десмосома

десмосома
десмосома
	Десмосома.
	Внеклеточная сердцевинная область содержит десмоколлин и десмоглеин, а бляшка содержит десмоплакин, который прикрепляется к промежуточным нитям кератина. Десмосома – межклеточное соединение в животной клетке.
Подробности
Идентификаторы
латинский	Десмосома ; Липкое место
МеШ	D003896
ТД	Х1.00.01.1.02015
ФМА	67412
	Анатомическая терминология [ править в Викиданных ]

Десмосома ( / ˈ d e z m ə ˌ s oʊ m / ; ^[1]^[2] «связывающее тело» ), также известное как прилипающее пятно (множественное число: maculae Adentes ) ( лат. » « пятно прилипания ), представляет собой клеточную структуру, специализированную для межклеточной адгезии . Разновидность соединительного комплекса , они представляют собой локализованные пятнообразные спайки, хаотично расположенные на латеральных сторонах плазматических мембран . Десмосомы являются одним из наиболее сильных типов межклеточной адгезии и обнаруживаются в тканях, которые испытывают интенсивные механические нагрузки, таких как ткань сердечной мышцы , ткань мочевого пузыря , слизистая оболочка желудочно-кишечного тракта и эпителий . ^[3]

Структура

Десмосомы состоят из комплексов десмосома-промежуточные филаменты (DIFC), сети белков- кадгеринов , линкерных белков и промежуточных филаментов . ^[4] DIFC можно разделить на три области: область внеклеточного ядра (десмоглея), внешняя плотная бляшка (ODP) и внутренняя плотная бляшка (IDP). ^[3]

Внеклеточная сердцевинная область длиной примерно 34 нм содержит десмоглеин и десмоколлин , которые относятся к кадгеринов семейству белков клеточной адгезии . Оба имеют пять внеклеточных доменов и мотивы, связывающие кальций. Внеклеточный кальций помогает сформировать адгезию кадгерина, позволяя внеклеточному домену кадгерина на десмоглеине и десмоколлине стать жесткими. ^[5] Они связываются друг с другом посредством гетерофильных взаимодействий во внеклеточном пространстве вблизи своих N-концов, в отличие от гомофильного связывания, характерного для других кадгеринов. ^[6] Десмоглеин и десмоколлин имеют однопроходную трансмембранную область плюс внутриклеточный якорь, обеспечивающий его положение в клеточной мембране. Десмоглеины и изоформа десмоколлина «Dsc-a» содержат внутриклеточный домен кадгерина, который связывается с плакоглобином . ^[3]

Внешняя плотная бляшка длиной около 15–20 нм содержит внутриклеточные концы десмоколлина и десмоглеина, N-концевую сторону десмоплакина и семейство белков-медиаторов плакоглобина и плакофилина . ^[3] Белки броненосцев участвуют в обеспечении прикрепления к внутриклеточным нитям и белкам клеточных мембран. Белки броненосцев состоят из β-катенина , p120-катенина , плакоглобина ( γ-катенина ) и плакофилинов 1–3. В десмосомах плакоглобин и плакофилин помогают закрепить десмоплакин и кератиновые нити в структуре десмосомы. Плакоглобин имеет 12-плечевые повторы со структурой головы и хвоста. Плакофилины имеют 9-ветвевые повторы и существуют в двух изоформах: более короткой форме «а» и более длинной форме «b». ^{[ нужна ссылка ]}

Внутренняя плотная бляшка, также длиной около 15–20 нм, содержит С-концевой конец десмоплакина и его прикрепление к промежуточным нитям кератина. Десмоплакин — самая многочисленная часть десмосомы. ^[7] поскольку он действует как посредник между белками кадгерина в плазматической мембране и кератиновыми нитями. Десмоплакин имеет две изоформы, которые различаются длиной среднего стержневого домена. Все десмоплакины имеют N-концевую головку, С-хвост, состоящий из трех повторов плакина, и богатый глицин-серин-аргинином домен (GSR) на С-конце. ^{[ нужна ссылка ]}

Клиническое значение

Аритмогенная кардиомиопатия

Мутации внутри десмосомы являются основной причиной аритмогенной кардиомиопатии (АКМ), опасного для жизни заболевания, вызываемого мутациями обычно в десмоглеине 2 , но иногда и в десмоколлине 2 . Он часто поражает людей в возрасте от 20 до 50 лет и широко известен как причина смерти молодых спортсменов, хотя большинство внезапных смертей не происходит в тесной связи с физической активностью. Текущая заболеваемость среди населения принята равной 1/10 000; однако считается, что у 1/200 может быть мутация, которая может предрасполагать к АКМ. ^[8] Симптомы ACM включают обморок, одышку и учащенное сердцебиение. Это состояние лечится путем имплантации небольшого устройства-дефибриллятора.

