✖


Jump to content

Энойл-КоА-изомераза

Д 3 -Д 2 -Эноил-КоА-изомераза
Тример 3,2-транс-еноил-КоА-изомеразы, человека
Идентификаторы
Номер ЕС. 5.3.3.8
Номер CAS. 62213-29-0
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

Эноил-КоА-(∆) изомераза ( EC 5.3.3.8 , также известная как додеценоил-КоА-(∆) изомераза , 3,2-транс-еноил-КоА-изомераза , ∆3(цис),∆2(транс)-еноил -КоА-изомераза , или ацетилен-аллен-изомераза , [1] представляет собой фермент , который катализирует превращение цис- или транс - двойных связей , связанных с коферментом А (КоА), жирных кислот у гамма- углерода (положение 3) в транс- двойные связи у бета- углерода (положение 2), как показано ниже:

Этот фермент играет важную роль в метаболизме ненасыщенных жирных кислот при бета-окислении .

Механизм

[ редактировать ]
Рисунок 1: Механизм реакции еноил-КоА-изомеразы

Эноил-КоА- изомераза участвует в бета-окислении , одном из наиболее часто используемых путей деградации жирных кислот , ненасыщенных жирных кислот с двойными связями в нечетных положениях углерода . [2] Это достигается путем смещения положения двойных связей ацил-КоА в промежуточных соединениях и превращения 3-цис- или транс-еноил-КоА в 2-транс-еноил-КоА. Поскольку ключевой этап деградации жирных кислот с двойными связями в четных положениях углерода также приводит к образованию 3-транс-еноил-КоА у млекопитающих и дрожжей , еноил-КоА- изомераза технически необходима для их метаболизма . также [3] Механизм реакции подробно показан на рисунке 1. [4] а основание , инициирующее изомеризацию , и группы NH, стабилизирующие интермедиат, расположены в активном центре еноил-КоА -изомеразы .

функционирует на стадии, непосредственно предшествующей фактическому бета-окислению , и образует двойную связь, идущую от бета - углерода (положение 2), Поскольку еноил-КоА- изомераза она участвует как в НАДФН -зависимом, так и в НАДФН -независимом путях бета-окисления. . [5] Двойная связь служит мишенью окисления и углерод - углерод разрыва связи , тем самым укорачивая цепь жирной кислоты .

Подклассификация

[ редактировать ]

Эноил-КоА -изомеразы можно разделить на три класса:

Монофункциональные митохондриальные и пероксисомальные ферменты обнаружены в и пероксисомах эукариот соответственно митохондриях . Многофункциональные ферменты обнаружены у бактерий и в пероксисомах некоторых эукариот , но они выполняют две функции: N-концевой домен действует так же, как другие классы еноил-КоА -изомераз , а С-концевой домен действует как дегидрогеназа , в частности , до 3-гидроксиактил-КоА. [4] еноил-Со-А-изомеразы выделяют два отдела Среди митохондриальной : короткоцепочечный и длинноцепочечный [4]. [6] При иммуноблоте антитела были протестированы против всех еноил-КоА-изомеразы. Однако две из этих изомераз имели присоединение антител : изомераза с короткой цепью и пероксисомальный многофункциональный фермент. [6] Был один фермент , который не обладал специфичностью связывания с этим антителом : митохондриальная длинноцепочечная изомераза. Длинноцепочечная изомераза была обнаружена, когда она элюировалась при более низкой концентрации фосфата калия в градиенте. [6] [7] Таким образом, было сделано открытие трех подклассов еноил-КоА-изомеразы.

Хотя все три класса ферментов последовательности мало перекрываются выполняют одну и ту же функцию, их аминокислотные . Например, только 40 из 302 аминокислотных одинаковы у монофункциональных пероксисомальных и митохондриальных ферментов человека последовательностей (13% ) . [4] Фактически, у млекопитающих пероксисомальный домен , фермент имеет дополнительный N-концевой которого нет в митохондриальном аналоге. [8] Кроме того, было обнаружено, что он является субъединицей пероксисомального трифункционального фермента (пТФЭ) и способствует лишь незначительному расщеплению цепи жирной кислоты . В этом смысле для многих высших организмов митохондриальный фермент необходим для получения максимальной энергии из липидов и питания мышц . [9]

