Udp-n-ацетилглюкозамин 1-карбоксививинилтрансфераза
| Udp-n-ацетилглюкозамин 1-карбоксививинилтрансфераза | |||
|---|---|---|---|
 UDP-N-ацетилглюкозамин 1-карбоксивинилтрансфераза тетрамер, энтеробактер Cloacae | |||
| Идентификаторы | |||
| ЕС №. | 2.5.1.7 | ||
| CAS №. | 9023-27-2 | ||
| Базы данных | |||
| Intenz | Intenz View | ||
| Бренда | Бренда вход | ||
| Расширение | Вид Nicezyme | ||
| Кегг | Кегг вход | ||
| Метатический | Метаболический путь | ||
| Напрямую | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
| Джин Онтология | Друг / Quickgo | ||
| |||
В фермере 1-карбоксививинилтрансфераза UDP -N-ацетилглюкозамин 1-карбоксивинилтрансфераза ( EC 2.5.1.7 ) является ферментом [ 1 ] Это катализирует первый совершенный шаг в биосинтезе пептидогликана бактерий:
- Фосфоенолпируват + UDP-N-ацетил-D-глюкозамин фосфат + udp-n-ацетил-3-о- (1-карбоксивинил) -d-глюкозамин
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются фосфоенолпируват и UDP-N-ацетил-D-глюкозамин , тогда как два его продукта являются фосфатом и UDP-N-ацетил-3-о-(1-карбоксинил) -D-глюкозамин . Пируватный фрагмент предоставляет линкеру, который соединяет гликан и пептидную часть пептидогликана. [ 2 ]
Фермент ингибируется антибиотиком фосфомицина активного сайта , который ковалентно модифицирует остаток цистеина . [ 3 ]
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , в частности те, которые переносят арил или алкильные группы, отличные от метильных групп. Систематическим названием этого класса ферментов является фосфоенолпируват: UDP-N-ацетил-D-глюкозамин 1-карбоксивинилтрансфераза . [ 4 ] Этот фермент участвует в метаболизме амино -сахара и биосинтезе гликана .
Структурные исследования
[ редактировать ]В конце 2007 года 10 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами согласия 1A2N , 1DLG , 1EJC , 1EJD , 1Eyn , 1NAW , 1Q3G , 1RYW , 1UAE и 1YBG .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ «Enolpyruvate Transferase, семейство EPT» . Получено 2008-11-23 .
- ^ Браун Э.Д., Вивас Э.И., Уолш К.Т., Колтер Р (июль 1995 г.). «Мура (Мурц), фермент, который катализирует первую совершенную стадию в биосинтезе пептидогликана, имеет важное значение в Escherichia coli» . J. Bacteriol . 177 (14): 4194–7. doi : 10.1128/jb.177.14.4194-4197.1995 . PMC 177162 . PMID 7608103 .
- ^ Кинг, Майкл Б. (2005). Lange Q & A. Нью-Йорк: McGraw-Hill, Medical Pub. Разделение. с. 298 . ISBN 0-07-144578-1 .
- ^ Другие названия в общем использовании включают мурайтрансферазу, UDP-N-ацетилглюкозамин 1-карбоксивинил-трансфераза, UDP-N-ацетилглюкозамин-эноилпируваза, эноилпируват-трансфераза, фосфоенолпируват-удпацетилглюкозамин-3-энолтлуорипнол-диапазона. ацетамидо-2 -Докси-D-глюкоза 2-эзоил-1-карбоксиэтилтрансфераза, фосфоенолпируват: уридинофосфат N-ацетилглюкозамин Enolpyruvyltransferase, фосфосенолпируват: уридин-5'-диперосфосфосфро-ноа-аамино-дезоксирозо-дезоксирояль-диалект-диалектор-дезоксирояль-дезоксирозо-дезоксирояль-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диалект-диаметра съел diphosphoacetylglucosamine pyruvatetransferase, pyruvate-UDP-acetylglucosamine transferase, pyruvate-uridine diphospho-N-acetylglucosamine transferase, pyruvate-uridine diphospho-N-acetyl-glucosamine transferase, and pyruvic-uridine diphospho-N-acetylglucosaminyltransferase.
Литература
[ редактировать ]- Gunetileke KG, Anwar RA (1968). «Биосинтез уридина дифосфо-N-ацетилмурамной кислоты. II Очистка и свойства пируват-уридина дифхосфосфо-н-ацетилглюкозаминтрансферазы и характеристика уридина дифосфо-н-ацетиленопирукозамин» . Дж. Биол. Химический 243 (21): 5770–8. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 91931-9 . PMID 5699062 .
- Zemell RI, Anwar RA (1975). «Очистка пируват-уридина дифхосфо-N-ацетилглюкозамин-трансфераза до однородности и ингибирования обратной связи» . Дж. Биол. Химический 250 (8): 3185–92. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 41609-8 . PMID 1123336 .
- Van Heijenoort J (2001). «Последние достижения в формировании бактериального пептидогликанового мономера». НАТ Продлевать Репутация 18 (5): 503–19. doi : 10.1039/a804532a . PMID 11699883 .
