Аминоациль -синтетазы, класс I

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary
PDB	PDB: 1euq PDB: 1euy PDB: 1exd PDB: 1g59 PDB: 1gln PDB: 1gsg PDB: 1gtr PDB: 1gts PDB: 1irx PDB: 1j09

Глютамил/глутаминил-тРНК-синтетаза, класс IC
Глютамил/глутаминил-тРНК-синтетаза, класс IC
Идентификаторы
Символ	Glu/gln-trna-synth_ic
Pfam	PF00749
InterPro	IPR000924
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary
PDB	PDB: 1euq PDB: 1euy PDB: 1exd PDB: 1g59 PDB: 1gln PDB: 1gsg PDB: 1gtr PDB: 1gts PDB: 1irx PDB: 1j09

Аминоацил -тРНК-синтетазы катализируют прикрепление аминокислоты к его родственной молекуле РНК переноса в очень специфической двухэтапной реакции. Эти белки сильно различаются по размеру и олигомерному состоянию и имеют ограниченную гомологию последовательности . ^{[ 1 ]} 20 аминоацил-тРНК синтетазы делятся на два класса, I и II. Аминоацил-тРНК-синтетазы класса содержат характерный каталитический домен Rossmann Fold и в основном являются мономерными. ^{[ 2 ]} Аминоацил-трна-синтетазы класса II имеют антипараллельную бета-лист, окруженную альфа-списками, ^{[ 3 ]} и в основном димерные или мультимерные, содержащие как минимум три консервативных региона. ^{[ 4 ]}^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Однако связывание тРНК включает в себя альфа-спиральную структуру, которая сохраняется между синтетазами класса I и класса II. В реакциях, катализируемых аминоацил-тРНК-синтетазами класса I, аминоацильная группа связана с 2'-гидроксилом тРНК, в то время как в реакциях класса II 3'-гидроксильный сайт является предпочтительным. Синтетазы, специфичные для аргинина, цистеина, глутаминовой кислоты, глутамина, изолецина, лейцина, метионина, тирозина, триптофана и валина, принадлежат к синтетазам класса I; Эти синтетазы дополнительно разделены на три подкласса, A, B и C, в соответствии с гомологией последовательности. Синтетазы, специфичные для аланина, аспарагина, аспартастичной кислоты, глицина, гистидина, лизина, фенилаланина, пролина, серина и треонина, относятся к синтетазам класса II. ^{[ 7 ]}

Глютамил-тРНК-синтетаза ( EC 6.1.1.17 ) представляет собой класс синтетазу IC и показывает несколько сходств с глутаминил-тРНК-синтетазой в отношении структуры и каталитических свойств. Это димер Alpha2. одна кристаллическая структура глютамил-тРНК-синтетазы ( Thermus Thermophilus На сегодняшний день была решена ). Молекула имеет форму изогнутого цилиндра и состоит из четырех доменов. N-концевая половина (домены 1 и 2) содержит «Rossman Fold», типичную для синтетаз I класса I, и напоминает соответствующую часть GLNR E. coli , тогда как C-концевая половина демонстрирует специфическую структуру Glurs. ^{[ 8 ]}

Человеческие белки, содержащие этот домен

Уши2 ; EPRS ; PIG32 ; Карс ;

Ссылки

^ Delarue M, Moras D, Poch O, Eriani G, Gangloff J (1990). «Разделение тРНК -синтетаз на два класса на основе взаимоисключающих наборов мотивов последовательности». Природа . 347 (6289): 203–206. Bibcode : 1990natur.347..203e . doi : 10.1038/347203A0 . PMID 2203971 . S2CID 4324290 .
^ Морас Д., Конно М., Шимада А., Нуреки О., Татено М., Йокояма С., Сугиура И., Угаджи-Йошикава Ю., Кувабара С., Лорбер Б., Гиге Р. (2000). «2,0 кристаллическая структура термофилуса метионил-тРНК-синтетазы выявляет два РНК-связывающие модули» . Структура 8 (2): 197–208. doi : 10.1016/s0969-2126 (00) 00095-2 . PMID 10673435 .
^ Perona JJ, Steitz Ta, Rould MA (1993). «Структурная основа для передачи РНК аминоацилирование эсимерихией глютаминил-тРНК-синтетазы». Биохимия . 32 (34): 8758–8771. doi : 10.1021/bi00085a006 . PMID 8364025 .
^ Delarue M, Moras D (1993). «Семейство аминоацил-тРНК синтетазы: модули на работе». Биологии . 15 (10): 675–687. doi : 10.1002/bies.950151007 . PMID 8274143 . S2CID 35612984 .
^ Schimmel P (1991). «Классы аминоацил-тРНК-синтетаз и создание генетического кода». Тенденции Biochem. Наука 16 (1): 1–3. doi : 10.1016/0968-0004 (91) 90002-D . PMID 2053131 .
^ Cusack S, Leberman R, Hartlein M (1991). «Последовательность, структурные и эволюционные отношения между аминоацил-тРНК-синтетазами класса 2» . Нуклеиновые кислоты Res . 19 (13): 3489–3498. doi : 10.1093/nar/19.13.3489 . PMC 328370 . PMID 1852601 .
^ Байрох А (2004). «Список аминоацил-тРНК-синтетаз». {{cite journal}}: CITE Journal требует |journal= ( помощь )
^ Soll D, Freist W, Gauss DH, Lapointe J (1997). «Глютамил-тРНК-ситетаза». Биол. Химический 378 (11): 1313–1329. doi : 10.1515/bchm.1997.378.11.1299 . PMID 9426192 .

