✖


Jump to content

Аминоацил-тРНК-синтетаза

(Перенаправлено с аминоацил-тРНК-синтетазы )
Антикодон-связывающий домен тРНК
лейцил-тРНК-синтетаза из Thermus thermophilus в комплексе с аналогом субстрата редактирования после переноса
Идентификаторы
Символ Антикодон_2
Пфам PF08264
ИнтерПро ИПР013155
СКОП2 1ivs / SCOPe / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Антикодон-связывающий домен DALR 1
Thermus thermophilus Аргинил-трна-синтетаза
Идентификаторы
Символ ДАЛР_1
Пфам PF05746
Пфам Клан CL0258
ИнтерПро ИПР008909
СКОП2 1бс2 / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Антикодон-связывающий домен DALR 2
кристаллическая структура бинарного комплекса цистеинил-тРНК-синтетазы с тРНК Цис
Идентификаторы
Символ ДАЛР_2
Пфам PF09190
Пфам Клан CL0258
ИнтерПро ИПР015273
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Аминоацил -тРНК-синтетаза ( aaRS или ARS ), также называемая тРНК-лигазой, представляет собой фермент , который присоединяет соответствующую аминокислоту к соответствующей тРНК . Это происходит путем катализа переэтерификации специфической родственной аминокислоты или ее предшественника в одну из всех ее совместимых родственных тРНК с образованием аминоацил-тРНК . У человека 20 различных типов аа-тРНК производятся 20 различными аминоацил-тРНК-синтетазами, по одному на каждую аминокислоту генетического кода .

Иногда это называют «зарядкой» или «загрузкой» тРНК аминокислотой. Как только тРНК заряжена, рибосома может переносить аминокислоту из тРНК на растущий пептид в соответствии с генетическим кодом. Таким образом, аминоацил-тРНК играет важную роль в трансляции РНК , экспрессии генов для создания белков.

Механизм

[ редактировать ]

Синтетаза предшественник сначала связывает АТФ и соответствующую аминокислоту (или ее ) с образованием аминоациладенилата, высвобождая неорганический пирофосфат (PPi). Затем комплекс аденилат -aaRS соответствующей молекулы тРНК связывает D-плечо , и аминокислота переносится от аа-АМФ либо к 2'-, либо к 3'-ОН последнего нуклеотида тРНК (А76) в 3'- конце. конец .

Механизм можно резюмировать в следующей серии реакций:

  1. Аминокислота + АТФ → Аминоацил-АМФ + PPi
  2. Аминоацил-АМФ + тРНК → Аминоацил-тРНК + АМФ

Суммируя реакции, общая высокоэкзергоническая реакция выглядит следующим образом:

  • Аминокислота + тРНК + АТФ → Аминоацил-тРНК + АМФ + PPi

Некоторые синтетазы также опосредуют реакцию редактирования , обеспечивающую высокую точность зарядки тРНК. Если добавляется неправильная тРНК (тРНК оказывается неправильно заряженной), связь аминоацил-тРНК гидролизуется . Это может произойти, когда две аминокислоты имеют разные свойства, даже если они имеют схожую форму, как в случае с валином и треонином .

Точность аминоацил-тРНК-синтетазы настолько высока, что ее часто связывают со словом «суперспецифичность», когда ее сравнивают с другими ферментами, участвующими в метаболизме. Хотя не все синтетазы имеют домен с единственной целью редактирования, они делают Это можно сделать за счет специфического связывания и активации дочерних аминокислот. Еще одним вкладом в точность этих синтетаз является соотношение концентраций аминоацил-тРНК-синтетазы и ее родственной тРНК, поскольку тРНК-синтетаза неправильно ацилирует тРНК, когда синтетаза вырабатывается в избытке. , должен существовать предел уровней aaRS и тРНК in vivo. [1] [2]

Классы

[ редактировать ]

