АНКРД2
АНКРД2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Псевдонимы | ANKRD2 , домен 2 повтора анкирина (мышца, реагирующая на растяжение), ARPP, домен 2 повтора анкирина | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Внешние идентификаторы | Опустить : 610734 ; МГИ : 1861447 ; Гомологен : 10568 ; Генные карты : ANKRD2 ; ОМА : АНКРД2 - ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|
Анкириновый повтор, последовательность PEST и богатая пролином область (ARPP) , также известный как белок 2, содержащий домен повтора анкирина, представляет собой белок , который у людей кодируется ANKRD2 геном . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] ARPP является членом белков с повторами анкирина в мышцах (MARP), который также включает CARP и DARP , и высоко экспрессируется в сердечных и скелетных мышцах , а также в других тканях. Было показано, что экспрессия ARPP изменяется у пациентов с дилатационной кардиомиопатией и боковым амиотрофическим склерозом . Также описана роль Ankrd2 в прогрессировании опухоли и распространении метастазов. [ 9 ] [ 10 ]
Структура
[ редактировать ]Задокументированы две изоформы ARPP; массой 39,8 кДа, белка изоформа состоящая из 360 аминокислот. [ 11 ] и белка массой изоформа 36,2 кДа , состоящая из 327 аминокислот. [ 12 ] ANKRD2 имеет девять экзонов, четыре из которых кодируют анкириновые повторы в средней области белка , PEST-подобную и богатую лизином последовательность в N-концевой области и богатую пролином последовательность, содержащую консенсусные последовательности для фосфорилирования в C-концевой области. терминальный регион. [ 13 ] [ 14 ] Было высказано предположение, что ARPP может гомо- или гетеродимеризоваться с другими MARP антипараллельным образом. [ 15 ] ARPP высоко экспрессируется в ядрах и I-диапазонах медленных скелетных волокон. [ 13 ] [ 16 ] и сердечная мышца, особенно в желудочковых областях [ 14 ] на вставочных дисках ; [ 17 ] экспрессия в головном мозге , поджелудочной железе и эпителии пищевода . также была документирована [ 16 ] [ 18 ] Хотя белки ARPP и CARP обнаруживают значительную гомологию, профили их экспрессии в мышечных клетках заметно различаются; CARP экспрессируется в предсердиях и желудочках , в процессе развития и во взрослых миоцитах , однако ARPP почти исключительно желудочковый и только во взрослых миоцитах . Было также обнаружено, что ARPP экспрессируется в рабдомиосаркомах , демонстрируя структуру, отличную от актина и десмина . [ 19 ]
Функция
[ редактировать ]ARPP локализуется как в ядрах , так и в саркомерах мышечных клеток. ARPP может играть роль в дифференцировке миоцитов , поскольку было показано, что экспрессия ARPP индуцируется во время дифференцировки C2C12 in vitro. [ 19 ] Роль ARPP в регуляции экспрессии мышечных генов и восприятии сигналов стресса была связана с открытием того, что ARPP колокализуется с коактиватором транскрипции и корепрессором PML в миобластов ядрах и связывается с p53 , усиливая промотор p21 (WAFI/CIPI). [ 20 ] Далее было продемонстрировано, что Nkx2.5 и p53 синергически активируют промотор ANKRD2, способствуя воздействию на миогенную дифференцировку. [ 21 ] В саркомере ARPP связывает тайтин по I-полосам , что потенцируется гомодимеризацией и может изменять протеинкиназы А / протеинкиназы С статус фосфорилирования самого себя или тайтина . [ 15 ] Эти исследования демонстрируют связь между ARPP и титином , реагирующую на растяжение , которая может быть быстро изменена посттрансляционными механизмами.
