Jump to content

Углеводосвязывающий модуль

КБМ_1
трехмерные структуры трех сконструированных целлюлозосвязывающих доменов целлобиогидролазы i из trichoderma reesei, ЯМР, 18 структур
Идентификаторы
Символ КБМ_1
Пфам PF00734
ИнтерПро IPR000254
PROSITE PDOC00486
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1сел / СКОПе / СУПФАМ
CAZy КБМ1
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
КБМ_2
Структура раствора целлюлозосвязывающего домена из cellulomonas fimi методом спектроскопии ядерного магнитного резонанса
Идентификаторы
Символ КБМ_2
Пфам PF00553
Пфам Клан CL0203
ИнтерПро ИПР001919
PROSITE PDOC00485
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1exg / SCOPe / СУПФАМ
CAZy КБМ2
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
КБМ_3
кристаллическая структура cbd семейства iiia из Clostridium cellulolyticum
Идентификаторы
Символ КБМ_3
Пфам PF00942
Пфам Клан CL0203
ИнтерПро ИПР001956
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1nbc / SCOPe / СУПФАМ
CAZy КБМ3
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
КБМ_5/12
Взаимодействие хитиназы семейства 18 с разработанным ингибитором hm508 и продуктом его деградации хитобионо-дельта-лактоном
Идентификаторы
Символ CBM_5_12
Пфам PF02839
ИнтерПро ИПР003610
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1ед7 / СКОПе / СУПФАМ
CAZy КБМ12
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
КБМ_6
cbm6ct из Clostridium thermocellum в комплексе с ксилопентаозой
Идентификаторы
Символ КБМ_6
Пфам PF03422
Пфам Клан CL0202
ИнтерПро ИПР005084
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1гмм / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / СУПФАМ
CAZy КБМ6
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
КБМ_4/9
структура и функции cbm4
Идентификаторы
Символ CBM_4_9
Пфам PF02018
Пфам Клан CL0202
ИнтерПро ИПР003305
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1ulp / SCOPe / СУПФАМ
CAZy КБМ22
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM_10
структура решения типа x куб.м.
Идентификаторы
Символ CBM_10
Пфам PF02013
ИнтерПро ИПР002883
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1qld / SCOPe / СУПФАМ
CAZy КБМ10
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM_11
углеводсвязывающий модуль семейства 11 целлюлозосомной целлюлазы lic26a-cel5e Clostridium thermocellum
Идентификаторы
Символ CBM_11
Пфам PF03425
Пфам Клан CL0202
ИнтерПро ИПР005087
CAZy CBM11
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM_14
Идентификаторы
Символ CBM_14
Пфам PF01607
Пфам Клан CL0155
ИнтерПро ИПР002557
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1dqc / SCOPe / СУПФАМ
CAZy CBM14
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM_15
модуль связывания ксилана cbm15
Идентификаторы
Символ CBM_15
Пфам PF03426
Пфам Клан CL0202
ИнтерПро ИПР005088
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1гний / СКОПе / СУПФАМ
CAZy КБМ15
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM_17/28
Структура углеводсвязывающего модуля fam17 из Clostridium cellulovorans
Идентификаторы
Символ CBM_17_28
Пфам PF03424
Пфам Клан CL0202
ИнтерПро ИПР005086
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1g0c / SCOPe / СУПФАМ
CAZy КБМ28
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Хитин_bind_1 (CBM18)
анализ кристаллической структуры сшитого комплекса wga3/glcnacbeta1,4glcnac
Идентификаторы
Символ Хитин_bind_1
Пфам PF00187
ИнтерПро IPR001002
PROSITE PDOC00025
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1wgt / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / СУПФАМ
CAZy CBM18
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM_19
Идентификаторы
Символ CBM_19
Пфам PF03427
Пфам Клан CL0155
ИнтерПро ИПР005089
CAZy CBM19
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM_20
глюкоамилаза, гранулярный крахмалсвязывающий доменный комплекс с циклодекстрином, ЯМР, минимизированная средняя структура
Идентификаторы
Символ CBM_20
Пфам PF00686
Пфам Клан CL0369
ИнтерПро ИПР002044
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1cdg / SCOPe / СУПФАМ
CAZy КБМ20
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM_21
Идентификаторы
Символ CBM_21
Пфам PF03370
ИнтерПро ИПР005036
CAZy CBM21
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM_25
Идентификаторы
Символ CBM_25
Пфам PF03423
ИнтерПро ИПР005085
CAZy КБМ25
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM27
структурное и термодинамическое исследование специфического распознавания маннана с помощью углеводсвязывающего модуля, tmcbm27
Идентификаторы
Символ CBM27
Пфам PF09212
ИнтерПро ИПР015295
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1ох4 / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Хитин_bind_3 (CBM33)
Кристаллическая структура мутанта хитинсвязывающего белка serratia marcescens cbp21 y54a.
Идентификаторы
Символ Хитин_bind_3
Пфам PF03067
ИнтерПро ИПР004302
CAZy КБМ33
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM_48
Кристаллическая структура гликозилтрегалозо-трегалогидролазы из sulfolobus solfataricus
Идентификаторы
Символ CBM_48
Пфам PF02922
Пфам Клан CL0369
ИнтерПро ИПР004193
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1bf2 / СКОПе / СУПФАМ
CAZy CBM48
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
CBM49
Идентификаторы
Символ CBM49
Пфам PF09478
Пфам Клан CL0203
ИнтерПро ИПР019028
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

