Термостабильность

Кристаллическая структура β- глюкозидазы из *Thermotoga neapolitana* (PDB: 5IDI ). Термостабильный белок, активный при 80°C и температуре развертывания 101°C. ^[1]

В материаловедении и биологии молекулярной термостабильность — это способность вещества противостоять необратимым изменениям своей химической или физической структуры, часто путем сопротивления разложению или полимеризации , при высокой относительной температуре .

Термостабильные материалы могут использоваться в промышленности в качестве антипиренов . Термостабильный , пластик — необычный и нетрадиционный термин, скорее всего, относится к термореактивному пластику форму которого невозможно изменить при нагревании, а не к термопласту , который можно переплавить и переплавить.

Термостабильность также является свойством некоторых белков . Быть термостабильным белком означает быть устойчивым к изменениям в структуре белка под воздействием тепла.

Термостабильные белки

Большинство форм жизни на Земле живут при температуре ниже 50 °C, обычно от 15 до 50 °C. Внутри этих организмов имеются макромолекулы (белки и нуклеиновые кислоты), которые образуют трехмерные структуры, необходимые для их ферментативной активности. ^[2] При температуре выше естественной температуры организма тепловая энергия может вызвать разворачивание и денатурацию , поскольку тепло может разрушить внутримолекулярные связи в третичной и четвертичной структуре. Это развертывание приведет к потере ферментативной активности, что, по понятным причинам, вредно для продолжения жизненных функций. Примером этого является денатурация белков белка из прозрачной, почти бесцветной жидкости в непрозрачный белый нерастворимый гель.

Белки, способные выдерживать такие высокие температуры, по сравнению с белками, которые не могут этого сделать, обычно происходят от микроорганизмов, являющихся гипертермофилами. Такие организмы могут выдерживать температуру выше 50 °C, поскольку обычно они живут при температуре 85 °C и выше. ^[3] Существуют определенные термофильные формы жизни , которые могут выдерживать температуры выше этой температуры и имеют соответствующие приспособления для сохранения функции белка при этих температурах. ^[4] Они могут включать изменение объемных свойств клетки для стабилизации всех белков, ^[5] и специфические изменения в отдельных белках. Сравнение гомологичных белков, присутствующих у этих термофилов и других организмов, обнаруживает некоторые различия в структуре белков. Одним из заметных отличий является наличие дополнительных водородных связей в белках термофилов, а это означает, что структура белка более устойчива к разворачиванию. Точно так же термостабильные белки богаты солевыми мостиками и/или дополнительными дисульфидными мостиками, стабилизирующими структуру. ^[6]^[7] Другими факторами термостабильности белков являются компактность белковой структуры, ^[8] олигомеризация, ^[9] и силовое взаимодействие между субъединицами.

Использование и применение

Полимеразные цепные реакции

Термостабильные ДНК-полимеразы, такие как Taq-полимераза и ДНК-полимераза Pfu, используются в полимеразных цепных реакциях (ПЦР), где температура 94 ° C или выше используется для плавления цепей ДНК на стадии денатурации ПЦР. ^[10] Эта устойчивость к высокой температуре позволяет ДНК-полимеразе удлинять ДНК с желаемой интересующей последовательностью в присутствии dNTP.

Кормовые добавки

Ферменты часто добавляют в корм для животных для улучшения здоровья и роста сельскохозяйственных животных, особенно кур и свиней. Корм обычно обрабатывается паром под высоким давлением для уничтожения бактерий, таких как сальмонелла . Поэтому добавленные ферменты (например, фитаза и ксиланаза ) должны быть способны противостоять этому температурному воздействию без необратимой инактивации. ^[11]

Очистка белка

Знание устойчивости ферментов к высоким температурам особенно полезно при очистке белков . В процедуре тепловой денатурации можно подвергнуть смесь белков воздействию высоких температур, что приведет к денатурации нетермостабильных белков и выделению термодинамически стабильного белка. Одним из ярких примеров этого является очистка щелочной фосфатазы от гипертермофила Pyrococcus abyssi . Этот фермент известен своей термостабильностью при температурах выше 95 °C и, следовательно, может быть частично очищен путем нагревания при гетерологичной экспрессии в E. coli . ^[12] Повышение температуры приводит E. coli к осаждению белков , тогда как щелочная фосфатаза P. abyssi стабильно остается в растворе.

