✖


Jump to content

АНКРД1

АНКРД1
Идентификаторы
Псевдонимы ANKRD1 , ALRP, C-193, CARP, CVARP, MCARP, bA320F15.2, домен 1 анкиринового повтора
Внешние идентификаторы Опустить : 609599 ; МГИ : 1097717 ; Гомологен : 8289 ; Генные карты : ANKRD1 ; ОМА : АНКРД1 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

27063

107765

Вместе

ENSG00000148677

ENSMUSG00000024803

ЮниПрот

Q15327

Q9CR42

RefSeq (мРНК)

НМ_014391

НМ_013468

RefSeq (белок)

НП_055206

НП_038496

Местоположение (UCSC) Чр 10: 90,91 – 90,92 Мб н/д
в PubMed Поиск [ 2 ] [ 3 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Белок 1, содержащий домен повтора анкирина , или белок сердечных повторов анкирина — это белок , который у людей кодируется ANKRD1, геном также известным как CARP . [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] CARP высоко экспрессируется в сердечной и скелетных мышцах и является фактором транскрипции, участвующим в развитии и в условиях стресса. CARP вовлечен в несколько заболеваний, включая дилатационную кардиомиопатию , гипертрофическую кардиомиопатию и некоторые миопатии скелетных мышц .

Структура

[ редактировать ]

Белок сердечного анкиринового повтора человека представляет собой белок массой 36,2 кДа, состоящий из 319 аминокислот. [ 7 ] хотя в кардиомиоцитах CARP может существовать в виде множества альтернативно сплайсированных форм. [ 8 ] CARP содержит пять тандемных анкириновых повторов. Исследования показали, что CARP может гомодимеризоваться. [ 9 ] Исследования также показали, что CARP -конце посттрансляционно N расщепляется на кальпаином-3 в скелетных мышцах , что позволяет предположить существование альтернативных биологически активных форм CARP. [ 10 ] CARP локализован в ядрах и Z-дисках животных и человека мышечных клеток , а также в вставочных дисках в клетках сердечной мышцы человека . [ 11 ]

Функция

[ редактировать ]

Первоначально CARP был идентифицирован как YB-1-ассоциированный ко-репрессор транскрипции, ограниченный сердцем, в пути гомеобокса NKX2-5, который участвует в спецификации, созревании и морфогенезе желудочков сердца . [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] и чьи уровни мРНК чрезвычайно чувствительны к доксорубицину, опосредованно зависимыми от перекиси водорода/ERK/p38MAP киназы [ 15 ] [ 16 ] а также M-CAT цис- элементозависимый [ 17 ] механизм. Последующие исследования показали, что экспрессия CARP в кардиомиоцитах регулируется альфа-адренергической передачей сигналов , частично через транскрипционный фактор GATA4. [ 18 ] [ 19 ] Дополнительное исследование показало, что передача бета-адренергических сигналов через протеинкиназу А и киназу CaM индуцирует экспрессию CARP и что CARP может оказывать негативное влияние на сократительную функцию . [ 20 ] CARP также был идентифицирован как коактиватор транскрипции белка-супрессора опухоли p53, стимулирующего экспрессию генов в мышцах; Было обнаружено, что p53 является вышестоящим эффектором CARP за счет активации проксимального промотора ANKRD1. [ 21 ] CARP имеет относительно короткий период полураспада, более продолжительный в кардиомиоцитах , чем в эндотелиальных клетках ; и CARP разрушается протеасомой 26S посредством дегрона PEST. [ 22 ] [ 23 ]

На животных моделях заболеваний и травм было установлено, что CARP представляет собой миофибриллярный белок, индуцируемый стрессом. Было показано, что CARP играет роль в скелетных мышц. структуре [ 24 ] реконструкция, [ 25 ] и восстановление, выражающееся в скелетных мышцах вблизи миосухожильных соединений , [ 26 ] и в гладкомышечных клетках сосудов в качестве последующей мишени сигмализации TGF-бета/Smad в ответ на баллонное повреждение. [ 27 ] и атеросклеротические бляшки. [ 28 ] Дальнейшие исследования выявили роль CARP в инициации и регуляции артериогенеза . [ 29 ] [ 30 ] [ 31 ] Снижение экспрессии CARP в сердечных клетках в ишемизированной области было обнаружено на крысиной модели ишемического повреждения и, как предполагалось, связано с индукцией GADD153, гена, связанного с апоптозом . [ 32 ] В кардиомиоцитах , обработанных доксорубицином (модель антрациклин -индуцированной кардиомиопатии) CARP , уровни мРНК и белка были истощены, миофиламентов транскрипция генов была ослаблена, а в саркомерах наблюдался значительный беспорядок. [ 33 ]

