Пролиндегидрогеназа
| пролиндегидрогеназа | |||
|---|---|---|---|
 Пролиндегидрогеназа тетрамер, Bradyrhizobium diazoefficiens | |||
| Идентификаторы | |||
| ЕС №. | 1.5.5.2 | ||
| CAS №. | 9050-70-8 | ||
| Базы данных | |||
| Intenz | Intenz View | ||
| Бренда | Бренда вход | ||
| Расширение | Вид Nicezyme | ||
| Кегг | Кегг вход | ||
| Метатический | Метаболический путь | ||
| Напрямую | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
| Джин Онтология | Друг / Quickgo | ||
| |||
В фермете пролиндегидрогеназа (ProdH) ( EC 1.5.5.2, ранее EC 1.5.99.8) является ферментом семейства оксидоредуктазы, активного при окислении L-пролин до (S) -1-пирролин-5-карбоксилат во время пролина до (S) -1-пирролин-5-карбоксилат во время пролина до (S) -1-пирролин-5-карбоксилат во время пролина до (S) -1-пирролин-5-карбоксилат во время пролина до (S) -1-пирролин-5-карбоксилат во время пролина (S) -1-пирролин-5-карбоксилат катаболизм. Затем конечный продукт этой реакции дополнительно окисляется в (S) -1-пирролино-5-карбоксилатдегидрогеназе (P5CDH)-зависимой реакции пролина метаболизма или проводящегося для получения орнитина, важнейшего метаболита метаболизма орнитина и аргинина. Систематическим названием этого класса ферментов является L-пролин: хинон-оксидоредуктаза . Другие общие названия включают L-пролиндегидрогеназу , L-пролин оксидазу и L-пролин: (акцептор) оксидоредуктаза . В нем используется один кофактор , FAD , который требует рибофлавина (витамин В2).
Пролиндегидрогеназа находится у людей, кодируемых Prodh [ 1 ] и prodh2 [ 2 ] Гены, расположенные на хромосомах 22 и 19 соответственно. Их мутации приводят к гиперпролинемии , проявляющейся повышением уровня пролина в крови и моче. Дефицит Prodh также был связан с восприимчивостью к шизофрении-4. [ Цитация необходима ]
Структура
[ редактировать ]Третичная структура ProdH состоит из двух взаимодействующих белковых цепей, связанных взаимным взаимодействием между альфа -спиралями обеих цепей. Каждая белковая цепь связывает отдельный причудливый кофактор, необходимый для окислительной активности фермента. Связывание FAD опосредовано электростатическими и неполярными взаимодействиями между кофактором и двенадцатью аминокислотными остатками. [ 3 ] У некоторых бактерий активность ProdH демонстрируется в сочетании с активностью (S) -1-пирролин-5-карбоксилатдегидрогеназы (P5CDH) в ферменте, кодируемом гидом пролина A ( PUTA ). [ 4 ] Несмотря на два отдельных фермента, Eukaryote Prodh и P5CDH также показывают возможности канализации субстрата. [ 5 ]
Функция
[ редактировать ]Prodh катализирует первую стадию пролина катаболизма, FAD-зависимого окисления пролина, обобщенного химической реакцией :
- L-пролин + увлечение (S) -1-пирролин-5-карбоксилат + FADH 2
Prodh расположен во внутренней митохондриальной мембране , которая позволяет перенести электроны в убихинон , конечный акцептор электронов. Активность этого фермента регулирует содержание эндогенного пролина, все время обеспечивая снижение мощности в цепочке транспорта электронов , в конечном итоге производя АТФ . [ 6 ]
В растениях
[ редактировать ]ProdH имеет решающее значение для регуляции внутриклеточных уровней пролина, которое является осмотически активным соединением, важным для предотвращения потери воды при абиотическом стрессе . Arabidopsis Genome содержит две Prodh изоформы , Prodh1 и Prodh2 , последний активный в ответ на осмотический и биотический стресс. [ 7 ] [ 8 ] Поскольку электроны, абстрагируемые из L-пролин, переносятся в электронную транспортную цепь, чрезмерная активность ProdH может перегружать цепь транспорта электронов, что приводит к генерации активных форм кислорода (АФК), способствуя гиперчувствительному ответу во время биотического стресса.
Структурные исследования
[ редактировать ]В конце 2007 года 9 структур для этого класса ферментов были решены PDB с кодами согласия 1K87 , 1TIW , 1TJ0 , 1TJ1 , 1TJ2 , 1Y56 , 2FZM , 2FZN и 2G37 .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ "Entrez Gene: Prodh" . www.ncbi.nlm.nih.gov . Получено 2021-10-05 .
- ^ "Entrez Gene: prodh2" . www.ncbi.nlm.nih.gov . Получено 2021-10-05 .
- ^ White TA, Krishnan N, Becker DF, Tanner JJ (май 2007). «Структура и кинетика монофункциональной пролиндегидрогеназы из Thermus Thermophilus» . Журнал биологической химии . 282 (19): 14316–14327. doi : 10.1074/jbc.m700912200 . PMC 2708979 . PMID 17344208 .
- ^ Мензель Р., Рот Дж (сентябрь 1981). «Очистка продукта гена PUTA. Бифункциональный мембранный белок из сальмонеллы тайфимурия, ответственный за двухступенчатое окисление пролина до глутамата» . Журнал биологической химии . 256 (18): 9755–9761. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 68828-9 . PMID 6270100 .
- ^ Sanyal N, Arentson BW, Luo M, Tanner JJ, Becker DF (январь 2015 г.). «Первое доказательство направления субстрата между катаболическими ферментами пролина: проверка анализа слияния домена для прогнозирования белковых взаимодействий» . Журнал биологической химии . 290 (4): 2225–2234. doi : 10.1074/jbc.m114.625483 . PMC 4303673 . PMID 25492892 .
- ^ Серванет С, Гелис Т., Ричард Л., Зилберштейн А., Савуре А (январь 2012 г.). «Пролиндегидрогеназа: ключевой фермент в контроле клеточного гомеостаза» . Границы в биологии . 17 (1): 607–620. doi : 10.2741/3947 . PMID 22201764 .
- ^ Rizzi YS, Cechchini NM, Fabro G, Alvarez ME (октябрь 2017 г.). «Дифференциальный контроль и функция генов арабдопсиса prodh1 и prodH2 при инфекции биотрофическими и некротрофными патогенами » молекулярного растения Патология 18 (8): 1164–1174. Doi : 10.1111/ mpp.1 PMC 6638284 27526663PMID
- ^ Funck D, Eckard S, Müller G (апрель 2010 г.). «Неудаленные функции двух изоформ пролиндегидрогеназы у арабидопсиса» . BMC Биология растений . 10 (1): 70. doi : 10.1186/1471-2229-10-70 . PMC 3095344 . PMID 20403182 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Scarpulla RC, Soffer RL (сентябрь 1978 г.). «Мембраносвязанная пролиндегидрогеназа из Escherichia coli. Солюбилизация, очистка и характеристика» . Журнал биологической химии . 253 (17): 5997–6001. doi : 10.1016/s0021-9258 (17) 34569-6 . PMID 355248 .
