УДФ-N-ацетилглюкозамин-1-карбоксивинилтрансфераза
УДФ-N-ацетилглюкозамин-1-карбоксивинилтрансфераза | |||
---|---|---|---|
![]() Тетрамер УДФ-N-ацетилглюкозамин-1-карбоксивинилтрансферазы, Enterobacter cloacae | |||
Идентификаторы | |||
Номер ЕС. | 2.5.1.7 | ||
Номер CAS. | 9023-27-2 | ||
Базы данных | |||
ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
КЕГГ | КЕГГ запись | ||
МетаЦик | метаболический путь | ||
ПРЯМОЙ | профиль | ||
PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
|
В энзимологии УДФ -N-ацетилглюкозамин-1-карбоксивинилтрансфераза ( EC 2.5.1.7 ) представляет собой фермент. [ 1 ] который катализирует первый решающий этап биосинтеза пептидогликана бактерий:
- фосфоенолпируват + УДФ-N-ацетил-D-глюкозамин фосфат + УДФ-N-ацетил-3-О-(1-карбоксивинил)-D-глюкозамин
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются фосфоенолпируват и УДФ-N-ацетил-D-глюкозамин , тогда как двумя его продуктами являются фосфат и УДФ-N-ацетил-3-О-(1-карбоксивинил)-D-глюкозамин . Пируватный фрагмент обеспечивает линкер, который соединяет гликановую и пептидную части пептидогликана. [ 2 ]
Фермент ингибируется антибиотиком фосфомицином в активном центре , который ковалентно модифицирует остаток цистеина . [ 3 ]
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , особенно тех, которые переносят арильные или алкильные группы, отличные от метильных групп. Систематическое название этого класса ферментов — фосфоенолпируват:UDP-N-ацетил-D-глюкозамин-1-карбоксивинилтрансфераза . [ 4 ] Этот фермент участвует в метаболизме аминосахаров и биосинтезе гликанов .
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года 10 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1A2N , 1DLG , 1EJC , 1EJD , 1EYN , 1NAW , 1Q3G , 1RYW , 1UAE и 1YBG .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ «Энолпируваттрансфераза, семейство EPT» . Проверено 23 ноября 2008 г.
- ^ Браун Э.Д., Вивас Э.И., Уолш К.Т., Колтер Р. (июль 1995 г.). «MurA (MurZ), фермент, который катализирует первую стадию биосинтеза пептидогликана, необходим для Escherichia coli» . Дж. Бактериол . 177 (14): 4194–7. дои : 10.1128/jb.177.14.4194-4197.1995 . ПМК 177162 . ПМИД 7608103 .
- ^ Кинг, Майкл Б. (2005). Ланге: вопросы и ответы . Нью-Йорк: МакГроу-Хилл, Медицинский паб. Разделение. стр. 298 . ISBN 0-07-144578-1 .
- ^ Другие широко используемые названия включают MurA трансферазу, UDP-N-ацетилглюкозамин-1-карбоксивинилтрансферазу, UDP-N-ацетилглюкозаминеноилпирувилтрансферазу, еноилпируваттрансферазу, фосфоенолпируват-UDP-ацетилглюкозамин-3-енолпирувилтрансферазу, фосфоенолпируват: УДФ-2-ацетамидо-2-дезокси-D-глюкозо-2-еноил-1-карбоксиэтилтрансфераза, фосфоенолпируват: уридиндифосфат N-ацетилглюкозамин енолпирувилтрансфераза, фосфоенолпируват: уридин-5'-дифосфо-N-ацетил-2-амино-2 -дезоксиглюкоза 3-енолпирувилтрансфераза, фосфопируват-уридиндифосфоацетилглюкозаминпируваттрансфераза, пируват-UDP-ацетилглюкозамин трансфераза, пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозамин трансфераза, пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозамин трансфераза и пировин-уридин дифосфо-N-ацетилглюкозаминилтрансфераза.
Литература
[ редактировать ]- Гунетилеке К.Г., Анвар Р.А. (1968). «Биосинтез уридиндифосфо-N-ацетилмурамовой кислоты. II Очистка и свойства пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозаминтрансферазы и характеристика уридиндифосфо-N-ацетиленопирувилглюкозамина». Ж. Биол. Хим . 243 (21): 5770–8. ПМИД 5699062 .
- Земелл Р.И., Анвар Р.А. (1975). «Очистка пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозаминтрансферазы до гомогенности и ингибирования обратной связи». Ж. Биол. Хим . 250 (8): 3185–92. ПМИД 1123336 .
- ван Хейеноорт Дж (2001). «Последние достижения в образовании мономерной единицы бактериального пептидогликана». Нат. Прод. Представитель . 18 (5): 503–19. дои : 10.1039/a804532a . ПМИД 11699883 .