В трансгенной мышиной модели сердечно-специфической сверхэкспрессии CARP мыши демонстрировали нормальную физиологию на исходном уровне, но были защищены от патологической гипертрофии сердца, вызванной перегрузкой давлением или изопротеренолом , что можно объяснить снижением регуляции ERK1/2, MEK и Пути TGFbeta-1. [ 34 ] Другое исследование продемонстрировало, что аденовирусная сверхэкспрессия CARP в кардиомиоцитах усиливает гипертрофию сердца , вызванную ангиотензином II или перегрузкой давлением. [ 35 ] и способствует кардиомиоцитов апоптозу посредством активации р53 и митохондриальной дисфункции. [ 36 ] Однако трансгенные модели с нокаутом либо одного CARP, либо CARP в сочетании с другими белками с повторами анкирина в мышцах (MARP), ANKRD2 и ANKRD23, продемонстрировали отсутствие сердечного фенотипа; , вызванную перегрузкой давлением у мышей наблюдалась нормальная сердечная функция на исходном уровне и в ответ на гипертрофию сердца , что позволяет предположить, что эти белки не являются необходимыми. [ 37 ]

Взаимодействия между CARP и саркомерными белками миопалладином и тайтином позволяют предположить, что он также может участвовать в системе миофибриллярного датчика растяжения. плода Пассивное растяжение кардиомиоцитов индуцировало дифференциальное распределение CARP в ядрах и I-диапазона областях N2A тайтина . [ 38 ] На мышиной модели мышечной дистрофии с миозитом (МДМ), вызванной небольшой делецией тайтина , было показано, что экспрессия мРНК повышена в 30 раз . скелетных мышц CARP в ткани [ 39 ]

Клиническое значение

[ редактировать ]

/CARP связан широкий спектр клинических особенностей С ANKRD1 . Мутации в ANKRD1 связаны с дилатационной кардиомиопатией , две из которых приводят к изменению связывания с TLN1 и FHL2 . [ 40 ] [ 41 ] Мутации в ANKRD1 также были связаны с гипертрофической кардиомиопатией и, как было показано, увеличивают связывание CARP с титином и MYPN . [ 42 ] Изучение функциональных эффектов мутаций гипертрофической кардиомиопатии CARP в искусственно созданной ткани сердца показало, что Thr 123 Met представляет собой мутацию, обеспечивающую усиление функции, проявляющую повышенные сократительные свойства; тогда как Pro 52 Ala и Ile 280 Val были нестабильными и не могли включаться в саркомеры , и этот эффект устранялся ингибированием протеасом с помощью эпоксомицина . [ 43 ]

Было показано, что миссенс-мутация в ANKRD1 связана с врожденным пороком сердца, аномальным легочным венозным соединением . [ 44 ] CARP был обнаружен как чувствительный и специфичный биомаркер для дифференциальной диагностики рабдомиосаркомы . [ 45 ] ANKRD1 Уровни мРНК на основе платины химиотерапии коррелируют с чувствительностью пациента к платине, таким образом, ANKRD1 связан с результатами у пациентов с аденокарциномой яичника . [ 46 ]

CARP и мРНК Было показано, что экспрессия повышается в левых желудочках пациентов с сердечной недостаточностью . [ 47 ] [ 48 ] [ 49 ] [ 50 ] Исследования на пациентах с боковым амиотрофическим склерозом . [ 51 ] спинальная мышечная атрофия и врожденная миопатия , [ 52 ] также обнаружили измененную экспрессию CARP в волокнах скелетных мышц . Другое исследование на пациентах с врожденной мышечной дистрофией и мышечной дистрофией Дюшенна показало повышенную экспрессию CARP. [ 53 ] Экспрессия CARP также повышена у пациентов с волчаночным нефритом и связана с тяжестью протеинурии , что позволяет предположить, что она может иметь биомаркерный потенциал. [ 54 ]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что ANKRD1 взаимодействует с:

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000148677 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  3. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «ЮниПрот» . beta.uniprot.org . Проверено 7 марта 2022 г.
  5. ^ Чу В., Бернс Д.К., Сверлик Р.А., Прески Д.Х. (июнь 1995 г.). «Идентификация и характеристика нового цитокин-индуцируемого ядерного белка из эндотелиальных клеток человека» . Ж. Биол. Хим . 270 (17): 10236–45. дои : 10.1074/jbc.270.17.10236 . ПМИД   7730328 .
  6. ^ «Ген Энтрез: домен 1 анкиринового повтора ANKRD1 (сердечная мышца)» .
  7. ^ «Белковая последовательность человеческого ANKRD1 (Uniprot ID: Q15327)» . База знаний Атласа сердечных органелларных белков . Архивировано из оригинала 23 июня 2015 года . Проверено 23 июня 2015 г.
  8. ^ Торрадо М., Чёрч Р., Несперейра Б., Рай А., Лопес Е., Михайлов А.Т. (июль 2009 г.). «Задержка интронов генерирует варианты сплайсинга ANKRD1, которые совместно регулируются с основным транскриптом в нормальном и поврежденном миокарде». Джин . 440 (1–2): 28–41. дои : 10.1016/j.gene.2009.03.017 . HDL : 2183/20009 . ПМИД   19341785 .
  9. ^ Jump up to: а б Витт Ш., Лабейт Д., Гранзье Х., Лабейт С., Витт CC (2005). «Димеризация сердечного анкиринового белка CARP: значение для передачи сигналов на основе тайтина MARP». Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 26 (6–8): 401–8. дои : 10.1007/s10974-005-9022-9 . ПМИД   16450059 . S2CID   22939053 .
  10. ^ Лор Л., Даниэль Н., Суэль ​​Л., Маршан С., Обер С., Бург Н., Рудо С., Дугес С., Бартоли М., Ричард I (октябрь 2010 г.). «Новый путь, включающий кальпаин 3 и его недавно идентифицированный субстратный белок-сердечный анкириновый повтор, участвует в регуляции пути ядерного фактора-κB в скелетных мышцах» . Журнал ФЭБС . 277 (20): 4322–37. дои : 10.1111/j.1742-4658.2010.07820.x . ПМИД   20860623 . S2CID   21285950 .
  11. ^ Ясник-Савович Дж, Несторович А, Савич С, Карасек С, Витуло Н, Валле Г, Фолкнер Г, Радойкович Д, Койич С (июнь 2015 г.). «Профилирование белка Ankrd2 скелетных мышц в сердечной ткани человека и кардиомиоцитах новорожденных крыс». Гистохимия и клеточная биология . 143 (6): 583–97. дои : 10.1007/s00418-015-1307-5 . ПМИД   25585647 . S2CID   5174178 .
  12. ^ Jump up to: а б Цзоу Ю, Эванс С., Чен Дж., Куо Х.К., Харви Р.П., Чиен К.Р. (февраль 1997 г.). «CARP, белок с повторами сердечного анкирина, находится ниже по пути гомеобоксного гена Nkx2-5». Разработка . 124 (4): 793–804. дои : 10.1242/dev.124.4.793 . ПМИД   9043061 .
  13. ^ Куо Х, Чен Дж, Руис-Лозано П, Цзоу Ю, Немер М, Чиен К.Р. (октябрь 1999 г.). «Контроль сегментной экспрессии гена белка анкириновых повторов, ограниченного сердцем, с помощью различных регуляторных путей в кардиогенезе у мышей». Разработка . 126 (19): 4223–34. дои : 10.1242/dev.126.19.4223 . ПМИД   10477291 .
  14. ^ Такимото Э, Мизуно Т, Терасаки Ф, Симояма М, Хонда Х, Сиодзима И, Хирои Ю, Ока Т, Хаяси Д, Хираи Х, Кудо С, Токо Х, Кавамура К, Нагаи Р, Язаки Ю, Комуро I (апрель 2000 г.) ). «Повышающая регуляция натрийуретических пептидов в желудочке трансгенных мышей Csx/Nkx2-5». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 270 (3): 1074–9. дои : 10.1006/bbrc.2000.2561 . ПМИД   10772952 .