Гликозидгидролазы

Другой важной группой термостабильных ферментов являются гликозидгидролазы . Эти ферменты ответственны за разложение основной фракции биомассы, полисахаридов, присутствующих в крахмале и лигноцеллюлозе. Таким образом, гликозидгидролазы вызывают большой интерес в биопереработке в будущей биоэкономике. ^[13] Некоторыми примерами являются производство моносахаридов для пищевых применений, а также использование в качестве источника углерода для микробной конверсии в топливе (этанол) и химических промежуточных продуктах, производство олигосахаридов для пребиотических применений и производство поверхностно-активных веществ типа алкилгликозидов. Все эти процессы часто включают термическую обработку для облегчения гидролиза полисахаридов, следовательно, термостабильные варианты гликозидгидролаз играют важную роль в этом контексте.

Подходы к повышению термостабильности белков

Белковую инженерию можно использовать для повышения термостабильности белков. Ряд методов сайт-направленного и случайного мутагенеза . ^[14]^[15] Помимо направленной эволюции , ^[16] были использованы для повышения термостабильности целевых белков. белков использованы сравнительные методы Для повышения стабильности мезофильных на основе сравнения с термофильными гомологами. ^[17]^[18]^[19]^[20] Кроме того, анализ разворачивания белка с помощью молекулярной динамики можно использовать для понимания процесса разворачивания, а затем для разработки стабилизирующих мутаций. ^[21] Рациональная белковая инженерия для повышения термостабильности белков включает мутации, которые усекают петли и увеличивают солевые мостики. ^[22] или водородные связи, введенные дисульфидные связи . ^[23] Кроме того, связывание лиганда может повысить стабильность белка, особенно в очищенном виде. ^[24] Существуют различные силы, которые обеспечивают термостабильность конкретного белка. Эти силы включают гидрофобные взаимодействия, электростатические взаимодействия и наличие дисульфидных связей. Общая степень гидрофобности, присутствующая в конкретном белке, отвечает за его термостабильность. Другой тип сил, отвечающий за термостабильность белка, — это электростатические взаимодействия между молекулами. Эти взаимодействия включают солевые мостики и водородные связи. Солевые мостики не подвержены воздействию высоких температур, поэтому необходимы для стабильности белков и ферментов. Третьей силой, используемой для повышения термостабильности белков и ферментов, является наличие дисульфидных связей. Они представляют собой ковалентные поперечные связи между полипептидными цепями. Эти связи самые прочные, потому что они ковалентные, что делает их сильнее, чем межмолекулярные силы. ^[25] Гликозилирование — еще один способ улучшить термостабильность белков. Стереоэлектронные эффекты в стабилизации взаимодействий между углеводами и белками могут приводить к термостабилизации гликозилированного белка. ^[26] Циклизация ферментов путем ковалентного связывания N-конца с C-концом применялась для повышения термостабильности многих ферментов. циклизация интеина и циклизация SpyTag/SpyCatcher . Часто использовались ^[27]^[28]

Термостабильные токсины

Некоторые ядовитые грибы содержат термостабильные токсины , такие как аматоксин, обнаруженный в шляпках смертников и осенних шляпках , а также патулин из плесневых грибов. Следовательно, применение к ним тепла не устранит токсичность и вызывает особую озабоченность с точки зрения безопасности пищевых продуктов. ^[29]