Существует два класса аминоацил-тРНК-синтетаз, каждый из которых состоит из десяти ферментов: [3] [4]

  • Класс I имеет два высококонсервативных мотива последовательности. Он аминоацилируется по 2'-ОН концевого аденозинового нуклеотида тРНК и обычно является мономерным или димерным (одна или две субъединицы соответственно).
  • Класс II имеет три высококонсервативных мотива последовательности. Он аминоацилируется по 3'-ОН концевого аденозина тРНК и обычно является димерным или тетрамерным (две или четыре субъединицы соответственно). Хотя фенилаланин-тРНК-синтетаза относится к классу II, она аминоацилирует по 2'-ОН.

Аминокислоты присоединены к гидроксильной (-ОН) группе аденозина через карбоксильную (-СООН) группу.

Независимо от того, где аминоацил изначально присоединен к нуклеотиду, 2'- O -аминоацил-тРНК в конечном итоге мигрирует в 3'-положение посредством переэтерификации .

Бактериальные аминоацил-тРНК-синтетазы можно сгруппировать следующим образом: [5]

Сорт Аминокислоты
я Arg, Cys, Gln, Glu, Ile, Leu, Met, Trp, Tyr, Val
II Ала, Асн, Асп, Глай, Его, Лис, Про, Фэ, Сер, Трой

Аминокислоты, в которых используется aaRS класса II, кажутся эволюционно более старыми. [6]

Здесь показана общая структура аминоацил-тРНК-синтетазы с сайтом редактирования, а также сайтом активации. Основное различие между синтетазами класса I и класса II заключается в сайте активации. Здесь вы можете увидеть общую структуру складки Россмана, наблюдаемую в aaRS класса I, и общую структуру антипараллельных бета-листов, наблюдаемую в aaRS класса II.
Выравнивание основных доменов аминоацил-тРНК-синтетаз класса I и класса II. Остатки основных сайтов связывания (брекеты и аргининовый пинцет) окрашены. N-концевые остатки выделены синим цветом, С-концевые — красным.

Структуры

[ редактировать ]

Оба класса аминоацил-тРНК-синтетаз являются мультидоменными белками. В типичном сценарии ааРС состоит из каталитического домена (где происходят обе вышеуказанные реакции) и антикодонсвязывающего домена (который взаимодействует в основном с антикодоновой областью тРНК). Транспортные РНК для разных аминокислот различаются не только по антикодонам, но и по другим точкам, что придает им несколько разные общие конфигурации. Аминоацил-тРНК-синтетазы распознают правильные тРНК прежде всего через их общую конфигурацию, а не только через их антикодон. [7] Кроме того, некоторые aaRS имеют дополнительные РНК-связывающие домены и домены редактирования. [8] которые расщепляют неправильно спаренные молекулы аминоацил-тРНК.

Обнаружено, что каталитические домены всех aaRS данного класса гомологичны друг другу, тогда как aaRS класса I и класса II не связаны друг с другом. AaRS класса I имеют цитидилилтрансферазоподобную складку Россмана , наблюдаемую в таких белках, как глицерин-3-фосфат-цитидилтрансфераза, никотинамиднуклеотидаденилилтрансфераза и архейная FAD-синтаза, тогда как aaRS класса II имеют уникальную складку, связанную с биотином и липоатлигазами.

Альфа -спиральный антикодон- связывающий домен аргинил-, глицил- и цистеинил-тРНК-синтетаз известен как домен DALR по названию характерных консервативных аминокислот . [9]

Кинетические исследования аминоацил-тРНК-синтетаз показали, что Mg 2+ ионы играют активную каталитическую роль, и поэтому ааР в некоторой степени зависят от магния. Увеличение магния 2+ Концентрация приводит к увеличению констант равновесия реакций аминоацил-тРНК-синтетаз. Хотя эта тенденция наблюдалась как в синтетазах класса I, так и в классе II, зависимость от магния для этих двух классов очень различна. Синтетазы II класса содержат два или (чаще) три Mg. 2+ ионы, тогда как для класса I требуется только один Mg 2+ ион. [10] [11]

