Миоцилин

МИОК
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4WXQ, 4WXS, 4WXU
Идентификаторы
Псевдонимы	MYOC , GLC1A, GPOA, JOAG, JOAG1, TIGR, myocilin
Внешние идентификаторы	Опустить : 601652 ; МГИ : 1202864 ; Гомологен : 220 ; GeneCards : MYOC ; ОМА : МИОК – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 1 (human)
End	171,652,688 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 1 (mouse)
End	162,477,262 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	Achilles tendon; ; gastric mucosa; ; synovial joint; ; tibial nerve; ; popliteal artery; ; tibial arteries; ; glutes; ; right coronary artery; ; trachea; ; tendon of biceps brachii;
	Top expressed in
	skin of external ear; ; ankle; ; lip; ; extensor digitorum longus muscle; ; intercostal muscle; ; plantaris muscle; ; Ependyma of ventricular system of brain; ; muscle of thigh; ; gastrocnemius muscle; ; medial head of gastrocnemius muscle;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	frizzled binding; receptor tyrosine kinase binding; myosin light chain binding; protein binding; fibronectin binding; metal ion binding;
Cellular component	mitochondrial outer membrane; cytoplasmic vesicle; rough endoplasmic reticulum; node of Ranvier; mitochondrial intermembrane space; cell projection; extracellular exosome; membrane; endoplasmic reticulum; extracellular matrix; Golgi apparatus; extracellular region; mitochondrion; cilium; mitochondrial inner membrane; extracellular space; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	non-canonical Wnt signaling pathway via JNK cascade; regulation of cell-matrix adhesion; positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading; myelination in peripheral nervous system; negative regulation of stress fiber assembly; positive regulation of focal adhesion assembly; positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; positive regulation of mitochondrial depolarization; ERBB2-ERBB3 signaling pathway; positive regulation of stress fiber assembly; clustering of voltage-gated sodium channels; bone development; positive regulation of cell migration; regulation of stress fiber assembly; negative regulation of Rho protein signal transduction; osteoblast differentiation; positive regulation of protein kinase B signaling; skeletal muscle hypertrophy; neuron projection development; regulation of MAPK cascade; negative regulation of cell-matrix adhesion;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	4653
	17926
	ENSG00000034971
	ENSMUSG00000026697
	Q99972
	О70624
	НМ_000261
	НМ_010865
	НП_000252
	НП_034995
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Миоцилин, глюкокортикоидный ответ, индуцируемый трабекулярной сетью (TIGR) , также известный как MYOC , представляет собой белок , который у человека кодируется MYOC геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Мутации MYOC являются основной причиной глаукомы .

Расположение гена

Цитогенетическое . расположение человеческого MYOC гена находится на длинном (q) плече хромосомы 1 , а именно в положении 24,3 (1q24.3) ^{[ 7 ]} Молекулярное расположение гена начинается с 171 635 417 п.н. и заканчивается на 171 652,63 п.н. на хромосоме 1 (Аннотация: GRCh38.p12) (сборка).

Характеристики белка

Миоцилин — это белок массой 55 кДа (504 аминокислоты ) с общими кислотными свойствами, продукт первого гена, связанного с первичной открытоугольной глаукомой (ПОУГ) . ^{[ 5 ]}

Структура белка

Белок состоит из двух складчатых доменов: , подобного лейциновой молнии, домена на N-конце и ольфактомедин-подобного домена на С-конце . Известно, что домен на N-конце имеет 77,6% гомологию с миозина тяжелой цепью Dictyostelium discoideum и 25% гомологию с тяжелой цепью сердечного β-миозина . ^{[ 6 ]}^{[ 8 ]} Ген кодирует три разных экзона , каждый из которых состоит из разных структурных и функциональных доменов. ^{[ 9 ]}