Если фермент неясен, проведите реакцию с производным еноил-КоА. Если фермент выделяет более одного продукта, это многофункциональный фермент. Если он и выделяет один продукт, то это исключительно еноил-Co-Al-изомераза. [10]

Митохондрии (как короткоцепочечные, так и длинноцепочечные) печени крысы содержат более одной еноил-Ко-А-изомеразы. [10] Чтобы еще раз поддержать идею о том, что изомеразы с короткой и длинной цепью элюируются при разных концентрациях фосфата калия, следует отметить, что они не имеют схожей первичной полипептидной структуры, следовательно, они не должны быть эволюционно родственными. [6] [11] Пероксисомы растений и крысы печени сильно различаются по принципу действия. Несмотря на сходство первичной структуры , между разными экземплярами существуют различия. Начнем с того, что пероксисомы крыс печени представляют собой многофункциональный фермент , включающий еноил-КоА-изомеразу, еноил-КоА -гидратазу и L-(-)-3-гидроксиацил-КоА- дегидрогеназу . [12] три разных фермента, В этом объекте (многофункциональном белке) находятся позволяющие этому ферменту выполнять изомеризацию, гидратацию и дегидратацию. [13] [14] Изомеразная активность многофункционального фермента проявляется на аминоконцевой каталитической половине белка наряду с гидратазной активностью. [15] Дегидрогеназная активность еноил - КоА проявляется на карбоксильном конце. [15] При дальнейшем исследовании сайта связывания КоА на аминоконцевой половине многофункционального белка КоА субстрат не переносится через водную фазу из фазы изомеризации в место гидратации или не имеет объемной фазы. [11] [16] Это устраняет необходимость в ферменте , переносящем субстрат . [17] С другой стороны, семядоли превращают длинноцепочечный 3-транс-еноил-КоА, длинноцепочечный 3-цис-еноил-КоА и короткоцепочечный 3-цис-еноил-КоА в их 2-транс-еноил-КоА. Соответствующие формы CoA. [13] Как упоминалось ранее, растительная исключительно 2-транс -изомер еноил-КоА-изомераза образует в качестве продукта . Он не действует на виды 4-цис-еноил-КоА или виды 2-транс-4-транс-диеноил-КоА. [13] При сравнении продуктов растительной пероксисомы и многофункционального фермента печени крысы растение не обладает гидратазной активностью. [13] Растительная форма не образовывала 2-цис-изомер (из еноил-КоА-гидратазы) или D- или L-3-гидроксипроизводное (L-(-)-3-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназа): продукты многофункционального фермента печени крысы. . [13] Скорость оборота этих двух подразделений пероксисом очень различна. Соотношение Kcat/Km в семядолях составляет 10^6 М-1с-1, что превосходит соотношение 0,07 * 10^6 М-1с-1. [13] Из-за высокой скорости оборота пероксисомы растений содержат меньшее количество еноил-КоА-изомеразы, чем их аналоги в печени крыс . [13]

В печени крысы митохондриальная еноил-КоА-изомераза и пероксисомальная еноил-КоА-изомераза, встроенные в многофункциональный фермент, имеют сходство в последовательности первичной структуры. [15] При сравнении аминоконцевой половины E. coli с аминоконцевой половиной печени крысы наблюдалось сходство первичной и вторичной структуры ближе к середине аминоконцевого конца. [15] Эта консервативная область должна быть важна для структуры и функции этого специфического фермента, поскольку она одинаково проявляется как в E. coli крыс , так и в печени . [15] [18]

Структура

[ редактировать ]

Все классы еноил-КоА -изомераз принадлежат к семейству ферментов , суперсемейству гидратазы / изомеразы или кротоназы , и при исследовании с помощью рентгеновской кристаллографии обнаруживают общую структурную особенность семейства - N-концевое ядро ​​со спиральной складкой, состоящей из состоит из четырех витков, каждый виток состоит из двух бета-листов и одной альфа-спирали . [19]

В еноил-КоА - изомеразе два бета-листа являются частью каталитического сайта , поскольку группы остатков NH , следующие за бета-листами, присоединяются к карбонильному кислороду ацил-КоА промежуточного соединения . Образование этой оксианионной дырки стабилизирует переходное состояние реакции , катализируемой ферментом . [4]

Рисунок 2: Каталитические сайты еноил-КоА-изомеразы в дрожжах.

