Эмери

ЭМД
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	1JEI, 2ODC, 2ODG
Идентификаторы
Псевдонимы	EMD , EDMD, LEMD5, STA, Эмерин
Внешние идентификаторы	Опустить : 300384 ; МГИ : 108117 ; Гомологен : 91 ; GeneCards : EMD ; ОМА : EMD – ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	X chromosome (human)
End	154,381,574 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	X chromosome (mouse)
End	73,305,154 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	left ovary; ; left uterine tube; ; popliteal artery; ; tibial arteries; ; right ovary; ; anterior pituitary; ; gastric mucosa; ; body of uterus; ; right coronary artery; ; Descending thoracic aorta;
	Top expressed in
	genital tubercle; ; tail of embryo; ; ventricular zone; ; yolk sac; ; lip; ; granulocyte; ; medial ganglionic eminence; ; muscle of thigh; ; ascending aorta; ; aortic valve;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	protein binding; beta-tubulin binding; actin binding; cadherin binding;
Cellular component	integral component of membrane; nuclear membrane; membrane; nuclear inner membrane; endoplasmic reticulum; microtubule; nuclear outer membrane; nucleus; nucleoplasm; cytoplasm; nuclear envelope; spindle pole centrosome; cortical endoplasmic reticulum; spindle;
Biological process	muscle contraction; regulation of canonical Wnt signaling pathway; cellular response to growth factor stimulus; muscle organ development; positive regulation of protein export from nucleus; mitotic nuclear membrane disassembly; skeletal muscle cell differentiation; mitotic nuclear membrane reassembly; negative regulation of fibroblast proliferation; negative regulation of canonical Wnt signaling pathway;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	2010
	13726
	ENSG00000102119
	ENSMUSG00000001964
	P50402
	О08579
	НМ_000117
	НМ_007927
	НП_000108
	НП_031953
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Эмерин — это белок, который у человека кодируется геном EMD , также известным как ген STA . Эмерин вместе с LEMD3 собой LEM-домен, содержащий интегральный белок внутренней ядерной представляет мембраны позвоночных. Эмерин высоко экспрессируется в сердечной и скелетных мышцах . В сердечной мышце эмерин локализуется в слипчивых соединениях внутри вставочных дисков , где он, по-видимому, участвует в механотрансдукции клеточного напряжения и передаче сигналов бета-катенина . Мутации в эмерине вызывают Х-сцепленную рецессивную мышечную дистрофию Эмери-Дрейфуса , нарушения сердечной проводимости и дилатационную кардиомиопатию .

Он назван в честь Алана Эмери . ^{[ 5 ]}

Структура

Эмерин представляет собой белок массой 29,0 кДа (34 кДа при наблюдаемой молекулярной массе), состоящий из 254 аминокислот . ^{[ 6 ]} Эмерин представляет собой серином богатый белок, , с N-концевой гидрофобной областью из 20 аминокислот , фланкированной заряженными остатками; гидрофобная область может быть важна для прикрепления белка к мембране, при этом заряженные концевые хвосты являются цитозольными. ^{[ 7 ]} В сердечных , скелетных и гладких мышцах эмерин локализуется на внутренней ядерной мембране ; ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} Экспрессия эмерина наиболее высока в скелетных и сердечных мышцах . ^{[ 7 ]} В частности, в сердечной мышце эмерин также находится в слипчивых соединениях внутри вставочных дисков . ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}^{[ 12 ]}

Функция

Эмерин представляет собой богатый серином ядерный мембранный белок и член семейства белков, связанных с ядерной пластинкой . Он обеспечивает закрепление мембраны на цитоскелете . Мышечная дистрофия Эмери-Дрейфуса представляет собой Х-сцепленную наследственную дегенеративную миопатию , возникающую в результате мутации EMD (также известного в клинической практике как STA ) гена . ^{[ 13 ]} Эмерин, по-видимому, участвует в механотрансдукции, поскольку мышиные фибробласты с дефицитом эмерина не способны трансдуцировать нормальные механочувствительные реакции экспрессии генов на стимулы напряжения. ^{[ 14 ]} В сердечной мышце эмерин также обнаруживается в комплексе с бета-катенином в сращениях вставочных дисков , а в кардиомиоцитах из сердец, лишенных эмерина, наблюдается перераспределение бета-катенина , а также нарушение архитектуры вставочного диска и формы миоцитов. Это взаимодействие, по-видимому, регулируется киназой гликогенсинтазы 3 бета . ^{[ 15 ]}

