4-гидрокси-2-оксовалератальдолаза
| 4-гидрокси-2-оксовалератальдолаза | |||
|---|---|---|---|
 Гетеротетрамер 4-гидрокси-2-оксовалератальдолазы (бифункциональный), Pseudomonas | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 4.1.3.39 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
Фермент . 4-гидрокси-2-оксовалератальдолаза ( КФ 4.1.3.39 ) катализирует химическую реакцию
- 4-гидрокси-2-оксопентаноат ацетальдегид + пируват
Бейкер и др. показали, что BphI, член этого семейства из Burkholderia xenovorans LB400, способен использовать 4-гидрокси-2-оксогексаноат (НОНА) с такой же каталитической эффективностью, как и 4-гидрокси-2-оксопентаноат, с образованием пропиональдегида + пирувата. Кроме того, фермент также был способен катализировать расщепление 4-гидрокси-2-оксогептаноата (HOHEP) с образованием бутиральдегида + пирувата. Бейкер и др. мы также можем показать, что ацетальдегид и пропиональдегид не высвобождаются в объем растворителя, а направляются к связанной с ним ацетальдегиддегидрогеназе, известной как BphJ. Это первая демонстрация каналирования субстрата в этом семействе ферментов.
Этот фермент принадлежит к семейству лиаз , в частности оксокислотлиаз, которые расщепляют углерод-углеродные связи. Систематическое название этого класса ферментов — 4-гидрокси-2-оксопентаноатпируватлиаза (образующая ацетальдегид) . Другие широко используемые названия включают 4-гидрокси-2-кетовалератальдолазу , HOA , DmpG , BphI , 4-гидрокси-2-оксовалератпируватлиазу и 4-гидрокси-2-оксопентаноатпируватлиазу . Этот фермент участвует в 8 метаболических путях : метаболизме фенилаланина , деградации бензоата посредством гидроксилирования , деградации бифенила , деградации толуола и ксилола , деградации 1,4-дихлорбензола , деградации флуорена , деградации карбазола и деградации стирола .
Ссылки
[ редактировать ]Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Манджасетти Б.А., Повловски Дж., Врилинк А. (июнь 2003 г.). «Кристаллическая структура бифункциональной альдолазы-дегидрогеназы: секвестрация реактивного и летучего промежуточного продукта» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (12): 6992–7. Бибкод : 2003PNAS..100.6992M . дои : 10.1073/pnas.1236794100 . ПМК 165818 . ПМИД 12764229 .
- Повловски Дж., Салман Л., Шинглер В. (январь 1993 г.). «Очистка и свойства физически связанных ферментов пути метарасщепления 4-гидрокси-2-кетовалератальдолазы и альдегиддегидрогеназы (ацилирование) из штамма CF600 Pseudomonas sp.» . Журнал бактериологии . 175 (2): 377–85. дои : 10.1128/jb.175.2.377-385.1993 . ЧВК 196151 . ПМИД 8419288 .
- Манджасетти Б.А., Крото Н., Пауловски Дж., Врилинк А. (апрель 2001 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеновский анализ кодируемой dmpFG 4-гидрокси-2-кетовалератальдолазы-альдегиддегидрогеназы (ацилирующая) из штамма CF600 Pseudomonas sp.» (PDF) . Акта Кристаллографика Д. 57 (Часть 4): 582–5. дои : 10.1107/S0907444901000439 . ПМИД 11264589 .
- Бейкер П., Пан Д., Карере Дж., Росси А., Ван В., Си С.Ю. (июль 2009 г.). «Характеристика комплекса альдолаза-дегидрогеназа, который демонстрирует направление субстрата на пути деградации полихлорированных бифенилов». Биохимия . 48 (27): 6551–8. дои : 10.1021/bi9006644 . ПМИД 19476337 .