Помимо отсутствия общего сходства последовательностей и структуры, синтетазы классов I и II обладают разными механизмами распознавания АТФ. В то время как класс I связывается посредством взаимодействий, опосредованных водородными связями основной цепи, класс II использует пару остатков аргинина для создания солевых мостиков с его АТФ-лигандом. Эта оппозиционная реализация проявляется в двух структурных мотивах: «Основных скобках» и «Аргининовых пинцетах», которые наблюдаются во всех структурах класса I и класса II соответственно. Высокая структурная консервативность этих мотивов предполагает, что они должны были присутствовать с древних времен. [12]

Эволюция

[ редактировать ]

Большинство АРС одной специфичности эволюционно ближе друг к другу, чем к АРС другой специфичности. Однако AsnRS и GlnRS группируются в AspRS и GluRS соответственно. Большинство АРС той или иной специфичности также относятся к одному классу. Однако существуют две разные версии LysRS: одна принадлежит к семейству класса I, а другая — к семейству класса II. [ нужна ссылка ]

Молекулярная филогения aaRS часто не согласуется с общепринятой филогенией организма . То есть они нарушают так называемый канонический филогенетический паттерн, демонстрируемый большинством других ферментов для трех доменов жизни — архей , бактерий и эукариев . Более того, предполагаемая филогения aaRS разных аминокислот часто не согласуется друг с другом. Кроме того, паралоги aaRS внутри одного вида демонстрируют высокую степень дивергенции между собой. Это явные признаки того, что горизонтальный перенос происходил несколько раз в истории эволюции aaRS. [13]

Широко распространенное мнение об эволюционной стабильности этого суперсемейства, означающее, что каждый организм имеет все aaRS для соответствующих аминокислот, ошибочно. Крупномасштабный геномный анализ примерно 2500 геномов прокариот показал, что во многих из них отсутствует один или несколько генов aaRS, тогда как многие геномы имеют 1 или несколько паралогов. [14] AlaRS, GlyRS, LeuRS, IleRS и ValRS являются наиболее эволюционно стабильными членами семейства. GluRS, LysRS и CysRS часто имеют паралоги, тогда как AsnRS, GlnRS, PylRS и SepRS часто отсутствуют во многих геномах.

За исключением AlaRS, было обнаружено, что 19 из 20 человеческих aaRS добавили по крайней мере один новый домен или мотив. [15] Эти новые домены и мотивы различаются по функциям и наблюдаются в различных формах жизни. Общей новой функцией aaRS человека является обеспечение дополнительной регуляции биологических процессов. Существует теория, согласно которой увеличение числа aaRS, добавляющих домены, связано с непрерывной эволюцией высших организмов с более сложными и эффективными строительными блоками и биологическими механизмами. Одним из ключевых доказательств этой теории является то, что после добавления нового домена к AaRS домен становится полностью интегрированным. С этого момента функциональность нового домена сохраняется. [16]

По мере развития генетической эффективности у высших организмов были добавлены 13 новых доменов, не имеющих очевидной связи с каталитической активностью генов aaRS.

Применение в биотехнологии

[ редактировать ]

В некоторых аминоацил-тРНК-синтетазах полость, содержащая аминокислоту, может быть мутирована и модифицирована для переноса неприродных аминокислот, синтезированных в лаборатории, и для прикрепления их к специфическим тРНК. Это расширяет генетический код за пределы двадцати канонических аминокислот, встречающихся в природе, и включает также неприродную аминокислоту. Неприродная аминокислота кодируется нонсенс-триплетом (TAG, TGA, TAA), четверным кодоном или, в некоторых случаях, избыточным редким кодоном. Организм, экспрессирующий мутантную синтетазу, затем может быть генетически запрограммирован на включение неприродной аминокислоты в любое желаемое положение в любом интересующем белке, что позволит биохимикам или структурным биологам исследовать или изменить функцию белка. Например, можно начать с гена белка, который связывает определенную последовательность ДНК, и, направляя неприродную аминокислоту с реактивной боковой цепью в сайт связывания, создать новый белок, который разрезает ДНК в нужном месте. -последовательность, а не связывать ее.

