Нитритредуктаза
| нитритредуктаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.7.2.1 | ||
| Номер CAS. | 9027-00-3 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
Нитритредуктаза относится к любому из нескольких классов ферментов , катализирующих восстановление нитрита . Существует два класса NIR. Мультигемовый фермент снижает NO 2 − к разнообразной продукции. Медьсодержащие ферменты осуществляют перенос одного электрона с образованием оксида азота . [ 1 ]
На основе железа
[ редактировать ]Существует несколько типов ферментов на основе железа. Цитохром cd 1 , или Pseudomonas, цитохромоксидаза содержит два гема c и два гема d с двумя полипептидными цепями. Различные формы этой редуктазы катализируют образование оксида азота или закиси азота . [ 2 ] [ 3 ] Версия этого соединения первоначально называлась [Ферроцитохром c-551: оксидоредуктаза ]. Первоначально его считали оксидазой. Катализирует восстановление NO 2 − на НЕТ. Этот тетрагемовый фермент состоит из двух субъединиц , каждая из которых содержит гем c-типа и гем d-типа. Восстановленные d-гемы связывают нитрит и превращают его в продукт. [ 4 ]
Цитохром-с-нитритредуктаза (ccNIR) представляет собой многогемовый фермент, который превращает нитрит в аммиак в каждом активном центре. Железо активного центра связано с кольцом протопорфирина IX, которое ковалентно связано с белками фермента.
Предлагаемый механизм
[ редактировать ]Белок ccNIR использует шесть электронов и семь атомов водорода для восстановления нитрита до аммиака. [ 3 ] Активный центр фермента содержит железо в степени окисления +2 . Уровень окисления позволяет нитриту связываться сильнее, чем в состоянии +3, из-за увеличения обратной связи пи . Этот электронный эффект переносит электронную плотность на нитритную разрыхляющую орбиталь между азотом и кислородом . Заселение LUMO снижает прочность связи NO. Второй электронный эффект – это образование водородных связей обоих атомов кислорода с близлежащими аминокислотами . Этими кислотами часто являются аргинин и гистидин . Взаимодействия удлиняют связи NO и облегчают отщепление кислорода от азота.
Связь Fe-NO линейна и имеет шесть общих валентных электронов . Это не стабильное состояние для связи Fe-NO. Однако изогнутая семиэлектронная конфигурация слишком стабильна, чтобы вступать в дальнейшую реакцию без значительных затрат энергии. Чтобы компенсировать этот барьер, два быстрых последовательных одноэлектронных восстановления образуют восьмиэлектронный комплекс. Перенос электрона происходит до изменения геометрии от линейной к изогнутой.
Два протонирования азота приводят к увеличению расстояния связи NO. Полученный промежуточный продукт представляет собой гидроксиламин . дальнейшее протонирование гидроксиламина приводит к разрыву связи NO с образованием воды. Окисление железа из Fe (II) в Фе (III) , в сочетании с дальнейшим протонированием азота, приводит к выделению аммиака.
На основе меди
[ редактировать ]На сегодняшний день обнаружено несколько типов медно-нитритредуктаз. [ 2 ] Эти CuNIR обнаружены во многих различных грибах и бактериях; например, бактериальные роды Pseudomonas , Bordetella , Alcaligenes и Achromobacter содержат CuNIR. [ 5 ] Общим для всех CuNIR является наличие в белке по крайней мере одного медного центра 1-го типа. Эти центры подобны азурину по своей структуре связи. Каждый тип Cu 1 прочно связан с тиолатной серой из цистеина , двумя атомами азота имидазола из разных остатков гистидина и атомом серы аксиального метионинового лиганда. Это вызывает искаженную тетраэдрическую геометрию молекулы . [ 3 ]
Цистеин, связанный с Cu-центром 1 типа, расположен непосредственно рядом с гистидином в первичной структуре аминокислот. Этот гистидин связан с медным центром типа 2, ответственным за связывание и восстановление нитрита. Этот мостик Cys-His играет важную роль в обеспечении быстрого переноса электронов из центра типа 1 в центр типа 2. [ 6 ]
Предлагаемый механизм
[ редактировать ]Медный центр 2-го типа медно-нитритредуктазы является активным центром фермента. Cu связана атомами азота двух гистидинов из одного мономера и связана одним гистидином из другого мономера; мостик Cys-His к Cu типа 1. Это придает молекуле искаженную тетраэдрическую геометрию. В состоянии покоя Cu также связывает молекулу воды, замещаемую нитритом. [ 7 ]
Поскольку нитрит вытесняет воду, Cu связывается обоими атомами кислорода бидентатно. Соседний остаток аспарагиновой кислоты связывается водородом с одним из вновь образованных кислородных лигандов . Входящий электрон переводит Cu из степени окисления (II) в (I). Это изменение способствует сдвигу связывания нитрита, так что азот связывается с Cu, а один кислород имеет увеличенную длину связи из-за водородных связей. Вторая водородная связь образуется из гистидина или близлежащей молекулы воды и приводит к разрыву связи NO. Cu теперь пятикоординатно связана с оксидом азота и водой. Оксид азота высвобождается, когда Cu окисляется до состояния (II) и возвращается в конфигурацию покоя. [ 8 ]
Ассимиляционный
[ редактировать ]| ферредоксин-нитритредуктаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.7.7.1 | ||
| Номер CAS. | 37256-44-3 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
Ассимиляционная нитратредуктаза — фермент ассимиляционного обмена, в восстановлении нитратов участвующий до нитритов . Нитрит немедленно восстанавливается до аммиака (вероятно, через гидроксиламин ) под действием нитритредуктазы.