См. также

термофилы

^[30]== Ссылки ==

^ Кулкарни Т.С., Хан С., Виллагомес Р., Махмуд Т., Линдал С., Логан Д.Т. и др. (май 2017 г.). «Кристаллическая структура β-глюкозидазы 1А из Thermotoga neapolitana и сравнение мутантов активного центра для гидролиза флавоноидных глюкозидов». Белки . 85 (5): 872–884. дои : 10.1002/прот.25256 . ПМИД 28142197 . S2CID 27832389 .
^ Кандхари Н., Синха С. (26 июня 2017 г.). «Комплексный сетевой анализ термостабильных мутантов липазы А Bacillus subtilis » . Прикладная сетевая наука . 2 (1): 18. дои : 10.1007/s41109-017-0039-y . ПМК 6214246 . ПМИД 30443573 .
^ Дэнсон М.Дж., Хаф Д.В., Рассел Р.Дж., Тейлор Г.Л., Перл Л. (август 1996 г.). «Термостабильность и термоактивность ферментов» . Белковая инженерия . 9 (8): 629–630. дои : 10.1093/протеин/9.8.629 . ПМИД 8875639 .
^ Таками Х., Такаки Ю., Чи Дж.Дж., Ниши С., Шимамура С., Сузуки Х. и др. (2004). «Признак термоадаптации, выявленный по последовательности генома термофильной Geobacillus kaustophilus» . Исследования нуклеиновых кислот . 32 (21): 6292–6303. дои : 10.1093/nar/gkh970 . ПМК 535678 . ПМИД 15576355 .
^ Невес К., да Кошта М.С., Сантос Х. (декабрь 2005 г.). «Совместимые растворенные вещества гипертермофила Palaeococcus Ferrophilus: осмоадаптация и термоадаптация в отряде термококков» . Прикладная и экологическая микробиология . 71 (12): 8091–8098. Бибкод : 2005ApEnM..71.8091N . дои : 10.1128/АЕМ.71.12.8091-8098.2005 . ПМК 1317470 . ПМИД 16332790 .
^ Дас Р., Герштейн М. (май 2000 г.). «Стабильность термофильных белков: исследование, основанное на всестороннем сравнении геномов». Функциональная и интегративная геномика . 1 (1): 76–88. дои : 10.1007/s101420000003 . ПМИД 11793224 . S2CID 2717885 .
^ Мацумура М., Бектель В.Дж., Левитт М., Мэтьюз Б.В. (сентябрь 1989 г.). «Стабилизация лизоцима фага Т4 с помощью дисульфидных связей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (17): 6562–6566. Бибкод : 1989PNAS...86.6562M . дои : 10.1073/pnas.86.17.6562 . ПМК 297884 . ПМИД 2671995 .
^ Томпсон М.Дж., Айзенберг Д. (июль 1999 г.). «Транспротеомные доказательства механизма делеции петли для повышения термостабильности белка» . Журнал молекулярной биологии . 290 (2): 595–604. дои : 10.1006/jmbi.1999.2889 . ПМИД 10390356 .
^ Танака Ю., Цумото К., Ясутаке Ю., Уметсу М., Яо М., Фукада Х. и др. (июль 2004 г.). «Как олигомеризация способствует термостабильности белка архей. Белок L-изоаспартил-О-метилтрансфераза из Sulfolobus tokodaii» . Журнал биологической химии . 279 (31): 32957–32967. дои : 10.1074/jbc.M404405200 . ПМИД 15169774 .
^ Сайки Р.К., Гельфанд Д.Х., Стоффель С., Шарф С.Дж., Хигучи Р., Хорн Г.Т. и др. (январь 1988 г.). «Праймер-направленная ферментативная амплификация ДНК с помощью термостабильной ДНК-полимеразы». Наука . 239 (4839): 487–491. Бибкод : 1988Sci...239..487S . дои : 10.1126/science.239.4839.487 . ПМИД 2448875 .
^ Корреа TL, де Араужо EF (сентябрь 2020 г.). «Грибные фитазы: от генов к применению» . Бразильский журнал микробиологии . 51 (3): 1009–1020. дои : 10.1007/s42770-020-00289-y . ПМЦ 7455620 . ПМИД 32410091 .
^ Заппа С., Роллан Дж.Л., Фламан Д., Геген Ю., Буран Ж., Дитрих Дж. (октябрь 2001 г.). «Характеристика высокотермостабильной щелочной фосфатазы эвриархеи Pyrococcus abyssi» . Прикладная и экологическая микробиология . 67 (10): 4504–4511. Бибкод : 2001ApEnM..67.4504Z . дои : 10.1128/АЕМ.67.10.4504-4511.2001 . ПМК 93196 . ПМИД 11571149 .
^ Линарес-Пастен Х.А., Андерссон М., Н. Карлссон Э. (2014). «Термостабильные гликозидгидролазы в технологиях биопереработки» . Современная биотехнология . 3 (1): 26–44. дои : 10.2174/22115501113026660041 .
^ Саркар К.А., Додевски И., Кениг М., Дудли С., Мор А., Херманс Э., Плюктун А. (сентябрь 2008 г.). «Направленная эволюция рецептора, связанного с G-белком, для экспрессии, стабильности и селективности связывания» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (39): 14808–14813. Бибкод : 2008PNAS..10514808S . дои : 10.1073/pnas.0803103105 . ПМЦ 2567449 . ПМИД 18812512 .