Мутируя аминоацил-тРНК-синтетазы, химики расширили генетические коды различных организмов, включив в них синтезированные в лаборатории аминокислоты со всеми видами полезных свойств: фотореактивными, металлохелатирующими, ксенон-хелатирующими, сшивающими, спин-резонансными, флуоресцентными, биотинилированными и редокс-активные аминокислоты. [17] Другое применение - введение аминокислот, несущих реакционноспособные функциональные группы, для химической модификации целевого белка.

Причины некоторых заболеваний (таких как нейрональные патологии, рак, нарушения обмена веществ и аутоиммунные расстройства) коррелируют со специфическими мутациями аминоацил-тРНК-синтетаз. Шарко-Мари-Тута (ШМТ) — наиболее частое наследственное заболевание периферической нервной системы (нейронное заболевание), вызываемое наследственной мутацией гликоль-тРНК и тирозил-тРНК. [18] Диабет, заболевание обмена веществ, вызывает окислительный стресс, который вызывает накопление мутаций митохондриальной тРНК. Также было обнаружено, что тРНК-синтетазы могут частично участвовать в этиологии рака. [19] Высокий уровень экспрессии или модификации aaRS наблюдался при ряде видов рака. Распространенным результатом мутаций aaRS является нарушение формы/образования димера, которое имеет прямую связь с его функцией. Эти корреляции между АРС и некоторыми заболеваниями открыли новые возможности для синтеза терапевтических средств. [20]

Некаталитические домены

[ редактировать ]

Новые доменные дополнения к генам aaRS накапливаются и продвигаются вверх по Древу Жизни . [21] [22] [23] Сильное эволюционное давление на эти небольшие некаталитические белковые домены свидетельствует об их важности. [24] Результаты, начавшиеся в 1999 году и позже, выявили ранее непризнанный уровень биологии: эти белки контролируют экспрессию генов внутри исходной клетки, а при высвобождении оказывают гомеостатический контроль и контроль развития в определенных типах клеток, тканях и органах человека во время развития взрослого человека или плода, или и того, и другого. включая пути, связанные с ангиогенезом , воспалением , иммунным ответом , механизмом мишени передачи сигналов рапамицина (mTOR), апоптозом , онкогенезом и интерфероном гамма (IFN- γ ) и передача сигналов p53 . [25] [26] [27] [28] [29] [30] [31] [32] [33]

Истощение субстрата

[ редактировать ]

В 2022 году было обнаружено, что аминоацил-трна-синтетазы могут включать альтернативные аминокислоты при нехватке их предшественников. В частности, триптофанил -тРНК-синтетаза ( WARS1 ) включает фенилаланин W>F во время истощения триптофана, по существу индуцируя переназначение кодона . [34] Истощение другого субстрата аминоацил-тРНК-синтетазы, родственной тРНК, может быть связано с некоторыми заболеваниями, например болезнью Шарко-Мари-Тута . Было показано, что варианты глицил-тРНК-синтетазы с мутацией CMT все еще способны связывать тРНК-гли, но не высвобождают ее, что приводит к истощению клеточного пула глицил-тРНК-гли, что, в свою очередь, приводит к остановке рибосомы на глициновые кодоны во время трансляции мРНК. [35]

Клинический

[ редактировать ]

Мутации митохондриального фермента связаны с рядом генетических нарушений, включая синдром Ли , синдром Веста и CAGSSS ( катаракта , гормона роста дефицит , сенсорная нейропатия , нейросенсорная тугоухость и синдром скелетной дисплазии). [36]

