ХАДХБ

ХАДХБ
Идентификаторы
Псевдонимы	HADHB , ECHB, MSTP029, MTPB, TP-BETA, гидроксиацил-КоА-дегидрогеназа/3-кетоацил-КоА-тиолаза/еноил-КоА-гидратаза (трифункциональный белок), бета-субъединица, трехфункциональный мультиферментный комплекс гидроксиацил-КоА-дегидрогеназа субъединица бета
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 143450 ; МГИ : 2136381 ; Гомологен : 153 ; GeneCards : HADHB ; ОМА : HADHB – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 2 (human)
End	26,290,465 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 5 (mouse)
End	30,389,591 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right ventricle; ; myocardium of left ventricle; ; deltoid muscle; ; tibialis anterior muscle; ; jejunal mucosa; ; gastrocnemius muscle; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; cardiac muscle tissue of right atrium; ; triceps brachii muscle; ; quadriceps femoris muscle;
	Top expressed in
	spermatocyte; ; muscle of thigh; ; esophagus; ; right kidney; ; spermatid; ; lip; ; genital tubercle; ; yolk sac; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; tail of embryo;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups; enoyl-CoA hydratase activity; long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity; protein binding; catalytic activity; acyltransferase activity; 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity; RNA binding; acetyl-CoA C-acyltransferase activity; long-chain-enoyl-CoA hydratase activity;
Cellular component	membrane; mitochondrial outer membrane; endoplasmic reticulum; mitochondrial inner membrane; mitochondrial envelope; mitochondrial nucleoid; extracellular exosome; mitochondrion;
Biological process	lipid metabolism; fatty acid metabolic process; metabolism; cardiolipin acyl-chain remodeling; fatty acid beta-oxidation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3032
	231086
	ENSG00000138029
	ENSMUSG00000059447
	P55084
	Q99JY0
	НМ_000183 ; НМ_001281512 ; НМ_001281513
	НМ_145558 ; НМ_001289798 ; НМ_001289799
	НП_000174 ; НП_001268441 ; НП_001268442
	НП_001276727 ; НП_001276728 ; НП_663533
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Трехфункциональная ферментная субъединица бета, митохондриальная (TP-бета), также известная как 3-кетоацил-КоА-тиолаза , ацетил-КоА-ацилтрансфераза или бета-кетотиолаза , представляет собой фермент , который у человека кодируется HADHB геном . ^[5]

HADHB является субъединицей митохондриального трифункционального белка и обладает тиолазной активностью.

Структура

Ген HADHB расположен на хромосоме 2 , его конкретное местоположение — 2p23. ^[5] Ген содержит 17 экзонов. HADHB кодирует белок массой 51,2 кДа, состоящий из 474 аминокислот ; 124 пептида обнаружено По данным масс-спектрометрии . ^[6]^[7]

Функция

Ферментативная активность HADHB при бета-окислении

Этот ген кодирует бета-субъединицу митохондриального трифункционального белка, катализатора митохондриального бета-окисления длинноцепочечных жирных кислот . Белок HADHB катализирует заключительную стадию бета-окисления, на которой 3-кетоацил-КоА расщепляется тиоловой группой другой молекулы А. кофермента Тиол вставляется между C-2 и C-3, что дает молекулу ацетил-КоА и молекулу ацил-КоА , которая короче на два атома углерода.

Кодируемый белок также может связывать РНК и снижать стабильность некоторых мРНК . Гены альфа- и бета-субъединиц митохондриального трифункционального белка расположены в геноме человека рядом друг с другом в ориентации «голова к голове». ^[5]