Клиническое значение

Мутации в эмерине вызывают Х-сцепленную рецессивную мышечную дистрофию Эмери-Дрейфуса , которая характеризуется ранними контрактурами ахилловых сухожилий, локтей и постшейных мышц; мышечная слабость проксимально в верхних конечностях и дистально в нижних конечностях; наряду с дефектами сердечной проводимости, которые варьируются от синусовой брадикардии , удлинения PR до полной блокады сердца . ^{[ 16 ]} У этих пациентов иммуноокрашивание эмерина теряется в различных тканях, включая мышцы, фибробласты кожи и лейкоциты , однако диагностические протоколы включают мутационный анализ, а не окрашивание белков. ^{[ 16 ]} Почти во всех случаях мутации приводят к полной делеции или неопределяемому уровню белка эмерина . Примерно в 20% случаев Х-хромосомы имеют инверсию в районе Xq28. ^{[ 17 ]}

Более того, недавние исследования показали, что отсутствие функционального эмерина может снизить инфекционность ВИЧ-1 . Таким образом, предполагается, что пациенты с мышечной дистрофией Эмери-Дрейфуса могут иметь иммунитет к ВИЧ-1 или иметь нерегулярный характер заражения ВИЧ-1. ^{[ 18 ]}

Взаимодействия

Было показано, что Эмерин взаимодействует с:

АКТА1 , ^{[ 19 ]}
АКТГ2 , ^{[ 19 ]}
БАНФ1 , ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}
БКЛАФ1 , ^{[ 22 ]}
CTNNB1 , ^{[ 11 ]}^{[ 23 ]}
ГМКЛ1 , ^{[ 21 ]}
ЛМНА , ^{[ 19 ]}^{[ 24 ]}^{[ 25 ]}^{[ 26 ]}
ПСМЕ1 , ^{[ 24 ]}
СИНЭ1 , ^{[ 27 ]}^{[ 28 ]}^{[ 29 ]}
СИНЭ2 , ^{[ 27 ]}^{[ 29 ]}^{[ 30 ]}
ТМЕМ43 , ^{[ 31 ]} и
YTHDC1 . ^{[ 24 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000102119 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000001964 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Питер Харпер , Лоис Рейнольдс, Тилли Тэнси , ред. (2010). Клиническая генетика в Великобритании: истоки и развитие . Добро пожаловать, свидетели современной медицины. История группы исследований современной биомедицины . стр. 118–119. ISBN 978-0-85484-127-1 . Викиданные Q29581774 .
^ «Белковая последовательность EMD человека (Uniprot ID: P50402)» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 4 марта 2016 года . Проверено 16 сентября 2015 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б Бион С., Маэстрини Э., Ривелла С., Манчини М., Реджис С., Ромео Дж., Тониоло Д. (декабрь 1994 г.). «Идентификация нового Х-сцепленного гена, ответственного за мышечную дистрофию Эмери-Дрейфуса». Природная генетика . 8 (4): 323–7. дои : 10.1038/ng1294-323 . ПМИД 7894480 . S2CID 7719215 .
^ Нагано А., Кога Р., Огава М., Курано Ю., Кавада Дж., Окада Р., Хаяси Ю.К., Цукахара Т., Арахата К. (март 1996 г.). «Дефицит эмерина на ядерной мембране у пациентов с мышечной дистрофией Эмери-Дрейфуса». Природная генетика . 12 (3): 254–9. дои : 10.1038/ng0396-254 . ПМИД 8589715 . S2CID 11030787 .
^ Манилал С., Нгуен Т.М., Сьюри Калифорния, Моррис Дж.Е. (июнь 1996 г.). «Белок мышечной дистрофии Эмери-Дрейфуса, эмерин, представляет собой белок ядерной мембраны» . Молекулярная генетика человека . 5 (6): 801–8. дои : 10.1093/hmg/5.6.801 . PMID 8776595 .
^ Картеньи Л., ди Барлетта М.Р., Баррези Р., Скуарзони С., Сабателли П., Маральди Н., Мора М., Ди Блази К., Корнелио Ф., Мерлини Л., Вилла А., Кобьянки Ф., Тониоло Д. (декабрь 1997 г.). «Сердечная локализация эмерина: новый взгляд на мышечную дистрофию Эмери-Дрейфуса» . Молекулярная генетика человека . 6 (13): 2257–64. дои : 10.1093/hmg/6.13.2257 . ПМИД 9361031 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Уиллер М.А., Уорли А., Робертс Р.Г., Элер Э., Эллис Дж.А. (март 2010 г.). «Идентификация комплекса эмерин-бета-катенин в сердце, важного для вставочной архитектуры диска и локализации бета-катенина» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 67 (5): 781–96. дои : 10.1007/s00018-009-0219-8 . ПМЦ 11115513 . ПМИД 19997769 . S2CID 27205170 .
^ Манилал С., Сьюри К.А., Перебоев А., Ман Н., Гобби П., Хоукс С., Лав Д.Р., Моррис Дж.Е. (февраль 1999 г.). «Распределение эмерина и ламинов в сердце и последствия мышечной дистрофии Эмери-Дрейфуса» . Молекулярная генетика человека . 8 (2): 353–9. дои : 10.1093/hmg/8.2.353 . ПМИД 9949197 .
^ «Ген Энтреза: EMD emerin (мышечная дистрофия Эмери-Дрейфуса)» .
^ Ламмердинг Дж., Сяо Дж., Шульце П.С., Козлов С., Стюарт К.Л., Ли Р.Т. (29 августа 2005 г.). «Аномальная форма ядра и нарушение механотрансдукции в клетках с дефицитом эмерина» . Журнал клеточной биологии . 170 (5): 781–91. дои : 10.1083/jcb.200502148 . ПМК 2171355 . ПМИД 16115958 .
^ Уилер М.А., Уорли А., Робертс Р.Г., Элер Э., Эллис Дж.А. (март 2010 г.). «Идентификация комплекса эмерин-бета-катенин в сердце, важного для вставочной архитектуры диска и локализации бета-катенина» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 67 (5): 781–96. дои : 10.1007/s00018-009-0219-8 . ПМЦ 11115513 . ПМИД 19997769 . S2CID 27205170 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Эмери А.Е. (июнь 2000 г.). «Мышечная дистрофия Эмери-Дрейфуса - 40-летняя ретроспектива». Нервно-мышечные расстройства . 10 (4–5): 228–32. дои : 10.1016/s0960-8966(00)00105-x . ПМИД 10838246 . S2CID 26523560 .
^ Смолл К., Уоррен С.Т. (январь 1998 г.). «Делеции Emerin происходят на обоих фонах инверсии Xq28» . Молекулярная генетика человека . 7 (1): 135–9. дои : 10.1093/hmg/7.1.135 . ПМИД 9384614 .
^ Ли М., Крейги Р. (июнь 2006 г.). «Вирусология: ВИЧ становится ядерным» . Природа . 441 (7093): 581–2. Бибкод : 2006Natur.441..581L . дои : 10.1038/441581a . ПМИД 16738646 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Латтанци Дж., Ченни В., Мармироли С., Капанни С., Маттиоли Е., Мерлини Л., Скуарцони С., Маральди Н.М. (апрель 2003 г.). «Ассоциация эмерина с ядерным и цитоплазматическим актином регулируется при дифференцировке миобластов». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 303 (3): 764–70. дои : 10.1016/s0006-291x(03)00415-7 . ПМИД 12670476 .