Серверы прогнозов

[ редактировать ]
  • ICAARS : Б. Павар и Г. П. Рагхава (2010). Прогнозирование и классификация аминоацил-тРНК-синтетаз с использованием доменов PROSITE. БМК Геномика 2010, 11:507
  • МАРСпред : Панвар Б., Рагхава ГП (май 2012 г.). «Прогнозирование субклеточной локализации тРНК-синтетаз по их первичным структурам». Аминокислоты . 42 (5): 1703–13. дои : 10.1007/s00726-011-0872-8 . ПМИД   21400228 . S2CID   2996097 .
  • прокариотических AARS База данных : Чалиотис и др. (февраль 2017 г.). «Сложная эволюционная история аминоацил-тРНК-синтетаз» . Нуклеиновые кислоты Рез . 45 (3): 1059–1068. дои : 10.1093/nar/gkw1182 . ПМК   5388404 . ПМИД   28180287 .

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Макклейн WH (ноябрь 1993 г.). «Правила, управляющие идентичностью тРНК при синтезе белка». Журнал молекулярной биологии . 234 (2): 257–80. дои : 10.1006/jmbi.1993.1582 . ПМИД   8230212 .
  2. ^ Суонсон Р., Хобен П., Самнер-Смит М., Уэмура Х., Уотсон Л., Сёлль Д. (декабрь 1988 г.). «Точность аминоацилирования in vivo требует правильного баланса тРНК и аминоацил-тРНК-синтетазы». Наука . 242 (4885): 1548–51. Бибкод : 1988Sci...242.1548S . дои : 10.1126/science.3144042 . ПМИД   3144042 .
  3. ^ «тРНК-синтетазы» . Архивировано из оригинала 4 августа 2012 г. Проверено 18 августа 2007 г.
  4. ^ Деларю, М. (1995). «Аминоацил-тРНК-синтетазы». Структурная биология . 5 (1): 48–55. дои : 10.1016/0959-440x(95)80008-о . ПМИД   7773747 .
  5. ^ Фут, Дональд; Воэт, Джудит Г. (2011). Биохимия (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. ISBN  978-0-470-57095-1 .
  6. ^ Трифонов Е. Н. (30 декабря 2000 г.). «Консенсусный временной порядок аминокислот и эволюция триплетного кода» . Джин . Доклады, представленные на семинаре Антона Дорна. 261 (1): 139–151. дои : 10.1016/S0378-1119(00)00476-5 . ISSN   0378-1119 . ПМИД   11164045 .
  7. ^ Шиммель П., Жье Р., Морас Д., Ёкояма С. (октябрь 1993 г.). «Оперативный код РНК для аминокислот и возможная связь с генетическим кодом» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (19): 8763–8. Бибкод : 1993PNAS...90.8763S . дои : 10.1073/pnas.90.19.8763 . ПМК   47440 . ПМИД   7692438 .
  8. ^ «Молекула месяца: высокая точность аминоацил-тРНК-синтетазы» . Архивировано из оригинала 20 октября 2013 г. Проверено 4 августа 2013 г.
  9. ^ Вольф Ю.И., Аравинд Л., Гришин Н.В., Кунин Е.В. (август 1999 г.). «Эволюция аминоацил-тРНК-синтетаз — анализ уникальных архитектур доменов и филогенетических деревьев раскрывает сложную историю событий горизонтального переноса генов» . Геномные исследования . 9 (8): 689–710. дои : 10.1101/гр.9.8.689 . ПМИД   10447505 .
  10. ^ Айрас РК (декабрь 2007 г.). «Магниевая зависимость измеренных констант равновесия аминоацил-тРНК-синтетаз». Биофизическая химия . 131 (1–3): 29–35. дои : 10.1016/j.bpc.2007.08.006 . ПМИД   17889423 .
