов. B-фикоэритрин также может быть менее «липким», чем R-фикоэритрин, и вносить меньший вклад в фоновый сигнал из-за неспецифического связывания в некоторых приложениях. [ нужна ссылка ] Однако R-PE гораздо чаще доступен в виде конъюгата антител. Фикоэритрин (PE, λA max = 540–570 нм; λF max = 575–590 нм) [8]
R-фикоэритрин и B-фикоэритрин являются одними из самых ярких флуоресцентных красителей, когда-либо известных.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Башева Д., Мотен Д., Стоянов П., Белкинова Д., Младенов Р., Тенева И. (ноябрь 2018 г.). «Содержание фикоэритрина, фикоцианина, алофикоцианина и фикоэритроцианина в некоторых штаммах цианобактерий: Применение» . Инженерное дело в науках о жизни . 18 (11): 861–866. Бибкод : 2018EngLS..18..861B . дои : 10.1002/elsc.201800035 . ПМК 6999198 . ПМИД 32624879 .
- ^ Jump up to: а б с д и Фикнер Р., Хубер Р. (ноябрь 1993 г.). «Уточненная кристаллическая структура фикоэритрина из Porphyridium cruentum с разрешением 0,23 нм и локализация гамма-субъединицы» . Европейский журнал биохимии . 218 (1): 103–106. дои : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb18356.x . ПМИД 8243457 .
- ^ Jump up to: а б с ван дер Вей-Де Вит С.Д., Дуст А.Б., ван Стоккум И.Х., Деккер Дж.П., Уилк К.Э., Курми П.М. и др. (декабрь 2006 г.). «Как энергия передается от антенного комплекса фикоэритрина к фотосистеме I и фотосистеме II в клетках криптофита Rhodomonas CS24» (PDF) . Журнал физической химии Б. 110 (49): 25066–25073. дои : 10.1021/jp061546w . ПМИД 17149931 . Архивировано из оригинала (PDF) 30 октября 2013 года.
- ^ Хайн, Роберт; Мартин, Элизабет, ред. (2015). «Фикоэритрин». Биологический словарь . Издательство Оксфордского университета. doi : 10.1093/acref/9780198714378.001.0001 . ISBN 978-0-19-871437-8 . Получено 27 ноября 2021 г. - через login.aurarialibrary.idm.oclc.org.
- ^ Даммейер Т., Франкенберг-Динкель Н. (сентябрь 2006 г.). «Понимание биосинтеза фикоэритробилина указывает на метаболическое направление» . Журнал биологической химии . 281 (37): 27081–27089. дои : 10.1074/jbc.M605154200 . ПМИД 16857683 .
- ^ Сикс С, Томас Дж. К., Гарчарек Л., Островски М., Дюфрен А., Блот Н. и др. (2007). «Разнообразие и эволюция фикобилисом морских видов Synechococcus: сравнительное геномное исследование» . Геномная биология . 8 (12): 259 рэндов. дои : 10.1186/gb-2007-8-12-r259 . ПМК 2246261 . ПМИД 18062815 .
- ^ Глейзер А.Н. (1985). «Сбор света фикобилисомами». Ежегодный обзор биофизики и биофизической химии . 14 : 47–77. дои : 10.1146/annurev.bb.14.060185.000403 . ПМИД 3924069 .
- ^ Jump up to: а б Сонани Р.Р., Растоги Р.П., Патель Р., Мадамвар Д. (февраль 2016 г.). «Последние достижения в производстве, очистке и применении фикобилипротеинов» . Всемирный журнал биологической химии . 7 (1): 100–109. дои : 10.4331/wjbc.v7.i1.100 . ПМЦ 4768114 . ПМИД 26981199 .
- ^ Jump up to: а б Камара-Артигас, А. (16 декабря 2011 г.). «Кристаллическая структура B-фикоэритрина из красных водорослей Porphyridium cruentum при pH 8» . Банк данных белков RCSB (PDB). дои : 10.2210/pdb3v57/pdb . Идентификатор PDB: 3V57 . Проверено 12 октября 2012 г.