Клиническое значение

Мутации в этом гене, наряду с мутациями в HADHA , приводят к дефициту трехфункционального белка . ^[5] Мутации в обоих генах имеют схожие клинические проявления. ^[8] Дефицит трехфункционального белка характеризуется снижением активности длинноцепочечной 3-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы (LCHAD), длинноцепочечной еноил-КоА-гидратазы и длинноцепочечной тиолазы. Этот дефицит можно разделить на 3 основных клинических фенотипа: неонатальное начало тяжелого летального состояния, приводящего к синдрому внезапной детской смерти (СВДС), ^[9] инфантильное начало печеночного синдрома Рея и позднеподростковое начало преимущественно скелетной миопатии . ^[10] Кроме того, у некоторых пациентов наблюдались симптомы, связанные с миопатией, рецидивирующим и эпизодическим рабдомиолизом и сенсомоторной аксональной нейропатией . ^[11] В некоторых случаях симптомы дефицита могут проявляться в виде дилатационной кардиомиопатии , застойной сердечной недостаточности и дыхательной недостаточности. Дефицит проявляется водянкой плода и синдромом HELLP у плода. ^[12] Сложная гетерозиготная мутация гена HADHB может вызвать аксональную болезнь Шарко-Мари-Тута , которая представляет собой неврологическое расстройство, которое показывает, что мутации в этом гене могут привести к дефицитам, которые проявляются в новых формах, в настоящее время не описанных. ^[13]

Взаимодействия

HADHB является функциональной молекулярной мишенью ERα в митохондриях, и это взаимодействие может играть важную роль в эстроген -опосредованном метаболизме липидов у животных и человека. ^[14] Кроме того, было показано, что HADHB связывается с дистальной 3'-нетранслируемой областью мРНК ренина, тем самым регулируя экспрессию белка ренина. ^[15]

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000138029 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000059447 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д «Ген Энтреза: гидроксиацил-коэнзим А-дегидрогеназа/3-кетоацил-коэнзим А-тиолаза/еноил-коэнзим А-гидратаза (трифункциональный белок)» .
^ ] Зонг NC, Ли Х, Ли Х, Лам МП, Хименес Р.К., Ким С.С., Денг Н., Ким АК, Чой Дж.Х., Селайя И., Лием Д., Мейер Д., Одеберг Дж., Фанг С., Лу Х.Дж., Сюй Т., Вайс Дж. , Дуан Х., Улен М., Йейтс-младший, Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии и медицины сердечного протеома с помощью специализированной базы знаний» . Исследование кровообращения . 113 (9): 1043–53. дои : 10.1161/CIRCRESAHA.113.301151 . ПМК 4076475 . ПМИД 23965338 .
^ «Трехфункциональный фермент, субъединица бета, митохондриальная» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 4 марта 2016 года . Проверено 23 марта 2015 г.
^ Шпикеркоттер Ю, Хучуа З, Юэ З, Беннетт М.Дж., Штраус А.В. (февраль 2004 г.). «Общий дефицит митохондриального трифункционального белка (TFP) в результате мутаций альфа- или бета-субъединицы демонстрирует сходные фенотипы, поскольку мутации в любой субъединице изменяют экспрессию комплекса TFP и оборот субъединицы» . Педиатрические исследования . 55 (2): 190–6. дои : 10.1203/01.pdr.0000103931.80055.06 . ПМИД 14630990 .
^ Зонта С.И., Сандберг А.А. (1977). «Хромосомы и причины рака и лейкемии человека: XXVIII. Ценность детальных исследований хромосом большого количества клеток при ХМЛ». Американский журнал гематологии . 3 (2): 121–6. дои : 10.1002/ajh.2830030202 . ПМИД 272120 . S2CID 13141165 .
^ Шпикеркоттер Ю, Сан Б, Хучуа З, Беннетт М.Дж., Штраус А.В. (июнь 2003 г.). «Молекулярная и фенотипическая гетерогенность при дефиците митохондриального трифункционального белка из-за мутаций бета-субъединицы» . Человеческая мутация . 21 (6): 598–607. дои : 10.1002/humu.10211 . ПМИД 12754706 . S2CID 85671653 .
^ ден Бур М.Э., Диониси-Вичи С., Чакрапани А., ван Туйл А.О., Вандерс Р.Дж., Вейбург Ф.А. (июнь 2003 г.). «Дефицит митохондриального трифункционального белка: тяжелое нарушение окисления жирных кислот с поражением сердца и нервной системы». Журнал педиатрии . 142 (6): 684–9. дои : 10.1067/mpd.2003.231 . ПМИД 12838198 .
^ Джексон С., Клер Р.С., Бартлетт К., Бриггс Х., Биндофф Л.А., Пурфарзам М., Гарднер-Медвин Д., Тернбулл Д.М. (октябрь 1992 г.). «Комбинированный ферментный дефект окисления митохондриальных жирных кислот» . Журнал клинических исследований . 90 (4): 1219–25. дои : 10.1172/jci115983 . ПМЦ 443162 . ПМИД 1401059 .
^ Хонг Ю.Б., Ли Дж.Х., Пак Дж.М., Чхве Ю.Р., Хён Ю.С., Юн Б.Р., Ю Дж.Х., Ку Х, Юнг С.К., Чунг К.В., Чхве БО (5 декабря 2013 г.). «Сложная гетерозиготная мутация в гене HADHB вызывает аксональную болезнь Шарко-Мари-Тута» . BMC Медицинская генетика . 14 :125. дои : 10.1186/1471-2350-14-125 . ПМК 4029087 . ПМИД 24314034 .
^ Чжоу З, Чжоу Дж, Ду Ю (июль 2012 г.). «Альфа-рецептор эстрогена взаимодействует с митохондриальным белком HADHB и влияет на активность бета-окисления» . Молекулярная и клеточная протеомика . 11 (7): М111.011056. дои : 10.1074/mcp.m111.011056 . ПМЦ 3394935 . ПМИД 22375075 .
^ Адамс DJ, Беверидж DJ, ван дер Вейден Л., Манг Х, Лидман П.Дж., Моррис Б.Дж. (7 ноября 2003 г.). «HADHB, HuR и CP1 связываются с дистальной 3'-нетранслируемой областью мРНК ренина человека и дифференциально модулируют экспрессию ренина» . Журнал биологической химии . 278 (45): 44894–903. дои : 10.1074/jbc.m307782200 . ПМИД 12933794 .