В молекулярной биологии углеводсвязывающий модуль (CBM) представляет собой белковый домен , обнаруженный в углевод -активных ферментах (например, гликозидгидролазах ). Большинство этих доменов обладают углеводсвязывающей активностью. Некоторые из этих доменов обнаружены в белках целлюлосомного каркаса . CBM ранее были известны как целлюлозосвязывающие домены. [ 1 ] CBM подразделяются на многочисленные семейства на основе аминокислотных сходства последовательностей. В настоящее время (июнь 2011 г.) в базе данных CAZy имеется 64 семейства CBM. [ 2 ]

CBM микробных гликозидгидролаз играют центральную роль в рециркуляции фотосинтетически фиксированного углерода посредством его связывания со специфическими растений структурными полисахаридами . [ 3 ] CBM могут распознавать как кристаллические, так и аморфные формы целлюлозы. [ 4 ] CBM являются наиболее распространенными некаталитическими модулями, связанными с ферментами, клеточной стенки растений активными при гидролизе . Многие предполагаемые CBM были идентифицированы путем аминокислотных последовательностей выравнивания , но экспериментально было показано, что лишь несколько представителей обладают функцией связывания углеводов. [ 5 ]

Семейство 1 углеводсвязывающих модулей (CBM1) состоит из 36 аминокислот. Этот домен содержит 4 консервативных остатка цистеина , которые участвуют в образовании двух дисульфидных связей .

Семейство 2 углеводсвязывающих модулей (CBM2) содержит два консервативных цистеина — по одному на каждом конце домена, что, как было показано, [ 6 ] участвовать в дисульфидной связи . Есть также четыре консервативных триптофана , два из которых участвуют в связывании целлюлозы. [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ]

Семейство 3 углеводсвязывающих модулей (CBM3) участвует в целлюлозы. связывании [ 10 ] и обнаружено, что он связан с широким спектром бактериальных гликозилгидролаз. Структура ; этого домена известна это образует бета-сэндвич . [ 11 ]

Семейство 4 углеводсвязывающих модулей (CBM4) включает два целлюлозосвязывающих домена, CBD(N1) и CBD(N2), расположенных тандемно на N-конце 1,4-бета-глюканазы CenC из Cellulomonas fimi . Эти гомологичные CBM отличаются своей селективностью связывания аморфной, а не кристаллической целлюлозы. [ 12 ] Многомерную спектроскопию гетероядерного ядерного магнитного резонанса (ЯМР) использовали для определения третичной структуры 152 аминокислот N-концевого целлюлозосвязывающего домена из C. fimi 1,4-бета-глюканазы CenC (CBDN1) . Третичная структура CBDN1 поразительно похожа на структуру бактериальных 1,3-1,4-бета-глюканаз, а также других сахарсвязывающих белков со складками желеобразного рулета . [ 13 ] CBM4 и CBM9 тесно связаны.

Семейство 5 углеводсвязывающих модулей (CBM5) связывает хитин. [ 14 ] CBM5 и CBM12 являются отдаленными родственниками.

Семейство 6 углеводсвязывающих модулей (CBM6) необычно тем, что оно содержит два сайта связывания субстрата: щель A и щель B. Эндоглюканаза 5A Cellvibrio mixtus содержит два домена CBM6, домен CBM6 на С-конце демонстрирует четкую специфичность связывания лиганда в каждую из щелей, связывающих субстрат. И щель А, и щель B могут связывать целлоолигосахариды , ламинарин преимущественно связывается с щелью А, ксилоолигосахариды связываются только с щелью А, а бета1,4,-бета1,3-смешанные связанные глюканы связываются только с щелью B. [ 15 ]

Семейство 9 углеводсвязывающих модулей (CBM9) связывается с кристаллической целлюлозой. [ 16 ] CBM4 и CBM9 тесно связаны.