Функциональное понимание функции ARPP было получено в результате трансгенных исследований. У мышей, у которых отсутствуют все три белка с анкириновыми повторами в мышцах (MARP), ARPP, CARP и DARP , скелетные мышцы имели тенденцию к более медленному распределению типов волокон , с большей длиной покоящегося саркомера , снижением жесткости волокон, экспрессией более длинной изоформы тайтина , большей степень потери крутящего момента после травмы, связанной с эксцентрическим сокращением , и усиление экспрессии MyoD и MLP . Эти данные позволяют предположить, что ARPP и родственные белки MARP могут играть роль в пассивной жесткости и регуляторной роли генов в скелетных мышцах . [ 22 ] Исследование, изучающее функцию ARPP в сердечной мышце , в которой ARPP был нокаутирован отдельно или в сочетании с другими MARP, показало, что у мышей наблюдалась нормальная сердечная функция на исходном уровне и в ответ на сердечную гипертрофию , вызванную перегрузкой давлением , что позволяет предположить, что эти белки не необходимы для нормальное развитие сердца или в ответ на гипертрофический стимул. [ 23 ]
Также было показано, что ARPP играет роль в моделях заболеваний. ARPP также демонстрирует повышенную экспрессию после скелетных мышц денервации , сохраняющуюся в течение четырех недель после инсульта. [ 16 ] Также было показано, что экспрессия гена ARPP ( ANKRD2 ) быстро индуцируется на модели травмы, связанной с эксцентрическим сокращением , демонстрируя пик экспрессии (в 6–11 раз больше нормального значения) в течение 12–24 часов после травмы, что позволяет предположить, что ARPP может играть роль в ремонт. [ 24 ] На мышиной модели мышечной дистрофии с миозитом (mdm), вызванной небольшой делецией тайтина , ANKRD2 было показано, что экспрессия мРНК значительно повышена в ткани скелетных мышц наряду с экспрессией CARP , что указывает на роль ARPP в передаче сигналов на основе тайтина . [ 25 ] Уровни ARPP также были изменены на мышиной модели диабета. [ 26 ]
Клиническое значение
[ редактировать ]У пациентов с дилатационной кардиомиопатией уровни ARPP были повышены. [ 27 ]
Было показано, что характер экспрессии ARPP изменяется у пациентов с боковым амиотрофическим склерозом (БАС) с уменьшением экспрессии в медленных волокнах скелетных мышц и увеличением экспрессии в быстрых волокнах скелетных мышц . [ 28 ]
Также было показано, что ARPP является потенциально полезным биомаркером для дифференциальной диагностики между онкоцитомой и хромофобным почечно-клеточным раком . [ 29 ]
В непатологической физиологии было показано, что экспрессия мРНК ARPP в скелетных мышцах пациентов повышается через два дня после утомительных прыжковых упражнений. Уровни мРНК CARP , MLP и кальпаина-2 также были повышены, что позволяет предположить, что эти молекулы могут быть частью сигнальной сети, активируемой физическими упражнениями. [ 30 ]
Было показано, что Ankrd2 участвует в прогрессировании некоторых типов рака, таких как остеосаркома. [ 9 ] и плоскоклеточный рак головы и шеи. [ 10 ]
Взаимодействия
[ редактировать ]Было показано, что ANKRD2 взаимодействует с
- Улица [ 31 ]
- YBX1 , [ 6 ]
- ТСАП , [ 6 ]
- ПМЛ [ 6 ] и
- ТП53 . [ 6 ]
- Ламин А и преламин А [ 32 ]
- Акт . [ 33 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000165887 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025172 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Кемп Т.Дж., Садуски Т.Дж., Салтиси Ф., Кэри Н., Мосс Дж., Ян С.Ю., Сассун Д.А., Голдспинка Дж., Коултон Г.Р. (сентябрь 2000 г.). «Идентификация Ankrd2, нового гена скелетных мышц, кодирующего белок с анкириновыми повторами, чувствительный к растяжению». Геномика . 66 (3): 229–41. дои : 10.1006/geno.2000.6213 . ПМИД 10873377 .
- ^ Jump up to: а б с д и Койич С., Медеот Э., Гуччионе Э., Крмак Х., Зара И., Мартинелли В., Валле Г., Фолкнер Г. (май 2004 г.). «Белок Ankrd2, связь между саркомером и ядром скелетных мышц». Дж. Мол. Биол . 339 (2): 313–25. дои : 10.1016/j.jmb.2004.03.071 . ПМИД 15136035 .