^ Асиал I, Ченг YX, Энгман Х, Доллхопф М, Ву Б, Нордлунд П, Корнвик Т (2013). «Инженерная термостабильность белка с использованием универсального, независимого от активности биофизического экрана внутри клетки» . Природные коммуникации . 4 : 2901. Бибкод : 2013NatCo...4.2901A . дои : 10.1038/ncomms3901 . ПМИД 24352381 .
^ Хосеки Дж., Яно Т., Кояма Ю., Курамицу С., Кагамияма Х. (ноябрь 1999 г.). «Направленная эволюция термостабильного гена устойчивости к канамицину: удобный маркер селекции для Thermus thermophilus». Журнал биохимии . 126 (5): 951–956. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022539 . ПМИД 10544290 .
^ Сайед А., Гази М.А., Феррейра А.Дж., Сетубал Х.К., Чамберго Ф.С., Оуф А. и др. (январь 2014 г.). «Новая ртутная редуктаза из уникальной глубоководной морской среды Атлантиды II в Красном море» . Журнал биологической химии . 289 (3): 1675–1687. дои : 10.1074/jbc.M113.493429 . ПМЦ 3894346 . ПМИД 24280218 .
^ Перл Д., Мюллер Ю., Хайнеманн У., Шмид FX (май 2000 г.). «Два открытых аминокислотных остатка придают термостабильность белку холодового шока». Структурная биология природы . 7 (5): 380–383. дои : 10.1038/75151 . ПМИД 10802734 . S2CID 21850845 .
^ Леманн М., Пасамонтес Л., Лассен С.Ф., Висс М. (декабрь 2000 г.). «Консенсусная концепция разработки термостабильности белков». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1543 (2): 408–415. дои : 10.1016/s0167-4838(00)00238-7 . ПМИД 11150616 .
^ Зауэр Д.Б., Карпович Н.К., Сонг Дж.М., Ван Д.Н. (октябрь 2015 г.). «Быстрая биоинформационная идентификация термостабилизирующих мутаций» . Биофизический журнал . 109 (7): 1420–1428. Бибкод : 2015BpJ...109.1420S . дои : 10.1016/j.bpj.2015.07.026 . ПМК 4601007 . ПМИД 26445442 .
^ Лю Х.Л., Ван В.К. (январь 2003 г.). «Белковая инженерия для улучшения термостабильности глюкоамилазы из Aspergillus awamori на основе молекулярно-динамического моделирования». Белковая инженерия . 16 (1): 19–25. doi : 10.1093/proeng/gzg007 . ПМИД 12646689 .
^ Ли CW, Ван HJ, Хван JK, Ценг CP (2014). «Повышение термостабильности белков за счет создания солевых мостиков: комбинированное вычислительное и экспериментальное исследование» . ПЛОС ОДИН . 9 (11): е112751. Бибкод : 2014PLoSO...9k2751L . дои : 10.1371/journal.pone.0112751 . ПМК 4231051 . ПМИД 25393107 .
^ Мансфельд Дж., Вриенд Г., Дейкстра Б.В., Вельтман О.Р., Ван ден Бург Б., Венема Г. и др. (апрель 1997 г.). «Чрезвычайная стабилизация термолизин-подобной протеазы с помощью созданной дисульфидной связи» . Журнал биологической химии . 272 (17): 11152–11156. дои : 10.1074/jbc.272.17.11152 . ПМИД 9111013 .
^ Манкуссо Р., Карпович Н.К., Чижевский Б.К., Ван Д.Н. (декабрь 2011 г.). «Простой метод скрининга для улучшения термостабильности мембранных белков» . Методы . 55 (4): 324–329. дои : 10.1016/j.ymeth.2011.07.008 . ПМК 3220791 . ПМИД 21840396 .
^ Тигерстрем А (2005). «Термостабильность белков». БИОС . 76 (1): 22–27. doi : 10.1893/0005-3155(2005)076[0022:TBFTOP]2.0.CO;2 . JSTOR 4608725 . S2CID 85654007 .
^ Ардеяни М.С., Нудлман Л., Пауэрс Э.Т., Келли Дж.В. (май 2021 г.). «Стереоэлектронные эффекты в стабилизации взаимодействий белок-N-гликан, выявленные экспериментом и машинным обучением» . Природная химия . 13 (5): 480–487. Бибкод : 2021НатЧ..13..480А . дои : 10.1038/s41557-021-00646-w . ПМК 8102341 . ПМИД 33723379 .
^ Иваи Х., Плюктун А. (октябрь 1999 г.). «Циркулярная бета-лактамаза: повышение стабильности за счет циклизации позвоночника» . Письма ФЭБС . 459 (2): 166–172. дои : 10.1016/s0014-5793(99)01220-x . ПМИД 10518012 . S2CID 85415249 .
^ Кибл А.Х., Ховарт М. (июль 2020 г.). «Сила белка: усиление и объединение действий с помощью набора инструментов Spy» . Химическая наука . 11 (28): 7281–7291. дои : 10.1039/d0sc01878c . ПМЦ 7844731 . ПМИД 33552459 .
^ Алессия Дж. Н. (4 ноября 2011 г.). «FDA: Заплесневелое яблочное пюре переупаковано поставщиком школьных обедов» . Новости Эн-Би-Си . Проверено 15 апреля 2015 г.
^ ДЖАЙСВАЛ, НИВЕДИТА; ДЖАЙСВАЛ, ПУНДРИК. «Термостабильные α-амилазы и лакказы: путь к устойчивому промышленному применению» . МДПИ . МДПИ . Проверено 11 июля 2024 г. {{cite web}}: Внешняя ссылка в |ref= ( помощь )