Семейство 10 углеводсвязывающих модулей (CBM10) встречается в двух различных наборах белков с разными функциями. Те, что обнаружены в аэробных бактериях, связывают целлюлозу (или другие углеводы); но у анаэробных грибов они представляют собой белковые домены, называемые доменами докерина . Считается, что домены докерина ответственны за сборку мультипротеинового комплекса целлюлаза/гемицеллюлаза, подобного целлюлосоме, обнаруженной у некоторых анаэробных бактерий . [ 17 ] [ 18 ]

У анаэробных бактерий , которые разрушают стенки растительных клеток, примером которых является Clostridium thermocellum , докериновые домены каталитических полипептидов могут одинаково хорошо связываться с любым когезином из того же организма . Совсем недавно анаэробные грибы, типичным представителем которых является Piromyces equi было высказано предположение, что , также синтезируют целлюлосомный комплекс, хотя последовательности докеринов бактериальных и грибковых ферментов совершенно различны. [ 19 ] Например, грибковые ферменты содержат одну, две или три копии последовательности докерина, расположенные в тандеме внутри каталитического полипептида. Напротив, все каталитические компоненты целлюлосомы C. thermocellum содержат один домен докерина. Анаэробные бактериальные докерины гомологичны EF-рукам (мотивы, связывающие кальций) и требуют для активности кальция, тогда как грибковый докерин не требует кальция. Наконец, взаимодействие между когезином и докерином, по-видимому, является видоспецифичным у бактерий, видоспецифичность связывания внутри видов грибов почти отсутствует, а также не идентифицированы сайты, которые различают разные виды.

Докерин P. equi содержит два спиральных участка и четыре короткие бета-цепи, которые образуют антипараллельную листовую структуру, примыкающую к дополнительной короткой скрученной параллельной цепи. N- и C-концы примыкают друг к другу. [ 19 ]

Семейство 11 углеводсвязывающих модулей (CBM11) обнаружено в ряде бактериальных целлюлаз . Одним из примеров является CBM11 Clostridium thermocellum Cel26A-Cel5E. Было показано, что этот домен связывает как β-1,4-глюкан, так и β-1,3-1,4-смешанно связанные глюканы. [ 20 ] CBM11 имеет бета-сэндвич-структуру с вогнутой стороной, образующей щель, связывающую субстрат. [ 20 ]

Семейство 12 углеводсвязывающих модулей (CBM12) состоит из двух бета-листов , состоящих из двух и трех антипараллельных бета-цепей соответственно. Он связывает хитин через ароматические кольца остатков триптофана . [ 14 ] CBM5 и CBM12 являются отдаленными родственниками.

Семейство 14 углеводсвязывающих модулей (CBM14) также известно как домен перитрофина-А. Он обнаружен в хитинсвязывающих белках, особенно в перитрофических матриксных белках насекомых и хитиназах животных . [ 21 ] [ 22 ] [ 23 ] Копии домена также обнаружены в некоторых бакуловирусах . Это внеклеточный домен, содержащий шесть консервативных цистеинов , которые, вероятно, образуют три дисульфидных мостика . Связывание хитина было продемонстрировано для белка, содержащего только два из этих доменов. [ 21 ]

Было показано, что семейство 15 углеводсвязывающих модулей (CBM15), обнаруженное в бактериальных ферментах, связывается с ксиланами и ксилоолигосахаридами. Он имеет складку из бета-желе с бороздкой на вогнутой поверхности одного из бета-листов . [ 3 ]

Семейство 17 углеводсвязывающих модулей (CBM17), по-видимому, имеет очень неглубокую связывающую щель, которая может быть более доступной для целлюлозных цепей в некристаллической целлюлозе, чем более глубокие связывающие щели CBM семейства 4. [ 24 ] Консервативность последовательности и структуры в семействах CBM17 и CBM28 позволяет предположить, что они развились посредством дупликации генов и последующей дивергенции. [ 4 ] CBM17 не конкурирует с модулями CBM28 при связывании с некристаллической целлюлозой. Было показано, что разные CBM связываются с разными сайтами в аморфной целлюлозе, CBM17 и CBM28 распознают отдельные неперекрывающиеся сайты в аморфной целлюлозе. [ 25 ]

Семейство 18 углеводсвязывающих модулей (CBM18) (также известное как хитин-связывающий 1 или хитин-распознающий белок) обнаружено в ряде растительных и грибных белков , которые связывают N-ацетилглюкозамин (например, пасленовые лектины томатов и картофеля, растительные эндохитиназы , раневые -индуцированные белки: гевеин , win1 и win2, а также Kluyveromyces Lactis -киллера альфа-субъединица токсина ). [ 26 ] Домен может встречаться в одной или нескольких копиях и, как полагают, участвует в распознавании или связывании субъединиц хитина . [ 27 ] [ 28 ] В хитиназах, а также в белках, индуцированных раной картофеля , этот домен из 43 остатков непосредственно следует за сигнальной последовательностью и, следовательно, находится на N-конце зрелого белка; в альфа-субъединице киллерного токсина он расположен в центральном отделе белка.