^ Берк Дж.М., Саймон Д.Н., Дженкинс-Хук С.Р., Вестербек Дж.В., Грённинг-Ванг Л.М., Карлсон С.Р., Уилсон К.Л. (сентябрь 2014 г.). «Молекулярные основы взаимодействий эмерин-эмерин и эмерин-БАФ» . Журнал клеточной науки . 127 (Часть 18): 3956–69. дои : 10.1242/jcs.148247 . ПМК 4163644 . ПМИД 25052089 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Холаска Дж. М., Ли К. К., Ковальски А. К., Уилсон К. Л. (февраль 2003 г.). «Безклеточный репрессор транскрипции (GCL) и фактор барьера аутоинтеграции (BAF) конкурируют за связывание с эмерином in vitro» . Журнал биологической химии . 278 (9): 6969–75. дои : 10.1074/jbc.M208811200 . ПМИД 12493765 .
^ Харагути Т., Холаска Дж.М., Ямане М., Коджин Т., Хасигути Н., Мори С., Уилсон К.Л., Хираока Ю. (март 2004 г.). «Связывание эмерина с Btf, репрессором транскрипции, способствующим смерти, нарушается миссенс-мутацией, которая вызывает мышечную дистрофию Эмери-Дрейфуса». Европейский журнал биохимии . 271 (5): 1035–45. дои : 10.1111/j.1432-1033.2004.04007.x . ПМИД 15009215 .
^ Маркевич Э., Тилгнер К., Баркер Н., ван де Ветеринг М., Клеверс Х., Доробек М., Хаусманова-Петрусевич I , Рамаекерс ФК, Броерс Дж.Л., Бланкестейн В.М., Салпингиду Г., Уилсон Р.Г., Эллис Дж.А., Хатчисон С.Дж. (июль 2006 г.). «Белок внутренней ядерной мембраны эмерин регулирует активность бета-катенина, ограничивая его накопление в ядре» . Журнал ЭМБО . 25 (14): 3275–85. дои : 10.1038/sj.emboj.7601230 . ПМЦ 1523183 . ПМИД 16858403 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Уилкинсон Ф.Л., Холаска Дж.М., Чжан З., Шарма А., Манилал С., Холт И., Стамм С., Уилсон К.Л., Моррис Г.Е. (июнь 2003 г.). «Эмерин взаимодействует in vitro с фактором, связанным со сплайсингом, YT521-B» . Европейский журнал биохимии . 270 (11): 2459–66. дои : 10.1046/j.1432-1033.2003.03617.x . ПМИД 12755701 .
^ Сакаки М., Койке Х., Такахаси Н., Сасагава Н., Томиока С., Арахата К., Исиура С. (февраль 2001 г.). «Взаимодействие эмерина и ядерных ламинов». Журнал биохимии . 129 (2): 321–7. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002860 . ПМИД 11173535 .
^ Клементс Л., Манилал С., Лав Д.Р., Моррис Дж.Е. (январь 2000 г.). «Прямое взаимодействие между эмерином и ламином А». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 267 (3): 709–14. дои : 10.1006/bbrc.1999.2023 . ПМИД 10673356 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Чжан К., Скеппер Дж.Н., Ян Ф., Дэвис Дж.Д., Хеги Л., Робертс Р.Г., Вайсберг П.Л., Эллис Дж.А., Шанахан К.М. (декабрь 2001 г.). «Несприны: новое семейство белков, содержащих спектриновые повторы, которые локализуются на ядерной мембране во многих тканях» . Журнал клеточной науки . 114 (Часть 24): 4485–98. дои : 10.1242/jcs.114.24.4485 . ПМИД 11792814 .
^ Мислоу Дж. М., Холаска Дж. М., Ким М. С., Ли К. К., Сегура-Тоттен М., Уилсон К. Л., МакНелли Э. М. (август 2002 г.). «Несприн-1-альфа самоассоциируется и напрямую связывается с эмерином и ламином А in vitro» . Письма ФЭБС . 525 (1–3): 135–40. дои : 10.1016/s0014-5793(02)03105-8 . ПМИД 12163176 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Уиллер М.А., Дэвис Дж.Д., Чжан К., Эмерсон Л.Дж., Хант Дж., Шанахан К.М., Эллис Дж.А. (август 2007 г.). «Различные функциональные домены несприна-1альфа и несприна-2бета напрямую связываются с эмерином, и оба взаимодействия нарушаются при Х-сцепленной мышечной дистрофии Эмери-Дрейфуса». Экспериментальные исследования клеток . 313 (13): 2845–57. doi : 10.1016/j.yexcr.2007.03.025 . ПМИД 17462627 .
^ Чжан К., Рагнаут К.Д., Скеппер Дж.Н., Уорт Н.Ф., Уоррен Д.Т., Робертс Р.Г., Вайсберг П.Л., Эллис Дж.А., Шанахан К.М. (февраль 2005 г.). «Несприн-2 представляет собой мультиизомерный белок, который связывает ламин и эмерин в ядерной оболочке и образует субклеточную сеть в скелетных мышцах» . Журнал клеточной науки . 118 (Часть 4): 673–87. дои : 10.1242/jcs.01642 . ПМИД 15671068 .
^ Бенгтссон Л., Отто Х (февраль 2008 г.). «LUMA взаимодействует с эмерином и влияет на его распределение на внутренней ядерной мембране» . Журнал клеточной науки . 121 (Часть 4): 536–48. дои : 10.1242/jcs.019281 . ПМИД 18230648 .

