✖


Jump to content

Ферменты, модифицирующие гистоны

ДНК обертывается вокруг гистонов, образуя нуклеосомы . Нуклеосомы показаны в виде « бусинок на нитке » с различием между эухроматином и гетерохроматином .
Основные единицы строения хроматина .

Ферменты, модифицирующие гистоны, — это ферменты, участвующие в модификации субстратов гистонов после трансляции белка и влияющие на клеточные процессы, включая экспрессию генов . [1] [2] Для безопасного хранения эукариотического генома (H3, H4, H2A, H2B), которые затем соединяются , ДНК оборачивается вокруг четырех основных гистонов белков- образуя нуклеосомы . Эти нуклеосомы в дальнейшем складываются вместе в высококонденсированный хроматин , что делает генетический материал организма гораздо менее доступным для факторов, необходимых для транскрипции генов , репликации ДНК , рекомбинации и восстановления . [3] [4] Впоследствии эукариотические организмы разработали сложные механизмы преодоления этого репрессивного барьера, налагаемого хроматином, посредством модификации гистонов , типа посттрансляционной модификации , которая обычно включает ковалентное присоединение определенных групп к остаткам гистонов. После добавления к гистону эти группы (прямо или косвенно) вызывают либо рыхлую и открытую конформацию гистона, эухроматин , либо плотную и закрытую конформацию гистона, гетерохроматин . Эухроматин отмечает активную транскрипцию и экспрессию генов , поскольку легкая упаковка гистонов таким образом обеспечивает доступ белкам, участвующим в процессе транскрипции. Таким образом, плотно упакованный гетерохроматин отмечает отсутствие текущей экспрессии генов. [4]

Хотя существует несколько различных посттрансляционных модификаций гистонов , четыре наиболее распространенные модификации гистонов включают ацетилирование , [5] метилирование , [6] фосфорилирование [7] и убиквитинирование . [8] Ферменты, модифицирующие гистоны, которые вызывают модификацию (например, добавление функциональной группы ), называются «писателями», а ферменты, которые отменяют модификации, называются «ластиками». Кроме того, существует множество необычных модификаций гистонов, включая O -GlcNAcylation , [9] сумойлирование , [10] АДФ-рибозилирование , [11] цитруллинирование [12] [13] [14] и изомеризация пролина . [15] Подробный пример модификаций гистонов в регуляции транскрипции см. в разделе « Контроль РНК-полимеразы структурой хроматина» и в таблице « Примеры модификаций гистонов в регуляции транскрипции ».

Общие модификации гистонов

[ редактировать ]

Четыре распространенные модификации гистонов и соответствующие им ферменты записи и стирания показаны в таблице ниже. [16] [17] [18] [19] [20] [21] [22] [23] [24] [25] [26]

Модификация Писатель(и) Ластик(и) Влияние на ДНК
Ацетилирование Гистоновые ацетилтрансферазы (HAT) Гистоновые деацетилазы (HDAC) Увеличивает транскрипцию генов
Метилирование Гистоновые метилтрансферазы (HMT) Гистоновые деметилазы (KDM) Увеличивает или уменьшает транскрипцию генов
фосфорилирование Протеинкиназы (ПТК) Протеинфосфатазы (ПП) Увеличивает транскрипцию генов и играет роль в восстановлении ДНК и делении клеток.
Убиквитинирование Убиквитинлигазы Деубиквитинирующие ферменты (DUB) Увеличивает или уменьшает транскрипцию генов и играет роль в восстановлении ДНК.

Ацетилирование

[ редактировать ]
Динамическое состояние ацетилирования/деацетилирования гистонов, регулируемое ферментами HAT и HDAC ; ацетилирование гистонов изменяет доступность хроматина.