Семейство углеводсвязывающих модулей 19 (CBM19), обнаруженное в хитиназах грибов , связывает хитин . [ 29 ]

Семейство 20 углеводсвязывающих модулей (CBM20) связывается с крахмалом . [ 30 ] [ 31 ]

Семейство 21 углеводсвязывающих модулей (CBM21), обнаруженное во многих эукариотических белках, участвующих в метаболизме гликогена , связывается с гликогеном. [ 32 ]

Семейство 25 углеводсвязывающих модулей (CBM25) связывает альфа-глюкоолигосахариды, особенно те, которые содержат альфа-1,6-связи, и гранулированный крахмал. [ 33 ]

Семейство 27 углеводсвязывающих модулей (CBM27) связывается с бета-1,4-манноолигосахаридами, рожкового дерева галактоманнаном и конжаковым глюкоманнаном, но не с целлюлозой (нерастворимой и растворимой) или растворимым ксиланом березы. CBM27 имеет бета-сэндвич-структуру, состоящую из 13 бета-цепей с одной небольшой альфа-спиралью и одним атомом металла . [ 34 ]

Семейство 28 углеводсвязывающих модулей (CBM28) не конкурирует с модулями CBM17 при связывании с некристаллической целлюлозой. Было показано, что разные CBM связываются с разными сиртами в аморфной целлюлозе, CBM17 и CBM28 распознают отдельные неперекрывающиеся сайты в аморфной целлюлозе. CBM28 имеет топологию «бета-желе», которая по структуре аналогична доменам CBM17. Консервативность последовательности и структуры в семействах CBM17 и CBM28 позволяет предположить, что они развились посредством дупликации генов и последующей дивергенции. [ 4 ] [ 25 ]

Семейство 32 углеводсвязывающих модулей (CBM32) связывается с различными субстратами, от полисахаридов клеточной стенки растений до сложных гликанов. [ 35 ] На данный момент модуль обнаружен у микроорганизмов, включая археи, эубактерии и грибы. [ 35 ] CBM32 имеет бета-сэндвич-складку и имеет связанный атом металла, чаще всего это кальций. [ 36 ] Модули CBM32 связаны с каталитическими модулями, такими как сиалидазы, BN-ацетилглюкозаминидазы, α-N-ацетилглюкозаминидазы, маннаназы и галактозооксидазы. [ 36 ]

Семейство 33 углеводсвязывающих модулей (CBM33) представляет собой хитинсвязывающий домен. [ 37 ] Он имеет отпочковавшуюся складку фибронектина III типа, состоящую из двух бета-листов, расположенных в виде сэндвича с бета-листами, и зачаток, состоящий из трех коротких спиралей, расположенных между бета-нитями 1 и 2. Он связывает хитин через консервативные полярные аминокислоты. [ 38 ] Этот домен изолированно обнаружен в бакуловирусных белках сфероидина и спиндолина.

Семейство 48 углеводсвязывающих модулей (CBM48) часто встречается в ферментах, содержащих каталитические домены гликозилгидролазы 13 семейства. Он обнаружен в ряде ферментов , которые действуют на разветвленные субстраты, например, в изоамилазе, пуллуланазе и ферменте разветвления. Изоамилаза гидролизует 1,6-альфа-D-глюкозидные разветвленные связи в гликогене, амилопектине и декстрине ; Фермент разветвления 1,4-альфа-глюкана участвует в образовании 1,6-глюкозидных связей гликогена; и пуллуланаза представляет собой фермент, разветвляющий крахмал. CBM48 связывает гликоген. [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ] [ 42 ]

Семейство 49 углеводсвязывающих модулей (CBM49) обнаружено на С-конце целлюлазы, и исследования связывания in vitro показали, что он связывается с кристаллической целлюлозой. [ 43 ]