Более того, глутамата остаток , расположенный рядом с полостями тела, заполненными молекулами воды и выстланными гидрофобными или аполярными боковыми цепями, также был идентифицирован как часть каталитического сайта . В своей депротонированной форме глутамат может действовать как основание и удалять протон ацил-КоА из промежуточного соединения . Полости тела помогают перестроить глутамата боковую цепь , чтобы сохранить протон и позже доставить его обратно в ацил-КоА в другом положении углерода . [4]

Рисунок 3: Тримерный диск еноил-КоА-изомеразы в дрожжах.

NH-содержащие остатки были идентифицированы как Ala70 и Leu126, а - как Glu158 в пероксисомальных ферментах вида дрожжевого глутамат Saccharomyces cerevisiae . Их относительное расположение на ферменте можно сравнить на рисунке 2. [4]

Ферменты собой суперсемейства гидратазы кротоназы / изомеразы или , обычно представляют тримерные диски димеризованные в гексамеры . Широкий диапазон их субстратно - ферментной специфичности обусловлен вариациями расстояний между тримерными дисками и их ориентацией. [20] Однако человека митохондриальная еноил-КоА- изомераза представляет собой тример и ориентирует хвост жирной кислоты в совершенно другом направлении, чем это наблюдается в гексамерах . [8] Тримерный . диск пероксисомальных ферментов Saccharomyces cerevisiae представлен на рисунке 3 [20]

История

[ редактировать ]

Эноил-КоА -изомераза была впервые идентифицирована и очищена из крыс печени митохондрий в 1960-х и 1970-х годах с помощью гель-фильтрации и ионообменной хроматографии . [21] С тех пор все классы еноил-КоА- изомеразы , митохондриальные , пероксисомальные и многофункциональные, были идентифицированы у различных организмов, включая большее количество млекопитающих , растений и одноклеточных организмов.

К 1994 году, используя крысы еноил-СоА -изомеразы кДНК в ​​качестве зонда гибридизации , человека еноил-КоА -изомеразы кДНК можно было секвенировать и клонировать . [2] В том же году был выделен сам белок, не по сродству к крысиным антителам или кДНК зондам . [3] но путем совместной очистки с трансферазой и глутатион S-трансферазами человека. [22]

В попытках человека изучить еноил-КоА -изомеразу детально митохондриальный фермент в печени млекопитающих был идентифицирован как потенциальный биологический маркер метаболических заболеваний из-за его повышенных уровней в дефектных клетках и связанных с дефектами кислот бета-окисления жирных человека , болезни [22] будет указано в следующем разделе.

Клиническое значение

[ редактировать ]

У людей дефекты в механизме бета-окисления приводят к гипокетотической гипергликемии , симптому голодания , из -за неэффективного использования жирных кислот в качестве основного источника энергии . [9] генетическом уровне Установлено, что метаболическое заболевание находится на : у крыс без генов еноил-КоА -изомеразы также наблюдался высокий уровень глюкозы в крови . Более того, биологический маркер этого состояния мог быть идентифицирован, поскольку моча этих крыс содержала высокие концентрации ненасыщенных дикарбоновых кислот со средней длиной цепи , состояние, называемое дикарбоновой ацидурией. [9]

Более поздние исследования связывают инфекцию вируса гепатита С (ВГС) с дефектами деградации жирных кислот , в частности, с дефектами еноил-КоА- изомеразы . [23] ВГС является основной причиной хронического гепатита , цирроза печени и рака печени , им во всем мире страдают более 180 миллионов человек. [24] Из-за длительного латентного периода и вируса отсутствия существующих лекарств для избавления от вируса , [25] ВГС является серьезной проблемой, вызывающей больше смертей, чем ВИЧ/СПИД в Соединенных Штатах . [26] но ее угроза до сих пор не получает должного внимания. Необходимость в лечении гепатита С крайне важна, и, по словам Джона Уорда, директора отдела борьбы с гепатитами Центра по контролю и профилактике заболеваний (CDC) , оно может спасти до 120 000 жизней. [26]

