Jump to content

Роберт Хубер

Роберт Хубер
Роберт Хубер в 2010 году
Рожденный ( 1937-02-20 ) 20 февраля 1937 г. (87 лет)
Национальность немецкий
Гражданство Германия
Альма-матер Технический университет Мюнхена
Известный цианобактерий Кристаллография
Награды
Научная карьера
Поля Биохимик
Докторанты Буддийское воскресенье
Другие известные студенты Питер Колман ( постдок ) [3] [4] [5]
Веб-сайт www .биохимия .миль на галлон .из /например /хубер

Роберт Хубер (англ. Немецкое произношение: [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ] ; родился 20 февраля 1937) — немецкий биохимик , лауреат Нобелевской премии . [6] [7] [8] [9] [10] известен своей работой по кристаллизации внутримембранного белка, важного для фотосинтеза , а затем применил рентгеновскую кристаллографию для выяснения структуры белка.

молодость Образование и

Он родился 20 февраля 1937 года в Мюнхене , где его отец Себастьян работал кассиром в банке. Он получил образование в Гуманистической Карлс-Гимназии с 1947 по 1956 год, а затем изучал химию в Высшей технической школе , получив диплом в 1960 году. Он остался и проводил исследования по использованию кристаллографии для выяснения структуры органических соединений .

Карьера [ править ]

В 1971 году он стал директором Института биохимии Макса Планка , где его команда разработала методы кристаллографии белков .

В 1988 году он получил Нобелевскую премию по химии совместно с Иоганном Дайзенхофером и Хартмутом Мишелем . Трио получило признание за свою работу по первой кристаллизации внутримембранного белка, важного для фотосинтеза пурпурных бактерий , а затем за применение рентгеновской кристаллографии для выяснения структуры белка. [11] Эта информация позволила впервые получить представление о структурных органах, выполняющих неотъемлемую функцию фотосинтеза. Это открытие можно использовать для понимания более сложного аналога фотосинтеза у цианобактерий. [12] что по существу то же самое, что и в хлоропластах высших растений. [ нужна ссылка ]

В 2006 году он занял пост в Кардиффском университете, чтобы на неполный рабочий день возглавить развитие структурной биологии в университете. [13]

С 2005 года занимается исследованиями в Центре медицинской биотехнологии Университета Дуйсбург-Эссен .

Хубер был одним из первых редакторов Энциклопедии аналитической химии .

Награды и почести [ править ]

В 1977 году Хубер был награжден медалью Отто Варбурга . [14] В 1988 году он был удостоен Нобелевской премии, а в 1992 году — медали сэра Ханса Кребса . [15] Хубер был избран членом Pour le Mérite for Sciences and Arts в 1993 году. [16] и иностранный член Королевского общества (ForMemRS) в 1999 году . [2] В его свидетельстве об избрании говорится:

Хубер создал, возглавил и до сих пор возглавляет самую продуктивную лабораторию кристаллографии белков в Европе. Его собственный вклад в кристаллографию, внесенный за 25 лет, огромен. Для своей докторской диссертации он раскрыл химическую формулу важного гормона насекомых эдтисона, который ускользнул от химиков. Затем он продемонстрировал, что третичная складка полипептидной цепи в гемоглобине личинки мухи chironomus кашалота Кендрю очень похожа на таковую в миоглобине , что впервые указывает на то, что эта складка сохранялась на протяжении всей эволюции.

Следующим достижением Хубера стало открытие структуры ингибитора трипсина и демонстрация того, что в его комплексе с трипсином он имитирует тетраэдрическое переходное состояние субстрата фермента. С тех пор он определил структуры многих других протеиназ, их неактивных предшественников и ингибиторов и зарекомендовал себя как мировой авторитет в этой области. Выдающимися структурами являются структуры прокарбоксипептидазы , которые привели к открытию замечательного механизма активации этого фермента, и комплекса тромбина с гирудином , который показал молекулярный механизм ингибирования свертывания крови этим токсином пиявки.

Параллельно с этой работой Хубер разгадал структуры нескольких иммуноглобулинов фрагментов . Он первым определил структуру активирующего комплемент F-фрагмента, который также был первым вариабельным и первым константным доменом в Fab-фрагментах.

предложенная Хубером, Структура цитратсинтазы, представляет собой яркий пример конформационного изменения, которому подвергается фермент при соединении с его субстратом в результате процесса индуцированного соответствия.Хубер разделил Нобелевскую премию по химии в 1988 году с Мишелем и Дайзенхофером за определение замечательных и чрезвычайно важных структур фотохимического реакционного центра Rhodopseudomonas viridis и фикоцианина , светособирающего белка сине-зеленой водоросли Mastiglocadus laminosus. Этот белок связывает линейные тетрапирролы в третичную складку, напоминающую глобины , что вернуло Хубера на круги своя к его первой структуре, эритрокруэрину .Хубер также определил структуру нескольких медьсодержащих белков-переносчиков электронов , в том числе структуры аскорбатоксидазы и других металлоферментов. Эти исследования пролили новый свет на системы переноса электронов и на координацию цинка в белках. Он также раскрыл структуру важного класса белков, связывающих кальций, — аннексинов. Наконец, его очень точные структуры предоставили важную информацию о различных степенях подвижности внутри белковых молекул.