N-конец кодируется экзоном 1 и содержит лейциновой молнии структурный мотив , состоящий из 50 аминокислотных остатков (117-169 аминокислот). ^{[ 8 ]} Мотив находится на α-спирали , что усиливает связывание белка. Название домена возникло из-за присутствия лейцина , а также аргинина, периодически повторяющегося на α-спирали . ^{[ 9 ]}^{[ 8 ]} Домен лейциновой молнии также содержит миоцилин-миоцилиновые взаимодействия между аминокислотными остатками 117–166. ^{[ 10 ]} Экзон 2 кодирует центральную область белка по аминокислотным остаткам 203–245, однако в этой области не обнаружено никаких структурных или функциональных доменов. Экзон 3 кодирует С-конец миоцилина и, как было обнаружено, содержит ольфактомедин-подобный домен. ^{[ 11 ]} Ольфактомедин представляет собой белок внеклеточного матрикса, роль которого не определена, но он в изобилии обнаруживается в обонятельном нейроэпителии . ^{[ 11 ]} В белке миоцилин домен состоит из одной дисульфидной связи, соединяющей два остатка цистеина (245 и 433 аминокислоты). ^{[ 12 ]}

Локализация белка

Миоцилин локализован в ресничном корешке и базальном теле, который соединяется с ресничками фоторецепторных клеток шероховатой эндоплазматической сети . Внутриклеточно распределенный белок процессируется в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР) и секретируется в водянистую влагу . ^{[ 13 ]} Он импортируется только в трабекулярную сеть митохондрий. Во внеклеточном пространстве он появляется в клетках трабекулярной сети посредством нетрадиционного механизма, связанного с экзосомоподобными везикулами. Миоцилин локализуется в аппарате Гольджи и фибробластов роговицы эндотелиальных клетках шлеммова канала. ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]}

Обработка белка

Несколько изоформ образуются в результате процессов посттрансляционных модификаций , включая гликозилирование и пальмитоилирование . ^{[ 16 ]} Ген подвергается N-гликозилированию по сайту Asn-Glu-Ser (57–59 аминокислот) и O-гликозилированию по всему белку по участкам Ser-Pro, Pro-Ser, Thr-Xaa-Xaa-Pro, Ser-Xaa-. Сайты Хаа-Хаа-Про. ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]}

Миоцилин также подвергается протеолитическому расщеплению в эндоплазматическом ретикулуме по остатку Arg-226. Процесс расщепления зависит от кальция и приводит к образованию двух фрагментов. ^{[ 18 ]} Один фрагмент содержит С-концевой ольфактомедин-подобный домен (35 кДа), а другой содержит N-концевой домен, подобный лейциновой молнии (20 кДа). ^{[ 9 ]}^{[ 18 ]}

Функция

MYOC кодирует белок миоцилин. Точная функция миоцилина неизвестна, но обычно он секретируется в водянистую влагу глаза. Мутации MYOC, вызывающие накопление миоцилина в клетках трабекулярной сети, являются частой причиной глаукомы. Большинство мутаций MYOC, выявленных у пациентов с глаукомой, являются гетерозиготными и ограничены доменом ольфактомедина, который кодируется экзоном 3. ^{[ 8 ]}

Считается, что миоцилин играет роль в функции цитоскелета . MYOC экспрессируется во многих тканях глаза, включая трабекулярную сеть , и, как было обнаружено, представляет собой белок ответа, индуцируемый глюкокортикоидами трабекулярной сети (TIGR). Трабекулярная сеть представляет собой специализированную ткань глаза, необходимую для регуляции внутриглазного давления , а мутации в MYOC были идентифицированы как причина наследственной ювенильной открытоугольной глаукомы . ^{[ 19 ]}

Научные исследования показали, что функция миоцилина связана с другими белками, что делает его частью белкового комплекса . Изоформа белка цитохрома P450 , 1B1 (CYP1B1), продемонстрировала взаимодействие с миоцилином. CYP1B1 также обнаружен в нескольких структурах, включая глаз, трабекулярную сеть и цилиарное тело. ^{[ 20 ]}

Мутации и связанные с ними заболевания

различные мутации в гене MYOC Сообщалось, что глаукомой 1 связаны с открытоугольной глаукомой 3 (GLC1A) и первичной врожденной (GLC3A).