Согласно профилированию белков в печени с биоптатах пациентов ВГС первоначально была обнаружена корреляция между дисфункциональными митохондриальными процессами, в том числе бета-окислением , и ВГС . [27] Фактически, липиды играют важную роль в репликации цикле ВГС , и в образцах « in vivo » от с ВГС пациентов множество липидов было обнаружено , которые помогают ВГС в поглощении вируса , репликации РНК и секреции из организма хозяина. клетки . Ферменты , которые регулируют метаболизм жирных кислот , включая еноил-КоА- изомеразу , также были активизированы аналогичным образом . [23] Методы подавления генов показали, что еноил-КоА -изомераза необходима для ВГС репликации РНК , и открыли пути остановки инфекции ВГС на внутриклеточном уровне. [23]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «ФЕРМЕНТ, запись 5.3.3.8» . Проверено 1 марта 2012 г.
  2. ^ Jump up to: а б Янссен У., Финк Т., Лихтер П., Стоффель В. (сентябрь 1994 г.). «Митохондриальная 3,2-транс-еноил-КоА-изомераза человека (DCI): структура гена и локализация на хромосоме 16p13.3». Геномика . 23 (1): 223–8. дои : 10.1006/geno.1994.1480 . ПМИД   7829074 .
  3. ^ Jump up to: а б Килпонен Ю.М., Хайринен Х.М., Рен М., Хилтунен Ю.К. (май 1994 г.). «Клонирование кДНК и аминокислотная последовательность митохондриальной дельта-3-дельта-2-еноил-КоА-изомеразы человека: сравнение человеческого фермента с его крысиным аналогом, митохондриальной короткоцепочечной изомеразой» . Биохимический журнал . 300 (1): 1–5. дои : 10.1042/bj3000001 . ПМЦ   1138113 . ПМИД   8198519 .
  4. ^ Jump up to: а б с д и ж Мурсула А.М., ван Аалтен Д.М., Хилтунен Дж.К., Виренга Р.К. (июнь 2001 г.). «Кристаллическая структура дельта (3)-дельта (2)-еноил-КоА-изомеразы». Дж. Мол. Биол . 309 (4): 845–53. дои : 10.1006/jmbi.2001.4671 . ПМИД   11399063 . S2CID   69172923 .
  5. ^ Луо М.Дж., Смеланд Т.Э., Шукри К., Шульц Х. (январь 1994 г.). «Дельта-3,5, дельта-2,4-диеноил-КоА-изомераза из митохондрий печени крысы. Очистка и характеристика нового фермента, участвующего в бета-окислении ненасыщенных жирных кислот» . Ж. Биол. Хим . 269 ​​(4): 2384–8. дои : 10.1016/S0021-9258(17)41957-0 . ПМИД   8300563 .
  6. ^ Jump up to: а б с д Килпонен, Дж. М.; Палосаари, премьер-министр; Хилтунен, Дж. К. (1990). «Появление длинноцепочечной дельта-3,дельта-2-еноил-КоА-изомеразы в печени крыс» . Биохимический журнал . 269 ​​(1): 223–226. дои : 10.1042/bj2690223 . ПМЦ   1131556 . ПМИД   2375752 .
  7. ^ Брайан В. Гейсбрехт; Дай Чжу; Керстин Шульц; Катя Нау; Джеймс С. Моррелл; Майкл Джерати; Хорст Шульц; Ральф Эрдманн; Стивен Дж. Гулд (1998). «Молекулярная характеристика дельта3, дельта2-еноил-КоА-изомеразы Saccharomyces cerevisiae» . Журнал биологической химии . 273 (50): 33184–33191. дои : 10.1074/jbc.273.50.33184 . ПМИД   9837886 .
  8. ^ Jump up to: а б Партанен С.Т., Новиков Д.К., Попов А.Н., Мурсула А.М., Хилтунен Ю.К., Веренга Р.К. (сентябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура 1,3 А митохондриальной дельта3-дельта2-еноил-КоА-изомеразы человека демонстрирует новый способ связывания жирной ацильной группы». Дж. Мол. Биол . 342 (4): 1197–208. дои : 10.1016/j.jmb.2004.07.039 . ПМИД   15351645 .
