Сахаропепсин
| Сахаропепсин | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| ЕС №. | 3.4.23.25 | ||
| CAS №. | 37228-80-1 | ||
| Базы данных | |||
| Intenz | Intenz View | ||
| Бренда | Бренда вход | ||
| Расширение | Вид Nicezyme | ||
| Кегг | Кегг вход | ||
| Метатический | Метаболический путь | ||
| Напрямую | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
| |||
Сахаропепсин ( EC 3.4.23.25 , дрожжевая эндопептидаза A , Saccharomyces аспартическая протеиназа , аспартическая протеиназа YSCA , протеиназа A , протеиназа YSCA , дрожжевая протеиназа A , Saccharomyces cerevisiaepartic -протеиназа A , PRA ) - это инцим . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию
- Гидролиз белков с широкой специфичностью для пептидных связей . Связанность CLEAVES -LEU-LEU-VAL-TYR в синтетическом субстрате.
Этот фермент присутствует в дрожжах пекаря ( Saccharomyces cerevisiae ).
Протеиназа А является аспартической протеиназой, обнаруженной у Saccharomyces cerevisiae , обычно называемых «пивоваренными дрожжами» или «пекарскими дрожжами» и используется в процессах ферментации пива и вина. Ферментация может вызвать стрессовые условия для Saccharomyces cerevisiae , а протеиназа A может быть выведена из клетки. [ 4 ]
Структура
Протеиназа А является относительно простым белком и является длиной 329 аминокислотных остатков. Он состоит из альфа -спиралей и бета -плиссированных листов, причем бета -плиссированные листы являются преобладающей структурой. [ 5 ]
Протеиназа А имеет две симметричные доли. Доли складываются так, чтобы аспартановая кислота из каждой доли выстраивается, чтобы сформировать активное место белка. Структура протеиназы А стабилизируется двумя отдельными дисульфидными мостами, по одному в каждой доле. Структура также включает в себя податливый лист, состоящий из бета -плиссированных листов, которые могут покрывать и раскрыть активное участок. [ 4 ]
Ссылки [ 5 ] [ 4 ]
[ редактировать ]- ^ Хата Т., Хаяси Р., Дот Е (1967). «Очистка дрожжевых протеиназ. Часть III. Выделение и физико -химические свойства дрожжевой протеиназы A и C». Сельскохозяйственный Биол. Химический 31 : 357–367. doi : 10.1080/00021369.1967.10858812 .
- ^ Meussdoerffer F, Tortora P, Holzer H (декабрь 1980). «Очистка и свойства протеиназы А от дрожжей» . Журнал биологической химии . 255 (24): 12087–93. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 70248-8 . PMID 7002931 .
- ^ Ammerer G, Hunter CP, Rothman JH, Saari GC, Valls LA, Stevens TH (июль 1986 г.). «Ген PEP4 Saccharomyces cerevisiae кодирует протеиназу A, вакуольный фермент, необходимый для обработки вакуолярных предшественников» . Молекулярная и клеточная биология . 6 (7): 2490–9. doi : 10.1128/mcb.6.7.2490 . PMC 367803 . PMID 3023936 .
- ^ Jump up to: а беременный в Песня, Лулу; Чен, Йефу; Du, yongjing; Ван, Сибин; Го, Сюеву; Донг, Цзянь; Сяо, Дунгуанг (ноябрь 2017 г.). «Saccharomyces cerevisiae протеиназа A Экскреция и вино» . Всемирный журнал микробиологии и биотехнологии . 33 (11): 210. DOI : 10.1007/S11274-017-2361-Z . ISSN 0959-3993 . PMID 29124367 . S2CID 255130139 .
- ^ Jump up to: а беременный Агилар, CF; Кронин, NB; Badasso, M.; Дрейер, Т.; Ньюман, депутат; Купер, JB; Гувер, DJ; Вуд, SP; Джонсон, MS; Blundell, TL (апрель 1997 г.). «Трехмерная структура при разрешении гликозилированной протеиназы А 2,4 Å из лизосомоподобной вакуоли Saccharomyces cerevisiae» . Журнал молекулярной биологии . 267 (4): 899–915. doi : 10.1006/jmbi.1996.0880 . ISSN 0022-2836 . PMID 9135120 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Saccharopepsin в Национальной медицинской библиотеке Медицинской библиотеки США (Mesh)