Волдыри

Пузырные заболевания, такие как обыкновенная пузырчатка (PV) и листовидная пузырчатка (PF), представляют собой аутоиммунные заболевания , при которых аутоантитела нацелены на десмоглеин. ПВ вызывается циркулирующими аутоантителами ( IgG ), которые нацелены на Dsg3 ( десмоглеин 3 ), а иногда и на Dsg1 . ПВ проявляется супрабазальным акантолизом или волдырями на слизистой оболочке и волдырями в эпидермисе. Пациенты с ПФ имеют аутоантитела, нацеленные на Dsg1, с поверхностными волдырями на эпидермисе без проблем со слизистой оболочкой. Оба заболевания приводят к потере адгезии кератиноцитов. Пемфигус также может быть вызван бактериальной инфекцией: буллезное импетиго — это инфекция, вызванная бактерией стафилококка , которая выделяет токсин, расщепляющий внеклеточный домен Dsg1. ^{[ нужна ссылка ]}

Подобные симптомы наблюдаются и при болезни Хейли-Хейли , хотя причина не аутоиммунная, а генетическая. Гаплонедостаточность гена ATP2C1 , расположенного на хромосоме 3, кодирующего белок hSPCA1, вызывает пороки развития десмосом. десмоглеина 1 Гаплонедостаточность приводит к полосатой ладонно-подошвенной кератодермии — заболеванию, которое вызывает чрезмерное утолщение эпидермиса. Потеря десмоглеина 4 приводит к нарушению дифференцировки волосяных фолликулов. ^[3]

Простой буллезный эпидермолиз — это эпидермальное пузырчатое заболевание, вызванное мутациями в генах, кодирующих кератин 5 и 14, которые прикрепляются к десмоплакину. Это заболевание проявляется разрывом базального эпидермиса при воздействии стресса. Эктодермальная дисплазия или синдром хрупкости кожи вызвана мутациями плакофиллина 1 . Это проявляется отслоением промежуточных филаментов и десмоплакина от десмосомы. ^[4]

История

Десмосому впервые обнаружил Джулио Биццозеро , итальянский патологоанатом. ^[3] он назвал Эти плотные узелки узлами Биззозера . Термин десмосома был предложен Йозефом Шаффером в 1920 году. Первая объединяющая форма , desmo- , нео-латынь от греческого desmos , связь, несет в себе значение связывания или соединения вещей вместе. В сочетании с -some , который происходит от soma , тело, он, таким образом, делает десмосому связывающим телом .

См. также

Ссылки

^ «Десмосома» . Lexico UK английский словарь . Издательство Оксфордского университета . Архивировано из оригинала 27 января 2020 г.
^ «Десмосома» . Словарь Merriam-Webster.com . Проверено 21 января 2016 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Дельва, Эммануэлла; Такер, Дана К.; Ковальчик, Эндрю П. (август 2009 г.). «Десмосома» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (2): а002543. doi : 10.1101/cshperspect.a002543 . ISSN 1943-0264 . ПМК 2742091 . ПМИД 20066089 .
^ Jump up to: ^а ^б Гаррод, Дэвид; Чиджи, Мартин (01 марта 2008 г.). «Структура, состав и функции десмосом» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . Апикальные соединительные комплексы. Часть I. 1778 (3): 572–587. дои : 10.1016/j.bbamem.2007.07.014 . ПМИД 17854763 .
^ Покутта, Сабина; Вайс, Уильям И. (2007). «Структура и механизм кадгеринов и катенинов в межклеточных контактах». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 23 : 237–261. doi : 10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104241 . ISSN 1081-0706 . ПМИД 17539752 .
^ Харрисон, Оливер Дж.; Браш, Джулия; Лассо, Горка; Кацамба, Финикула С.; Альсен, Горан; Хониг, Барри; Шапиро, Лоуренс (2016). «Структурные основы адгезионного связывания десмоколлинов и десмоглеинов» . ПНАС . 113 (26): 7160–7165. Бибкод : 2016PNAS..113.7160H . дои : 10.1073/pnas.1606272113 . ПМК 4932976 . ПМИД 27298358 .
^ Мюллер, Х.; Франке, WW (5 февраля 1983 г.). «Биохимическая и иммунологическая характеристика десмоплакинов I и II, основных полипептидов десмосомальной бляшки». Журнал молекулярной биологии . 163 (4): 647–671. дои : 10.1016/0022-2836(83)90116-х . ISSN 0022-2836 . ПМИД 6341602 .
^ Лахтинен, AM; Лехтонен, Э; Марьямаа, А; Каартинен, М; Хелио, Т; Портан, К; Ойкаринен, Л; Тойвонен, Л; Лебедь, Х; Юла, А; Пелтонен, Л; Пожарная дорога, А; Саломаа, В; Контула, К (2011). «Распространенные в популяции десмосомальные мутации, предрасполагающие к аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка». Сердечный ритм . 8 (8): 1214–21. дои : 10.1016/j.hrthm.2011.03.015 . ПМИД 21397041 .