Эта статья включает текст из общественного достояния PFAM и InterPro : IPR000924

[PUB00007191-1] Delarue M, Moras D, Poch O, Eriani G, Gangloff J (1990). «Разделение тРНК -синтетаз на два класса на основе взаимоисключающих наборов мотивов последовательности». Природа . 347 (6289): 203–206. Bibcode : 1990natur.347..203e . doi : 10.1038/347203A0 . PMID 2203971 . S2CID 4324290 .

[PUB00006477-2] Морас Д., Конно М., Шимада А., Нуреки О., Татено М., Йокояма С., Сугиура И., Угаджи-Йошикава Ю., Кувабара С., Лорбер Б., Гиге Р. (2000). «2,0 кристаллическая структура термофилуса метионил-тРНК-синтетазы выявляет два РНК-связывающие модули» . Структура 8 (2): 197–208. doi : 10.1016/s0969-2126 (00) 00095-2 . PMID 10673435 .

[PUB00000386-3] Perona JJ, Steitz Ta, Rould MA (1993). «Структурная основа для передачи РНК аминоацилирование эсимерихией глютаминил-тРНК-синтетазы». Биохимия . 32 (34): 8758–8771. doi : 10.1021/bi00085a006 . PMID 8364025 .

[PUB00000723-4] Delarue M, Moras D (1993). «Семейство аминоацил-тРНК синтетазы: модули на работе». Биологии . 15 (10): 675–687. doi : 10.1002/bies.950151007 . PMID 8274143 . S2CID 35612984 .

[PUB00005365-5] Schimmel P (1991). «Классы аминоацил-тРНК-синтетаз и создание генетического кода». Тенденции Biochem. Наука 16 (1): 1–3. doi : 10.1016/0968-0004 (91) 90002-D . PMID 2053131 .

[PUB00004391-6] Cusack S, Leberman R, Hartlein M (1991). «Последовательность, структурные и эволюционные отношения между аминоацил-тРНК-синтетазами класса 2» . Нуклеиновые кислоты Res . 19 (13): 3489–3498. doi : 10.1093/nar/19.13.3489 . PMC 328370 . PMID 1852601 .

[PUB00015156-7] Байрох А (2004). «Список аминоацил-тРНК-синтетаз». {{cite journal}}: CITE Journal требует |journal= ( помощь )

[PUB00006397-8] Soll D, Freist W, Gauss DH, Lapointe J (1997). «Глютамил-тРНК-ситетаза». Биол. Химический 378 (11): 1313–1329. doi : 10.1515/bchm.1997.378.11.1299 . PMID 9426192 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

v Т и Ферменты : CS и CN- лигазы ( EC 6.1-6.3)
6.1: Carbon-Oxygen	Aminoacyl tRNA synthetase Alanine Arginine Asparagine Aspartate Cysteine D-alanine—poly(phosphoribitol) ligase Glutamate Glutamine Glycine Histidine Isoleucine Leucine Lysine Methionine Phenylalanine Proline Serine Threonine Tryptophan Tyrosine Valine
6.2: Carbon-Sulfur	Succinyl coenzyme A synthetase Acetyl—CoA synthetase Long-chain-fatty-acid—CoA ligase
6.3: Carbon-Nitrogen	Glutamine synthetase Ubiquitin ligase Cullin Von Hippel–Lindau tumor suppressor UBE3A Mdm2 Anaphase-promoting complex UBR1 Glutathione synthetase CTP synthetase Adenylosuccinate synthase Argininosuccinate synthase Holocarboxylase synthetase GMP synthase Asparagine synthetase Carbamoyl phosphate synthetase I II Glutamate–cysteine ligase

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)