  15. ^ Джеясилан Р., Пуаза С., Бейкер Р.К., Абдишу С., Истерабади Л.Б., Лайонс Г.Е., Кедес Л. (сентябрь 1997 г.). «Новая мишень для доксорубицина, ограниченная сердцем. CARP, ядерный модулятор экспрессии генов в сердечных клетках-предшественниках и кардиомиоцитах» . Журнал биологической химии . 272 (36): 22800–8. дои : 10.1074/jbc.272.36.22800 . ПМИД   9278441 .
  16. ^ Айхара Ю., Курабаяси М., Танака Т., Такеда С.И., Томару К., Секигути К.И., Охяма Ю., Нагай Р. (август 2000 г.). «Доксорубицин подавляет транскрипцию гена CARP посредством генерации окислительного стресса в кардиомиоцитах новорожденных крыс: возможная роль серин/треонин-зависимых путей». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 32 (8): 1401–14. дои : 10.1006/jmcc.2000.1173 . ПМИД   10900167 .
  17. ^ Айхара Ю., Курабаяши М., Сайто Ю., Охяма Ю., Танака Т., Такеда С., Томару К., Секигути К., Араи М., Накамура Т., Нагай Р. (июль 2000 г.). «Белок сердечного анкиринового повтора является новым маркером сердечной гипертрофии: роль элемента M-CAT в промоторе» . Гипертония . 36 (1): 48–53. дои : 10.1161/01.hyp.36.1.48 . ПМИД   10904011 .
  18. ^ Маэда Т., Сепульведа Дж., Чен Х.Х., Стюарт А.Ф. (сентябрь 2002 г.). «Альфа (1)-адренергическая активация гена белка сердечного анкиринового повтора в кардиомиоцитах». Джин . 297 (1–2): 1–9. дои : 10.1016/s0378-1119(02)00924-1 . ПМИД   12384280 .
  19. ^ Чжун Л., Чиуса М., Кадар А.Г., Лин А., Самарас С., Дэвидсон Дж.М., Лим CC (май 2015 г.). «Направленное ингибирование ANKRD1 нарушает саркомерную передачу сигнала ERK-GATA4 и отменяет индуцированную фенилэфрином гипертрофию кардиомиоцитов» . Сердечно-сосудистые исследования . 106 (2): 261–71. дои : 10.1093/cvr/cvv108 . ПМЦ   4481572 . ПМИД   25770146 .
  20. ^ Золк О., Маркс М., Якель Э., Эль-Армуш А., Эшенхаген Т. (сентябрь 2003 г.). «Бета-адренергическая стимуляция индуцирует экспрессию белка анкириновых повторов в сердце: участие протеинкиназы А и кальмодулин-зависимой киназы». Сердечно-сосудистые исследования . 59 (3): 563–72. дои : 10.1016/s0008-6363(03)00476-0 . ПМИД   14499857 .
  21. ^ Jump up to: а б Койич С., Несторович А., Ракичевич Л., Бельграно А., Станкович М., Дивац А., Фолкнер Г. (октябрь 2010 г.). «Новая роль сердечного белка анкириновых повторов Ankrd1 / CARP как коактиватора белка-супрессора опухоли p53». Архив биохимии и биофизики . 502 (1): 60–7. дои : 10.1016/j.abb.2010.06.029 . ПМИД   20599664 .
  22. ^ Самарас С.Е., Чен Б., Кох С.Р., Сойер Д.Б., Лим CC, Дэвидсон Дж.М. (сентябрь 2012 г.). «26S-протеасомная регуляция Ankrd1/CARP в миоцитах желудочков взрослых крыс и микрососудистых эндотелиальных клетках человека» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 425 (4): 830–5. дои : 10.1016/j.bbrc.2012.07.162 . ПМК   3460693 . ПМИД   22892129 .
  23. ^ Бади И., Чинкетти Р., Фрасколи М., Паролини С., Кьеза Дж., Тарамелли Р., Аквати Ф. (август 2009 г.). «Внутриклеточные уровни белка ANKRD1 регулируются путем деградации, опосредованной 26S протеасомой». Письма ФЭБС . 583 (15): 2486–92. Бибкод : 2009FEBSL.583.2486B . doi : 10.1016/j.febslet.2009.07.001 . ПМИД   19589340 . S2CID   2634819 .