Термин ассимиляционный относится к тому факту, что продукт ферментативной активности остается в организме. В этом случае продуктом является аммиак, который оказывает ингибирующее действие на ассимиляционную нитратредуктазу, обеспечивая тем самым выработку организмом аммиака в соответствии со своими потребностями.
См. также
[ редактировать ]- Нитритоксидоредуктаза
- Ферредоксин — нитритредуктаза (NiR), участвующая в усвоении нитратов растениями.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Аткинс П., Овертон Т., Рурк Дж., Веллер М., Армстронг Ф. (2006). «Биологическая неорганическая химия». Шрайвер и Аткинс Неорганическая химия . Оксфорд [Оксфордшир]: Издательство Оксфордского университета. стр. 754–5. ISBN 0-19-926463-5 .
- ^ Jump up to: а б Шнайдер Дж., Кронек П.М. (2014). «Глава 9: Производство аммиака с помощью многогемовых цитохромов c». В Kroneck PM, Torres ME (ред.). Металлозависимая биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 14. Спрингер. стр. 211–236. дои : 10.1007/978-94-017-9269-1_9 .
- ^ Jump up to: а б с Кронек П.М., Бойерле Дж., Шумахер В. (1992). «Металлозависимая конверсия неорганических соединений азота и серы». В Сигеле А, Сигеле Х (ред.). Ионы металлов в биологических системах: разложение загрязнителей окружающей среды микроорганизмами и их металлоферментами . Нью-Йорк: М. Деккер. стр. 464–5. ISBN 0-8247-8639-4 .
- ^ Пейн, У.Дж. (1985). «Разнообразие в азотном цикле». В Гольтермане Х.Л. (ред.). Денитрификация в круговороте азота . Нью-Йорк: Пленум Пресс. п. 56. ИСБН 0-306-42104-6 .
- ^ Адман Э.Т. (1985). «Структура и функции маленьких голубых медных белков». В Харрисоне ПМ (ред.). Металлопротеины. Часть 1: Металлические белки с окислительно-восстановительной ролью . Вайнхайм: Verlag Chemie. п. 5. ISBN 3-527-26136-2 .
- ^ Ли В.З., Толман В.Б. (ноябрь 2002 г.). «На пути к синтетическим аналогам связанных окислительно-восстановительных и каталитических мультиметаллических участков в белках: модель димедного массива с гистидин-цистеиновым мостиком». Неорг хим . 41 (22): 5656–8. дои : 10.1021/ic025937a . ПМИД 12401068 .
- ^ Сузуки С., Катаока К., Ямагучи К. (октябрь 2000 г.). «Координация металлов и механизм мультимедной нитритредуктазы». Акк. хим. Рез . 33 (10): 728–35. дои : 10.1021/ar9900257 . ПМИД 11041837 .
- ^ Сундарараджан М., Хиллер И.Х., Бертон Н.А. (май 2007 г.). «Механизм восстановления нитрита в центрах T2Cu: расчеты электронной структуры катализа нитритредуктазой меди и синтетическими модельными соединениями». J Phys Chem B. 111 (19): 5511–7. дои : 10.1021/jp066852o . ПМИД 17455972 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Кларк, Дэвид; Мэдиган, Майкл Т.; Мартинко, Джон М.; Шталь, Дэвид К. (2010). Брок Биология микроорганизмов (13-е издание) . Сан-Франциско: Бенджамин Каммингс. ISBN 0-321-64963-Х .
- Эйнсле О., Мессершмидт А., Хубер Р., Кронек Джек П.М., Низ Ф. (октябрь 2002 г.). «Механизм шестиэлектронного восстановления нитрита до аммиака цитохром с нитритредуктазой». Дж. Ам. хим. Соц . 124 (39): 11737–45. дои : 10.1021/ja0206487 . ПМИД 12296741 .