  11. ^ Франклин С., Мюзье-Форсайт К., Мартинис С.А. (сентябрь 1997 г.). «Аминоацил-тРНК-синтетазы в биологии и заболеваниях: новые доказательства структурного и функционального разнообразия древнего семейства ферментов» . РНК . 3 (9): 954–60. ПМЦ   1369542 . ПМИД   9292495 .
  12. ^ Кайзер Ф., Биттрих С., Салентин С., Леберехт С., Хаупт В.Дж., Краутвурст С., Шредер М., Лабудде Д. (апрель 2018 г.). «Скобы для позвоночника и аргининовый пинцет обозначают аминоацил-тРНК-синтетазы класса I и класса II» . PLOS Вычислительная биология . 14 (4): e1006101. Бибкод : 2018PLSCB..14E6101K . дои : 10.1371/journal.pcbi.1006101 . ПМК   5919687 . ПМИД   29659563 .
  13. ^ Вёзе Ч.Р., Олсен Г.Дж., Ибба М., Зёлль Д. (март 2000 г.). «Аминоацил-тРНК-синтетазы, генетический код и эволюционный процесс» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 64 (1): 202–36. дои : 10.1128/MMBR.64.1.202-236.2000 . ПМК   98992 . ПМИД   10704480 .
  14. ^ Халиотис А., Властаридис П., Моссиалос Д., Ибба М., Беккер Х.Д., Статопулос С., Амуциас Г.Д. (февраль 2017 г.). «Сложная эволюционная история аминоацил-тРНК-синтетаз» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (3): 1059–1068. дои : 10.1093/nar/gkw1182 . ПМК   5388404 . ПМИД   28180287 .
  15. ^ Го М., Ян XL, Шиммель П. (сентябрь 2010 г.). «Новые функции аминоацил-тРНК-синтетаз за пределами трансляции» . Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 11 (9): 668–74. дои : 10.1038/nrm2956 . ПМК   3042954 . ПМИД   20700144 .
  16. ^ Ли С.В., Чо Б.Х., Пак С.Г., Ким С. (август 2004 г.). «Аминоацил-тРНК-синтетазные комплексы: за пределами трансляции» . Журнал клеточной науки . 117 (Часть 17): 3725–34. дои : 10.1242/jcs.01342 . ПМИД   15286174 . S2CID   29447608 .
  17. ^ Питер Г. Шульц , Расширение генетического кода
  18. ^ Се В., Шиммель П., Ян XL (декабрь 2006 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеновский анализ нативной человеческой тРНК-синтетазы, аллельные варианты которой связаны с болезнью Шарко-Мари-Тута» . Acta Crystallographica Раздел F. 62 (Часть 12): 1243–6. дои : 10.1107/S1744309106046434 . ПМК   2225372 . ПМИД   17142907 .
  19. ^ Квон Н.Х., Кан Т., Ли Дж.И., Ким Х.Х., Ким Х.Р., Хон Дж., О Ю.С., Хан Дж.М., Ку MJ, Ли С.И., Ким С. (декабрь 2011 г.). «Двойная роль метионил-тРНК-синтетазы в регуляции трансляции и опухолевой супрессорной активности многофункционального белка-3, взаимодействующего с аминоацил-тРНК-синтетазой» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (49): 19635–40. Бибкод : 2011PNAS..10819635K . дои : 10.1073/pnas.1103922108 . ПМК   3241768 . ПМИД   22106287 .
  20. ^ Пак С.Г., Шиммель П., Ким С. (август 2008 г.). «Аминоацил-тРНК-синтетазы и их связь с болезнями» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (32): 11043–9. Бибкод : 2008PNAS..10511043P . дои : 10.1073/pnas.0802862105 . ПМК   2516211 . ПМИД   18682559 .