Внешние ссылки

MedEd в Loyola Histo/practical/epithelium/hp1-13.html
Гистологическое изображение: 20502loa - Система обучения гистологии Бостонского университета - «Ультраструктура клетки: граница микроворсинок, соединительный комплекс поглощающего эпителия»
Гистологическое изображение: 20604loa - Система обучения гистологии Бостонского университета - «Ультраструктура клетки: граница микроворсинок и соединительный комплекс, десмосомы и zonula adhaerens»
Гистологическое изображение: 22502loa - Система обучения гистологии Бостонского университета - «Ультраструктура клетки: сердечная мышца, вставочный диск»

[1] «Десмосома» . Lexico UK английский словарь . Издательство Оксфордского университета . Архивировано из оригинала 27 января 2020 г.

[2] «Десмосома» . Словарь Merriam-Webster.com . Проверено 21 января 2016 г.

[:0-3] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Дельва, Эммануэлла; Такер, Дана К.; Ковальчик, Эндрю П. (август 2009 г.). «Десмосома» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (2): а002543. doi : 10.1101/cshperspect.a002543 . ISSN 1943-0264 . ПМК 2742091 . ПМИД 20066089 .

[:1-4] Jump up to: ^а ^б Гаррод, Дэвид; Чиджи, Мартин (01 марта 2008 г.). «Структура, состав и функции десмосом» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . Апикальные соединительные комплексы. Часть I. 1778 (3): 572–587. дои : 10.1016/j.bbamem.2007.07.014 . ПМИД 17854763 .

[5] Покутта, Сабина; Вайс, Уильям И. (2007). «Структура и механизм кадгеринов и катенинов в межклеточных контактах». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 23 : 237–261. doi : 10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104241 . ISSN 1081-0706 . ПМИД 17539752 .

[6] Харрисон, Оливер Дж.; Браш, Джулия; Лассо, Горка; Кацамба, Финикула С.; Альсен, Горан; Хониг, Барри; Шапиро, Лоуренс (2016). «Структурные основы адгезионного связывания десмоколлинов и десмоглеинов» . ПНАС . 113 (26): 7160–7165. Бибкод : 2016PNAS..113.7160H . дои : 10.1073/pnas.1606272113 . ПМК 4932976 . ПМИД 27298358 .

[7] Мюллер, Х.; Франке, WW (5 февраля 1983 г.). «Биохимическая и иммунологическая характеристика десмоплакинов I и II, основных полипептидов десмосомальной бляшки». Журнал молекулярной биологии . 163 (4): 647–671. дои : 10.1016/0022-2836(83)90116-х . ISSN 0022-2836 . ПМИД 6341602 .

[8] Лахтинен, AM; Лехтонен, Э; Марьямаа, А; Каартинен, М; Хелио, Т; Портан, К; Ойкаринен, Л; Тойвонен, Л; Лебедь, Х; Юла, А; Пелтонен, Л; Пожарная дорога, А; Саломаа, В; Контула, К (2011). «Распространенные в популяции десмосомальные мутации, предрасполагающие к аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка». Сердечный ритм . 8 (8): 1214–21. дои : 10.1016/j.hrthm.2011.03.015 . ПМИД 21397041 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

v т и Белки эпителия
Латеральный/ клетка-клетка	Молекулы клеточной адгезии : Адгеренсовое соединение Кагерин десмосома Десмоглейн Ионные каналы : Щелевой переход / Коннексон Коннексин Цитоскелет : Десмосома. Десмоплакин Плакоглобин Тонофибрилла другие мембранные белки : Плотное соединение Клоден Окклюдин МАРВЕЛД2
Базальный/ клеточный матрикс	Базальная пластинка Гемидесмосома / тонофибрилла Фокальная адгезия Костамер
Апикальный	Реснички / киноцилии Микроворсинки / стереоцилии ( STRC )