Ацетилированию гистонов или добавлению ацетильной группы к гистонам способствуют гистон-ацетилтрансферазы (HAT), которые нацелены на остатки лизина (K) на N-концевом хвосте гистона. Гистоновые деацетилазы (HDAC) облегчают удаление таких групп. Положительный заряд гистона всегда нейтрализуется при ацетилировании, создавая эухроматин , который увеличивает транскрипцию и экспрессию целевого гена. [16] Остатки лизина 9, 14, 18 и 23 корового гистона H3 и остатки 5, 8, 12 и 16 H4 нацелены на ацетилирование. [17] [18]

Метилирование

[ редактировать ]

Метилирование гистонов включает добавление метильных групп к гистонам, в первую очередь к остаткам лизина (K) или аргинина (R) . Добавление и удаление метильных групп осуществляется гистон-метилтрансферазами (HMT) и гистон- деметилазами (KDM) соответственно. Метилирование гистонов отвечает либо за активацию, либо за репрессию генов, в зависимости от сайта-мишени, и играет важную роль в развитии и обучении. [19]

фосфорилирование

[ редактировать ]
Фосфорильная группа показана синим цветом.

Фосфорилирование гистонов происходит, когда фосфорильная группа добавляется к гистону . Протеинкиназы (ПТК) катализируют фосфорилирование гистонов, а протеинфосфатазы (ПП) катализируют дефосфорилирование гистонов. Подобно ацетилированию гистонов, фосфорилирование гистонов нейтрализует положительный заряд гистонов, что индуцирует эухроматин и увеличивает экспрессию генов. [ нужна ссылка ] Фосфорилирование гистонов происходит по остаткам серина (S) , треонина (T) и тирозина (Y), аминокислотным главным образом, в N-концевых гистоновых хвостах. [27]

Кроме того, было обнаружено, что фосфорилирование гистонов играет роль в восстановлении ДНК и конденсации хроматина во время деления клеток . [22] Одним из таких примеров является фосфорилирование S139 на гистонах H2AX , которое необходимо для восстановления двухцепочечных разрывов ДНК. [22]

Убиквитинирование

[ редактировать ]

Убиквитинирование — это посттрансляционная модификация, включающая добавление белков убиквитина к белкам-мишеням. Гистоны часто убиквитинируются одной молекулой убиквитина (монубиквитинирование), но также могут быть модифицированы цепями убиквитина (полиубиквитинирование), оба из которых могут оказывать различное влияние на транскрипцию генов. [23] Убиквитинлигазы добавляют эти убиквитиновые белки, а деубиквитинирующие ферменты (DUB) удаляют эти группы. [24] Убиквитинирование корового гистона H2A обычно подавляет экспрессию генов, поскольку предотвращает метилирование H3K4, тогда как убиквитинирование H2B необходимо для метилирования H3K4 и может приводить как к активации, так и к репрессии гена. [ нужна ссылка ] Кроме того, убиквитинирование гистонов связано с поддержанием генома, поскольку убиквитинирование гистона H2AX участвует в повреждений ДНК распознавании в результате двухцепочечных разрывов ДНК . [26]

Необычные модификации гистонов

[ редактировать ]

Дополнительные нечастые модификации гистонов и их эффекты перечислены в таблице ниже. [28] [29] [30] [31] [32] [33] [34] [35] [36] [37] [38] [39] [40] [41]

Модификация Писатель(и) Ластик(и) Влияние на ДНК
O-GlcNAцилирование O-GlcNAc трансфераза (OGT) O-GlcNAcase (OGA) Увеличивает или уменьшает транскрипцию посредством дополнительных модификаций гистонов.
Сумойлирование Е3 СУМО-лигазы SUMO-специфичные протеазы Увеличивает или уменьшает транскрипцию и играет роль в восстановлении ДНК.
АДФ-рибозилирование Поли-АДФ-рибозо-полимераза 1 (PARP-1) (Адп-рибозил)гидролазы ARH1 и ARH3 Снижает транскрипцию при маркировке определенных участков ДНК для восстановления.
Цитруллинирование Белок аргининдеиминаза 4 (PAD4) Нет известного ластика Снижает транскрипцию за счет удаления сайтов метилирования.
Изомеризация пролина Fpr4 Fpr4 Увеличивает или уменьшает транскрипцию за счет переключения между изомерами H3P38 (транс и цис соответственно)

O-GlcNAцилирование

[ редактировать ]
O -GlcNAцилированный остаток треонина . Фрагмент GlcNAc показан красным, а модифицированный треонин показан черным.