Глаукома 1, открытоугольная (GLC1A)

Глаукома 1 — это форма первичной открытоугольной глаукомы (ПОУГ), которая характеризуется специфическим характером дефектов зрительного нерва , вызывающих дефекты зрения. ^{[ 5 ]}^{[ 21 ]} Заболевание приводит к тому, что угол передней камеры глаза остается открытым, что, в свою очередь, приводит внутриглазного давления к повышению . Хотя повышение внутриглазного давления является основным фактором развития глаукомы, заболевание может возникать независимо от внутриглазного давления. ^{[ 21 ]} Кроме того, повреждение зрительного нерва классифицируется как необратимое, поскольку симптомы заболевания не проявляются ( бессимптомно ) до его последних стадий. ^{[ 21 ]}

Глаукома 3, первично-врожденная (GLC3A)

Глаукома 3 возникает из-за мутаций в отдельных генетических локусах MYOC . Эта мутация способствует образованию GLC3A посредством дигенного наследования с белком CYP1B1 . ^{[ 20 ]} Мутация приводит к аутосомно-рецессивной форме первичной врожденной глаукомы (ПВГ). Заболевание начинается при рождении или в раннем детстве из-за повышения внутриглазного давления, увеличения глазных яблок (буфтальма) и отека роговицы. Прогрессирование заболевания приводит к дефектам трабекулярной сети и угла передней камеры глаза, препятствующим оттоку водянистой влаги . ^{[ 20 ]}

Общая частота болезнетворных мутаций MYOC у разных рас ^{[ 22 ]}
Раса	Частота встречаемости (%)
Африканский	4.44
Азиатский	3.30
Кавказский	3.86

Клиническое значение

MYOC содержит сигнальную последовательность секреции и секретируется в водянистую влагу глаза трабекулярной сетью. Мутации MYOC обнаруживаются в 4% случаев первичной открытоугольной глаукомы у взрослых и >10% первичной открытоугольной глаукомы с ювенильным началом. Сверхэкспрессия или недостаточная экспрессия MYOC не вызывает глаукому. Однако ген MYOC также содержит сигнальную последовательность, которая обычно не функциональна и направляет внутриклеточные белки к пероксисомам . Мутации, связанные с глаукомой, активируют эту сигнальную последовательность и направляют миоцилин к пероксисомам, где они накапливаются в клетке, а не секретируются. Снижение секреции и повышенное накопление, по-видимому, являются начальными этапами миоцилин-ассоциированной глаукомы. ^{[ 23 ]}

Исследование, в котором использовался подход к скринингу виртуальных лигандов, основанный на итеративном кармане и сходстве лигандов, предсказало связывание малых молекул для домена ольфактомедина человеческого миоцилина. Прогнозы впоследствии были оценены с помощью дифференциальной сканирующей флуориметрии. ^{[ 24 ]}

