Пепсин а
| Пепсин а | |||
|---|---|---|---|
 Пепсин + ингибитор (L.Blue), человек | |||
| Идентификаторы | |||
| ЕС №. | 3.4.23.1 | ||
| CAS №. | 9001-75-6 | ||
| Базы данных | |||
| Intenz | Intenz View | ||
| Бренда | Бренда вход | ||
| Расширение | Вид Nicezyme | ||
| Кегг | Кегг вход | ||
| Метатический | Метаболический путь | ||
| Напрямую | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
| |||
Пепсин А ( ЕС 3.4.23.1 , пепсин , лактатный пепсин , пепсин Fortior , глазной пепсин , эликсир лактат пепсина , PI , лактурованный пепсин эликсир , P II , пепсин R , пепсин D ) является энзимом . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию
- Преимущественное расщепление: гидрофобные , предпочтительно ароматные , остатки в положениях P1 и P1 '. Расщепляет phe 1 -выбор, GLN 4 -Хис, Глю 13 -Алла, отрасль 14 -Лю, Леу 15 -Tyr, Bull 16 -Лю, гли 23 -Phe, phe 24 -Phe и Phe 25 -Tyr связей в цепочке инсулина B
Фермент является преобладающей в желудочном соке позвоночных эндопептидазой .
Смотрите также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Lee D, Ryle AP (сентябрь 1967 г.). «Пепсиноген D. Четвертый протеолитический зимоген из слизистой оболочки свиньи желудка» . Биохимический журнал . 104 (3): 735–41. PMC 1271213 . PMID 4167464 .
- ^ Lee D, Ryle AP (сентябрь 1967 г.). «Пепсин Д. Незначительный компонент коммерческих препаратов пепсина» . Биохимический журнал . 104 (3): 742–8. PMC 1271214 . PMID 4860638 .
- ^ Фолтманн Б. (1981). «Желудочный протеиназы-структура, функция, эволюция и механизм действия». Эссе в биохимии . 17 : 52–84. PMID 6795036 .
- ^ Джеймс М.Н., Сиекеки А.Р. (1986). «Молекулярная структура аспартического протеиназы зимогенов, пепсиноген свинья, при разрешении 1,8». Природа . 319 (6048): 33–8. doi : 10.1038/319033A0 . PMID 3941737 .
- ^ Fruton, JS; Броклехерст, К. (1987). «Аспардивильные протеиназы». В Neuberger, A. (ed.). Новая комплексная биохимия: гидролитические ферменты . Тол. 16. Амстердам: Elsevier. С. 1–38.
- ^ Тан Дж, Вонг Р.Н. (январь 1987 г.). «Эволюция в структуре и функции аспартических протеаз». Журнал сотовой биохимии . 33 (1): 53–63. doi : 10.1002/jcb.240330106 . PMID 3546346 .
- ^ Пол Дж, Данн Б.М. (июнь 1988 г.). «Вторичные ферментные взаимодействия: кинетические доказательства ионных взаимодействий между субстратными боковыми цепями и активным сайтом пепсина». Биохимия . 27 (13): 4827–34. doi : 10.1021/bi00413a037 . PMID 3139029 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Пепсин+А в Национальной медицинской библиотеке Медицинской библиотеки США (Mesh)