Известно, что присутствие O-GlcNAcylation (O-GlcNAc) на остатках гистонов серина (S) и треонина (T) опосредует другие посттранскрипционные модификации гистонов. Добавление и удаление групп GlcNAc осуществляется трансферазой O-GlcNAc (OGT) и O-GlcNAcase (OGA) соответственно. Хотя наше понимание этих процессов ограничено, было обнаружено, что GlcNAcylation S112 на коровом гистоне H2B способствует моноубиквитинированию K120. [28] Аналогично OGT связывается с комплексом HCF1 , который взаимодействует с BAP1, опосредуя деубиквитинирование H2A. OGT также участвует в триметилировании H3K27 и создает ко-репрессорный комплекс, способствующий деацетилированию гистонов при связывании с SIN3A . [29]

Сумойлирование

[ редактировать ]

SUMOylation относится к добавлению белков малого убиквитин-подобного модификатора (SUMO) к гистонам. SUMOилирование включает ковалентное соединение между белками SUMO и остатками лизина (K) на гистонах и осуществляется в три основных этапа с помощью трех соответствующих ферментов: активация через SUMO E1, конъюгация через SUMO E2 и лигирование через SUMO E3. У людей SUMO E1 идентифицирован как гетеродимер SAE1 / SAE2 , SUMO E2 известен как UBE2I , а роль SUMO E3 может заключаться в мультибелковом комплексе, который играет несколько различных ферментов. [30]

СУМОилирование влияет на статус хроматина (рыхлость) гистона и влияет на сборку транскрипционных факторов на генетических промоторах, приводя либо к репрессии транскрипции, либо к активации в зависимости от субстрата. [31] SUMOylation также играет роль в основных путях репарации ДНК, таких как эксцизионная репарация оснований , эксцизионная репарация нуклеотидов , негомологичное соединение концов и гомологичная рекомбинационная репарация. подверженный ошибкам Кроме того, SUMOylation облегчает синтез транслейкоза, . [32]

АДФ-рибозилирование

[ редактировать ]
Группа аденозиндифосфатрибозы .

АДФ-рибозилирование (АДФр) означает добавление одной или нескольких групп аденозиндифосфатрибозы (АДФ-рибозы) к белку . [33] ADPr является важным механизмом регуляции генов , который влияет на организацию хроматина, связывание факторов транскрипции и процессинг мРНК посредством ферментов поли-АДФ-рибозо-полимеразы (PARP) . Существует несколько типов белков PARP, но подкласс ДНК-зависимых белков PARP, включая PARP-1, PARP-2 и PARP-3, взаимодействует с гистоном. [34] Фермент PARP-1 является наиболее важным из этих трех белков в контексте регуляции генов и взаимодействует со всеми пятью гистоновыми белками. [35]

Подобно PARP 2 и 3, каталитическая активность PARP-1 активируется прерывистыми фрагментами ДНК , фрагментами ДНК с одноцепочечными разрывами . PARP-1 связывает гистоны вблизи оси, где ДНК входит в нуклеосому и выходит из нее, а также взаимодействует с многочисленными белками, ассоциированными с хроматином, что обеспечивает непрямую ассоциацию с хроматином. [34] При связывании с хроматином PARP-1 производит репрессивные метки гистонов, которые могут изменять конформационное состояние гистонов и ингибировать экспрессию генов, обеспечивая восстановления ДНК возможность . Другие пути регуляции транскрипции с помощью PARP-1 включают действие в качестве корегулятора транскрипции , регуляцию РНК и модуляцию метилирования ДНК посредством ингибирования ДНК-метилтрансферазы Dnmt1 . [34] [36]

Цитруллинирование

[ редактировать ]
Аминокислота аргинин (слева) превращается в цитруллин (справа) в процессе цитруллинирования .