  1. ^ Гилкс Н.Р., Хенриссат Б., Килберн Д.Г., Миллер Р.К., Уоррен Р.А. (июнь 1991 г.). «Домены микробных бета-1,4-гликаназ: сохранение последовательности, функции и семейства ферментов» . Микробиол. Преподобный . 55 (2): 303–15. дои : 10.1128/MMBR.55.2.303-315.1991 . ПМЦ   372816 . ПМИД   1886523 .
  2. ^ Кантарель, БЛ; Коутиньо, премьер-министр; Ранкурел, К.; Бернард, Т.; Ломбард, В.; Генриссат, Б. (2009). «База данных углеводно-активных ферментов (CAZy): экспертный ресурс по гликогеномике» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (Проблема с базой данных): D233–D238. дои : 10.1093/нар/gkn663 . ПМК   2686590 . ПМИД   18838391 .
  3. ^ Jump up to: а б Сабо, Л.; Джамал, С.; Се, Х.; Чарнок, С.Дж.; Болам, Д.Н.; Гилберт, HJ ; Дэвис, Дж.Дж. (2001). «Структура углеводсвязывающего модуля семейства 15 в комплексе с ксилопентаозой. Доказательства того, что ксилан связывается примерно в 3-кратной спиральной конформации» . Журнал биологической химии . 276 (52): 49061–49065. дои : 10.1074/jbc.M109558200 . ПМИД   11598143 .
  4. ^ Jump up to: а б с Джамал С., Нуриццо Д., Борастон А.Б., Дэвис Г.Дж. (май 2004 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура некристаллического специфического для целлюлозы углеводсвязывающего модуля: CBM28». Дж. Мол. Биол . 339 (2): 253–8. дои : 10.1016/j.jmb.2004.03.069 . ПМИД   15136030 .
  5. ^ Роске Й., Сунна А., Пфейл В., Хайнеманн У. (июль 2004 г.). «Кристаллические структуры высокого разрешения углеводсвязывающего модуля штамма Caldicellulosiruptor Rt8B.4 CBM27-1 и его комплекса с манногексазой». Дж. Мол. Биол . 340 (3): 543–54. дои : 10.1016/j.jmb.2004.04.072 . ПМИД   15210353 .
  6. ^ Гилкс Н.Р., Клейссенс М., Эберсолд Р., Хенриссат Б., Мейнке А., Моррисон Х.Д., Килберн Д.Г., Уоррен Р.А., Миллер Р.К. (декабрь 1991 г.). «Структурные и функциональные взаимоотношения в двух семействах бета-1,4-гликаназ». Евро. Дж. Биохим . 202 (2): 367–77. дои : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb16384.x . ПМИД   1761039 .
  7. ^ Мейнке А., Гилкс Н.Р., Килберн Д.Г., Миллер Р.К., Уоррен Р.А. (декабрь 1991 г.). «Бактериальные целлюлозосвязывающие доменоподобные последовательности в эукариотических полипептидах». Белок сек. Анал данных . 4 (6): 349–53. ПМИД   1812490 .
  8. ^ Симпсон П.Дж., Се Х., Болам Д.Н., Гилберт Х.Дж., Уильямсон, член парламента (декабрь 2000 г.). «Структурная основа лигандной специфичности углеводсвязывающих модулей семейства 2» . Ж. Биол. Хим . 275 (52): 41137–42. дои : 10.1074/jbc.M006948200 . ПМИД   10973978 .
  9. ^ Сюй, ГЯ; Онг, Э.; Гилкс, Северная Каролина; Килберн, генеральный директор; Мухандирам, ДР; Харрис-Брандтс, М.; Карвер, JP; Кей, Л.Э.; Харви, Т.С. (1995). «Структура раствора целлюлозосвязывающего домена Cellulomonas fimi по данным спектроскопии ядерного магнитного резонанса». Биохимия . 34 (21): 6993–7009. дои : 10.1021/bi00021a011 . ПМИД   7766609 .
  10. ^ Пул Д.М., Мораг Э., Ламед Р., Байер Э.А., Хэзлвуд Г.П., Гилберт Х.Дж. (декабрь 1992 г.). «Идентификация целлюлозосвязывающего домена субъединицы S1 целлюлосомы Clostridium thermocellum YS» . ФЭМС Микробиол. Летт . 78 (2–3): 181–6. дои : 10.1016/0378-1097(92)90022-г . ПМИД   1490597 .
  11. ^ Тормо Дж., Ламед Р., Чирино А.Дж., Мораг Э., Байер Э.А., Шохам Ю., Стейц Т.А. (ноябрь 1996 г.). «Кристаллическая структура целлюлозосвязывающего домена бактериального семейства III: общий механизм прикрепления к целлюлозе» . ЭМБО Дж . 15 (21): 5739–51. дои : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00960.x . ПМК   452321 . ПМИД   8918451 .
  12. ^ Брун Э., Джонсон П.Е., Криг А.Л., Томм П., Вебстер П., Хейнс Калифорния, Макинтош Л.П. (март 2000 г.). «Структура и специфичность связывания второго N-концевого целлюлозосвязывающего домена эндоглюканазы C Cellulomonas fimi». Биохимия . 39 (10): 2445–58. дои : 10.1021/bi992079u . ПМИД   10704194 .