Дальнейшее чтение

Гант Т.М., Уилсон К.Л. (1998). «Ядерная сборка». Анну. Преподобный Cell Dev. Биол . 13 : 669–95. дои : 10.1146/annurev.cellbio.13.1.669 . ПМИД 9442884 .
Хелблинг-Леклер А., Бонн Г., Шварц К. (2002). «Мышечная дистрофия Эмери-Дрейфуса» . Евро. Дж. Хум. Жене . 10 (3): 157–61. дои : 10.1038/sj.ejhg.5200744 . ПМИД 11973618 .
Холаска Дж. М., Уилсон К. Л. (2006). «Множественные роли эмерина: последствия мышечной дистрофии Эмери-Дрейфуса» . Анатомические записи, часть A: открытия в молекулярной, клеточной и эволюционной биологии . 288 (7): 676–80. дои : 10.1002/ar.a.20334 . ПМК 2559942 . ПМИД 16761279 .
Бион С., Таманини Ф., Маэстрини Е., Трибиоли С., Пустка А., Торри Г., Ривелла С., Тониоло Д. (1994). «Транкрипционная организация участка X-хромосомы человека размером 450 т.п.н. в Xq28» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 90 (23): 10977–81. дои : 10.1073/pnas.90.23.10977 . ПМК 47904 . ПМИД 8248200 .
Бион С., Смолл К., Аксманович В.М., Д'Урсо М., Чиккодикола А., Мерлини Л., Моранди Л., Кресс В., Йейтс-младший, Уоррен С.Т. (1996). «Идентификация новых мутаций в гене мышечной дистрофии Эмери-Дрейфуса и доказательства генетической гетерогенности заболевания». Хм. Мол. Жене . 4 (10): 1859–63. дои : 10.1093/hmg/4.10.1859 . ПМИД 8595407 .
Ямада Т., Кобаяши Т. (1996). «Новая мутация эмерина у японского пациента с мышечной дистрофией Эмери-Дрейфуса». Хм. Жене . 97 (5): 693–4. дои : 10.1007/BF02281886 . ПМИД 8655156 . S2CID 32857705 .
Чен Э.Ю., Золло М., Маццарелла Р., Чиккодикола А., Чен С.Н., Цзо Л., Хайнер С., Бероу Ф., Репетто М., Шлессингер Д., Д'Урсо М. (1997). «Анализ дальних последовательностей в Xq28: тринадцать известных и шесть генов-кандидатов в ДНК с высоким содержанием GC размером 219,4 т.п.н. между локусами RCP / GCP и G6PD» . Хм. Мол. Жене . 5 (5): 659–68. дои : 10.1093/hmg/5.5.659 . ПМИД 8733135 .
Эллис Дж.А., Крэкстон М., Йейтс-младший, Кендрик-Джонс Дж. (1998). «Аберрантное внутриклеточное нацеливание и зависимое от клеточного цикла фосфорилирование эмерина способствуют фенотипу мышечной дистрофии Эмери-Дрейфуса». Дж. Клеточная наука . 111 (6): 781–92. дои : 10.1242/jcs.111.6.781 . ПМИД 9472006 .
Скуарзони С., Сабателли П., Огнибене А., Тониоло Д., Картеньи Л., Кобьянки Ф., Петрини С., Мерлини Л., Маральди Н.М. (1998). «Иммуноцитохимическое обнаружение эмерина в ядерном матриксе». Нервно-мышечная. Беспорядок . 8 (5): 338–44. дои : 10.1016/S0960-8966(98)00031-5 . ПМИД 9673989 . S2CID 6113119 .
Эллис Дж. А., Йейтс-младший, Кендрик-Джонс Дж., Браун Калифорния (1999). «Изменения P183 эмерина ослабляют его белок-белковые взаимодействия, что приводит к Х-сцепленной мышечной дистрофии Эмери-Дрейфуса». Хм. Жене . 104 (3): 262–8. дои : 10.1007/s004390050946 . ПМИД 10323252 . S2CID 26202307 .
Скуарцони С., Сабателли П., Капанни С., Петрини С., Огнибене А., Тониоло Д., Кобианчи Ф., Заули Г., Бассини А., Баракка А., Гуарниери С., Мерлини Л., Маральди Н.М. (2001). «Присутствие эмерина в тромбоцитах». Акта Нейропатол . 100 (3): 291–8. дои : 10.1007/s004019900169 . ПМИД 10965799 . S2CID 6097295 .
Мартинс С.Б., Эйде Т., Стин Р.Л., Янсен Т., Сколхегг Б.С., Коллас П. (2001). «НА95 представляет собой белок хроматина и ядерного матрикса, регулирующий динамику ядерной оболочки» . Дж. Клеточная наука . 113 (21): 3703–13. дои : 10.1242/jcs.113.21.3703 . ПМИД 11034899 .
Хартли Дж.Л., Темпл Г.Ф., Браш М.А. (2001). «Клонирование ДНК с использованием сайт-специфической рекомбинации in vitro» . Геном Рез . 10 (11): 1788–95. дои : 10.1101/гр.143000 . ПМК 310948 . ПМИД 11076863 .
Лагури С., Гилкин Б., Вольф Н., Роми-Лебрен Р., Курчай К., Каллебо И., Уорман Х.Дж., Зинн-Джастин С. (2001). «Структурная характеристика мотива LEM, общего для трех белков внутренней ядерной мембраны человека» . Структура . 9 (6): 503–11. дои : 10.1016/S0969-2126(01)00611-6 . ПМИД 11435115 .

