Jump to content

УДФ-N-ацетилглюкозамин-1-карбоксивинилтрансфераза

УДФ-N-ацетилглюкозамин-1-карбоксивинилтрансфераза
Тетрамер УДФ-N-ацетилглюкозамин-1-карбоксивинилтрансферазы, Enterobacter cloacae
Идентификаторы
Номер ЕС. 2.5.1.7
Номер CAS. 9023-27-2
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

В энзимологии УДФ -N-ацетилглюкозамин-1-карбоксивинилтрансфераза ( EC 2.5.1.7 ) представляет собой фермент. [ 1 ] который катализирует первый решающий этап биосинтеза пептидогликана бактерий:

фосфоенолпируват + УДФ-N-ацетил-D-глюкозамин фосфат + УДФ-N-ацетил-3-О-(1-карбоксивинил)-D-глюкозамин

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются фосфоенолпируват и УДФ-N-ацетил-D-глюкозамин , тогда как двумя его продуктами являются фосфат и УДФ-N-ацетил-3-О-(1-карбоксивинил)-D-глюкозамин . Пируватный фрагмент обеспечивает линкер, который соединяет гликановую и пептидную части пептидогликана. [ 2 ]

Фермент ингибируется антибиотиком фосфомицином в активном центре , который ковалентно модифицирует остаток цистеина . [ 3 ]

Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , особенно тех, которые переносят арильные или алкильные группы, отличные от метильных групп. Систематическое название этого класса ферментов — фосфоенолпируват:UDP-N-ацетил-D-глюкозамин-1-карбоксивинилтрансфераза . [ 4 ] Этот фермент участвует в метаболизме аминосахаров и биосинтезе гликанов .

Структурные исследования

[ редактировать ]

По состоянию на конец 2007 года 10 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1A2N , 1DLG , 1EJC , 1EJD , 1EYN , 1NAW , 1Q3G , 1RYW , 1UAE и 1YBG .

  1. ^ «Энолпируваттрансфераза, семейство EPT» . Проверено 23 ноября 2008 г.
  2. ^ Браун Э.Д., Вивас Э.И., Уолш К.Т., Колтер Р. (июль 1995 г.). «MurA (MurZ), фермент, который катализирует первую стадию биосинтеза пептидогликана, необходим для Escherichia coli» . Дж. Бактериол . 177 (14): 4194–7. дои : 10.1128/jb.177.14.4194-4197.1995 . ПМК   177162 . ПМИД   7608103 .
  3. ^ Кинг, Майкл Б. (2005). Ланге: вопросы и ответы . Нью-Йорк: МакГроу-Хилл, Медицинский паб. Разделение. стр. 298 . ISBN  0-07-144578-1 .
  4. ^ Другие широко используемые названия включают MurA трансферазу, UDP-N-ацетилглюкозамин-1-карбоксивинилтрансферазу, UDP-N-ацетилглюкозаминеноилпирувилтрансферазу, еноилпируваттрансферазу, фосфоенолпируват-UDP-ацетилглюкозамин-3-енолпирувилтрансферазу, фосфоенолпируват: УДФ-2-ацетамидо-2-дезокси-D-глюкозо-2-еноил-1-карбоксиэтилтрансфераза, фосфоенолпируват: уридиндифосфат N-ацетилглюкозамин енолпирувилтрансфераза, фосфоенолпируват: уридин-5'-дифосфо-N-ацетил-2-амино-2 -дезоксиглюкоза 3-енолпирувилтрансфераза, фосфопируват-уридиндифосфоацетилглюкозаминпируваттрансфераза, пируват-UDP-ацетилглюкозамин трансфераза, пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозамин трансфераза, пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозамин трансфераза и пировин-уридин дифосфо-N-ацетилглюкозаминилтрансфераза.

Литература

[ редактировать ]
  • Гунетилеке К.Г., Анвар Р.А. (1968). «Биосинтез уридиндифосфо-N-ацетилмурамовой кислоты. II Очистка и свойства пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозаминтрансферазы и характеристика уридиндифосфо-N-ацетиленопирувилглюкозамина». Ж. Биол. Хим . 243 (21): 5770–8. ПМИД   5699062 .
  • Земелл Р.И., Анвар Р.А. (1975). «Очистка пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозаминтрансферазы до гомогенности и ингибирования обратной связи». Ж. Биол. Хим . 250 (8): 3185–92. ПМИД   1123336 .
  • ван Хейеноорт Дж (2001). «Последние достижения в образовании мономерной единицы бактериального пептидогликана». Нат. Прод. Представитель . 18 (5): 503–19. дои : 10.1039/a804532a . ПМИД   11699883 .


Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 41c971e8aa5629be47de9320b919df6a__1693055580
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/41/6a/41c971e8aa5629be47de9320b919df6a.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)