  13. ^ Джонсон П.Е., Джоши МД, Томм П., Килберн Д.Г., Макинтош Л.П. (ноябрь 1996 г.). «Структура N-концевого целлюлозосвязывающего домена Cellulomonas fimi CenC, определенная методом спектроскопии ядерного магнитного резонанса». Биохимия . 35 (45): 14381–94. дои : 10.1021/bi961612s . ПМИД   8916925 .
  14. ^ Jump up to: а б Акаги, К.-И.; Ватанабэ, Дж.; Хара, М.; Кезука, Ю.; Чикаиси, Э.; Ямагучи, Т.; Акуцу, Х.; Нонака, Т.; Ватанабэ, Т.; Икегами, Т. (2006). «Идентификация области взаимодействия с субстратом хитинсвязывающего домена хитиназы C Streptomyces griseus». Журнал биохимии . 139 (3): 483–493. дои : 10.1093/jb/mvj062 . ПМИД   16567413 .
  15. ^ Хеншоу, JL; Болам, Д.Н.; Пирес, В.М.; Чжек, М.; Генриссат, Б.; Феррейра, LM; Фонтес, СМ; Гилберт, HJ (2004). «Модуль связывания углеводов CmCBM6-2 семейства 6 содержит два сайта связывания лигандов с различной специфичностью» . Журнал биологической химии . 279 (20): 21552–21559. дои : 10.1074/jbc.M401620200 . ПМИД   15004011 .
  16. ^ Винтерхальтер, К.; Генрих П.; Кандуссио, А.; Вич, Г.; Либл, В. (1995). «Идентификация нового целлюлозосвязывающего домена в мультидоменной ксиланазе XynA массой 120 кДа гипертермофильной бактерии Thermotoga maritima». Молекулярная микробиология . 15 (3): 431–444. дои : 10.1111/j.1365-2958.1995.tb02257.x . ПМИД   7783614 . S2CID   25985173 .
  17. ^ Миллуорд-Сэдлер С.Дж., Дэвидсон К., Хэзлвуд Г.П., Блэк Г.В., Гилберт Х.Дж., Кларк Дж.Х. (ноябрь 1995 г.). «Новые целлюлозосвязывающие домены, гомологи NodB и консервативная модульная архитектура в ксиланазах аэробных почвенных бактерий Pseudomonas fluorescens subsp. cellulosa и Cellvibrio mixtus» . Биохим. Дж . 312 (1): 39–48. дои : 10.1042/bj3120039 . ПМЦ   1136224 . ПМИД   7492333 .
  18. ^ Фанутти С., Поньи Т., Блэк Г.В., Хэзлвуд Г.П., Гилберт Х.Дж. (декабрь 1995 г.). «Консервативная некаталитическая последовательность из 40 остатков в целлюлазах и гемицеллюлазах анаэробных грибов функционирует как домен стыковки белка» . Ж. Биол. Хим . 270 (49): 29314–22. дои : 10.1074/jbc.270.49.29314 . ПМИД   7493964 .
  19. ^ Jump up to: а б Раготама С., Эберхардт Р.Ю., Симпсон П., Вигелсворт Д., Уайт П., Хэзлвуд Г.П., Надь Т., Гилберт Х.Дж., Уильямсон член парламента (сентябрь 2001 г.). «Характеристика целлюлосомного домена докерина анаэробного гриба Piromyces equi». Нат. Структура. Биол . 8 (9): 775–8. дои : 10.1038/nsb0901-775 . ПМИД   11524680 . S2CID   6442375 .
  20. ^ Jump up to: а б Карвальо, Алабама; Гоял, А.; Пратес, Дж. А.; Болам, Д.Н.; Гилберт, HJ ; Пирес, В.М.; Феррейра, LM; Планас, А.; Ромао, MJ; Фонтес, CM (2004). «Углеводсвязывающий модуль семейства 11 Clostridium thermocellum Lic26A-Cel5E размещает -1,4- и -1,3-1,4-смешанные связанные глюканы в одном сайте связывания» . Журнал биологической химии . 279 (33): 34785–34793. дои : 10.1074/jbc.M405867200 . ПМИД   15192099 .
  21. ^ Jump up to: а б Шен З., Джейкобс-Лорена М. (июль 1998 г.). «Белок перитрофического матрикса I типа из малярийного вектора Anopheles gambiae связывается с хитином. Клонирование, экспрессия и характеристика» . Ж. Биол. Хим . 273 (28): 17665–70. дои : 10.1074/jbc.273.28.17665 . ПМИД   9651363 .
  22. ^ Элвин С.М., Вуоколо Т., Пирсон Р.Д., Ист И.Дж., Райдинг Г.А., Эйземанн Ч., Теллам Р.Л. (апрель 1996 г.). «Характеристика основного перитрофического мембранного белка, перитрофина-44, из личинок Lucilia cuprina. кДНК и выведенные аминокислотные последовательности» . Ж. Биол. Хим . 271 (15): 8925–35. дои : 10.1074/jbc.271.15.8925 . ПМИД   8621536 .
  23. ^ Касу Р., Эйземанн К., Пирсон Р., Райдинг Дж., Ист И., Дональдсон А., Кадоган Л., Теллам Р. (август 1997 г.). «Опосредованное антителами ингибирование роста личинок насекомых, вызывающих кожный миаз у млекопитающих» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 94 (17): 8939–44. Бибкод : 1997PNAS...94.8939C . дои : 10.1073/pnas.94.17.8939 . ПМК   22971 . ПМИД   9256413 .