Цитруллинирование , или деиминирование, — это процесс, посредством которого аминокислота аргинин (R) превращается в цитруллин . Протеин-аргининдеиминазы (PAD) заменяют кетиминовую группу аргинина кетоновой группой с образованием цитруллина. [42] PAD4 представляет собой деаминазу, участвующую в модификации гистонов и превращающую аргинин в цитруллин на гистонах H3 и H4; поскольку метилирование аргинина на этих гистонах важно для активации транскрипции, цитруллинирование определенных остатков может вызвать возможную потерю метилирования, что приводит к снижению транскрипции генов; [37] специфическое цитруллинирование остатков H3R2, H3R8, H3R17 и H3R26 было идентифицировано в клетках рака молочной железы. [38] По данным исследования, проведенного в 2019 году, этот процесс считается необратимым. [39]

Изомеризация пролина

[ редактировать ]
пролина Транс-цис-изомеризация под действием фермента PPIазы .

Изомеризация включает преобразование молекулы так, что она принимает другую структурную конформацию; Изомеризация пролина играет важную роль в модификации хвостов гистонов. [40] Fpr4 представляет собой фермент пролилизомеразу (PPIase), который превращает аминокислоту пролин (P) на гистонах между цис- и транс-конформациями . Хотя Fpr4 обладает каталитической активностью в отношении ряда пролинов N-концевой области корового гистона H3 (P16, P30 и P38), он наиболее легко связывается с P38. [41]

H3P38 расположен рядом с остатком лизина (K) H3K36, и изменения в P38 могут влиять на статус метилирования K36. Два возможных изомера P38, цис и транс, вызывают различные эффекты, противоположные друг другу. Цис-положение индуцирует компактные гистоны и снижает способность белков связываться с ДНК, тем самым предотвращая метилирование K36 и снижая транскрипцию гена. И наоборот, транс-положение P38 способствует более открытой конформации гистонов, обеспечивая метилирование K36 и приводя к увеличению транскрипции гена. [40]

Роль в исследованиях

[ редактировать ]

Рак

[ редактировать ]

Изменения в функциях ферментов, модифицирующих гистоны, нарушают контроль процессов, связанных с хроматином, что в конечном итоге приводит к онкогенной трансформации и раку . [43] Как метилирование ДНК , так и модификации гистонов демонстрируют закономерности распределения в раковых клетках. [44] [45] Эти эпигенетические изменения могут возникать на разных стадиях онкогенеза и, таким образом, способствовать как развитию, так и/или прогрессированию рака. [45]

Другие исследования

[ редактировать ]