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь ) - ^ Jump up to: а б Камара-Артигас А., Бакарисо Дж., Андухар-Санчес М., Ортис-Сальмерон Е., Меса-Валле С., Куадри С. и др. (октябрь 2012 г.). «РН-зависимые структурные конформации B-фикоэритрина из Porphyridium cruentum». Журнал ФЭБС . 279 (19): 3680–3691. дои : 10.1111/j.1742-4658.2012.08730.x . ПМИД 22863205 . S2CID 31253970 . Идентификатор PDB: 3V57.
- ^ Jump up to: а б с д Изображение создано с помощью RasTop (программное обеспечение для молекулярной визуализации).
- ^ «Банк данных о белках» . Банк данных белков RCSB (PDB). Архивировано из оригинала 28 августа 2008 года . Проверено 12 октября 2012 г.
- ^ Дуст А.Б., Марай К.Н., Харроп С.Дж., Уилк К.Е., Курми П.М., Скоулз Г.Д. (16 сентября 2004 г.). «Кристаллическая структура фикоэритрина 545 высокого разрешения из морского криптофита rhodomonas CS24» . Банк данных белков RCSB (PDB). дои : 10.2210/pdb1xg0/pdb . Идентификатор PDB: 1XG0 . Проверено 11 октября 2012 г.
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь ) - ^ Дуст А.Б., Марай К.Н., Харроп С.Дж., Уилк К.Е., Курми П.М., Скоулз Г.Д. (ноябрь 2004 г.). «Разработка структурно-функциональной модели криптофитного фикоэритрина 545 с использованием кристаллографии сверхвысокого разрешения и сверхбыстрой лазерной спектроскопии». Журнал молекулярной биологии . 344 (1): 135–153. дои : 10.1016/j.jmb.2004.09.044 . ПМИД 15504407 . Идентификатор PDB: 1XG0.
- ^ Jump up to: а б с д Контрерас-Мартель К., Мартинес-Оянедел Дж., Банстер М., Легран П., Пирас К., Вернеде Х., Фонтекилла-Кампс Х.К. (9 мая 2000 г.). «Кристаллическая структура R-фикоэритрина при 2,2 ангстрема» . Банк данных белков RCSB (PDB). doi : 10.2210/pdb1eyx/pdb . Идентификатор PDB: 1EYX . Проверено 11 октября 2012 г.
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь ) - ^ Jump up to: а б с д Контрерас-Мартель К., Мартинес-Оянедел Х., Банстер М., Легран П., Пирас К., Вернеде Х., Фонтекилла-Кампс Х.К. (январь 2001 г.). «Кристаллизация и 2.2 Структура разрешения R-фикоэритрина из Gracilaria chilensis: случай идеального полуэдрического двойникования». Акта Кристаллографика. Раздел D. Биологическая кристаллография . 57 (Часть 1): 52–60. дои : 10.1107/S0907444900015274 . ПМИД 11134927 . S2CID 216930 . Идентификатор PDB: 1EYX.
- ^ Апт К.Е., Хоффман Н.Е., Гроссман А.Р. (август 1993 г.). «Гамма-субъединица R-фикоэритрина и возможный способ ее транспорта в пластиду красных водорослей» . Журнал биологической химии . 268 (22): 16208–16215. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85407-8 . ПМИД 8344905 .
- ^ Риттер С., Хиллер Р.Г., Ренч П.М., Велте В., Дидерихс К. (29 января 1999 г.). «Кристаллическая структура фикоуробилинсодержащего фикоэритрина» . дои : 10.2210/pdb1b8d/pdb . Идентификатор PDB: 1B8D.
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь ) - ^ Риттер С., Хиллер Р.Г., Ренч П.М., Вельте В., Дидерихс К. (июнь 1999 г.). «Кристаллическая структура фикоуробилин-содержащего фикоэритрина при разрешении 1,90 А» . Журнал структурной биологии . 126 (2): 86–97. дои : 10.1006/jsbi.1999.4106 . ПМИД 10388620 . Идентификатор PDB: 1B8D.
- ^ «Р-фикоэритрин (Р-ПЭ) – США» . www.thermofisher.com . Проверено 11 декабря 2021 г.
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Фикоэритрин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)