- ^ Маккой Г., Хоу Ю., Ян С.Ю., Вега Авелайра Д., Дегенс Х., Голдспинка Г., Коултон Г.Р. (май 2005 г.). «Экспрессия Ankrd2 в быстрых и медленных мышцах и его реакция на растяжение согласуются с ролью в функции медленных мышц». Дж. Прил. Физиол . 98 (6): 2337–43, обсуждение 2320. doi : 10.1152/japplphysicalol.01046.2004 . ПМИД 15677738 . S2CID 17104014 .
- ^ «Ген Энтрез: домен 2 анкиринового повтора ANKRD2 (мышца, реагирующая на растяжение)» .
- ^ Jump up to: а б Пьяцци М., Койич С., Капанни С., Стаменкович Н., Бавеллони А., Марин О., Латтанци Г., Блэлок В., Ченни В. (январь 2021 г.). «Эктопическая экспрессия Ankrd2 влияет на пролиферацию, подвижность и клоногенный потенциал клеток остеосаркомы человека» . Раки . 13 (2): 174. doi : 10.3390/cancers13020174 . ПМК 7825408 . ПМИД 33419058 .
- ^ Jump up to: а б Чжан Л.М., Су LX, Ху JZ, Ван М., Цзюй HY, Ли X, Хан Ю.Ф., Ся WY, Го W, Рен GX, Фан XD (октябрь 2020 г.). «Эпигенетическая регуляция VENTXP1 подавляет пролиферацию опухоли посредством передачи сигналов miR-205-5p/ANKRD2/NF-kB при плоскоклеточном раке головы и шеи» . Смерть клеток и болезни . 11 (10): 838. doi : 10.1038/s41419-020-03057-w . ПМЦ 7547684 . ПМИД 33037177 .
- ^ «Белковая последовательность человеческого ANKRD2 (Uniprot ID: Q9GZV1)» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 26 июня 2015 года . Проверено 25 июня 2015 г.
- ^ «Белковая последовательность человеческого ANKRD2 (Uniprot ID: Q9GZV1-2)» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 26 июня 2015 г. Проверено 25 июня 2015 г.
- ^ Jump up to: а б Паллавичини А., Койич С., Бин С., Вайнцоф М., Саламон М., Иеволелла С., Бортолетто Г., Паччиони Б., Зац М., Ланфранчи Г., Фолкнер Г., Валле Дж. (июль 2001 г.). «Характеристика скелетных мышц человека Ankrd2». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 285 (2): 378–86. дои : 10.1006/bbrc.2001.5131 . ПМИД 11444853 .
- ^ Jump up to: а б Морияма М, Цукамото Ю, Фудзивара М, Кондо Г, Накада С, Баба Т, Исигуро Н, Миядзаки А, Накамура К, Хори Н, Сато К, Шомори К, Такеучи К, Сато Х, Мори С, Ито Х (июль 2001 г.) ). «Идентификация нового человеческого белка с анкириновыми повторами, гомологичного CARP». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 285 (3): 715–23. дои : 10.1006/bbrc.2001.5216 . ПМИД 11453652 .
- ^ Jump up to: а б Лунь А.С., Чен Дж., Ланге С. (сентябрь 2014 г.). «Изучение структуры и функции мышечного белка с анкириновыми повторами (MARP)» . Анатомическая запись . 297 (9): 1615–29. дои : 10.1002/ar.22968 . ПМК 4135402 . ПМИД 25125175 .
- ^ Jump up to: а б с Цукамото Ю, Сенда Т, Накано Т, Накада С, Хида Т, Исигуро Н, Кондо Г, Баба Т, Сато К, Осаки М, Мори С, Ито Х, Морияма М (май 2002 г.). «Arpp, новый гомолог карпа, преимущественно экспрессируется в волокнах скелетных мышц 1-го типа и заметно индуцируется денервацией» . Лабораторное исследование . 82 (5): 645–55. дои : 10.1038/labinvest.3780459 . ПМИД 12004005 .