витамина B12 Было показано, что дефицит у мышей изменяет экспрессию ферментов, модифицирующих гистоны, в мозге, что приводит к поведенческим изменениям и эпигенетическому перепрограммированию. [46] Данные также показывают важность HDAC в регуляции липидного обмена и других метаболических путей, играющих роль в патофизиологии метаболических нарушений. [47]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Морган М.А., Шилатифард А. (декабрь 2020 г.). «Переоценка роли ферментов, модифицирующих гистоны, и связанных с ними модификаций хроматина в регуляции транскрипции» . Природная генетика . 52 (12): 1271–1281. дои : 10.1038/s41588-020-00736-4 . ПМИД   33257899 . S2CID   227242638 .
  2. ^ Винаячандран, В; и др. (14 февраля 2018 г.). «Широкое и точное перепрограммирование взаимодействий дрожжевого белка и генома в ответ на тепловой шок» . Геномные исследования . 28 (3): 357–366. дои : 10.1101/гр.226761.117 . ПМЦ   5848614 . ПМИД   29444801 .
  3. ^ МакГинти Р.К., Тан С. (март 2015 г.). «Структура и функции нуклеосом» . Химические обзоры . 115 (6): 2255–2273. дои : 10.1021/cr500373h . ПМЦ   4378457 . ПМИД   25495456 .
  4. ^ Перейти обратно: а б Кузаридес Т (февраль 2007 г.). «Модификации хроматина и их функции» . Клетка . 128 (4): 693–705. дои : 10.1016/j.cell.2007.02.005 . ПМИД   17320507 . S2CID   11691263 .
  5. ^ Стернер Д.Е., Бергер С.Л. (июнь 2000 г.). «Ацетилирование гистонов и факторы, связанные с транскрипцией» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 64 (2): 435–459. дои : 10.1128/MMBR.64.2.435-459.2000 . ПМК   98999 . ПМИД   10839822 .
  6. ^ Чжан Ю, Рейнберг Д. (сентябрь 2001 г.). «Регуляция транскрипции посредством метилирования гистонов: взаимодействие между различными ковалентными модификациями основных хвостов гистонов» . Гены и развитие . 15 (18): 2343–2360. дои : 10.1101/gad.927301 . ПМИД   11562345 .
  7. ^ Новак С.Дж., Корсес В.Г. (апрель 2004 г.). «Фосфорилирование гистона H3: баланс между конденсацией хромосом и активацией транскрипции» . Тенденции в генетике . 20 (4): 214–220. дои : 10.1016/j.tig.2004.02.007 . ПМИД   15041176 .
  8. ^ Шилатифард А (2006). «Модификации хроматина путем метилирования и убиквитинирования: значение в регуляции экспрессии генов» . Ежегодный обзор биохимии . 75 : 243–269. doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142422 . ПМИД   16756492 .
  9. ^ Сакабе К., Ван З., Харт Г.В. (ноябрь 2010 г.). «Бета-N-ацетилглюкозамин (O-GlcNAc) является частью кода гистонов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (46): 19915–19920. Бибкод : 2010PNAS..10719915S . дои : 10.1073/pnas.1009023107 . ПМЦ   2993388 . ПМИД   21045127 .
  10. ^ Натан Д., Ингварсдоттир К., Штернер Д.Э., Билебил Г.Р., Докманович М., Дорси Дж.А. и др. (апрель 2006 г.). «Сумойлирование гистонов является негативным регулятором у Saccharomyces cerevisiae и демонстрирует динамическое взаимодействие с модификациями гистонов положительного действия» . Гены и развитие . 20 (8): 966–976. дои : 10.1101/gad.1404206 . ПМЦ   1472304 . ПМИД   16598039 .
  11. ^ Хасса П.О., Хэнни СС, Эльзер М., Хоттигер М.О. (сентябрь 2006 г.). «Ядерные реакции АДФ-рибозилирования в клетках млекопитающих: где мы находимся сегодня и куда мы идем?» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 70 (3): 789–829. дои : 10.1128/MMBR.00040-05 . ПМЦ   1594587 . ПМИД   16959969 .