Взаимодействия

Было показано, что MYOC взаимодействует со следующими белками: ^{[ 16 ]}^{[ 25 ]}^{[ 26 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000034971 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026697 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Стоун Э.М., Фингерт Дж.Х., Алвард В.Л., Нгуен Т.Д., Полански Дж.Р., Сунден С.Л. и др. (январь 1997 г.). «Идентификация гена, вызывающего первичную открытоугольную глаукому». Наука . 275 (5300): 668–70. дои : 10.1126/science.275.5300.668 . ПМИД 9005853 . S2CID 46810363 .
^ Jump up to: ^а ^б Кубота Р., Нода С., Ван Й., Миношима С., Асакава С., Кудо Дж. и др. (май 1997 г.). «Новый миозиноподобный белок (миоцилин), экспрессируемый в соединительной ресничке фоторецептора: молекулярное клонирование, тканевая экспрессия и хромосомное картирование». Геномика . 41 (3): 360–9. дои : 10.1006/geno.1997.4682 . ПМИД 9169133 .
^ «Миоцилин MYOC [Homo sapiens (человек)] — Ген — NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 8 ноября 2018 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Ортего Дж., Эскрибано Дж., Кока-Прадос М. (август 1997 г.). «Клонирование и характеристика вычтенных кДНК из библиотеки цилиарного тела человека, кодирующих TIGR, белок, участвующий в юношеской открытоугольной глаукоме и гомологичный миозину и ольфактомедину» . Письма ФЭБС . 413 (2): 349–53. дои : 10.1016/S0014-5793(97)00934-4 . ПМИД 9280311 . S2CID 45445865 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Арока-Агилар Дж.Д., Санчес-Санчес Ф., Гош С., Кока-Прадос М., Эскрибано Дж. (июнь 2005 г.). «Мутации миоцилина, вызывающие глаукому, ингибируют внутриклеточное эндопротеолитическое расщепление миоцилина между аминокислотами Arg226 и Ile227» . Журнал биологической химии . 280 (22): 21043–51. дои : 10.1074/jbc.m501340200 . ПМИД 15795224 .
^ Фауч, член парламента, Врабель А.М., Джонсон Д.Х. (июнь 2006 г.). «Характеристика белка миоцилина, связанного с глаукомой Felix Domesticus (кошачьего)». Экспериментальное исследование глаз . 82 (6): 1037–45. дои : 10.1016/j.exer.2005.08.023 . ПМИД 16289048 .
^ Jump up to: ^а ^б Бал Р.С., Анхольт Р.Р. (февраль 1993 г.). «Формирование внеклеточного слизистой матрицы обонятельного нейроэпителия: идентификация частично гликозилированных и негликозилированных предшественников ольфактомедина». Биохимия . 32 (4): 1047–53. дои : 10.1021/bi00055a008 . ПМИД 8424933 .
^ Надь И., Трекслер М., Пэтти Л. (март 2003 г.). «Экспрессия и характеристика ольфактомединового домена миоцилина человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 302 (3): 554–61. дои : 10.1016/s0006-291x(03)00198-0 . ПМИД 12615070 .
^ Найт М., Роулетт Л.Л., Ластики Т. (ноябрь 2000 г.). «Измененная секреция мутанта TIGR/MYOC, лишенного домена ольфактомедина». Биохимия и биофизика Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1502 (3): 447–60. дои : 10.1016/s0925-4439(00) 00068-5 ПМИД 11068187 .
^ Гонг Дж., Косоко-Ласаки О., Хайнацки Г.Р., Уилсон М.Р. (апрель 2004 г.). «Генетическая диссекция миоцилиновой глаукомы» . Молекулярная генетика человека . 13 Спецификация № 1 (9): R91-102. дои : 10.1093/hmg/ddh120 . ПМИД 14764620 .
^ Северс, штат Нью-Джерси (ноябрь 1981 г.). «Локализация холестерина в аппарате Гольджи клеток сердечной мышцы». Эксперименты . 37 (11): 1195–8. дои : 10.1007/bf01989915 . ПМИД 7319008 . S2CID 19829695 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Нгуен Т.Д., Чен П., Хуанг В.Д., Чен Х., Джонсон Д., Полански-младший (март 1998 г.). «Геновая структура и свойства TIGR, родственного ольфактомедину гликопротеина, клонированного из клеток трабекулярной сети, индуцированных глюкокортикоидами» . Журнал биологической химии . 273 (11): 6341–50. дои : 10.1074/jbc.273.11.6341 . ПМИД 9497363 .
^ Джо МК, Сон С., Ким Т.Е., Им Дж.Э., Чой Ю.Р., Ки С. (май 2011 г.). «Анализ экспрессии MYOC, индуцированной глюкокортикоидами, в клетках трабекулярной сети человека» . Исследование зрения . 51 (9): 1033–8. дои : 10.1016/j.visres.2011.02.014 . ПМИД 21334360 . S2CID 15094219 .
^ Jump up to: ^а ^б Санчес-Санчес Ф., Мартинес-Редондо Ф., Арока-Агилар Х.Д., Кока-Прадос М., Эскрибано Х. (сентябрь 2007 г.). «Характеристика внутриклеточного протеолитического расщепления миоцилина и идентификация кальпаина II как протеазы, обрабатывающей миоцилин» . Журнал биологической химии . 282 (38): 27810–24. дои : 10.1074/jbc.m609608200 . ПМИД 17650508 .
^ «Ген Энтрез: миоцилин MYOC, глюкокортикоидный ответ, индуцируемый трабекулярной сетью» .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Каур К., Редди А.Б., Мухопадьяй А., Мандал А.К., Хаснайн С.Е., Рэй К., Томас Р., Баласубраманиан Д., Чакрабарти С. (апрель 2005 г.). «Ген миоцилина, участвующий в первичной врожденной глаукоме». Клиническая генетика . 67 (4): 335–40. дои : 10.1111/j.1399-0004.2005.00411.x . ПМИД 15733270 . S2CID 19577329 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Адам М.Ф., Бельмуден А., Бинисти П., Брезен А.П., Валто Ф., Бешетуаль А., Даскотт Х.К., Копен Б., Гомес Л., Шавентре А., Бах Дж.Ф., Гаршон Х.Дж. (ноябрь 1997 г.). «Рекуррентные мутации в одном экзоне, кодирующем эволюционно консервативный домен гомологии ольфактомедина TIGR при семейной открытоугольной глаукоме» . Молекулярная генетика человека . 6 (12): 2091–7. дои : 10.1093/hmg/6.12.2091 . ПМИД 9328473 .
^ Ходапп, Элизабет (5 декабря 2012 г.). «Оценка полиморфизма миоцилина и первичной открытоугольной глаукомы факультетом 1000: систематический обзор и метаанализ» . дои : 10.3410/f.717961970.793466645 . {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )
^ Квон Ю.Х., Фингерт Дж.Х., Куэн М.Х., Алвард В.Л. (март 2009 г.). «Первичная открытоугольная глаукома» . Медицинский журнал Новой Англии . 360 (11): 1113–24. дои : 10.1056/NEJMra0804630 . ПМК 3700399 . ПМИД 19279343 .
^ Шринивасан Б., Тонддаст-Наваи С., Сколник Дж. (сентябрь 2017 г.). «Обнаружение карманов и взвешенный по взаимодействию поиск сходства лигандов дает новые высокоаффинные связыватели для миоцилина-OLF, белка, вовлеченного в глаукому» . Письма по биоорганической и медицинской химии . 27 (17): 4133–4139. дои : 10.1016/j.bmcl.2017.07.035 . ПМК 5568477 . ПМИД 28739043 .
^ Торрадо М, Триведи Р, Зиновьева Р, Караванова И, Томарев С.И. (май 2002 г.). «Оптимедин: новый белок, родственный ольфактомедину, который взаимодействует с миоцилином» . Молекулярная генетика человека . 11 (11): 1291–301. дои : 10.1093/hmg/11.11.1291 . ПМИД 12019210 .
^ Полански-младший, Фаусс-ди-джей, Циммерман CC (июнь 2000 г.). «Регуляция экспрессии гена TIGR/MYOC в клетках трабекулярной сети человека» . Глаз . 14 (Часть 3Б) (3б): 503–14. дои : 10.1038/глаз.2000.137 . ПМИД 11026980 .