Внешние ссылки

Запись GeneReviews/NCBI/NIH/UW о мышечной дистрофии Эмери-Дрейфуса
EMD+белок+человек Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000102119 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000001964 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[HoMBRG-5] Питер Харпер , Лоис Рейнольдс, Тилли Тэнси , ред. (2010). Клиническая генетика в Великобритании: истоки и развитие . Добро пожаловать, свидетели современной медицины. История группы исследований современной биомедицины . стр. 118–119. ISBN 978-0-85484-127-1 . Викиданные Q29581774 .

[6] «Белковая последовательность EMD человека (Uniprot ID: P50402)» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 4 марта 2016 года . Проверено 16 сентября 2015 г.

[ReferenceA-7] Перейти обратно: ^а ^б Бион С., Маэстрини Э., Ривелла С., Манчини М., Реджис С., Ромео Дж., Тониоло Д. (декабрь 1994 г.). «Идентификация нового Х-сцепленного гена, ответственного за мышечную дистрофию Эмери-Дрейфуса». Природная генетика . 8 (4): 323–7. дои : 10.1038/ng1294-323 . ПМИД 7894480 . S2CID 7719215 .

[8] Нагано А., Кога Р., Огава М., Курано Ю., Кавада Дж., Окада Р., Хаяси Ю.К., Цукахара Т., Арахата К. (март 1996 г.). «Дефицит эмерина на ядерной мембране у пациентов с мышечной дистрофией Эмери-Дрейфуса». Природная генетика . 12 (3): 254–9. дои : 10.1038/ng0396-254 . ПМИД 8589715 . S2CID 11030787 .

[9] Манилал С., Нгуен Т.М., Сьюри Калифорния, Моррис Дж.Е. (июнь 1996 г.). «Белок мышечной дистрофии Эмери-Дрейфуса, эмерин, представляет собой белок ядерной мембраны» . Молекулярная генетика человека . 5 (6): 801–8. дои : 10.1093/hmg/5.6.801 . PMID 8776595 .

[10] Картеньи Л., ди Барлетта М.Р., Баррези Р., Скуарзони С., Сабателли П., Маральди Н., Мора М., Ди Блази К., Корнелио Ф., Мерлини Л., Вилла А., Кобьянки Ф., Тониоло Д. (декабрь 1997 г.). «Сердечная локализация эмерина: новый взгляд на мышечную дистрофию Эмери-Дрейфуса» . Молекулярная генетика человека . 6 (13): 2257–64. дои : 10.1093/hmg/6.13.2257 . ПМИД 9361031 .

[Wheeler_2010-11] Перейти обратно: ^а ^б Уиллер М.А., Уорли А., Робертс Р.Г., Элер Э., Эллис Дж.А. (март 2010 г.). «Идентификация комплекса эмерин-бета-катенин в сердце, важного для вставочной архитектуры диска и локализации бета-катенина» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 67 (5): 781–96. дои : 10.1007/s00018-009-0219-8 . ПМЦ 11115513 . ПМИД 19997769 . S2CID 27205170 .