  12. ^ Катберт Г.Л., Даужат С., Сноуден А.В., Эрджумент-Бромаж Х., Хагивара Т., Ямада М. и др. (сентябрь 2004 г.). «Деиминирование гистонов препятствует метилированию аргинина» . Клетка . 118 (5): 545–553. дои : 10.1016/j.cell.2004.08.020 . ПМИД   15339660 . S2CID   8948511 .
  13. ^ Ван Ю., Высоцка Дж., Сайег Дж., Ли Ю.Х., Перлин Дж.Р., Леонелли Л. и др. (октябрь 2004 г.). «Человеческий PAD4 регулирует уровни метилирования гистона аргинина посредством деметилинирования» . Наука . 306 (5694): 279–283. Бибкод : 2004Sci...306..279W . дои : 10.1126/science.1101400 . ПМИД   15345777 . S2CID   1579362 .
  14. ^ Самс, КЛ; Мукаи, К; Маркс, бакалавр; Миттал, К; Деметра, Е.А.; Нелиссен, С; Гренье, Дж. К.; Тейт, А.Е.; Ахмед, Ф; Кунрод, ЮАР (октябрь 2022 г.). «Задержка полового созревания, аномалии гонадотропинов и субфертильность у самцов мышей с двойным нокаутом Padi2/Padi4» . Репрод Биол Эндокринол . 20 (1): 150. дои : 10.1186/s12958-022-01018-w . ПМЦ   9555066 . ПМИД   36224627 .
  15. ^ Нельсон С.Дж., Сантос-Роза Х., Кузаридес Т. (сентябрь 2006 г.). «Изомеризация пролина гистона H3 регулирует метилирование лизина и экспрессию генов» . Клетка . 126 (5): 905–916. дои : 10.1016/j.cell.2006.07.026 . ПМИД   16959570 . S2CID   17789997 .
  16. ^ Перейти обратно: а б Грефф Дж., Цай Л.Х. (февраль 2013 г.). «Ацетилирование гистонов: молекулярная мнемоника хроматина» . Обзоры природы. Нейронаука . 14 (2): 97–111. дои : 10.1038/nrn3427 . ПМИД   23324667 . S2CID   205508482 .
  17. ^ Перейти обратно: а б Рот С.Ю., Дену Дж.М., Эллис CD (01.06.2001). «Гистон-ацетилтрансферазы» . Ежегодный обзор биохимии . 70 (1): 81–120. doi : 10.1146/annurev.biochem.70.1.81 . ПМИД   11395403 .
  18. ^ Перейти обратно: а б Фут, Д; Фут, Дж. Г. (2004). Биохимия (3-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: John Wiley & Sons. ISBN  978-0-471-19350-0 .
  19. ^ Перейти обратно: а б Джамбхекар А., Дхалл А., Ши Ю (октябрь 2019 г.). «Роль и регуляция метилирования гистонов в развитии животных» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 20 (10): 625–641. дои : 10.1038/s41580-019-0151-1 . ПМК   6774358 . ПМИД   31267065 .
  20. ^ «Метилирование гистонов - обзор | Темы ScienceDirect» . www.sciencedirect.com . Проверено 2 декабря 2021 г.
  21. ^ «Фосфорилирование гистонов - обзор | Темы ScienceDirect» . www.sciencedirect.com . Проверено 4 октября 2021 г.
  22. ^ Перейти обратно: а б с Россетто Д., Аввакумов Н., Коте Ж (октябрь 2012 г.). «Фосфорилирование гистонов: модификация хроматина, участвующая в различных ядерных событиях» . Эпигенетика . 7 (10): 1098–1108. дои : 10.4161/epi.21975 . ПМЦ   3469451 . ПМИД   22948226 .
  23. ^ Перейти обратно: а б Го, Хуэй Цзюнь; Тади, Прасанна (2021 г.), «Биохимия, убиквитинирование» , StatPearls , Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing, PMID   32310512 , получено 2 декабря 2021 г.
  24. ^ Перейти обратно: а б Сминк Г., Мейланд Н. (28 июня 2016 г.). «Авторы, читатели и ластики убиквитилирования гистонов при восстановлении двухцепочечных разрывов ДНК» . Границы генетики . 7 : 122. дои : 10.3389/fgene.2016.00122 . ПМЦ   4923129 . ПМИД   27446204 .
  25. ^ «Убиквитинирование гистонов - обзор | Темы ScienceDirect» . www.sciencedirect.com . Проверено 2 декабря 2021 г.