  24. ^ Бараш И.А., Банг М.Л., Мэтью Л., Гризер М.Л., Чен Дж., Либер Р.Л. (июль 2007 г.). «Структурная и регуляторная роль белка семейства мышечных анкириновых повторов в скелетных мышцах». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 293 (1): C218–27. doi : 10.1152/ajpcell.00055.2007 . ПМИД   17392382 . S2CID   29659381 .
  25. ^ Лор Л., Суэль ​​Л., Рудо С., Бург Н., Уали А., Бартоли М., Ришар И., Даниэль Н. (февраль 2009 г.). «Сердечный анкириновый повторный белок является маркером патологического ремоделирования скелетных мышц» . Журнал ФЭБС . 276 (3): 669–84. дои : 10.1111/j.1742-4658.2008.06814.x . ПМИД   19143834 . S2CID   24104656 .
  26. ^ Баумайстер А., Арбер С., Карони П. (декабрь 1997 г.). «Накопление транскрипта белка с повторами анкирина в мышцах обнаруживает локальную активацию первичных концевых отделов мышечных трубок во время морфогенеза мышц» . Журнал клеточной биологии . 139 (5): 1231–42. дои : 10.1083/jcb.139.5.1231 . ПМК   2140219 . ПМИД   9382869 .
  27. ^ Канаи Х., Танака Т., Айхара Ю., Такеда С., Кавабата М., Миязоно К., Нагай Р., Курабаяши М. (январь 2001 г.). «Передача сигналов трансформирующего фактора роста-бета / Smads индуцирует транскрипцию гена CARP белка анкириновых повторов с ограниченным типом клеток через мотив CAGA в гладкомышечных клетках сосудов» . Исследование кровообращения . 88 (1): 30–6. дои : 10.1161/01.res.88.1.30 . ПМИД   11139470 .
  28. ^ де Ваард В., ван Ахтерберг Т.А., Бошан, штат Нью-Джерси, Паннекук Х., де Врис С.Дж. (январь 2003 г.). «Экспрессия сердечного анкиринового повтора белка (CARP) в атеросклеротических поражениях человека и мышей: активин индуцирует CARP в гладкомышечных клетках» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 23 (1): 64–8. дои : 10.1161/01.atv.0000042218.13101.50 . ПМИД   12524226 .
  29. ^ Бенглер К., Пипп Ф., Фернандес Б., Цигельхёффер Т., Шапер В., Дейндл Э. (сентябрь 2003 г.). «Артериогенез связан с индукцией белка сердечного анкиринового повтора (карп)» . Сердечно-сосудистые исследования . 59 (3): 573–81. дои : 10.1016/s0008-6363(03)00511-x . ПМИД   14499858 .
  30. ^ Ши Ю., Рейтмайер Б., Регенбоген Дж., Слоуи Р.М., Опаленик С.Р., Вольф Э., Гоппельт А., Дэвидсон Дж.М. (январь 2005 г.). «CARP, белок с сердечными анкириновыми повторами, активируется во время заживления ран и индуцирует ангиогенез в экспериментальной грануляционной ткани» . Американский журнал патологии . 166 (1): 303–12. дои : 10.1016/S0002-9440(10)62254-7 . ПМК   1602297 . ПМИД   15632022 .
  31. ^ Самарас С.Е., Ши Ю, Дэвидсон Дж.М. (сентябрь 2006 г.). «CARP: поиск новых механизмов неоваскуляризации» . Журнал исследовательской дерматологии. Материалы симпозиума . 11 (1): 124–31. дои : 10.1038/sj.jidsymp.5650014 . ПМИД   17069020 .
  32. ^ Ли М.Дж., Квак Ю.К., Ю КР, Ли Б.Х., Ким Д.Г. (апрель 2009 г.). «Участие GADD153 и белка сердечного анкиринового повтора в ишемически-реперфузионном повреждении сердца» . Экспериментальная и молекулярная медицина . 41 (4): 243–52. дои : 10.3858/эмм.2009.41.4.027 . ПМЦ   2679233 . ПМИД   19299913 .
  33. ^ Чен Б., Чжун Л., Руш С.Ф., Пентасуглиа Л., Пэн Икс, Самарас С., Дэвидсон Дж.М., Сойер Д.Б., Лим CC (2012). «Нарушение сигнальной оси GATA4/Ankrd1 в кардиомиоцитах приводит к беспорядку саркомеров: последствия антрациклиновой кардиомиопатии» . ПЛОС ОДИН . 7 (4): e35743. Бибкод : 2012PLoSO...735743C . дои : 10.1371/journal.pone.0035743 . ПМК   3332030 . ПМИД   22532871 .