Дальнейшее чтение

Ван Р., Ян З., Чжу Дж. М. и др. (2006). «[Скрининг мутации G1528C в гене митохондриального трифункционального белка у беременных женщин с тяжелой преэклампсией и новорожденного]». Чжунхуа Фу Чан Кэ За Чжи . 41 (10): 672–5. ПМИД 17199921 .
Абулайх Н., Вайнонен Дж.П., Стралфорс П., Венер А.В. (2004). «Векторная протеомика выявляет нацеливание, фосфорилирование и специфическую фрагментацию полимеразы I и фактора высвобождения транскрипта (PTRF) на поверхности кавеол в адипоцитах человека» . Биохим. Дж . 383 (Часть 2): 237–48. дои : 10.1042/BJ20040647 . ПМК 1134064 . ПМИД 15242332 .
Адамс DJ, Беверидж DJ, ван дер Вейден Л. и др. (2003). «HADHB, HuR и CP1 связываются с дистальной 3'-нетранслируемой областью мРНК ренина человека и дифференциально модулируют экспрессию ренина» . Ж. Биол. Хим . 278 (45): 44894–903. дои : 10.1074/jbc.M307782200 . ПМИД 12933794 .
Шпикеркоттер У., Хучуа З., Юэ З. и др. (2004). «Общий дефицит митохондриального трифункционального белка (TFP) в результате мутаций альфа- или бета-субъединицы демонстрирует сходные фенотипы, поскольку мутации в любой субъединице изменяют экспрессию комплекса TFP и оборот субъединицы» . Педиатр. Рез . 55 (2): 190–6. дои : 10.1203/01.PDR.0000103931.80055.06 . ПМИД 14630990 .
Кимура К., Вакамацу А., Судзуки Ю. и др. (2006). «Диверсификация модуляции транскрипции: крупномасштабная идентификация и характеристика предполагаемых альтернативных промоторов генов человека» . Геном Рез . 16 (1): 55–65. дои : 10.1101/гр.4039406 . ПМК 1356129 . ПМИД 16344560 .
Богенхаген Д.Ф., Руссо Д., Берк С. (2008). «Слоистая структура нуклеоидов митохондриальной ДНК человека» . Ж. Биол. Хим . 283 (6): 3665–75. дои : 10.1074/jbc.M708444200 . ПМИД 18063578 .
Миддлтон Б. (1994). «Митохондриальный трехфункциональный фермент с длинной цепью: 2-еноил-КоА-гидратаза, 3-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназа и 3-оксоацил-КоА-тиолаза». Биохим. Соц. Транс . 22 (2): 427–31. дои : 10.1042/bst0220427 . ПМИД 7958339 .
Чжао Ю., Мэн XM, Вэй Ю.Дж. и др. (2003). «Клонирование и характеристика новой специфической для сердца киназы, которая специфически взаимодействует с сердечным тропонином I». Дж. Мол. Мед . 81 (5): 297–304. дои : 10.1007/s00109-003-0427-x . ПМИД 12721663 . S2CID 13468188 .
Берендс С., Сова М.Э., Гиги С.П., Харпер Дж.В. (2010). «Сетевая организация системы аутофагии человека» . Природа . 466 (7302): 68–76. Бибкод : 2010Natur.466...68B . дои : 10.1038/nature09204 . ПМК 2901998 . ПМИД 20562859 .