  26. ^ Перейти обратно: а б Икура Т., Таширо С., Какино А., Шима Х., Джейкоб Н., Амунугама Р. и др. (октябрь 2007 г.). «Зависимое от повреждения ДНК ацетилирование и убиквитинирование H2AX усиливает динамику хроматина» . Молекулярная и клеточная биология . 27 (20): 7028–7040. дои : 10.1128/MCB.00579-07 . ПМК   2168918 . ПМИД   17709392 .
  27. ^ «Фосфорилирование гистонов - обзор | Темы ScienceDirect» . www.sciencedirect.com . Проверено 2 декабря 2021 г.
  28. ^ Перейти обратно: а б Фуджики Р., Хашиба В., Секине Х., Ёкояма А., Чиканиси Т., Ито С. и др. (ноябрь 2011 г.). «GlcNAcylation гистона H2B облегчает его моноубиквитинирование» . Природа . 480 (7378): 557–560. Бибкод : 2011Natur.480..557F . дои : 10.1038/nature10656 . ПМЦ   7289526 . ПМИД   22121020 .
  29. ^ Перейти обратно: а б Ян X, Цянь К. (июль 2017 г.). «Белок O-GlcNAcylation: новые механизмы и функции» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 18 (7): 452–465. дои : 10.1038/номер.2017.22 . ПМЦ   5667541 . ПМИД   28488703 .
  30. ^ Перейти обратно: а б Гаро-младший, компакт-диск Лимы (декабрь 2010 г.). «Путь СУМО: новые механизмы, которые формируют специфичность, конъюгацию и узнавание» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 11 (12): 861–871. дои : 10.1038/nrm3011 . ПМК   3079294 . ПМИД   21102611 .
  31. ^ Перейти обратно: а б Lyst MJ, Станчева I (декабрь 2007 г.). «Роль модификации SUMO в репрессии и активации транскрипции» . Труды Биохимического общества . 35 (Часть 6): 1389–1392. дои : 10.1042/BST0351389 . ПМЦ   2871292 . ПМИД   18031228 .
  32. ^ Перейти обратно: а б Джалал Д., Чалиссери Дж., Хасан А.Х. (март 2017 г.). «Поддержание генома Saccharomyces cerevisiae: роль SUMO и убиквитин-лигаз, нацеленных на SUMO» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (5): 2242–2261. дои : 10.1093/nar/gkw1369 . ПМЦ   5389695 . ПМИД   28115630 .
  33. ^ Перейти обратно: а б Зиглер М. (март 2000 г.). «Новые функции давно известной молекулы. Новая роль НАД в клеточной передаче сигналов» . Европейский журнал биохимии . 267 (6): 1550–1564. дои : 10.1046/j.1432-1327.2000.01187.x . ПМИД   10712584 .
  34. ^ Перейти обратно: а б с д Рю К.В., Ким Д.С., Краус В.Л. (март 2015 г.). «Новые грани регуляции экспрессии генов с помощью АДФ-рибозилирования и поли(АДФ-рибозы) полимераз» . Химические обзоры . 115 (6): 2453–2481. дои : 10.1021/cr5004248 . ПМЦ   4378458 . ПМИД   25575290 .
  35. ^ Перейти обратно: а б Карч К.Р., Ланжелье М.Ф., Паскаль Ж.М., Гарсия Б.А. (ноябрь 2017 г.). «Поверхность нуклеосом является основной мишенью АДФ-рибозилирования гистонов в ответ на повреждение ДНК» . Молекулярные биосистемы . 13 (12): 2660–2671. дои : 10.1039/c7mb00498b . ПМК   5702540 . ПМИД   29058739 .
  36. ^ Перейти обратно: а б Рэк Дж.Г., Ариза А., Драун Б.С., Хенфри С., Бартлетт Э., Шираи Т. и др. (декабрь 2018 г.). «(АДФ-рибозил)гидролазы: структурная основа дифференциального распознавания и ингибирования субстратов» . Клеточная химическая биология . 25 (12): 1533–1546.e12. doi : 10.1016/j.chembiol.2018.11.001 . ПМК   6309922 . ПМИД   30472116 .
  37. ^ Перейти обратно: а б Катберт Г.Л., Даужат С., Сноуден А.В., Эрджумент-Бромаж Х., Хагивара Т., Ямада М. и др. (сентябрь 2004 г.). «Деиминирование гистонов препятствует метилированию аргинина» . Клетка . 118 (5): 545–553. дои : 10.1016/j.cell.2004.08.020 . ПМИД   15339660 . S2CID   8948511 .