  34. ^ Сун Ю, Сюй Дж, Ли Ю, Цзя С, Ма Х, Чжан Л, Се Икс, Чжан Ю, Гао Х, Чжан Ю, Чжу Д (2012). «Белок сердечных анкириновых повторов ослабляет сердечную гипертрофию за счет ингибирования сигнальных путей ERK1/2 и TGF-β» . ПЛОС ОДИН . 7 (12): е50436. Бибкод : 2012PLoSO...750436S . дои : 10.1371/journal.pone.0050436 . ПМЦ   3515619 . ПМИД   23227174 .
  35. ^ Чен С, Шен Л, Цао С, Ли Х, Сюань В, Чжан Дж, Хуан Икс, Бинь Дж, Сюй Д, Ли Г, Китакадзе М, Ляо Ю (2014). «Цитозольный CARP способствует гипертрофии кардиомиоцитов, вызванной ангиотензином II или перегрузкой давлением, посредством накопления кальциневрина» . ПЛОС ОДИН . 9 (8): е104040. Бибкод : 2014PLoSO...9j4040C . дои : 10.1371/journal.pone.0104040 . ПМК   4121294 . ПМИД   25089522 .
  36. ^ Шен Л., Чен С., Вэй Икс, Ли Икс, Ло Г, Чжан Дж, Бинь Дж, Хуан Икс, Цао С, Ли Г, Ляо Ю (май 2015 г.). «Сверхэкспрессия домена 1 анкиринового повтора усиливает апоптоз кардиомиоцитов, способствуя активации р53 и митохондриальной дисфункции у грызунов». Клиническая наука . 128 (10): 665–78. дои : 10.1042/CS20140586 . ПМИД   25511237 .
  37. ^ Банг МЛ, Гу Ю, Далтон Н.Д., Петерсон К.Л., Чиен КР, Чен Дж (2014). «Белки-повторы анкирина в мышцах CARP, Ankrd2 и DARP не необходимы для нормального развития и функционирования сердца в базальных условиях и в ответ на перегрузку давлением» . ПЛОС ОДИН . 9 (4): е93638. Бибкод : 2014PLoSO...993638B . дои : 10.1371/journal.pone.0093638 . ПМЦ   3988038 . ПМИД   24736439 .
  38. ^ Миллер М.К., Банг М.Л., Витт CC, Лабейт Д., Тромбитас К., Ватанабэ К., Гранзье Х., МакЭлхинни А.С., Грегорио CC, Лабейт С. (ноябрь 2003 г.). «Белки с повторами анкирина в мышцах: CARP, ankrd2 / Arpp и DARP как семейство молекул реакции на стресс на основе титиновых нитей». Журнал молекулярной биологии . 333 (5): 951–64. дои : 10.1016/j.jmb.2003.09.012 . ПМИД   14583192 .
  39. ^ Витт CC, Оно Ю, Пушманн Э, Макнабб М, Ву Ю, Готхардт М, Витт Ш, Хаак М, Лабейт Д, Грегорио CC, Соримачи Х, Гранзье Х, Лабейт С (февраль 2004 г.). «Индукция и миофибриллярное нацеливание CARP, а также подавление пути Nkx2.5 у мышей MDM с нарушенной передачей сигналов на основе тайтина». Журнал молекулярной биологии . 336 (1): 145–54. дои : 10.1016/j.jmb.2003.12.021 . ПМИД   14741210 .
  40. ^ Jump up to: а б с Мулик М., Ватта М., Витт Ш., Арола А.М., Мерфи Р.Т., Маккенна В.Дж., Борик А.М., Ока К., Лабейт С., Боулз Н.Е., Аримура Т., Кимура А., Таубин Дж.А. (июль 2009 г.). «ANKRD1, ген, кодирующий сердечный анкириновый повторный белок, представляет собой новый ген дилатационной кардиомиопатии» . Журнал Американского колледжа кардиологов . 54 (4): 325–33. дои : 10.1016/j.jacc.2009.02.076 . ПМЦ   2915893 . ПМИД   19608030 .
  41. ^ Дюбоск-Бидо Л., Шаррон П., Рупперт В., Фошье Л., Рихтер А., Тавацци Л., Арбустини Е., Вихтер Т., Майш Б., Комайда М., Иснард Р., Виллар Е. (сентябрь 2009 г.). «Мутации в гене ANKRD1, кодирующем CARP, ответственны за дилатационную кардиомиопатию человека» . Европейский кардиологический журнал . 30 (17): 2128–36. doi : 10.1093/eurheartj/ehp225 . ПМИД   19525294 .