  24. ^ Нотенбум В., Борастон А.Б., Чиу П., Фрилав А.С., Килберн Д.Г., Роуз Д.Р. (декабрь 2001 г.). «Распознавание целлоолигосахаридов по углеводсвязывающему модулю семейства 17: рентгенокристаллографическое, термодинамическое и мутагенное исследование». Дж. Мол. Биол . 314 (4): 797–806. дои : 10.1006/jmbi.2001.5153 . ПМИД   11733998 .
  25. ^ Jump up to: а б Джамал, С.; Нуриццо, Д.; Борастон, AB; Дэвис, Дж.Дж. (2004). «Рентгено-кристаллическая структура некристаллического целлюлозосвязывающего модуля, специфичного для углевода: CBM28». Журнал молекулярной биологии . 339 (2): 253–258. дои : 10.1016/j.jmb.2004.03.069 . ПМИД   15136030 .
  26. ^ Райт Х.Т., Сандрасегарам Дж., Райт К.С. (сентябрь 1991 г.). «Эволюция семейства белков, связывающих N-ацетилглюкозамин, содержащих богатый дисульфидами домен агглютинина зародышей пшеницы». Дж. Мол. Эвол . 33 (3): 283–94. Бибкод : 1991JMolE..33..283W . дои : 10.1007/bf02100680 . ПМИД   1757999 . S2CID   8327744 .
  27. ^ Батлер А.Р., О'Доннелл Р.В., Мартин В.Дж., Гудэй Г.В., Старк М.Дж. (июль 1991 г.). «Токсин Kluyveromyces Lactis обладает существенной хитиназной активностью» . Евро. Дж. Биохим . 199 (2): 483–8. дои : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb16147.x . ПМИД   2070799 .
  28. ^ Лернер Д.Р., Райхель Н.В. (июнь 1992 г.). «Ген лектина крапивы двудомной (агглютинин Urtica dioica) кодирует как лектин, так и хитиназу» . Ж. Биол. Хим . 267 (16): 11085–91. дои : 10.1016/S0021-9258(19)49878-5 . ПМИД   1375935 .
  29. ^ Куранда, MJ; Роббинс, PW (1991). «Хитиназа необходима для разделения клеток во время роста Saccharomyces cerevisiae» . Журнал биологической химии . 266 (29): 19758–19767. дои : 10.1016/S0021-9258(18)55057-2 . ПМИД   1918080 .
  30. ^ Пеннинга, Д.; Ван дер Вин, бакалавр; Кнегтель, РМ; Ван Хиджум, ЮАР; Роузбум, HJ; Кальк, КХ; Дейкстра, BW; Дейхуизен, Л. (1996). «Сырой крахмалсвязывающий домен циклодекстрингликозилтрансферазы из штамма 251 Bacillus circulans» . Журнал биологической химии . 271 (51): 32777–32784. дои : 10.1074/jbc.271.51.32777 . ПМИД   8955113 .
  31. ^ Ояма, Т.; Кусуноки, М.; Кисимото, Ю.; Такасаки, Ю.; Нитта, Ю. (1999). «Кристаллическая структура бета-амилазы из Bacillus cereus var. Mycoides при разрешении 2,2». Журнал биохимии . 125 (6): 1120–1130. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022394 . ПМИД   10348915 .
  32. ^ Армстронг, CG; Доэрти, MJ; Коэн, ПТ (1998). «Идентификация отдельных доменов в субъединице протеинфосфатазы 1, нацеленной на гликоген печени, которые взаимодействуют с фосфорилазой а, гликогеном и протеинфосфатазой 1» . Биохимический журнал . 336 (3): 699–704. дои : 10.1042/bj3360699 . ПМК   1219922 . ПМИД   9841883 .
  33. ^ Борастон, AB; Хили, М.; Классен, Дж.; Фицко-Блин, Э.; Ламмертс Ван Бюрен, А.; Закон, В. (2005). «Структурный и функциональный анализ распознавания -глюканов углеводсвязывающими модулями семейства 25 и 26 показывает консервативный режим распознавания крахмала» . Журнал биологической химии . 281 (1): 587–598. дои : 10.1074/jbc.M509958200 . ПМИД   16230347 .
  34. ^ Борастон AB, Реветт Т.Дж., Борастон СМ, Нуриццо Д., Дэвис Г.Дж. (июнь 2003 г.). «Структурное и термодинамическое исследование специфического распознавания маннана с помощью углеводсвязывающего модуля TmCBM27» . Структура . 11 (6): 665–75. дои : 10.1016/S0969-2126(03)00100-X . ПМИД   12791255 .
  35. ^ Jump up to: а б Эббот, Д.В.; Эйрин-Лопес, Дж. М.; Борастон, AB (январь 2008 г.). «Понимание разнообразия лигандов и новой биологической роли углеводсвязывающих модулей семейства 32». Молекулярная биология и эволюция . 25 (1): 155–67. дои : 10.1093/molbev/msm243 . ПМИД   18032406 .
  36. ^ Jump up to: а б Фико-Блин, Элизабет; Борастон, Алисдэр, «Семейство модулей связывания углеводов 32». Архивировано 20 августа 2016 г. на Wayback Machine , CAZypedia. Архивировано 28 апреля 2024 г. на Wayback Machine , 4 мая 2017 г.
