4-оксалокротонаттаутомераза
| 4-оксалокротонаттаутомераза | |||
|---|---|---|---|
 Pseudomonas putida Гексамер 4-оксалокротонаттаутомеразы связан с 2-оксо-3-пентеновой кислотой. ПДБ : 1BJP | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | тугой | ||
| Пфам | PF01361 | ||
| ИнтерПро | ИПР004370 | ||
| CDD | cd00491 | ||
| |||
4-оксалокротонаттаутомераза (EC 5.3.2.6) или 4-ОТ представляет собой фермент, который превращает 2-гидроксимуконат в αβ-ненасыщенный кетон, 2-оксо-3-гексендиоат . [1] Этот фермент является частью бактериального метаболического пути, который окислительно катаболизирует толуол , о- ксилол , 3- этилтолуол и 1,2,4-триметилбензол до промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты . 4-оксалокротонаттаутомераза, размер мономера которой составляет всего 62 аминокислотных остатка, является одной из самых маленьких известных субъединиц фермента. [2] Однако в растворе фермент образует гексамер из шести идентичных субъединиц, поэтому активный центр может быть образован аминокислотными остатками нескольких субъединиц. [3] Этот фермент также необычен тем, что он использует остаток пролина на аминоконце в качестве остатка активного центра.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Чен Л.Х., Кеньон Г.Л., Кертин Ф., Хараяма С., Бембенек М.Е., Хаджипур Г., Уитмен К.П. (сентябрь 1992 г.). «4-оксалокротонаттаутомераза, фермент, состоящий из 62 аминокислотных остатков на мономер». Журнал биологической химии . 267 (25): 17716–21. ПМИД 1339435 .
- ^ Уитмен CP (июнь 2002 г.). «Семейство ферментов 4-оксалокротонат-таутомеразы: как природа создает новые ферменты, используя структурный мотив бета-альфа-бета». Архив биохимии и биофизики . 402 (1): 1–13. дои : 10.1016/S0003-9861(02)00052-8 . ПМИД 12051677 .
- ^ Субраманья Х.С., Ропер Д.И., Даутер З., Додсон Э.Дж., Дэвис Г.Дж., Уилсон К.С., Вигли Д.Б. (январь 1996 г.). «Ферментативная кетонизация 2-гидроксимуконата: специфика и механизм, исследованные на кристаллических структурах двух изомераз». Биохимия . 35 (3): 792–802. дои : 10.1021/bi951732k . ПМИД 8547259 .
