СУМО ферменты
SUMO Ферментативный каскад катализирует динамический процесс посттрансляционной модификации сумойлирования (т.е. переноса белка SUMO на другие белки). Малый модификатор, связанный с убиквитином, SUMO-1 . [1] [2] представляет собой член убиквитиноподобного семейства, который конъюгируется со своими субстратами посредством трех дискретных ферментативных этапов (см. рисунок справа): активация с участием фермента E1 ( SAE1 / SAE2 ); [3] конъюгация с участием фермента Е2 ( UBE2I ); [4] [5] модификация субстрата посредством сотрудничества E2 и E3 [6] протеинлигазы. [7]
Путь SUMO модифицирует сотни белков, которые участвуют в различных клеточных процессах. [8] Путь SUMO — наиболее изученный убиквитиноподобный путь, который регулирует широкий спектр клеточных событий. [9] Об этом свидетельствует большое количество сумоилированных белков, выявленных в более чем десяти крупномасштабных исследованиях. [10] [11] [12] [13] [14] [15] [16] [17] [18] [19] [20] [ чрезмерное цитирование ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Джонсон, ES Модификация белка от SUMO. Анну. Преподобный Биохим. 73, 355–382 (2004)
- ^ Мельхиор, Ф. СУМО – неклассический убиквитин. Анну. Преподобный Cell Dev. Биол. 16, 591–626 (2000)
- ^ Богджио Р. и др., Механизм ингибирования пути SUMO. Мол Клетка. 19 ноября 2004 г.; 16 (4): 549-61
- ^ Бернье-Вилламор, В., Сэмпсон, Д.А., Матунис, М.Дж. и Лима, К.Д. Структурная основа E2-опосредованной конъюгации SUMO, выявленная комплексом между убиквитин-конъюгирующим ферментом Ubc9 и RanGAP1. Ячейка 108, 345–356
- ^ Лин, Д. и др. Идентификация сайта узнавания субстрата на Ubc9. Ж. Биол. хим. 277, 21740–21748 (2002)
- ^ Ревертер, Д. и Лима, К.Д. Анализ активности лигазы E3, выявленной с помощью комплекса SUMO-RanGAP1-Ubc9-Nup358. Природа 435, 687–692
- ^ Мельхиор, Ф., Шергаут, М. и Пихлер, А. СУМО: лигазы, изопептидазы и ядерные поры. Тенденции биохимии. наук. 28, 612–618
- ^ Джонсон ES. Модификация белка с помощью SUMO. Анну Рев Биохим 2004;73:355–82.
- ^ О. Кершер, Р. Фельбербаум и М. Хохштрассер, Модификация белков убиквитином и убиквитиноподобными белками, Annu. Преподобный Cell Dev. Биол. (2006) 5 июня, электронная публикация перед печатью.
- ^ В. Чжоу, Дж. Дж. Райан и Х. Чжоу, Глобальный анализ сумойлированных белков в Saccharomyces cerevisiae. Индукция сумойлирования белков клеточными стрессами, J. Biol. хим. 279 (2004), стр. 32262–32268.
- ^ Т. Ли, Э. Евдокимов, Р. Ф. Шен, К. С. Чао, Э. Текле, Т. Ван, Э. Р. Стадтман, Д. К. Ян и П. Б. Чок, Сумойлирование гетерогенных ядерных рибонуклеопротеинов, белков цинковых пальцев и белков комплекса ядерных пор: протеомика анализ, Учеб. Натл. акад. наук. США 101 (2004), стр. 8551–8556.
- ^ Дж. А. Вольшлегель, Э. С. Джонсон, С. И. Рид и Дж. Р. Йейтс, 3-е, Глобальный анализ сумойлирования белков в Saccharomyces cerevisiae, J. Biol. хим. (2004)
- ^ В. Г. Пансе, У. Харделанд, Т. Вернер, Б. Кастер и Э. Хёрт, Общепротеомный подход идентифицирует сумойлированные субстратные белки в дрожжах, J. Biol. хим. (2004)
- ^ AC Vertegaal, SC Ogg, E. Jaffray, MS Rodriguez, RT Hay, JS Andersen, M. Mann и AI Lamond, Протеомное исследование белков-мишеней SUMO-2, J. Biol. хим. 279 (2004), стр. 33791–33798.
- ^ [72] К. Денисон, А. Д. Руднер, С. А. Гербер, С. Е. Бакаларски, Д. Моазед и С. П. Гиги, Протеомная стратегия для понимания сумойлирования белков у дрожжей, Mol. Клетка. Протеомика 4 (2005), стр. 246–254.
- ^ Дж. Т. Ханних, А. Льюис, М. Б. Кроец, С. Дж. Ли, Х. Хайде, А. Эмили и М. Хохштрассер, Определение SUMO-модифицированного протеома с помощью нескольких подходов в Saccharomyces cerevisiae, J. Biol. хим. 280 (2005), стр. 4102–4110.
- ^ Ю. Чжао, С.В. Квон, А. Ансельмо, К. Каур и М.А. Уайт, Идентификация широкого спектра клеточных белков-субстратов малого убиквитин-связанного модификатора (SUMO), J. Biol. хим. 279 (2004), стр. 20999–21002.
- ^ LL Manza, SG Codreanu, SL Stamer, DL Smith, KS Wells, RL Roberts и DC Liebler, Глобальные сдвиги в сумойлировании белков в ответ на электрофильный и окислительный стресс, Chem. Рез. Токсикол. 17 (2004), стр. 1706–1715.
- ^ Т. Ли, Р. Сантокайт, Р. Ф. Шен, Э. Текле, Г. Ван, Д. С. Ян и П. Б. Чок, Общий подход к исследованию ферментативных путей и субстратов для убиквитиноподобных модификаторов, Arch. Биохим. Биофиз. 453 (2006), стр. 70–74.
- ^ Г. Росас-Акоста, В. К. Рассел, А. Дейрье, Д. Х. Рассел и В. Г. Уилсон, Универсальная стратегия протеомных исследований SUMO и других убиквитиноподобных модификаторов, Mol. Клетка. Протеомика 4 (2005), стр. 56–72.