[12] Манилал С., Сьюри К.А., Перебоев А., Ман Н., Гобби П., Хоукс С., Лав Д.Р., Моррис Дж.Е. (февраль 1999 г.). «Распределение эмерина и ламинов в сердце и последствия мышечной дистрофии Эмери-Дрейфуса» . Молекулярная генетика человека . 8 (2): 353–9. дои : 10.1093/hmg/8.2.353 . ПМИД 9949197 .

[entrez-13] «Ген Энтреза: EMD emerin (мышечная дистрофия Эмери-Дрейфуса)» .

[14] Ламмердинг Дж., Сяо Дж., Шульце П.С., Козлов С., Стюарт К.Л., Ли Р.Т. (29 августа 2005 г.). «Аномальная форма ядра и нарушение механотрансдукции в клетках с дефицитом эмерина» . Журнал клеточной биологии . 170 (5): 781–91. дои : 10.1083/jcb.200502148 . ПМК 2171355 . ПМИД 16115958 .

[15] Уилер М.А., Уорли А., Робертс Р.Г., Элер Э., Эллис Дж.А. (март 2010 г.). «Идентификация комплекса эмерин-бета-катенин в сердце, важного для вставочной архитектуры диска и локализации бета-катенина» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 67 (5): 781–96. дои : 10.1007/s00018-009-0219-8 . ПМЦ 11115513 . ПМИД 19997769 . S2CID 27205170 .

[ReferenceB-16] Перейти обратно: ^а ^б Эмери А.Е. (июнь 2000 г.). «Мышечная дистрофия Эмери-Дрейфуса - 40-летняя ретроспектива». Нервно-мышечные расстройства . 10 (4–5): 228–32. дои : 10.1016/s0960-8966(00)00105-x . ПМИД 10838246 . S2CID 26523560 .

[17] Смолл К., Уоррен С.Т. (январь 1998 г.). «Делеции Emerin происходят на обоих фонах инверсии Xq28» . Молекулярная генетика человека . 7 (1): 135–9. дои : 10.1093/hmg/7.1.135 . ПМИД 9384614 .

[18] Ли М., Крейги Р. (июнь 2006 г.). «Вирусология: ВИЧ становится ядерным» . Природа . 441 (7093): 581–2. Бибкод : 2006Natur.441..581L . дои : 10.1038/441581a . ПМИД 16738646 .

[pmid12670476-19] Перейти обратно: ^а ^б ^с Латтанци Дж., Ченни В., Мармироли С., Капанни С., Маттиоли Е., Мерлини Л., Скуарцони С., Маральди Н.М. (апрель 2003 г.). «Ассоциация эмерина с ядерным и цитоплазматическим актином регулируется при дифференцировке миобластов». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 303 (3): 764–70. дои : 10.1016/s0006-291x(03)00415-7 . ПМИД 12670476 .

[20] Берк Дж.М., Саймон Д.Н., Дженкинс-Хук С.Р., Вестербек Дж.В., Грённинг-Ванг Л.М., Карлсон С.Р., Уилсон К.Л. (сентябрь 2014 г.). «Молекулярные основы взаимодействий эмерин-эмерин и эмерин-БАФ» . Журнал клеточной науки . 127 (Часть 18): 3956–69. дои : 10.1242/jcs.148247 . ПМК 4163644 . ПМИД 25052089 .

[Holaska_2003-21] Перейти обратно: ^а ^б Холаска Дж. М., Ли К. К., Ковальски А. К., Уилсон К. Л. (февраль 2003 г.). «Безклеточный репрессор транскрипции (GCL) и фактор барьера аутоинтеграции (BAF) конкурируют за связывание с эмерином in vitro» . Журнал биологической химии . 278 (9): 6969–75. дои : 10.1074/jbc.M208811200 . ПМИД 12493765 .

[22] Харагути Т., Холаска Дж.М., Ямане М., Коджин Т., Хасигути Н., Мори С., Уилсон К.Л., Хираока Ю. (март 2004 г.). «Связывание эмерина с Btf, репрессором транскрипции, способствующим смерти, нарушается миссенс-мутацией, которая вызывает мышечную дистрофию Эмери-Дрейфуса». Европейский журнал биохимии . 271 (5): 1035–45. дои : 10.1111/j.1432-1033.2004.04007.x . ПМИД 15009215 .