Внешние ссылки

Термостабильность белков

[1] Кулкарни Т.С., Хан С., Виллагомес Р., Махмуд Т., Линдал С., Логан Д.Т. и др. (май 2017 г.). «Кристаллическая структура β-глюкозидазы 1А из Thermotoga neapolitana и сравнение мутантов активного центра для гидролиза флавоноидных глюкозидов». Белки . 85 (5): 872–884. дои : 10.1002/прот.25256 . ПМИД 28142197 . S2CID 27832389 .

[2] Кандхари Н., Синха С. (26 июня 2017 г.). «Комплексный сетевой анализ термостабильных мутантов липазы А Bacillus subtilis » . Прикладная сетевая наука . 2 (1): 18. дои : 10.1007/s41109-017-0039-y . ПМК 6214246 . ПМИД 30443573 .

[pmid8875639-3] Дэнсон М.Дж., Хаф Д.В., Рассел Р.Дж., Тейлор Г.Л., Перл Л. (август 1996 г.). «Термостабильность и термоактивность ферментов» . Белковая инженерия . 9 (8): 629–630. дои : 10.1093/протеин/9.8.629 . ПМИД 8875639 .

[4] Таками Х., Такаки Ю., Чи Дж.Дж., Ниши С., Шимамура С., Сузуки Х. и др. (2004). «Признак термоадаптации, выявленный по последовательности генома термофильной Geobacillus kaustophilus» . Исследования нуклеиновых кислот . 32 (21): 6292–6303. дои : 10.1093/nar/gkh970 . ПМК 535678 . ПМИД 15576355 .

[5] Невес К., да Кошта М.С., Сантос Х. (декабрь 2005 г.). «Совместимые растворенные вещества гипертермофила Palaeococcus Ferrophilus: осмоадаптация и термоадаптация в отряде термококков» . Прикладная и экологическая микробиология . 71 (12): 8091–8098. Бибкод : 2005ApEnM..71.8091N . дои : 10.1128/АЕМ.71.12.8091-8098.2005 . ПМК 1317470 . ПМИД 16332790 .

[6] Дас Р., Герштейн М. (май 2000 г.). «Стабильность термофильных белков: исследование, основанное на всестороннем сравнении геномов». Функциональная и интегративная геномика . 1 (1): 76–88. дои : 10.1007/s101420000003 . ПМИД 11793224 . S2CID 2717885 .

[7] Мацумура М., Бектель В.Дж., Левитт М., Мэтьюз Б.В. (сентябрь 1989 г.). «Стабилизация лизоцима фага Т4 с помощью дисульфидных связей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (17): 6562–6566. Бибкод : 1989PNAS...86.6562M . дои : 10.1073/pnas.86.17.6562 . ПМК 297884 . ПМИД 2671995 .

