Родоторулапепсин
| Родоторулапепсин | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| ЕС №. | 3.4.23.26 | ||
| CAS №. | 37259-59-9 | ||
| Базы данных | |||
| Intenz | Intenz View | ||
| Бренда | Бренда вход | ||
| Расширение | Вид Nicezyme | ||
| Кегг | Кегг вход | ||
| Метатический | Метаболический путь | ||
| Напрямую | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
| |||
Rhodotorulapepsin ( EC 3.4.23.26 , родоторула аспартическая протеиназа , , протеаза протеаза Cladosporium , Cladosporium родоториза , протеиназа Paecilomyces , аспекты кладоспорирования глютиназа Rhodotorula , глютиниза , родоторизированная белтиназа , протеиназа ) является ферментом . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию
- Специфичность, аналогичная специфике пепсина а . Расщеплять z-lys-ala-ala-ala и активирует трипсиноген
Этот фермент присутствует в дрожжевых родоторуле глютини .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Савада, Дж. (1963). «Исследования кислотной протеазы Paecilomyces varioti Bainier TPR-220. Часть I. Кристаллизация кислотной протеазы Paecilomyces varioti Bainier TPR-220». Сельскохозяйственный Биол. Химический 27 : 677–683. doi : 10.1080/00021369.1963.10858167 .
- ^ Савада, Дж. (1964). «Кислота-протеза Paecilomyces varioti . III. Специфичность кристаллической кислотной протеазы на синтетических субстратах». Сельскохозяйственный Биол. Химический 28 : 869–875. doi : 10.1080/00021369.1964.10858312 .
- ^ Камада М., Ода К., Мурао С. (1972). «Очистка внеклеточной кислотной протеазы Rhodotorula Glutinis K-24 и ее общие свойства» . Сельскохозяйственный Биол. Химический 36 (7): 1095–1101. doi : 10.1271/bbb1961.36.1095 .
- ^ Мурао С., Фунакоши С., Ода К. (1972). «Очистка, кристаллизация и некоторые ферментативные свойства кислотной протеазы кладоспориум sp. № 45-2» . Сельскохозяйственный Биол. Химический 36 (8): 1327–1333. doi : 10.1271/bbb1961.36.1327 .
- ^ Ода К., Камада М., Мурао С. (1972). «Некоторые физико-химические свойства и субстратная специфичность кислотной протеазы родоторулы Glutinis K-24» . Сельскохозяйственный Биол. Химический 36 (7): 1103–1108. doi : 10.1271/bbb1961.36.1103 .
- ^ Ода К., Фунакоши С., Мурао С. (1973). «Некоторые физико-химические свойства и субстратная специфичность кислотной протеазы, выделенной из Cladosporium sp. № 45-2» . Сельскохозяйственный Биол. Химический 37 (7): 1723–1729. doi : 10.1271/bbb1961.37.1723 .
- ^ Такахаши К., Чанг В.Дж. (сентябрь 1976 г.). «Структура и функция кислотных протеаз. V. Сравнительные исследования специфического ингибирования кислотных протеаз диазоацетил-дл-норлецином метилового эфира, 1,2-эпокси-3- (P-нитрофенокси) пропана и пепстатина». Журнал биохимии . 80 (3): 497–506. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131304 . PMID 10290 .
- ^ Маджима Е., Ода К., Мурао С., Ичисима Е. (1988). «Сравнительное исследование специфичности нескольких грибковых аспартических и кислых протеиназ в направлении тетрадекапептида субстрата ренина» . Сельскохозяйственный Биол. Химический 52 (3): 787–793. doi : 10.1271/bbb1961.52.787 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Rhodotorulapepsin в Национальной библиотеке медицины Медицинской библиотеки США (Mesh)