Дальнейшее чтение

Фингерт Дж.Х., Стоун Э.М., Шеффилд В.К., Алвард В.Л. (2003). «Миоцилиновая глаукома». Обзор офтальмологии . 47 (6): 547–61. дои : 10.1016/S0039-6257(02)00353-3 . ПМИД 12504739 .
Полански-младший (декабрь 2003 г.). «Современные перспективы гена TIGR/MYOC (миоцилин) и глаукомы». Офтальмологические клиники Северной Америки . 16 (4): 515–27, т–6. дои : 10.1016/S0896-1549(03)00068-3 . ПМИД 14740993 .
Кока-Прадос М., Эскрибано Дж. (май 2007 г.). «Новые перспективы секреции водянистой влаги и глаукомы: цилиарное тело как многофункциональная нейроэндокринная железа». Прогресс в исследованиях сетчатки и глаз . 26 (3): 239–62. doi : 10.1016/j.preteyeres.2007.01.002 . ПМИД 17321191 . S2CID 2706077 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000034971 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026697 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[Stone_1997-5] Jump up to: ^а ^б ^с Стоун Э.М., Фингерт Дж.Х., Алвард В.Л., Нгуен Т.Д., Полански Дж.Р., Сунден С.Л. и др. (январь 1997 г.). «Идентификация гена, вызывающего первичную открытоугольную глаукому». Наука . 275 (5300): 668–70. дои : 10.1126/science.275.5300.668 . ПМИД 9005853 . S2CID 46810363 .