[8] Томпсон М.Дж., Айзенберг Д. (июль 1999 г.). «Транспротеомные доказательства механизма делеции петли для повышения термостабильности белка» . Журнал молекулярной биологии . 290 (2): 595–604. дои : 10.1006/jmbi.1999.2889 . ПМИД 10390356 .

[9] Танака Ю., Цумото К., Ясутаке Ю., Уметсу М., Яо М., Фукада Х. и др. (июль 2004 г.). «Как олигомеризация способствует термостабильности белка архей. Белок L-изоаспартил-О-метилтрансфераза из Sulfolobus tokodaii» . Журнал биологической химии . 279 (31): 32957–32967. дои : 10.1074/jbc.M404405200 . ПМИД 15169774 .

[10] Сайки Р.К., Гельфанд Д.Х., Стоффель С., Шарф С.Дж., Хигучи Р., Хорн Г.Т. и др. (январь 1988 г.). «Праймер-направленная ферментативная амплификация ДНК с помощью термостабильной ДНК-полимеразы». Наука . 239 (4839): 487–491. Бибкод : 1988Sci...239..487S . дои : 10.1126/science.239.4839.487 . ПМИД 2448875 .

[11] Корреа TL, де Араужо EF (сентябрь 2020 г.). «Грибные фитазы: от генов к применению» . Бразильский журнал микробиологии . 51 (3): 1009–1020. дои : 10.1007/s42770-020-00289-y . ПМЦ 7455620 . ПМИД 32410091 .

[12] Заппа С., Роллан Дж.Л., Фламан Д., Геген Ю., Буран Ж., Дитрих Дж. (октябрь 2001 г.). «Характеристика высокотермостабильной щелочной фосфатазы эвриархеи Pyrococcus abyssi» . Прикладная и экологическая микробиология . 67 (10): 4504–4511. Бибкод : 2001ApEnM..67.4504Z . дои : 10.1128/АЕМ.67.10.4504-4511.2001 . ПМК 93196 . ПМИД 11571149 .

[13] Линарес-Пастен Х.А., Андерссон М., Н. Карлссон Э. (2014). «Термостабильные гликозидгидролазы в технологиях биопереработки» . Современная биотехнология . 3 (1): 26–44. дои : 10.2174/22115501113026660041 .

[14] Саркар К.А., Додевски И., Кениг М., Дудли С., Мор А., Херманс Э., Плюктун А. (сентябрь 2008 г.). «Направленная эволюция рецептора, связанного с G-белком, для экспрессии, стабильности и селективности связывания» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (39): 14808–14813. Бибкод : 2008PNAS..10514808S . дои : 10.1073/pnas.0803103105 . ПМЦ 2567449 . ПМИД 18812512 .

[15] Асиал I, Ченг YX, Энгман Х, Доллхопф М, Ву Б, Нордлунд П, Корнвик Т (2013). «Инженерная термостабильность белка с использованием универсального, независимого от активности биофизического экрана внутри клетки» . Природные коммуникации . 4 : 2901. Бибкод : 2013NatCo...4.2901A . дои : 10.1038/ncomms3901 . ПМИД 24352381 .

[16] Хосеки Дж., Яно Т., Кояма Ю., Курамицу С., Кагамияма Х. (ноябрь 1999 г.). «Направленная эволюция термостабильного гена устойчивости к канамицину: удобный маркер селекции для Thermus thermophilus». Журнал биохимии . 126 (5): 951–956. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022539 . ПМИД 10544290 .

[17] Сайед А., Гази М.А., Феррейра А.Дж., Сетубал Х.К., Чамберго Ф.С., Оуф А. и др. (январь 2014 г.). «Новая ртутная редуктаза из уникальной глубоководной морской среды Атлантиды II в Красном море» . Журнал биологической химии . 289 (3): 1675–1687. дои : 10.1074/jbc.M113.493429 . ПМЦ 3894346 . ПМИД 24280218 .

[18] Перл Д., Мюллер Ю., Хайнеманн У., Шмид FX (май 2000 г.). «Два открытых аминокислотных остатка придают термостабильность белку холодового шока». Структурная биология природы . 7 (5): 380–383. дои : 10.1038/75151 . ПМИД 10802734 . S2CID 21850845 .

