Репрессор триптофана
| Белок-репрессор Trp | |||
|---|---|---|---|
 Ленточная диаграмма белка trpR | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Trp_repressor | ||
| Пфам | PF01371 | ||
| Пфам Клан | CL0123 | ||
| ИнтерПро | IPR000831 | ||
| СКОП2 | 2wrp / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
| Репрессор оперона Trp | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | трипР | ||
| Входить | 948917 | ||
| RefSeq (защита) | НП_418810 | ||
| ЮниПрот | P0A881 | ||
| Другие данные | |||
| хромосома | геном: 4,63 - 4,63 Мб | ||
| |||
Репрессор триптофана (или репрессор trp ) представляет собой фактор транскрипции, участвующий в контроле метаболизма аминокислот . Лучше всего он изучен на Escherichia coli , где он представляет собой димерный белок, регулирующий транскрипцию пяти генов триптофанового оперона . [1] аминокислоты триптофана , она связывается с белком, что вызывает конформационные изменения в белке. Когда в клетке много [2] Затем репрессорный комплекс связывается со своей операторной последовательностью в генах, которые он регулирует, отключая гены. [3] [4]
Один из генов, регулируемых репрессором trp, trpR , кодирует сам белок-репрессор триптофана. Это форма регулирования с обратной связью . Однако эти гены расположены на разных оперонах.
Репрессор (триптофана) представляет собой гомодимер белка массой кДа , который регулирует транскрипцию пути биосинтеза триптофана 25 у бактерий . Существует 5 оперонов, которые регулируются trpR: опероны trpEDCBA , trpR , AroH , AroL и mtr .
Механизм
[ редактировать ]Когда аминокислота триптофан находится в большом количестве в клетке, trpR связывает 2 молекулы триптофана, что изменяет его структуру и динамику, так что он становится способным связываться с операторной ДНК . Когда это происходит, транскрипция ДНК предотвращается, подавляя продукты гена — белки, которые производят больше триптофана. Когда клеточный уровень триптофана снижается, молекулы триптофана на репрессоре отпадают, позволяя репрессору вернуться в свою неактивную форму.
trpR также контролирует регуляцию собственного производства посредством регуляции гена trpR . [5]
Структура голорепрессора, связанного с лигандом , и форм, не содержащих лиганда, была определена как методами рентгеновской кристаллографии , так и ЯМР . [6] [7] [8] [9] [10]
Оперон trp состоит из регуляторного гена, промотора, оператора и терминатора. Оперон trp активен только при недостатке клеточного триптофана. Если триптофана недостаточно, белок-репрессор отрывается от оператора (с которым обычно связан репрессор), и РНК-полимераза может завершить чтение цепи ДНК. Если РНК-полимераза достигает терминатора (на конце цепи ДНК), экспрессируются ферменты биосинтеза триптофана.
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Сантильян М., Макки MC (2001). «Динамическая регуляция триптофанового оперона: моделирование и сравнение с экспериментальными данными» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 98 (4): 1364–9. Бибкод : 2001PNAS...98.1364S . дои : 10.1073/pnas.98.4.1364 . ПМК 29262 . ПМИД 11171956 .
- ^ Чжан Р.Г., Йоахимиак А., Лоусон К.Л., Шевиц Р.В., Отвиновски З., Сиглер П.Б. (1987). «Кристаллическая структура апорепрессора trp при 1,8 А показывает, как связывание триптофана увеличивает сродство ДНК». Природа . 327 (6123): 591–7. Бибкод : 1987Natur.327..591Z . дои : 10.1038/327591a0 . ПМИД 3600756 . S2CID 4335349 .
{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Дживс М., Эванс П.Д., Парслоу Р.А., Джасея М., Хайд Э.И. (1999). «Исследование связывания репрессора Trp Escherichia coli с его пятью операторами и вариантными последовательностями операторов» . Евро. Дж. Биохим . 265 (3): 919–28. дои : 10.1046/j.1432-1327.1999.00792.x . ПМИД 10518785 .
- ^ Арвидсон Д.Н., Арвидсон К.Г., Лоусон К.Л., Майнер Дж., Адамс К., Юдериан П. (1994). «Последовательность репрессора триптофана высоко консервативна среди Enterobacteriaceae» . Нуклеиновые кислоты Рез . 22 (10): 1821–9. дои : 10.1093/нар/22.10.1821 . ПМК 308080 . ПМИД 8208606 .
- ^ Келли Р.Л., Янофски С. (май 1982 г.). «Продукция апорепрессора Trp контролируется аутогенной регуляцией и неэффективной трансляцией» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 79 (10): 3120–4. Бибкод : 1982PNAS...79.3120K . дои : 10.1073/pnas.79.10.3120 . ПМК 346365 . ПМИД 7048301 .
- ^ Шевитц Р.В., Отвиновски З., Иоахимак А., Лоусон К.Л., Сиглер П.Б. (1985). «Трехмерная структура репрессора trp». Природа . 317 (6040): 782–6. Бибкод : 1985Natur.317..782S . дои : 10.1038/317782a0 . ПМИД 3903514 . S2CID 4340128 .
{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Отвиновски З., Шевитц Р.В., Чжан Р.Г. и др. (1988). «Кристаллическая структура комплекса репрессор/оператор trp с атомным разрешением». Природа . 335 (6188): 321–9. Бибкод : 1988Natur.335..321O . дои : 10.1038/335321a0 . ПМИД 3419502 . S2CID 9358980 .
- ^ Лоусон CL, Кэри Дж (1993). «Тандемное связывание в кристаллах комплекса полусайта репрессора / оператора trp». Природа . 366 (6451): 178–82. Бибкод : 1993Natur.366..178L . дои : 10.1038/366178a0 . ПМИД 8232559 . S2CID 4309487 .
- ^ Чжао Д., Эрроусмит CH , Цзя X, Джардецки О (1993). «Уточненные структуры раствора голо- и апорепрессора trp Escherichia coli». Дж. Мол. Биол . 229 (3): 735–46. дои : 10.1006/jmbi.1993.1076 . ПМИД 8433368 .
- ^ Чжан Х., Чжао Д., Ревингтон М. и др. (1994). «Структуры решения комплекса ДНК trp-репрессор-оператор». Дж. Мол. Биол . 238 (4): 592–614. дои : 10.1006/jmbi.1994.1317 . ПМИД 8176748 .