Хубер опубликовал около 400 статей. [1]

Личная жизнь [ править ]

Хубер женат, у него четверо детей. [ нужна ссылка ]

Ссылки [ править ]

  1. Перейти обратно: Перейти обратно: а б «Свидетельство о выборах EC/1999/43: Хубер, Роберт» . Лондон: Королевское общество . Архивировано из оригинала 8 июля 2019 г.
  2. Перейти обратно: Перейти обратно: а б «Профессор Роберт Хубер ForMemRS» . Лондон: Королевское общество . Архивировано из оригинала 26 октября 2015 г.
  3. ^ Хубер, Р.; Дайзенхофер, Дж; Колман, премьер-министр; Мацусима, М; Палм, Вт (1976). «Исследование кристаллографической структуры молекулы IgG и фрагмента Fc». Природа . 264 (5585): 415–20. Бибкод : 1976Natur.264..415H . дои : 10.1038/264415a0 . ПМИД   1004567 . S2CID   4193312 .
  4. ^ Хубер, Р.; Дайзенхофер, Дж; Колман, премьер-министр; Эпп, О; Фельхаммер, Х; Палм, Вт (1976). «Труды: Рентгеноструктурный анализ структуры иммуноглобулинов». Журнал физиологической химии Хоппе-Зейлера . 357 (5): 614–5. ПМИД   964922 .
  5. ^ Колман, премьер-министр ; Дайзенхофер, Дж ; Хубер, Р. (1976). «Структура молекулы человеческого антитела Кол (иммуноглобулин G1): карта электронной плотности с разрешением 5». Журнал молекулярной биологии . 100 (3): 257–78. дои : 10.1016/s0022-2836(76)80062-9 . ПМИД   1255713 .
  6. ^ Энг, РА; Хубер, Р. (1991). «Точные параметры связи и угла для уточнения структуры белка с помощью рентгеновских лучей». Acta Crystallographica Раздел А. 47 (4): 392–400. дои : 10.1107/S0108767391001071 .
  7. ^ Гролл, М; Дитцель, Л; Лёве, Дж; Сток, Д; Бохтлер, М; Бартуник, HD; Хубер, Р. (1997). «Структура 20S протеасомы дрожжей с разрешением 2,4». Природа . 386 (6624): 463–71. Бибкод : 1997Natur.386..463G . дои : 10.1038/386463a0 . ПМИД   9087403 . S2CID   4261663 .
  8. ^ Дайзенхофер, Дж.; Эпп, О.; Мики, К.; Хубер, Р.; Мишель, Х. (1984). «Рентгеноструктурный анализ мембранного белкового комплекса». Журнал молекулярной биологии . 180 (2): 385–398. дои : 10.1016/S0022-2836(84)80011-X . ПМИД   6392571 .
  9. ^ Автобиографическая информация Роберта Хубера на www.nobel.org.
  10. ^ Хубер, Р.; Суонсон, Р.В.; Декерт, Г.; Уоррен, ПВ; Гаастерланд, Т.; Янг, В.Г.; Ленокс, Алабама; Грэм, Делавэр; Овербек, Р.; Снид, Массачусетс; Келлер, М.; Ожай, М.; Фельдман, РА; Шорт, Дж. М.; Олсен, Дж.Дж. (1998). «Полный геном гипертермофильной бактерии Aquifex aeolicus» . Природа . 392 (6674): 353–8. Бибкод : 1998Natur.392..353D . дои : 10.1038/32831 . ПМИД   9537320 .
  11. ^ Дайзенхофер, Дж .; Эпп, О.; Мики, К.; Хубер, Р .; Мишель, Х. (1985). «Структура белковых субъединиц фотосинтетического реакционного центра Rhodopseudomonas viridis при разрешении 3 Å». Природа . 318 (6047): 618–624. Бибкод : 1985Natur.318..618D . дои : 10.1038/318618a0 . ПМИД   22439175 . S2CID   1551692 .
  12. ^ Гуськов А.; Керн, Дж.; Габдулхаков А.; Брозер, М.; Зуни, А.; Сенгер, В. (2009). «Цианобактериальная фотосистема II с разрешением 2,9 Å и роль хинонов, липидов, каналов и хлоридов». Структурная и молекулярная биология природы . 16 (3): 334–42. дои : 10.1038/nsmb.1559 . ПМИД   19219048 . S2CID   23034289 .
  13. ^ Смит, Александра (24 октября 2006 г.). «Нобелевский химик поступает в Кардиффский университет» . Хранитель . Проверено 14 сентября 2015 г.
  14. ^ «Медаль Отто-Варбурга» . ГБМ . Проверено 12 января 2014 г.
  15. ^ «Суперзвезды науки» . Проверено 12 января 2015 г.
  16. ^ "Резюме" . Институт Макса Планка . Проверено 11 января 2015 г.

Внешние ссылки [ править ]

Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: b1d71154624c0dfcd55159902edc8035__1697131320
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/b1/35/b1d71154624c0dfcd55159902edc8035.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Robert Huber - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)