Пуревсурэн Дж., Фукао Т., Хасэгава Ю. и др. (2009). «Клинические и молекулярные аспекты японских пациентов с дефицитом митохондриального трифункционального белка». Мол. Жене. Метаб . 98 (4): 372–7. дои : 10.1016/j.ymgme.2009.07.011 . ПМИД 19699128 .
Хиллиер Л.В., Грейвс Т.А., Фултон Р.С. и др. (2005). «Генерация и аннотация последовательностей ДНК хромосом 2 и 4 человека» . Природа . 434 (7034): 724–31. Бибкод : 2005Natur.434..724H . дои : 10.1038/nature03466 . ПМИД 15815621 .
Шпикеркоттер У., Сунь Б., Хучуа З. и др. (2003). «Молекулярная и фенотипическая гетерогенность при дефиците митохондриального трифункционального белка из-за мутаций бета-субъединицы» . Хм. Мутат . 21 (6): 598–607. дои : 10.1002/humu.10211 . ПМИД 12754706 . S2CID 85671653 .
Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК Национального института здравоохранения: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Рез . 14 (10Б): 2121–7. дои : 10.1101/гр.2596504 . ПМК 528928 . ПМИД 15489334 .
Ота Т., Сузуки Ю., Нисикава Т. и др. (2004). «Полное секвенирование и характеристика 21 243 полноразмерных кДНК человека» . Нат. Жене . 36 (1): 40–5. дои : 10.1038/ng1285 . ПМИД 14702039 .
Фулд Б., Гарлатти В., Нойманн Э. и др. (2010). «Структурная и функциональная характеристика рекомбинантного митохондриального трехфункционального белка человека». Биохимия . 49 (39): 8608–17. дои : 10.1021/bi100742w . ПМИД 20825197 .
Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (2002). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Ибда Дж.А., Тейн И., Диониси-Вичи С. и др. (1998). «Умеренный дефицит трифункционального белка связан с прогрессирующей нейропатией и миопатией и предполагает новую корреляцию генотип-фенотип» . Дж. Клин. Инвестируйте . 102 (6): 1193–9. дои : 10.1172/JCI2091 . ПМК 509102 . ПМИД 9739053 .
Геверт К., Готалс М., Мартенс Л. и др. (2003). «Изучение протеомов и анализ обработки белков путем масс-спектрометрической идентификации отсортированных N-концевых пептидов». Нат. Биотехнология . 21 (5): 566–9. дои : 10.1038/nbt810 . ПМИД 12665801 . S2CID 23783563 .
Хендриксон С.Л., Лаутенбергер Дж.А., Чинн Л.В. и др. (2010). «Генетические варианты кодируемых в ядре митохондриальных генов влияют на прогрессирование СПИДа» . ПЛОС ОДИН . 5 (9): e12862. Бибкод : 2010PLoSO...512862H . дои : 10.1371/journal.pone.0012862 . ПМЦ 2943476 . ПМИД 20877624 .
Фраковяк Дж., Мазур-Колецка Б., Качмарски В., Диксон Д. (2001). «Отложение бета-амилоида сосудов при болезни Альцгеймера связано со снижением экспрессии мозговой L-3-гидроксиацил-коэнзим А-дегидрогеназы (ERAB)». Мозговой Рес . 907 (1–2): 44–53. дои : 10.1016/S0006-8993(01)02497-0 . ПМИД 11430884 . S2CID 22800813 .