  38. ^ Перейти обратно: а б Чжу Д., Чжан Ю., Ван С. (июнь 2021 г.). «Цитруллинирование гистонов: новая мишень для опухолей» . Молекулярный рак . 20 (1): 90. дои : 10.1186/s12943-021-01373-z . ПМЦ   8192683 . ПМИД   34116679 .
  39. ^ Перейти обратно: а б Дарра Э., Андраде Ф. (январь 2018 г.). «Ревматоидный артрит и цитруллинизация» . Современное мнение в ревматологии . 30 (1): 72–78. doi : 10.1097/BOR.0000000000000452 . ПМЦ   5848217 . ПМИД   28937414 .
  40. ^ Перейти обратно: а б с Садакиерская-Чуди А, Филип М (февраль 2015 г.). «Комплексный взгляд на эпигенетический ландшафт. Часть II: Посттрансляционная модификация гистонов, уровень нуклеосом и регуляция хроматина с помощью нкРНК» . Исследования нейротоксичности . 27 (2): 172–197. дои : 10.1007/s12640-014-9508-6 . ПМК   4300421 . ПМИД   25516120 .
  41. ^ Перейти обратно: а б Монно Ю.Р., Суфари Х., Нельсон С.Дж., Маккерет К.Д. (сентябрь 2013 г.). «Структура и активность пептидил-пролилизомеразного домена от шаперона гистонов Fpr4 в направлении изомеризации пролина гистона H3» . Журнал биологической химии . 288 (36): 25826–25837. дои : 10.1074/jbc.M113.479964 . ПМЦ   3764789 . ПМИД   23888048 .
  42. ^ «Цитруллинация — обзор | Темы ScienceDirect» . www.sciencedirect.com . Проверено 2 декабря 2021 г.
  43. ^ Саван, Карла; Герцег, Зденко (01 января 2010 г.), Герцег, Зденко; Ушидзима, Тошиказу (ред.), «3 – Модификации гистонов и рак» , Достижения в области генетики , эпигенетики и рака, Часть A, 70 , Academic Press: 57–85, doi : 10.1016/B978-0-12-380866-0.60003 -4 , ISBN  9780123808660 , PMID   20920745 , получено 3 декабря 2021 г.
  44. ^ Audia JE, Кэмпбелл RM (апрель 2016 г.). «Модификации гистонов и рак» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 8 (4): а019521. doi : 10.1101/cshperspect.a019521 . ПМЦ   4817802 . ПМИД   27037415 .
  45. ^ Перейти обратно: а б Курдистанский СК (июль 2007 г.). «Модификации гистонов как маркеры прогноза рака: клеточный взгляд» . Британский журнал рака . 97 (1): 1–5. дои : 10.1038/sj.bjc.6603844 . ПМК   2359665 . ПМИД   17592497 .
  46. ^ Сарасвати К.Н., Ансари С.Н., Каур Дж., Джоши ПК, Чандел С. (апрель 2019 г.). «Связь гипергомоцистеинемии, опосредованной витамином B12, с депрессией и тревожным расстройством: перекрестное исследование среди коренного населения Бхил в Индии» . Клиническое питание ESPEN . 30 : 199–203. дои : 10.1016/j.clnesp.2019.01.009 . ПМИД   30904222 . S2CID   85497723 .
  47. ^ Феррари А., Фиорино Е., Джудичи М., Джиларди Ф., Галмоцци А., Митро Н. и др. (ноябрь 2012 г.). «Связь эпигенетики с липидным обменом: фокус на деацетилазах гистонов» . Молекулярная мембранная биология . 29 (7): 257–266. дои : 10.3109/09687688.2012.729094 . ПМИД   23095054 . S2CID   39956339 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Histone-modifying_enzymes&oldid=1221357183"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: ec0df8fcc8109c21cc3e944d4ab5c9cf__1714385040
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/ec/cf/ec0df8fcc8109c21cc3e944d4ab5c9cf.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Histone-modifying enzymes - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)