- ^ Ясник-Савович Дж, Несторович А, Савич С, Карасек С, Витуло Н, Валле Г, Фолкнер Г, Радойкович Д, Койич С (июнь 2015 г.). «Профилирование белка Ankrd2 скелетных мышц в сердечной ткани человека и кардиомиоцитах новорожденных крыс». Гистохимия и клеточная биология . 143 (6): 583–97. дои : 10.1007/s00418-015-1307-5 . ПМИД 25585647 . S2CID 5174178 .
- ^ Ван Л., Лэй М., Сюн Ю. (апрель 2011 г.). «Молекулярная характеристика и различные закономерности экспрессии семейства белков мышечного анкиринового повтора (MARP) во время развития скелетных мышц свиньи in vitro и in vivo». Биотехнология животных . 22 (2): 87–99. дои : 10.1080/10495398.2011.559562 . ПМИД 21500110 . S2CID 26069450 .
- ^ Jump up to: а б Исигуро Н, Баба Т, Исида Т, Такеучи К, Осаки М, Араки Н, Окада Е, Такахаши С, Сайто М, Ватанабэ М, Накада С, Цукамото Ю, Сато К, Ито К, Фукаяма М, Мори С, Ито Х , Морияма М (май 2002 г.). «Карп, сердечный белок с анкириновыми повторами, и его новый гомолог, Arpp, по-разному экспрессируются в сердце, скелетных мышцах и рабдомиосаркомах» . Американский журнал патологии . 160 (5): 1767–78. дои : 10.1016/S0002-9440(10) 61123-6 ПМЦ 1850855 . ПМИД 12000728 .
- ^ Койич С., Медеот Э., Гуччионе Э., Крмак Х., Зара И., Мартинелли В., Валле Г., Фолкнер Г. (май 2004 г.). «Белок Ankrd2, связь между саркомером и ядром скелетных мышц». Журнал молекулярной биологии . 339 (2): 313–25. дои : 10.1016/j.jmb.2004.03.071 . ПМИД 15136035 .
- ^ Койич С., Несторович А., Ракичевич Л., Протич О., Яснич-Савович Дж., Фолкнер Г., Радойкович Д. (март 2015 г.). «Сердечный фактор транскрипции Nkx2.5 взаимодействует с p53 и модулирует его активность». Архив биохимии и биофизики . 569 : 45–53. дои : 10.1016/j.abb.2015.02.001 . ПМИД 25677450 .
- ^ Бараш И.А., Банг М.Л., Мэтью Л., Гризер М.Л., Чен Дж., Либер Р.Л. (июль 2007 г.). «Структурная и регуляторная роль белка семейства анкириновых повторов в скелетных мышцах». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 293 (1): C218–27. doi : 10.1152/ajpcell.00055.2007 . ПМИД 17392382 . S2CID 29659381 .
- ^ Банг МЛ, Гу Ю, Далтон Н.Д., Петерсон К.Л., Чиен КР, Чен Дж (2014). «Белки-повторы анкирина в мышцах CARP, Ankrd2 и DARP не необходимы для нормального развития и функционирования сердца в базальных условиях и в ответ на перегрузку давлением» . ПЛОС ОДИН . 9 (4): е93638. Бибкод : 2014PLoSO...993638B . дои : 10.1371/journal.pone.0093638 . ПМЦ 3988038 . ПМИД 24736439 .
- ^ Бараш И.А., Мэтью Л., Райан А.Ф., Чен Дж., Либер Р.Л. (февраль 2004 г.). «Быстрое изменение экспрессии специфичных для мышц генов после одного приступа эксцентрических сокращений у мышей». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 286 (2): C355–64. doi : 10.1152/ajpcell.00211.2003 . ПМИД 14561590 .
- ^ Витт CC, Оно Ю, Пушманн Э, Макнабб М, Ву Ю, Готхардт М, Витт Ш, Хаак М, Лабейт Д, Грегорио CC, Соримачи Х, Гранзье Х, Лабейт С (февраль 2004 г.). «Индукция и миофибриллярное нацеливание CARP, а также подавление пути Nkx2.5 у мышей MDM с нарушенной передачей сигналов на основе тайтина». Журнал молекулярной биологии . 336 (1): 145–54. дои : 10.1016/j.jmb.2003.12.021 . ПМИД 14741210 .