Внешние ссылки

СМИ, связанные с HADHB, на Викискладе?
HADHB+белок,+человек Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000138029 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000059447 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^б ^с ^д «Ген Энтреза: гидроксиацил-коэнзим А-дегидрогеназа/3-кетоацил-коэнзим А-тиолаза/еноил-коэнзим А-гидратаза (трифункциональный белок)» .

[COPaKB-6] ] Зонг NC, Ли Х, Ли Х, Лам МП, Хименес Р.К., Ким С.С., Денг Н., Ким АК, Чой Дж.Х., Селайя И., Лием Д., Мейер Д., Одеберг Дж., Фанг С., Лу Х.Дж., Сюй Т., Вайс Дж. , Дуан Х., Улен М., Йейтс-младший, Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии и медицины сердечного протеома с помощью специализированной базы знаний» . Исследование кровообращения . 113 (9): 1043–53. дои : 10.1161/CIRCRESAHA.113.301151 . ПМК 4076475 . ПМИД 23965338 .

[url_COPaKB-7] «Трехфункциональный фермент, субъединица бета, митохондриальная» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 4 марта 2016 года . Проверено 23 марта 2015 г.

[8] Шпикеркоттер Ю, Хучуа З, Юэ З, Беннетт М.Дж., Штраус А.В. (февраль 2004 г.). «Общий дефицит митохондриального трифункционального белка (TFP) в результате мутаций альфа- или бета-субъединицы демонстрирует сходные фенотипы, поскольку мутации в любой субъединице изменяют экспрессию комплекса TFP и оборот субъединицы» . Педиатрические исследования . 55 (2): 190–6. дои : 10.1203/01.pdr.0000103931.80055.06 . ПМИД 14630990 .

[9] Зонта С.И., Сандберг А.А. (1977). «Хромосомы и причины рака и лейкемии человека: XXVIII. Ценность детальных исследований хромосом большого количества клеток при ХМЛ». Американский журнал гематологии . 3 (2): 121–6. дои : 10.1002/ajh.2830030202 . ПМИД 272120 . S2CID 13141165 .

[10] Шпикеркоттер Ю, Сан Б, Хучуа З, Беннетт М.Дж., Штраус А.В. (июнь 2003 г.). «Молекулярная и фенотипическая гетерогенность при дефиците митохондриального трифункционального белка из-за мутаций бета-субъединицы» . Человеческая мутация . 21 (6): 598–607. дои : 10.1002/humu.10211 . ПМИД 12754706 . S2CID 85671653 .

[11] ден Бур М.Э., Диониси-Вичи С., Чакрапани А., ван Туйл А.О., Вандерс Р.Дж., Вейбург Ф.А. (июнь 2003 г.). «Дефицит митохондриального трифункционального белка: тяжелое нарушение окисления жирных кислот с поражением сердца и нервной системы». Журнал педиатрии . 142 (6): 684–9. дои : 10.1067/mpd.2003.231 . ПМИД 12838198 .

[12] Джексон С., Клер Р.С., Бартлетт К., Бриггс Х., Биндофф Л.А., Пурфарзам М., Гарднер-Медвин Д., Тернбулл Д.М. (октябрь 1992 г.). «Комбинированный ферментный дефект окисления митохондриальных жирных кислот» . Журнал клинических исследований . 90 (4): 1219–25. дои : 10.1172/jci115983 . ПМЦ 443162 . ПМИД 1401059 .

