dTDP-4-дегидрорамнозо-3,5-эпимераза
| dTDP-4-дегидрорамнозо-3,5-эпимераза | |||
|---|---|---|---|
 rmlc p aeruginosa с dtdp-рамнозой | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | dTDP_sugar_isom | ||
| Пфам | PF00908 | ||
| Пфам Клан | CL0029 | ||
| ИнтерПро | ИПР000888 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1эпз / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
| dTDP-4-дегидрорамнозо-3,5-эпимераза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 5.1.3.13 | ||
| Номер CAS. | 37318-39-1 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
В энзимологии dTDP -4-дегидрорамнозо-3,5-эпимераза ( EC 5.1.3.13 ) представляет собой фермент химическую , катализирующий реакцию .
- дТДФ-4-дегидро-6-дезокси-D-глюкоза dTDP-4-дегидро-6-дезокси-L-манноза
Следовательно, этот фермент имеет один субстрат , dTDP-4-дегидро-6-дезокси-D-глюкоза , и один продукт , dTDP-4-дегидро-6-дезокси-L-манноза .
Этот фермент принадлежит к семейству изомераз , а именно к рацемазам и эпимеразам, действующим на углеводы и их производные. Систематическое название этого класса ферментов — dTDP-4-дегидро-6-дезокси-D-глюкозо-3,5-эпимераза . Другие широко используемые названия включают dTDP-L-рамнозосинтетаза , dTDP-L-рамнозосинтетаза , тимидиндифосфо-4-кеторхамнозо-3,5-эпимераза , TDP-4-кеторхамнозо-3,5-эпимераза , dTDP-4-дегидро-6. -дезокси-D-глюкозо-3,5-эпимераза и TDP-4-кето-L-рамнозо-3,5-эпимераза . Этот фермент участвует в трех метаболических путях : метаболизме нуклеотидных сахаров , биосинтезе стрептомицина и биосинтезе поликетидных сахарных единиц .
Структурные исследования
[ редактировать ]Кристаллическую структуру RmlC из Methanobacterium thermoautotropicum определяли в присутствии и в отсутствие субстрата аналога . RmlC представляет собой гомодимер, содержащий центральный мотив желеобразного рулона, который простирается в двух направлениях в более длинные бета-листы . Связывание dTDP фосфатной стабилизируется за счет ионных взаимодействий с группой и за счет сочетания ионных и гидрофобных взаимодействий с основанием. Активный сайт , расположенный в центре желейного рулона, образован остатками, консервативными во всех известных последовательности гомологах RmlC . Активный центр покрыт рядом заряженных остатков и рядом остатков с потенциалом образования водородных связей , которые вместе составляют потенциальную сеть для связывания субстрата и катализа . Активный центр также покрыт ароматическими остатками , которые обеспечивают благоприятную среду для основной части dTDP и, возможно, для сахарной части субстрата . [ 1 ]
По состоянию на конец 2007 года 14 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1DZR , 1DZT , 1EP0 , 1EPZ , 1NXM , 1NYW , 1NZC , 1PM7 , 1RTV , 1UPI , 1WLT , 2B9U , 2IXC и 2IXL . .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Кристендат Д., Саридакис В., Дхарамси А., Бочкарев А., Пай Э.Ф., Эрроусмит Ч.Х., Эдвардс А.М. (август 2000 г.). «Кристаллическая структура dTDP-4-кето-6-дезокси-D-гексулозо-3,5-эпимеразы из Methanobacterium thermoautotropicum в комплексе с dTDP» . Ж. Биол. Хим . 275 (32): 24608–12. дои : 10.1074/jbc.C000238200 . ПМИД 10827167 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Гоглер Р.В., Габриэль О (1973). «Биологические механизмы образования дезоксисахаров VII. Биосинтез 6-дезокси-L-талозы» . Ж. Биол. Хим . 248 (17): 6041–9. дои : 10.1016/S0021-9258(19)43505-9 . ПМИД 4199258 .
- Мело А., Глейзер Л. (1968). «Механизм синтеза 6-дезоксигексозы. II. Превращение дезокситимидиндифосфата 4-кето-6-дезокси-D-глюкозы в дезокситимидиндифосфат L-рамнозы» . Ж. Биол. Хим . 243 (7): 1475–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)93567-2 . ПМИД 4384782 .