- ^ Лехти Т.М., Сильвеннойнен М., Кивеля Р., Кайнулайнен Х., Комулайнен Дж. (февраль 2007 г.). «Влияние диабета, вызванного стрептозотоцином, и физических тренировок на экспрессию генов комплексов, чувствительных к растяжению на основе тайтина, в поперечно-полосатых мышцах мышей». Американский журнал физиологии. Эндокринология и обмен веществ . 292 (2): E533–42. дои : 10.1152/ajpendo.00229.2006 . ПМИД 17003243 . S2CID 23964462 .
- ^ Наге С.Ф., Шах Г., Ву Ю., Торре-Амионе Дж., Кинг Н.М., Ламмерс С., Витт CC, Беккер К., Лабейт С., Гранзье Х.Л. (июль 2004 г.). «Измененная экспрессия тайтина, жесткость миокарда и функция левого желудочка у пациентов с дилатационной кардиомиопатией» . Тираж . 110 (2): 155–62. doi : 10.1161/01.CIR.0000135591.37759.AF . ПМИД 15238456 .
- ^ Накамура К., Накада С., Такеучи К., Осаки М., Шомори К., Като С., Охама Е., Сато К., Фукаяма М., Мори С., Ито Х., Морияма М. (2002). «Измененная экспрессия сердечного анкиринового повторяющегося белка и его гомолога, анкиринового повторяющегося белка с PEST и богатой пролином областью, в атрофических мышцах при боковом амиотрофическом склерозе». Патобиология . 70 (4): 197–203. дои : 10.1159/000069329 . ПМИД 12679596 . S2CID 37199318 .
- ^ Шомори К., Нагасима Ю., Курода Н., Хондзё А., Цукамото Ю., Токуясу Н., Маэта Н., Мацуура К., Хиджия Н., Яно С., Ёкояма С., Ито Х., Морияма М. (февраль 2007 г.). «Белок ARPP избирательно экспрессируется при онкоцитоме почки, но редко при почечно-клеточном раке» . Современная патология . 20 (2): 199–207. doi : 10.1038/modpathol.3800730 . ПМИД 17206105 .
- ^ Лехти М., Кивеля Р., Коми П., Комулайнен Дж., Кайнулайнен Х., Кирёляйнен Х. (апрель 2009 г.). «Влияние утомительных прыжковых упражнений на экспрессию мРНК белков тайтинового комплекса и кальпаинов». Журнал прикладной физиологии . 106 (4): 1419–24. doi : 10.1152/japplphysicalol.90660.2008 . ПМИД 19150862 . S2CID 15423940 .
- ^ Миллер М.К., Банг М.Л., Витт CC, Лабейт Д., Тромбитас К., Ватанабэ К., Гранзье Х., МакЭлхинни А.С., Грегорио CC, Лабейт С. (ноябрь 2003 г.). «Белки с повторами анкирина в мышцах: CARP, ankrd2 / Arpp и DARP как семейство молекул реакции на стресс на основе титиновых нитей». Журнал молекулярной биологии . 333 (5): 951–64. дои : 10.1016/j.jmb.2003.09.012 . ПМИД 14583192 .
- ^ PMID 28531892
- ^ Ченни В., Бавеллони А., Беретти Ф., Тальявини Ф., Манзоли Л., Латтанци Г., Маральди Н.М., Кокко Л., Мармироли С. (август 2011 г.). «Ankrd2/ARPP является новым субстратом, специфичным для Akt2, и регулирует миогенную дифференцировку при воздействии на клетки H(2)O(2)» . Молекулярная биология клетки . 22 (16): 2946–56. дои : 10.1091/mbc.E10-11-0928 . ПМК 3154889 . ПМИД 21737686 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- человека Расположение генома ANKRD2 и ANKRD2 страница сведений о гене в браузере генома UCSC .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Сосовец В, Ивичич Л, Гаспар И, Л'Ахова Б (1975). «[Заболеваемость доброкачественной конъюгированной гипербилирубинемией с пигментом в печени у Списа (синдром Дубина-Джонсона) II. Попытки скрининга носительства с помощью теста BSP]». Цеск Гастроэнтерол Выз . 29 (8): 517–26. ПМИД 1204005 .