[13] Хонг Ю.Б., Ли Дж.Х., Пак Дж.М., Чхве Ю.Р., Хён Ю.С., Юн Б.Р., Ю Дж.Х., Ку Х, Юнг С.К., Чунг К.В., Чхве БО (5 декабря 2013 г.). «Сложная гетерозиготная мутация в гене HADHB вызывает аксональную болезнь Шарко-Мари-Тута» . BMC Медицинская генетика . 14 :125. дои : 10.1186/1471-2350-14-125 . ПМК 4029087 . ПМИД 24314034 .

[14] Чжоу З, Чжоу Дж, Ду Ю (июль 2012 г.). «Альфа-рецептор эстрогена взаимодействует с митохондриальным белком HADHB и влияет на активность бета-окисления» . Молекулярная и клеточная протеомика . 11 (7): М111.011056. дои : 10.1074/mcp.m111.011056 . ПМЦ 3394935 . ПМИД 22375075 .

[15] Адамс DJ, Беверидж DJ, ван дер Вейден Л., Манг Х, Лидман П.Дж., Моррис Б.Дж. (7 ноября 2003 г.). «HADHB, HuR и CP1 связываются с дистальной 3'-нетранслируемой областью мРНК ренина человека и дифференциально модулируют экспрессию ренина» . Журнал биологической химии . 278 (45): 44894–903. дои : 10.1074/jbc.m307782200 . ПМИД 12933794 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

v т и Ферменты : мультиферментные комплексы
Photosynthesis	Photosynthetic reaction center complex proteins Photosystem I II
Dehydrogenase	Pyruvate dehydrogenase complex E1 E2 E3 Oxoglutarate dehydrogenase OGDH DLST DLD Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex BCKDHA BCKDHB DBT DLD
Other	CAD Carbamoyl phosphate synthase II Aspartate carbamoyltransferase Dihydroorotase P450-containing systems Cytochrome b6f complex Electron transport chain Fatty acid synthetase complex Glycine decarboxylase complex Mitochondrial trifunctional protein HADHA HADHB Phosphoenolpyruvate sugar phosphotransferase system Polyketide synthase Sucrase-isomaltase complex Tryptophan synthase

v т и Трансферазы : ацилтрансферазы ( EC 2.3)
2.3.1: other than amino-acyl groups	acetyltransferases: Acetyl-Coenzyme A acetyltransferase N-Acetylglutamate synthase Choline acetyltransferase Dihydrolipoyl transacetylase Acetyl-CoA C-acyltransferase Beta-galactoside transacetylase Chloramphenicol acetyltransferase N-acetyltransferase Serotonin N-acetyl transferase HGSNAT ARD1A Histone acetyltransferase P300/CBP NAT2 palmitoyltransferases: Carnitine O-palmitoyltransferase CPT1 CPT2 Serine C-palmitoyltransferase SPTLC1 SPTLC2 other: Acyltransferase like 2 Aminolevulinic acid synthase Beta-ketoacyl-ACP synthase Glyceronephosphate O-acyltransferase Lecithin—cholesterol acyltransferase Glycerol-3-phosphate O-acyltransferase 1-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase 2-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase ABHD5
2.3.2: Aminoacyltransferases	Gamma-glutamyl transpeptidase Peptidyl transferase Transglutaminase Tissue transglutaminase Keratinocyte transglutaminase Factor XIII
2.3.3: converted into alkyl on transfer	Citrate synthase Decylcitrate synthase Citrate (Re)-synthase Decylhomocitrate synthase 2-methylcitrate synthase 2-ethylmalate synthase 3-ethylmalate synthase ATP citrate lyase Malate synthase HMG-CoA synthase HMGCS2 2-hydroxyglutarate synthase 3-propylmalate synthase 2-isopropylmalate synthase Homocitrate synthase Sulfoacetaldehyde acetyltransferase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)