  9. ^ Jump up to: а б с Янссен Ю, Стоффель В (май 2002 г.). «Нарушение митохондриального бета-окисления ненасыщенных жирных кислот у мышей с дефицитом 3,2-транс-еноил-КоА-изомеразы» . Ж. Биол. Хим . 277 (22): 19579–84. дои : 10.1074/jbc.M110993200 . ПМИД   11916962 .
  10. ^ Jump up to: а б Палосаари Премьер-министр; Хилтунен, Дж. К. (1991). «Очистка и характеристика пероксисомальной дельта2, дельта3-еноил-КоА-изомеразы растений, действующей на 3-цис-еноил-КоА и 3-транс-еноил-КоА» (PDF) . Евро. Дж. Биохим . 196 (3): 699–705. дои : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb15868.x . ПМИД   2013292 .
  11. ^ Jump up to: а б Птиив М. Палосаари; Йоханна М. Килпонен; Райя Т. Сормуненн; Ильмо Э. Хассин; Дж. Калерво Хилтунен (1989). «Характеристика митохондриального изозима у крысы» (PDF) . Журнал биологической химии . 265 (6): 3347–3353. ПМИД   2154476 .
  12. ^ Герхард Мюллер-Ньюэн; Уве Янссен; Вильгельм Штоффель (1995). «Эноил-КоА-гидратаза и изомераза образуют суперсемейство с общим остатком глутамата в активном центре» . Евро. Дж. Биохим . 228 (1): 68–73. doi : 10.1111/j.1432-1033.1995.0068o.x . ПМИД   7883013 .
  13. ^ Jump up to: а б с д и ж г Палосаари П.М., Килпонен Дж.М., Сормунен Р.Т., Хасинен Э., Хилтунен Дж.К. (1990). «Дельта-3,дельта-2-еноил-КоА-изомеразы. Характеристика митохондриального изофермента крысы» . Ж. Биол. Хим . 265 (6): 3347–53. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39773-X . ПМИД   2154476 .
  14. ^ Дунъянь Чжан; Вэньфэн Юй; Брайан В. Гейсбрехт; Стивен Дж. Гулд; Говард Спречер; Хорст Шульц (2002). «Функциональная характеристика дельта3, дельта2-еноил-КоА-изомераз из печени крысы» . Журнал биологической химии . 277 (11): 9127–9132. дои : 10.1074/jbc.m112228200 . ПМИД   11781327 .
  15. ^ Jump up to: а б с д и Паиви М. Палосаари; Мауно Вихинен; Пекка 1. Манцалаг; Стефан Э. Х. Алексонилл; Тайна Пихлажаниеми; Дж. Калерво Хилтунен (1991). «Сходство аминокислотных последовательностей митохондриальной короткоцепочечной дельта3, дельта2-еноил-КоА-изомеразы и пероксисомальной многофункциональной дельта3, дельта2-еноил-КоА-изомеразы, 2-еноил-КоА-гидратазы, 3-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы в печени крысы» (PDF ) ) . Журнал биологической химии . 266 (17): 10750–10753. дои : 10.1016/S0021-9258(18)99081-2 . ПМИД   2040594 . {{cite journal}}: CS1 maint: числовые имена: список авторов ( ссылка )
  16. ^ Патрисия К. Бэббит; Джордж Л. Кеньон (1992). «Происхождение 4-хлорбензоатдегалогеназы: анализ идентичности аминокислотных последовательностей среди семейств ацил: адениллигаз, еноил-КоА-гидратаз/изомераз и ацил-КоА-тиоэстераз». Биохимия . 31 (24): 5594–5604. дои : 10.1021/bi00139a024 . ПМИД   1351742 .
  17. ^ Только г-н Мурсула; Затем М.Ф. ван Аалтен; Дж. Калерво Хилтунен; Рик К. Веренга (2001). «Кристаллическая структура дельта3-дельта2-еноил-КоА-изомеразы». Молекулярная биология . 309 (4): 845–853. дои : 10.1006/jmbi.2001.4671 . ПМИД   11399063 . S2CID   69172923 .