  21. ^ Людмерер С.В., Шиммель П. (август 1987 г.). «Создание и анализ делеций в аминоконцевом расширении глутамин-тРНК-синтетазы Saccharomyces cerevisiae» . Журнал биологической химии . 262 (22): 10807–13. дои : 10.1016/S0021-9258(18)61035-X . ПМИД   3301842 .
  22. ^ Эриани Дж., Деларю М., Поч О., Ганглофф Дж., Морас Д. (сентябрь 1990 г.). «Разделение тРНК-синтетаз на два класса на основе взаимоисключающих наборов мотивов последовательностей». Природа . 347 (6289): 203–6. Бибкод : 1990Natur.347..203E . дои : 10.1038/347203a0 . ПМИД   2203971 . S2CID   4324290 .
  23. ^ Кьюсак С. (декабрь 1997 г.). «Аминоацил-тРНК-синтетазы». Современное мнение в области структурной биологии . 7 (6): 881–9. дои : 10.1016/s0959-440x(97)80161-3 . ПМИД   9434910 .
  24. ^ Ло В.С., Гардинер Э., Сюй З, Лау К.Ф., Ван Ф., Чжоу Дж.Дж., Мендлен Дж.Д., Нэнгл Л.А., Чан КП, Ян XL, Ау К.Ф., Вонг В.Х., Го М., Чжан М., Шиммель П. (июль 2014 г.). «Каталитические нулевые элементы тРНК-синтетазы человека с разнообразными функциями» . Наука . 345 (6194): 328–32. Бибкод : 2014Sci...345..328L . дои : 10.1126/science.1252943 . ПМЦ   4188629 . ПМИД   25035493 .
  25. ^ Вакасуги К., Шиммель П. (апрель 1999 г.). «Два различных цитокина, высвобождаемые человеческой аминоацил-тРНК-синтетазой». Наука . 284 (5411): 147–51. Бибкод : 1999Sci...284..147W . дои : 10.1126/science.284.5411.147 . ПМИД   10102815 .
  26. ^ Ларо Л.Ф., Грин Р.Э., Бхатнагар Р.С., Бреннер С.Е. (июнь 2004 г.). «Эволюционирующая роль альтернативного сплайсинга». Современное мнение в области структурной биологии . 14 (3): 273–82. дои : 10.1016/j.sbi.2004.05.002 . ПМИД   15193306 .
  27. ^ Вакасуги К., Слайк Б.М., Худ Дж., Отани А., Эвальт К.Л., Фридлендер М., Череш Д.А., Шиммель П. (январь 2002 г.). «Человеческая аминоацил-тРНК-синтетаза как регулятор ангиогенеза» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (1): 173–7. Бибкод : 2002PNAS...99..173W . дои : 10.1073/pnas.012602099 . ПМЦ   117534 . ПМИД   11773626 .
  28. ^ Цима Э., Ридер Дж.С., Ирани-Техрани М., Эвальт К.Л., Шварц М.А., Шиммель П. (январь 2005 г.). «VE-кадгерин связывает цитокин тРНК-синтетазы с антиангиогенной функцией» . Журнал биологической химии . 280 (4): 2405–8. дои : 10.1074/jbc.C400431200 . ПМИД   15579907 . S2CID   6943506 .
  29. ^ Кавахара А., Стейнир Д.Ю. (август 2009 г.). «Неканоническая активность серил-переносящей РНК-синтетазы и развитие сосудов» . Тенденции сердечно-сосудистой медицины . 19 (6): 179–82. дои : 10.1016/j.tcm.2009.11.001 . ПМЦ   2846333 . ПМИД   20211432 .
  30. ^ Чжоу Q, Капур М, Го М, Белани Р, Сюй X, Киоссес ВБ, Ханан М, Парк С, Армор Е, До МХ, Нангл Л.А., Шиммель П, Ян XL (январь 2010 г.). «Ортогональное использование активного сайта тРНК-синтетазы человека для достижения многофункциональности» . Структурная и молекулярная биология природы . 17 (1): 57–61. дои : 10.1038/nsmb.1706 . ПМК   3042952 . ПМИД   20010843 .