[19] Леманн М., Пасамонтес Л., Лассен С.Ф., Висс М. (декабрь 2000 г.). «Консенсусная концепция разработки термостабильности белков». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1543 (2): 408–415. дои : 10.1016/s0167-4838(00)00238-7 . ПМИД 11150616 .

[20] Зауэр Д.Б., Карпович Н.К., Сонг Дж.М., Ван Д.Н. (октябрь 2015 г.). «Быстрая биоинформационная идентификация термостабилизирующих мутаций» . Биофизический журнал . 109 (7): 1420–1428. Бибкод : 2015BpJ...109.1420S . дои : 10.1016/j.bpj.2015.07.026 . ПМК 4601007 . ПМИД 26445442 .

[21] Лю Х.Л., Ван В.К. (январь 2003 г.). «Белковая инженерия для улучшения термостабильности глюкоамилазы из Aspergillus awamori на основе молекулярно-динамического моделирования». Белковая инженерия . 16 (1): 19–25. doi : 10.1093/proeng/gzg007 . ПМИД 12646689 .

[22] Ли CW, Ван HJ, Хван JK, Ценг CP (2014). «Повышение термостабильности белков за счет создания солевых мостиков: комбинированное вычислительное и экспериментальное исследование» . ПЛОС ОДИН . 9 (11): е112751. Бибкод : 2014PLoSO...9k2751L . дои : 10.1371/journal.pone.0112751 . ПМК 4231051 . ПМИД 25393107 .

[23] Мансфельд Дж., Вриенд Г., Дейкстра Б.В., Вельтман О.Р., Ван ден Бург Б., Венема Г. и др. (апрель 1997 г.). «Чрезвычайная стабилизация термолизин-подобной протеазы с помощью созданной дисульфидной связи» . Журнал биологической химии . 272 (17): 11152–11156. дои : 10.1074/jbc.272.17.11152 . ПМИД 9111013 .

[24] Манкуссо Р., Карпович Н.К., Чижевский Б.К., Ван Д.Н. (декабрь 2011 г.). «Простой метод скрининга для улучшения термостабильности мембранных белков» . Методы . 55 (4): 324–329. дои : 10.1016/j.ymeth.2011.07.008 . ПМК 3220791 . ПМИД 21840396 .

[25] Тигерстрем А (2005). «Термостабильность белков». БИОС . 76 (1): 22–27. doi : 10.1893/0005-3155(2005)076[0022:TBFTOP]2.0.CO;2 . JSTOR 4608725 . S2CID 85654007 .

[26] Ардеяни М.С., Нудлман Л., Пауэрс Э.Т., Келли Дж.В. (май 2021 г.). «Стереоэлектронные эффекты в стабилизации взаимодействий белок-N-гликан, выявленные экспериментом и машинным обучением» . Природная химия . 13 (5): 480–487. Бибкод : 2021НатЧ..13..480А . дои : 10.1038/s41557-021-00646-w . ПМК 8102341 . ПМИД 33723379 .

[27] Иваи Х., Плюктун А. (октябрь 1999 г.). «Циркулярная бета-лактамаза: повышение стабильности за счет циклизации позвоночника» . Письма ФЭБС . 459 (2): 166–172. дои : 10.1016/s0014-5793(99)01220-x . ПМИД 10518012 . S2CID 85415249 .

[28] Кибл А.Х., Ховарт М. (июль 2020 г.). «Сила белка: усиление и объединение действий с помощью набора инструментов Spy» . Химическая наука . 11 (28): 7281–7291. дои : 10.1039/d0sc01878c . ПМЦ 7844731 . ПМИД 33552459 .

[29] Алессия Дж. Н. (4 ноября 2011 г.). «FDA: Заплесневелое яблочное пюре переупаковано поставщиком школьных обедов» . Новости Эн-Би-Си . Проверено 15 апреля 2015 г.

[30] ДЖАЙСВАЛ, НИВЕДИТА; ДЖАЙСВАЛ, ПУНДРИК. «Термостабильные α-амилазы и лакказы: путь к устойчивому промышленному применению» . МДПИ . МДПИ . Проверено 11 июля 2024 г. {{cite web}}: Внешняя ссылка в |ref= ( помощь )

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]

[27]

[28]

[29]

[30]