  42. ^ Аримура Т., Бос Дж.М., Сато А., Кубо Т., Окамото Х., Ниши Х., Харада Х., Кога Ю., Мулик М., Дой Ю.Л., Таубин Дж.А., Акерман М.Дж., Кимура А. (июль 2009 г.). «Мутации гена белка повторов анкирина сердца (ANKRD1) при гипертрофической кардиомиопатии». Журнал Американского колледжа кардиологов . 54 (4): 334–42. дои : 10.1016/j.jacc.2008.12.082 . ПМИД   19608031 . S2CID   39348417 .
  43. ^ Крочини С, Аримура Т, Райшманн С, Эдер А, Брарен И, Хансен А, Эшенхаген Т, Кимура А, Кэрриер Л (май 2013 г.). «Влияние мутаций ANKRD1, связанных с гипертрофической кардиомиопатией, на параметры сокращения искусственно созданной ткани сердца». Фундаментальные исследования в кардиологии . 108 (3): 349. doi : 10.1007/s00395-013-0349-x . ПМИД   23572067 . S2CID   986109 .
  44. ^ Чинкетти Р., Бади И., Кампионе М., Бортолетто Е., Кьеза Г., Паролини С., Камесаска С., Руссо А., Тарамелли Р., Аквати Ф (апрель 2008 г.). «Нарушение регуляции транскрипции и миссенс-мутация определяют ANKRD1 как ген-кандидат для полного аномального легочного венозного возврата». Человеческая мутация . 29 (4): 468–74. дои : 10.1002/humu.20711 . ПМИД   18273862 . S2CID   26121041 .
  45. ^ Исигуро Н., Мотои Т., Араки Н., Ито Х., Морияма М., Ёсида Х. (ноябрь 2008 г.). «Экспрессия белка сердечного анкиринового повтора, CARP, в злокачественных опухолях: диагностическое использование иммуноокрашивания белка CARP при рабдомиосаркоме». Патология человека . 39 (11): 1673–9. дои : 10.1016/j.humpath.2008.04.009 . ПМИД   18656235 .
  46. ^ Скарр Л.Л., Гумински А.Д., Чью Ю.Е., Баллейн Р.Л., Шарма Р., Лей Ю., Прайор К., Уэйн Г.В., Брэнд А., Бит К., Кеннеди С., Ризос Х., Харнетт П.Р., деФазио А. (ноябрь 2008 г.). «Домен 1 повтора анкирина, ANKRD1, новый детерминант чувствительности к цисплатину, экспрессируемый при раке яичников» . Клинические исследования рака . 14 (21): 6924–32. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-07-5189 . ПМИД   18980987 .
  47. ^ Богомоловас Ю, Бром К, Челуткиене Ю, Бальчюнайте Г, Биронайте Д, Букельскене В, Дауноравичус Д, Витт CC, Филитц Ю, Грабаускене В, Лабейт С (2015). «Индукция ankrd1 при дилатационной кардиомиопатии коррелирует с прогрессированием сердечной недостаточности» . БиоМед Исследования Интернэшнл . 2015 : 273936. doi : 10.1155/2015/273936 . ПМЦ   4415747 . ПМИД   25961010 .
  48. ^ Вэй YJ, Цуй CJ, Хуан YX, Чжан XL, Чжан Х, Ху СС (июнь 2009 г.). «Повышенная экспрессия сердечного анкиринового повторного белка у людей с сердечной недостаточностью из-за аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка» . Европейский журнал сердечной недостаточности . 11 (6): 559–66. дои : 10.1093/eurjhf/hfp049 . ПМИД   19359327 . S2CID   653256 .
  49. ^ Наге С.Ф., Шах Г., Ву Ю., Торре-Амионе Дж., Кинг Н.М., Ламмерс С., Витт CC, Беккер К., Лабейт С., Гранзье Х.Л. (июль 2004 г.). «Измененная экспрессия тайтина, жесткость миокарда и функция левого желудочка у пациентов с дилатационной кардиомиопатией» . Тираж . 110 (2): 155–62. doi : 10.1161/01.CIR.0000135591.37759.AF . ПМИД   15238456 .