[Kubota_1997-6] Jump up to: ^а ^б Кубота Р., Нода С., Ван Й., Миношима С., Асакава С., Кудо Дж. и др. (май 1997 г.). «Новый миозиноподобный белок (миоцилин), экспрессируемый в соединительной ресничке фоторецептора: молекулярное клонирование, тканевая экспрессия и хромосомное картирование». Геномика . 41 (3): 360–9. дои : 10.1006/geno.1997.4682 . ПМИД 9169133 .

[7] «Миоцилин MYOC [Homo sapiens (человек)] — Ген — NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 8 ноября 2018 г.

[Ortego_1997-8] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Ортего Дж., Эскрибано Дж., Кока-Прадос М. (август 1997 г.). «Клонирование и характеристика вычтенных кДНК из библиотеки цилиарного тела человека, кодирующих TIGR, белок, участвующий в юношеской открытоугольной глаукоме и гомологичный миозину и ольфактомедину» . Письма ФЭБС . 413 (2): 349–53. дои : 10.1016/S0014-5793(97)00934-4 . ПМИД 9280311 . S2CID 45445865 .

[:0-9] Jump up to: ^а ^б ^с Арока-Агилар Дж.Д., Санчес-Санчес Ф., Гош С., Кока-Прадос М., Эскрибано Дж. (июнь 2005 г.). «Мутации миоцилина, вызывающие глаукому, ингибируют внутриклеточное эндопротеолитическое расщепление миоцилина между аминокислотами Arg226 и Ile227» . Журнал биологической химии . 280 (22): 21043–51. дои : 10.1074/jbc.m501340200 . ПМИД 15795224 .

[10] Фауч, член парламента, Врабель А.М., Джонсон Д.Х. (июнь 2006 г.). «Характеристика белка миоцилина, связанного с глаукомой Felix Domesticus (кошачьего)». Экспериментальное исследование глаз . 82 (6): 1037–45. дои : 10.1016/j.exer.2005.08.023 . ПМИД 16289048 .

[:1-11] Jump up to: ^а ^б Бал Р.С., Анхольт Р.Р. (февраль 1993 г.). «Формирование внеклеточного слизистой матрицы обонятельного нейроэпителия: идентификация частично гликозилированных и негликозилированных предшественников ольфактомедина». Биохимия . 32 (4): 1047–53. дои : 10.1021/bi00055a008 . ПМИД 8424933 .

[12] Надь И., Трекслер М., Пэтти Л. (март 2003 г.). «Экспрессия и характеристика ольфактомединового домена миоцилина человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 302 (3): 554–61. дои : 10.1016/s0006-291x(03)00198-0 . ПМИД 12615070 .

[13] Найт М., Роулетт Л.Л., Ластики Т. (ноябрь 2000 г.). «Измененная секреция мутанта TIGR/MYOC, лишенного домена ольфактомедина». Биохимия и биофизика Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1502 (3): 447–60. дои : 10.1016/s0925-4439(00) 00068-5 ПМИД 11068187 .

[14] Гонг Дж., Косоко-Ласаки О., Хайнацки Г.Р., Уилсон М.Р. (апрель 2004 г.). «Генетическая диссекция миоцилиновой глаукомы» . Молекулярная генетика человека . 13 Спецификация № 1 (9): R91-102. дои : 10.1093/hmg/ddh120 . ПМИД 14764620 .

[15] Северс, штат Нью-Джерси (ноябрь 1981 г.). «Локализация холестерина в аппарате Гольджи клеток сердечной мышцы». Эксперименты . 37 (11): 1195–8. дои : 10.1007/bf01989915 . ПМИД 7319008 . S2CID 19829695 .

[:2-16] Jump up to: ^а ^б ^с Нгуен Т.Д., Чен П., Хуанг В.Д., Чен Х., Джонсон Д., Полански-младший (март 1998 г.). «Геновая структура и свойства TIGR, родственного ольфактомедину гликопротеина, клонированного из клеток трабекулярной сети, индуцированных глюкокортикоидами» . Журнал биологической химии . 273 (11): 6341–50. дои : 10.1074/jbc.273.11.6341 . ПМИД 9497363 .