[23] Маркевич Э., Тилгнер К., Баркер Н., ван де Ветеринг М., Клеверс Х., Доробек М., Хаусманова-Петрусевич I , Рамаекерс ФК, Броерс Дж.Л., Бланкестейн В.М., Салпингиду Г., Уилсон Р.Г., Эллис Дж.А., Хатчисон С.Дж. (июль 2006 г.). «Белок внутренней ядерной мембраны эмерин регулирует активность бета-катенина, ограничивая его накопление в ядре» . Журнал ЭМБО . 25 (14): 3275–85. дои : 10.1038/sj.emboj.7601230 . ПМЦ 1523183 . ПМИД 16858403 .

[pmid12755701-24] Перейти обратно: ^а ^б ^с Уилкинсон Ф.Л., Холаска Дж.М., Чжан З., Шарма А., Манилал С., Холт И., Стамм С., Уилсон К.Л., Моррис Г.Е. (июнь 2003 г.). «Эмерин взаимодействует in vitro с фактором, связанным со сплайсингом, YT521-B» . Европейский журнал биохимии . 270 (11): 2459–66. дои : 10.1046/j.1432-1033.2003.03617.x . ПМИД 12755701 .

[pmid11173535-25] Сакаки М., Койке Х., Такахаси Н., Сасагава Н., Томиока С., Арахата К., Исиура С. (февраль 2001 г.). «Взаимодействие эмерина и ядерных ламинов». Журнал биохимии . 129 (2): 321–7. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002860 . ПМИД 11173535 .

[pmid10673356-26] Клементс Л., Манилал С., Лав Д.Р., Моррис Дж.Е. (январь 2000 г.). «Прямое взаимодействие между эмерином и ламином А». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 267 (3): 709–14. дои : 10.1006/bbrc.1999.2023 . ПМИД 10673356 .

[Zhang_2001-27] Перейти обратно: ^а ^б Чжан К., Скеппер Дж.Н., Ян Ф., Дэвис Дж.Д., Хеги Л., Робертс Р.Г., Вайсберг П.Л., Эллис Дж.А., Шанахан К.М. (декабрь 2001 г.). «Несприны: новое семейство белков, содержащих спектриновые повторы, которые локализуются на ядерной мембране во многих тканях» . Журнал клеточной науки . 114 (Часть 24): 4485–98. дои : 10.1242/jcs.114.24.4485 . ПМИД 11792814 .

[28] Мислоу Дж. М., Холаска Дж. М., Ким М. С., Ли К. К., Сегура-Тоттен М., Уилсон К. Л., МакНелли Э. М. (август 2002 г.). «Несприн-1-альфа самоассоциируется и напрямую связывается с эмерином и ламином А in vitro» . Письма ФЭБС . 525 (1–3): 135–40. дои : 10.1016/s0014-5793(02)03105-8 . ПМИД 12163176 .

[Wheeler_2007-29] Перейти обратно: ^а ^б Уиллер М.А., Дэвис Дж.Д., Чжан К., Эмерсон Л.Дж., Хант Дж., Шанахан К.М., Эллис Дж.А. (август 2007 г.). «Различные функциональные домены несприна-1альфа и несприна-2бета напрямую связываются с эмерином, и оба взаимодействия нарушаются при Х-сцепленной мышечной дистрофии Эмери-Дрейфуса». Экспериментальные исследования клеток . 313 (13): 2845–57. doi : 10.1016/j.yexcr.2007.03.025 . ПМИД 17462627 .

[30] Чжан К., Рагнаут К.Д., Скеппер Дж.Н., Уорт Н.Ф., Уоррен Д.Т., Робертс Р.Г., Вайсберг П.Л., Эллис Дж.А., Шанахан К.М. (февраль 2005 г.). «Несприн-2 представляет собой мультиизомерный белок, который связывает ламин и эмерин в ядерной оболочке и образует субклеточную сеть в скелетных мышцах» . Журнал клеточной науки . 118 (Часть 4): 673–87. дои : 10.1242/jcs.01642 . ПМИД 15671068 .

[31] Бенгтссон Л., Отто Х (февраль 2008 г.). «LUMA взаимодействует с эмерином и влияет на его распределение на внутренней ядерной мембране» . Журнал клеточной науки . 121 (Часть 4): 536–48. дои : 10.1242/jcs.019281 . ПМИД 18230648 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]