- Паллавичини А., Койич С., Бин С., Вайнцоф М., Саламон М., Иеволелла С., Бортолетто Г., Паччиони Б., Затц М., Ланфранчи Г., Фолкнер Г., Валле Дж. (2001). «Характеристика скелетных мышц человека Ankrd2». Биохим. Биофиз. Коммунальный Рес . 285 (2): 378–86. дои : 10.1006/bbrc.2001.5131 . ПМИД 11444853 .
- Морияма М, Цукамото Й, Фудзивара М, Кондо Г, Накада С, Баба Т, Исигуро Н, Миядзаки А, Накамура К, Хори Н, Сато К, Шомори К, Такеучи К, Сато Х, Мори С, Ито Х (2001) . «Идентификация нового человеческого белка с анкириновыми повторами, гомологичного CARP». Биохим. Биофиз. Рез. Коммуна 285 (3): 715–23. дои : 10.1006/bbrc.2001.5216 . ПМИД 11453652 .
- Лаведер П., Де Питта С., Топпо С., Валле Г., Ланфранки Г. (2002). «Двухэтапная стратегия создания специально самовычитающихся библиотек кДНК» . Нуклеиновые кислоты Рез . 30 (9): 38д–38. дои : 10.1093/нар/30.9.e38 . ПМЦ 113861 . ПМИД 11972353 .
- Цукамото Ю, Сенда Т, Накано Т, Накада С, Хида Т, Исигуро Н, Кондо Г, Баба Т, Сато К, Осаки М, Мори С, Ито Х, Морияма М (2002). «Arpp, новый гомолог карпа, преимущественно экспрессируется в волокнах скелетных мышц 1-го типа и заметно индуцируется денервацией» . Лаб. Инвестируйте . 82 (5): 645–55. дои : 10.1038/labinvest.3780459 . ПМИД 12004005 .
- Накамура К., Накада С., Такеучи К., Осаки М., Шомори К., Като С., Охама Е., Сато К., Фукаяма М., Мори С., Ито Х., Морияма М. (2003). «Измененная экспрессия сердечного анкиринового повторяющегося белка и его гомолога, анкиринового повторяющегося белка с PEST и богатой пролином областью, в атрофических мышцах при боковом амиотрофическом склерозе». Патобиология . 70 (4): 197–203. дои : 10.1159/000069329 . ПМИД 12679596 . S2CID 37199318 .
- Миллер М.К., Банг М.Л., Витт CC, Лабейт Д., Тромбитас С., Ватанабэ К., Гранзье Х., МакЭлхинни А.С., Грегорио CC, Лабейт С. (2003). «Белки с повторами анкирина в мышцах: CARP, ankrd2 / Arpp и DARP как семейство молекул реакции на стресс на основе титиновых нитей». Дж. Мол. Биол . 333 (5): 951–64. дои : 10.1016/j.jmb.2003.09.012 . ПМИД 14583192 .
- Исигуро Н., Мотои Т., Осаки М., Араки Н., Минамизаки Т., Морияма М., Ито Х., Ёсида Х. (2005). «Иммуногистохимический анализ мышечного белка с анкириновыми повторами, Arpp, в парафиновых опухолях: оценка Arpp как опухолевого маркера рабдомиосаркомы» (PDF) . Хм. Патол . 36 (6): 620–5. дои : 10.1016/j.humpath.2005.04.014 . ПМИД 16021567 .
- Шомори К., Нагасима Ю., Курода Н., Хондзё А., Цукамото Ю., Токуясу Н., Маэта Н., Мацуура К., Хиджия Н., Яно С., Ёкояма С., Ито Х., Морияма М. (2007). «Белок ARPP избирательно экспрессируется при онкоцитоме почки, но редко при почечно-клеточном раке» . Мод. Патол . 20 (2): 199–207. doi : 10.1038/modpathol.3800730 . ПМИД 17206105 .