  50. ^ Золк О., Фроме М., Маурер А., Клюксен Ф.В., Хентш Б., Зубаков Д., Хохайзель Дж.Д., Цукер И.Х., Пепе С., Эшенхаген Т. (май 2002 г.). «Белок-повтор сердечного анкирина, негативный регулятор экспрессии сердечных генов, увеличивается при сердечной недостаточности у человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 293 (5): 1377–82. дои : 10.1016/S0006-291X(02)00387-X . ПМИД   12054667 .
  51. ^ Накамура К., Накада С., Такеучи К., Осаки М., Шомори К., Като С., Охама Е., Сато К., Фукаяма М., Мори С., Ито Х., Морияма М. (апрель 2003 г.). «Измененная экспрессия сердечного анкиринового повторяющегося белка и его гомолога, анкиринового повторяющегося белка с PEST и богатой пролином областью, в атрофических мышцах при боковом амиотрофическом склерозе». Патобиология . 70 (4): 197–203. дои : 10.1159/000069329 . ПМИД   12679596 . S2CID   37199318 .
  52. ^ Накада С., Ока А., Нонака И., Сато К., Мори С., Ито Х., Морияма М. (октябрь 2003 г.). «Белок сердечного анкиринового повтора преимущественно индуцируется в атрофических миофибрах при врожденной миопатии и спинальной мышечной атрофии». Международная патология . 53 (10): 653–8. дои : 10.1046/j.1440-1827.2003.01541.x . ПМИД   14516314 . S2CID   23238020 .
  53. ^ Накада С., Цукамото Ю., Ока А., Нонака И., Такеда С., Сато К., Мори С., Ито Х., Морияма М. (май 2003 г.). «Сердцево-ограниченный белок с анкириновыми повторами по-разному индуцируется при Дюшенне и врожденной мышечной дистрофии» . Лабораторное исследование . 83 (5): 711–9. дои : 10.1097/01.lab.0000067484.35298.1a . ПМИД   12746480 .
  54. ^ Мацуура К., Уэсуги Н., Хиджия Н., Учида Т., Морияма М. (март 2007 г.). «Повышенная экспрессия сердечного анкиринового белка в подоцитах почек связана с тяжестью протеинурии при волчаночном нефрите». Патология человека . 38 (3): 410–9. дои : 10.1016/j.humpath.2006.09.006 . ПМИД   17239933 .
  55. ^ Jump up to: а б Миллер М.К., Банг М.Л., Витт CC, Лабейт Д., Тромбитас К., Ватанабэ К., Гранзье Х., МакЭлхинни А.С., Грегорио CC, Лабейт С. (ноябрь 2003 г.). «Белки с повторами анкирина в мышцах: CARP, ankrd2 / Arpp и DARP как семейство молекул реакции на стресс на основе титиновых нитей». Дж. Мол. Биол . 333 (5): 951–64. дои : 10.1016/j.jmb.2003.09.012 . ПМИД   14583192 .
  56. ^ Банг М.Л., Мудри Р.Э., МакЭлхинни А.С., Тромбитас К., Гич А.Дж., Ямасаки Р., Соримачи Х., Гранзье Х., Грегорио К.С., Лабейт С. (апрель 2001 г.). «Миопалладин, новый саркомерный белок массой 145 килодальтон, выполняющий множество ролей в белковых сборках Z-диска и I-диапазона» . Дж. Клеточная Биол . 153 (2): 413–27. дои : 10.1083/jcb.153.2.413 . ПМК   2169455 . ПМИД   11309420 .
  57. ^ Торрадо М, Несперейра Б, Лопес Э, Сентено А, Кастро-Бейрас А, Михайлов А.Т. (февраль 2005 г.). «ANKRD1 специфически связывает CASQ2 в экстрактах сердца, и оба белка совместно обогащены сердечными клетками Пуркинье поросят». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 38 (2): 353–65. дои : 10.1016/j.yjmcc.2004.11.034 . ПМИД   15698842 .
[ редактировать ]

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=ANKRD1&oldid=1222463035"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: d50f429860cf6cc67fd84c618cd0b5dc__1714953720
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/d5/dc/d50f429860cf6cc67fd84c618cd0b5dc.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
ANKRD1 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)