  18. ^ Анер Гурвиц; Ану М. Мурсула; Андреас Фирцингер; Барбара Гамильтон; Сеппо Х. Килпела инен; Андреас Хартиг; Хельмут Руис; Й. Калерво Хилтунен; Ханспетер Роттенштайнер (1998). «Пероксисомальная дельта3-цис-дельта2-транс-еноил-КоА-изомераза, кодируемая ECI1, необходима для роста дрожжей Saccharomyces cerevisiae на ненасыщенных жирных кислотах» . Журнал биологической химии . 273 (47): 31366–31374. дои : 10.1074/jbc.273.47.31366 . ПМИД   9813046 .
  19. ^ Гурвиц А., Мурсула А.М., Фирцингер А. и др. (ноябрь 1998 г.). «Пероксисомальная дельта3-цис-дельта2-транс-еноил-КоА-изомераза, кодируемая ECI1, необходима для роста дрожжей Saccharomyces cerevisiae на ненасыщенных жирных кислотах» . Ж. Биол. Хим . 273 (47): 31366–74. дои : 10.1074/jbc.273.47.31366 . ПМИД   9813046 .
  20. ^ Jump up to: а б Мурсула А.М., Хилтунен Ю.К., Виеренга Р.К. (январь 2004 г.). «Структурные исследования дельта (3)-дельта (2)-еноил-КоА-изомеразы: переменный способ сборки тримерных дисков суперсемейства кротоназ» . ФЭБС Летт . 557 (1–3): 81–7. дои : 10.1016/S0014-5793(03)01450-9 . ПМИД   14741345 .
  21. ^ Стоффель В., Грол М. (декабрь 1978 г.). «Очистка и свойства 3-цис-2-транс-еноил-КоА-изомеразы (додеценоил-КоА-дельта-изомеразы) из митохондрий печени крысы». З. Физиол Хоппе-Зейлера. Хим . 359 (12): 1777–82. дои : 10.1515/bchm2.1978.359.2.1777 . ПМИД   738702 .
  22. ^ Jump up to: а б Такахаси Ю., Хирата Ю., Бурштейн Ю., Листовски И. (декабрь 1994 г.). «Дельта-3, дельта-2-еноил-КоА-изомераза представляет собой белок, который очищается совместно с глутатион-S-трансферазами человека из аффинных матриц S-гексилглутатион» . Биохимический журнал . 304 (3): 849–52. дои : 10.1042/bj3040849 . ПМК   1137411 . ПМИД   7818490 .
  23. ^ Jump up to: а б с Расмуссен А.Л., Даймонд Д.Л., МакДермотт Дж.Э. и др. (ноябрь 2011 г.). «Системная вирусология идентифицирует митохондриальный фермент окисления жирных кислот, додеценоил-коэнзим А дельта-изомеразу, необходимый для репликации вируса гепатита С и вероятного патогенеза» . Дж. Вирол . 85 (22): 11646–54. дои : 10.1128/JVI.05605-11 . ПМК   3209311 . ПМИД   21917952 .
  24. ^ Розен, Хьюго Р. (июнь 2011 г.). «Хронический гепатит С». Медицинский журнал Новой Англии . 364 (25): 2429–2438. дои : 10.1056/NEJMcp1006613 . ПМИД   21696309 . S2CID   19755395 .
  25. ^ Амемия Ф., Маэкава С., Итакура Ю. и др. (февраль 2008 г.). «Нацеливание на липидный обмен при лечении инфекции, вызванной вирусом гепатита С» . Дж. Заразить. Дис . 197 (3): 361–70. дои : 10.1086/525287 . PMID   18248300 .
  26. ^ Jump up to: а б «Гепатит С убивает больше американцев, чем ВИЧ/СПИД» . Голос Америки, Здоровье . 27 февраля 2012 года . Проверено 3 марта 2012 г.
  27. ^ Даймонд Д.Л., Джейкобс Дж.М., Папер Б. и др. (сентябрь 2007 г.). «Протеомное профилирование биопсии печени человека: фиброз, индуцированный вирусом гепатита С, и митохондриальная дисфункция» . Гепатология . 46 (3): 649–57. дои : 10.1002/hep.21751 . ПМИД   17654742 .

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Enoyl_CoA_isomerase&oldid=1238409009"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: e0773b7b994a36879ad40c8357076511__1722699960
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/e0/11/e0773b7b994a36879ad40c8357076511.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Enoyl CoA isomerase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)