Фосфометилпиримидинсинтаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Фосфометилпиримидинсинтаза
Фосфометилпиримидинсинтаза
	Димер фосфометилпиримидинсинтазы, Arabidopsis thaliana
Идентификаторы
Номер ЕС.	4.1.99.17
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Фосфометилпиримидинсинтаза ( EC 4.1.99.17 , thiC (ген) ) представляет собой фермент с систематическим названием 5-амино-1-(5-фосфо- D- рибозил)имидазолформиат-лиаза (декарбоксилирующая, 4-амино-2-метил-5). -фосфометилпиримидинобразующие) . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

5-амино-1-(5-фосфо- D -рибозил)имидазол + S -аденозил- L -метионин

\rightleftharpoons

4-амино-2-метил-5-фосфометилпиримидин + 5'-дезоксиаденозин + L - метионин + формиат + CO

Этот фермент связывает кластер 4Fe-4S.

Исходным материалом является риботид 5-аминоимидазола , который подвергается реакции перегруппировки через радикальные промежуточные соединения, которые включают в продукт синий, зеленый и красный фрагменты. ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}

Ссылки

^ Чаттерджи А., Ли Ю., Чжан Ю., Гроув Т.Л., Ли М., Кребс С., Букер С.Дж., Бегли Т.П., Илик С.Е. (декабрь 2008 г.). «Восстановление ThiC в биосинтезе тиамина пиримидина расширяет радикальное суперсемейство SAM» . Химическая биология природы . 4 (12): 758–65. дои : 10.1038/nchembio.121 . ПМК 2587053 . ПМИД 18953358 .
^ Мартинес-Гомес, Северная Каролина, Пойнер Р.Р., Мансурабади С.О., Рид Г.Х., Даунс Д.М. (январь 2009 г.). «Реакция AdoMet с ThiC приводит к образованию свободных радикалов» . Биохимия . 48 (2): 217–9. дои : 10.1021/bi802154j . ПМЦ 2654281 . ПМИД 19113839 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Чаттерджи А., Хазра А.Б., Абдельвахед С., Хилми Д.Г., Бегли Т.П. (ноябрь 2010 г.). «Радикальный танец» в биосинтезе тиамина: механический анализ бактериальной гидроксиметилпиримидинфосфатсинтазы» . Ангеванде Хеми . 49 (46): 8653–6. дои : 10.1002/anie.201003419 . ПМК 3147014 . ПМИД 20886485 .
^ Бегли, Тадг П. (2006). «Биосинтез кофактора: сокровищница химика-органика». Отчеты о натуральных продуктах . 23 (1): 15–18. дои : 10.1039/b207131m . ПМИД 16453030 .

Внешние ссылки

Фосфометилпиримидин + синтаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Внешние ссылки

СМИ, связанные с фосфометилпиримидинсинтазой , на Викискладе?

[1] Чаттерджи А., Ли Ю., Чжан Ю., Гроув Т.Л., Ли М., Кребс С., Букер С.Дж., Бегли Т.П., Илик С.Е. (декабрь 2008 г.). «Восстановление ThiC в биосинтезе тиамина пиримидина расширяет радикальное суперсемейство SAM» . Химическая биология природы . 4 (12): 758–65. дои : 10.1038/nchembio.121 . ПМК 2587053 . ПМИД 18953358 .

[2] Мартинес-Гомес, Северная Каролина, Пойнер Р.Р., Мансурабади С.О., Рид Г.Х., Даунс Д.М. (январь 2009 г.). «Реакция AdoMet с ThiC приводит к образованию свободных радикалов» . Биохимия . 48 (2): 217–9. дои : 10.1021/bi802154j . ПМЦ 2654281 . ПМИД 19113839 .

[Begley2010-3] Перейти обратно: ^а ^б Чаттерджи А., Хазра А.Б., Абдельвахед С., Хилми Д.Г., Бегли Т.П. (ноябрь 2010 г.). «Радикальный танец» в биосинтезе тиамина: механический анализ бактериальной гидроксиметилпиримидинфосфатсинтазы» . Ангеванде Хеми . 49 (46): 8653–6. дои : 10.1002/anie.201003419 . ПМК 3147014 . ПМИД 20886485 .

[Begley2006-4] Бегли, Тадг П. (2006). «Биосинтез кофактора: сокровищница химика-органика». Отчеты о натуральных продуктах . 23 (1): 15–18. дои : 10.1039/b207131m . ПМИД 16453030 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

v т и Углерод-углеродные лиазы ( КФ 4.1)
4.1.1: Carboxy-lyases	Acetoacetate decarboxylase Adenosylmethionine decarboxylase Arginine decarboxylase Aromatic L-amino acid decarboxylase Glutamate decarboxylase Histidine decarboxylase Lysine decarboxylase Malonyl-CoA decarboxylase Ornithine decarboxylase Oxaloacetate decarboxylase Phosphoenolpyruvate carboxykinase Phosphoenolpyruvate carboxylase Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase Pyrophosphomevalonate decarboxylase Pyruvate decarboxylase RuBisCO Uridine monophosphate synthetase/Orotidine 5'-phosphate decarboxylase Uroporphyrinogen III decarboxylase
4.1.2: Aldehyde-lyases	Fructose-bisphosphate aldolase Aldolase A Aldolase B Aldolase C 2-hydroxyphytanoyl-CoA lyase Threonine aldolase
4.1.3: Oxo-acid-lyases	Isocitrate lyase 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA lyase
4.1.99: Other	Tryptophanase Photolyase CPD lyase Spore photoproduct lyase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)