Аминоацил-тРНК-синтетазы, класс I
| Глутамил/глутамил-тРНК-синтетаза, класс Ic | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Glu/Gln-тРНК-synth_Ic | ||
| Пфам | PF00749 | ||
| ИнтерПро | IPR000924 | ||
| |||
Аминоацил -тРНК-синтетазы катализируют присоединение аминокислоты к родственной ей молекуле транспортной РНК в ходе высокоспецифичной двухстадийной реакции. Эти белки сильно различаются по размеру и олигомерному состоянию и имеют ограниченную гомологию последовательностей . [ 1 ] 20 аминоацил-тРНК-синтетаз делятся на два класса: I и II. Аминоацил-тРНК-синтетазы класса I содержат характерный каталитический домен складки Россмана и в основном мономерны. [ 2 ] Аминоацил-тРНК-синтетазы класса II имеют антипараллельную складку бета-листа, окруженную альфа-спиралями. [ 3 ] и в основном являются димерными или мультимерными, содержащими по меньшей мере три консервативные области. [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] Однако связывание тРНК включает альфа-спиральную структуру, которая консервативна между синтетазами класса I и класса II. В реакциях, катализируемых аминоацил-тРНК-синтетазами класса I, аминоацильная группа связана с 2'-гидроксилом тРНК, тогда как в реакциях класса II предпочтительным является 3'-гидроксильный участок. Синтетазы, специфичные к аргинину, цистеину, глутаминовой кислоте, глутамину, изолейцину, лейцину, метионину, тирозину, триптофану и валину, относятся к синтетазам I класса; эти синтетазы далее делятся на три подкласса: a, b и c, в соответствии с гомологией последовательностей. Синтетазы, специфичные к аланину, аспарагину, аспарагиновой кислоте, глицину, гистидину, лизину, фенилаланину, пролину, серину и треонину, относятся к синтетазам II класса. [ 7 ]
Глутамил-тРНК-синтетаза ( EC 6.1.1.17 ) представляет собой синтетазу класса Ic и демонстрирует некоторые сходства с глутамил-тРНК-синтетазой в отношении структуры и каталитических свойств. Это альфа2-димер. одна кристаллическая структура глутамил-тРНК-синтетазы ( Thermus thermophilus На сегодняшний день решена ). Молекула имеет форму изогнутого цилиндра и состоит из четырех доменов. N-концевая половина (домены 1 и 2) содержит типичную для синтетаз I класса «складку Россмана» и напоминает соответствующую часть GlnRS E. coli , тогда как C-концевая половина имеет GluRS-специфическую структуру. [ 8 ]
Белки человека, содержащие этот домен
[ редактировать ]УШИ2 ; ЭПРС ; СВИНЬЯ32 ; СНЕГ ;
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Деларю М., Морас Д., Поч О., Эриани Г., Ганглофф Дж. (1990). «Разделение тРНК-синтетаз на два класса на основе взаимоисключающих наборов мотивов последовательностей». Природа . 347 (6289): 203–206. Бибкод : 1990Natur.347..203E . дои : 10.1038/347203a0 . ПМИД 2203971 . S2CID 4324290 .
- ^ Морас Д., Конно М., Симада А., Нуреки О., Татено М., Ёкояма С., Сугиура И., Угадзи-Ёсикава Ю., Кувабара С., Лорбер Б., Гиге Р. (2000). «Кристаллическая структура 2,0 А метионил-тРНК-синтетазы Thermus thermophilus обнаруживает два РНК-связывающих модуля» . Структура . 8 (2): 197–208. дои : 10.1016/S0969-2126(00)00095-2 . ПМИД 10673435 .
- ^ Перона Дж.Дж., Стейц Т.А., Роулд М.А. (1993). «Структурная основа аминоацилирования транспортной РНК с помощью глутаминил-тРНК-синтетазы Escherichia coli». Биохимия . 32 (34): 8758–8771. дои : 10.1021/bi00085a006 . ПМИД 8364025 .
- ^ Деларю М., Морас Д. (1993). «Семейство аминоацил-тРНК-синтетаз: модули в работе». Биоэссе . 15 (10): 675–687. дои : 10.1002/bies.950151007 . ПМИД 8274143 . S2CID 35612984 .
- ^ Шиммель П. (1991). «Классы аминоацил-тРНК-синтетаз и установление генетического кода». Тенденции биохимии. Наука . 16 (1): 1–3. дои : 10.1016/0968-0004(91)90002-D . ПМИД 2053131 .
- ^ Кьюсак С., Леберман Р., Хартлейн М. (1991). «Последовательность, структурные и эволюционные взаимоотношения между аминоацил-тРНК-синтетазами класса 2» . Нуклеиновые кислоты Рез . 19 (13): 3489–3498. дои : 10.1093/нар/19.13.3489 . ПМК 328370 . ПМИД 1852601 .
- ^ Байрох А. (2004). «Список аминоацил-тРНК-синтетаз».
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь ) - ^ Солл Д., Фрейст В., Гаусс Д.Х., Лапуант Дж. (1997). «Глутамил-тРНК ситетаза». Биол. Хим . 378 (11): 1313–1329. дои : 10.1515/bchm.1997.378.11.1299 . ПМИД 9426192 .