[17] Джо МК, Сон С., Ким Т.Е., Им Дж.Э., Чой Ю.Р., Ки С. (май 2011 г.). «Анализ экспрессии MYOC, индуцированной глюкокортикоидами, в клетках трабекулярной сети человека» . Исследование зрения . 51 (9): 1033–8. дои : 10.1016/j.visres.2011.02.014 . ПМИД 21334360 . S2CID 15094219 .

[:3-18] Jump up to: ^а ^б Санчес-Санчес Ф., Мартинес-Редондо Ф., Арока-Агилар Х.Д., Кока-Прадос М., Эскрибано Х. (сентябрь 2007 г.). «Характеристика внутриклеточного протеолитического расщепления миоцилина и идентификация кальпаина II как протеазы, обрабатывающей миоцилин» . Журнал биологической химии . 282 (38): 27810–24. дои : 10.1074/jbc.m609608200 . ПМИД 17650508 .

[19] «Ген Энтрез: миоцилин MYOC, глюкокортикоидный ответ, индуцируемый трабекулярной сетью» .

[:5-20] Jump up to: ^а ^б ^с Каур К., Редди А.Б., Мухопадьяй А., Мандал А.К., Хаснайн С.Е., Рэй К., Томас Р., Баласубраманиан Д., Чакрабарти С. (апрель 2005 г.). «Ген миоцилина, участвующий в первичной врожденной глаукоме». Клиническая генетика . 67 (4): 335–40. дои : 10.1111/j.1399-0004.2005.00411.x . ПМИД 15733270 . S2CID 19577329 .

[:4-21] Jump up to: ^а ^б ^с Адам М.Ф., Бельмуден А., Бинисти П., Брезен А.П., Валто Ф., Бешетуаль А., Даскотт Х.К., Копен Б., Гомес Л., Шавентре А., Бах Дж.Ф., Гаршон Х.Дж. (ноябрь 1997 г.). «Рекуррентные мутации в одном экзоне, кодирующем эволюционно консервативный домен гомологии ольфактомедина TIGR при семейной открытоугольной глаукоме» . Молекулярная генетика человека . 6 (12): 2091–7. дои : 10.1093/hmg/6.12.2091 . ПМИД 9328473 .

[22] Ходапп, Элизабет (5 декабря 2012 г.). «Оценка полиморфизма миоцилина и первичной открытоугольной глаукомы факультетом 1000: систематический обзор и метаанализ» . дои : 10.3410/f.717961970.793466645 . {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )

[pmid19279343-23] Квон Ю.Х., Фингерт Дж.Х., Куэн М.Х., Алвард В.Л. (март 2009 г.). «Первичная открытоугольная глаукома» . Медицинский журнал Новой Англии . 360 (11): 1113–24. дои : 10.1056/NEJMra0804630 . ПМК 3700399 . ПМИД 19279343 .

[24] Шринивасан Б., Тонддаст-Наваи С., Сколник Дж. (сентябрь 2017 г.). «Обнаружение карманов и взвешенный по взаимодействию поиск сходства лигандов дает новые высокоаффинные связыватели для миоцилина-OLF, белка, вовлеченного в глаукому» . Письма по биоорганической и медицинской химии . 27 (17): 4133–4139. дои : 10.1016/j.bmcl.2017.07.035 . ПМК 5568477 . ПМИД 28739043 .

[pmid12019210-25] Торрадо М, Триведи Р, Зиновьева Р, Караванова И, Томарев С.И. (май 2002 г.). «Оптимедин: новый белок, родственный ольфактомедину, который взаимодействует с миоцилином» . Молекулярная генетика человека . 11 (11): 1291–301. дои : 10.1093/hmg/11.11.1291 . ПМИД 12019210 .

[26] Полански-младший, Фаусс-ди-джей, Циммерман CC (июнь 2000 г.). «Регуляция экспрессии гена TIGR/MYOC в клетках трабекулярной сети человека» . Глаз . 14 (Часть 3Б) (3б): 503–14. дои : 10.1038/глаз.2000.137 . ПМИД 11026980 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]