  37. ^ Шнельманн, Дж.; Зельтинс, А.; Блаак, Х.; Шремпф, Х. (1994). «Новый лектиноподобный белок CHB1 кодируется хитин-индуцируемым геном Streptomyces olivaceoviridis и специфически связывается с кристаллическим альфа-хитином грибов и других организмов». Молекулярная микробиология . 13 (5): 807–819. дои : 10.1111/j.1365-2958.1994.tb00473.x . ПМИД   7815940 . S2CID   22470447 .
  38. ^ Ваае-Кольстад, Г.; Хьюстон, ДР; Римен, АХ; Эййсинк, В.Г.; Ван Аалтен, DM (2005). «Кристаллическая структура и связывающие свойства хитинсвязывающего белка Serratia marcescens CBP21» . Журнал биологической химии . 280 (12): 11313–11319. дои : 10.1074/jbc.M407175200 . ПМИД   15590674 .
  39. ^ Кацуя, Ю.; Мезаки, Ю.; Кубота, М.; Мацуура, Ю. (1998). «Трехмерная структура изоамилазы Pseudomonas с разрешением 2,2 Å1». Журнал молекулярной биологии . 281 (5): 885–897. дои : 10.1006/jmbi.1998.1992 . ПМИД   9719642 .
  40. ^ Вятровский, HA; Ван Дендерен, Би Джей; Берки, CD; Кемп, Британская Колумбия; Стэплтон, Д.; Карлсон, М. (2004). «Мутации в гликогенсвязывающем домене gal83 активируют киназный путь snf1/gal83 по гликоген-независимому механизму» . Молекулярная и клеточная биология . 24 (1): 352–361. дои : 10.1128/mcb.24.1.352-361.2004 . ПМК   303368 . ПМИД   14673168 .
  41. ^ Полехина Г.; Гупта, А.; Мичелл, Би Джей; Ван Дендерен, Б.; Мурти, С.; Фейл, Южная Каролина; Дженнингс, И.Г.; Кэмпбелл, диджей; Уиттерс, Луизиана; Паркер, Миссури; Кемп, Бельгия; Стэплтон, Д. (2003). «Бета-субъединица AMPK нацелена на чувствительность к метаболическому стрессу гликогена» . Современная биология . 13 (10): 867–871. дои : 10.1016/S0960-9822(03)00292-6 . ПМИД   12747837 . S2CID   16778615 .
  42. ^ Хадсон, скорая помощь; Пан, Д.А.; Джеймс, Дж.; Люкок, Дж. М.; Хоули, ЮАР; Грин, Калифорния; Баба, О.; Терашима, Т.; Харди, генеральный директор (2003). «Новый домен AMP-активируемой протеинкиназы вызывает образования гликогеновых телец, сходных с теми, которые наблюдаются при наследственных сердечных аритмиях» . Современная биология . 13 (10): 861–866. дои : 10.1016/S0960-9822(03)00249-5 . ПМИД   12747836 . S2CID   2295263 .
  43. ^ Урбанович Б.Р., Катала С., Ирвин Д., Уилсон Д.Б., Риполл Д.Р., Роуз Дж.К. (апрель 2007 г.). «Томатная эндо-бета-1,4-глюканаза, SlCel9C1, представляет собой отдельный подкласс с новым семейством углеводсвязывающих модулей (CBM49)» . Ж. Биол. Хим . 282 (16): 12066–74. дои : 10.1074/jbc.M607925200 . ПМИД   17322304 .
[ редактировать ]
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000254.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR002883.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR005087.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR002557.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR005088.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR005086.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR005089.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR001919.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR002044.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR005036.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR005085.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR015295.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR001956.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR004193.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR019028.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR003305.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR003610.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR005084.
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR001002.
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 93a095bd3fa66ee404594920a1f7888b__1718022480
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/93/8b/93a095bd3fa66ee404594920a1f7888b.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Carbohydrate-binding module - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)