  31. ^ Пак С.Г., Ким Х.Дж., Мин Ю.Х., Чхве Э.К., Шин Ю.К., Пак Б.Дж., Ли С.В., Ким С. (май 2005 г.). «Человеческая лизил-тРНК-синтетаза секретируется, чтобы вызвать провоспалительную реакцию» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (18): 6356–61. дои : 10.1073/pnas.0500226102 . ПМК   1088368 . ПМИД   15851690 .
  32. ^ Ариф А., Цзя Дж., Мудт Р.А., ДиКорлето П.Е., Фокс П.Л. (январь 2011 г.). «Фосфорилирование глутамил-пролил-тРНК-синтетазы циклин-зависимой киназой 5 диктует транскрипт-селективный контроль трансляции» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (4): 1415–20. Бибкод : 2011PNAS..108.1415A . дои : 10.1073/pnas.1011275108 . ПМК   3029695 . ПМИД   21220307 .
  33. ^ Го М., Шиммель П. (март 2013 г.). «Основные нетрансляционные функции тРНК-синтетаз» . Химическая биология природы . 9 (3): 145–53. дои : 10.1038/nchembio.1158 . ПМЦ   3773598 . ПМИД   23416400 .
  34. ^ Патаскар, Абхиджит; Шампанское, Жюльен; Нагель, Ремко; Кенски, Джулиана; Лаос, Маарья; Мишо, Жюстин; Пак, Хуэй Сун; Блейервелд, Онно Б.; Морденте, Келли; Наварро, Жасмин Монтенегро; Бломмарт, Наоми (9 марта 2022 г.). «Истощение триптофана приводит к образованию заменителей триптофана на фенилаланин» . Природа . 603 (7902): 721–727. Бибкод : 2022Natur.603..721P . дои : 10.1038/s41586-022-04499-2 . ISSN   1476-4687 . ПМЦ   8942854 . PMID   35264796 .
  35. ^ Зуко, Амила; Маллик, Мушами; Томпсон, Робин; Сполдинг, Эмили Л.; Винанд, Энн Р.; Был, Марие; Таденев, Эбигейл Л.Д.; ван Бакель, Ник; Сийлманс, Селин; Сантос, Леонардо А.; Буссманн, Юлия; Катиноцци, Марика; Дас, Сарада; Кулшрестха, Дивита; Берджесс, Роберт В.; Игнатова, Зоя; Сторкебаум, Эрик (3 сентября 2021 г.). «Сверхэкспрессия тРНК спасает периферическую нейропатию, вызванную мутациями тРНК-синтетазы» . Наука . 373 (6559): 1161–1166. Бибкод : 2021Sci...373.1161Z . дои : 10.1126/science.abb3356 . ISSN   1095-9203 . ПМЦ   8856733 . ПМИД   34516840 .
  36. ^ Вона Б, Маруфян Р, Беллаккио Э, Наджафи М, Томпсон К, Алахмад А, Хе Л, Ахангари Н, Рад А, Шахрохзаде С, Бахена П, Миттаг Ф, Трауб Ф, Моваффаг Дж, Амири Н, Дусти М, Бустани Р , Ширзаде Э., Хааф Т., Диодато Д., Шмидтс М., Тейлор Р.В., Каримиани Э.Г. (2018). «Расширение клинического фенотипа митохондриального заболевания, связанного с IARS2» . БМК Мед Генет . 19 (1): 196. дои : 10.1186/s12881-018-0709-3 . ПМК   6233262 . ПМИД   30419932 .
[ редактировать ]
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR015273.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR008909.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Aminoacyl_tRNA_synthetase&oldid=1196771981"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 46ef8b0ca1cad0c9833ead04f6ccc0a6__1705565340
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/46/a6/46ef8b0ca1cad0c9833ead04f6ccc0a6.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Aminoacyl tRNA synthetase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)