✖


Jump to content

Белок промиелоцитарного лейкоза

ПМЛ
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы PML , MYL, PP8675, RNF71, TRIM19, белок промиелоцитарного лейкоза, промиелоцитарный лейкоз, каркас вероятного транскрипционного фактора PML ядерного тельца
Внешние идентификаторы ОМИМ : 102578 ; МГИ : 104662 ; Гомологен : 13245 ; Генные карты : PML ; ОМА : PML — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

5371

18854

Вместе

ENSG00000140464

ENSMUSG00000036986

ЮниПрот

P29590

Q60953

RefSeq (мРНК)

НМ_008884
НМ_178087
НМ_001311088

RefSeq (белок)

НП_001298017
НП_032910
НП_835188

Местоположение (UCSC) Чр 15: 73,99 – 74,05 Мб Чр 9: 58,13 – 58,16 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Белок промиелоцитарного лейкоза ( PML ) (также известный как MYL, RNF71, PP8675 или TRIM19) [5] ) — белковый продукт гена PML . супрессор опухоли Белок PML представляет собой белок- , необходимый для сборки ряда ядерных структур, называемых PML-ядерными тельцами, которые образуются среди хроматина. [5] ядра клетки. Эти ядерные тельца присутствуют в ядрах млекопитающих в количестве от 1 до 30 на ядро ​​клетки. [5] Известно, что PML-NB обладают рядом регуляторных клеточных функций, включая участие в запрограммированной гибели клеток , стабильности генома, противовирусном эффекте и контроле деления клеток . [5] [6] Мутация или потеря PML и последующее нарушение регуляции этих процессов связаны с различными видами рака. [5]

История

[ редактировать ]

ПМЛ была плохо изучена до тех пор, пока не была описана в результатах исследования Гриньяни и др. в 1996 году у пациентов с острым промиелоцитарным лейкозом (ОПЛ). Установлено, что кариотип 90% больных ОПЛ включает реципрокную транслокацию, приводящую к слиянию гена, кодирующего рецептор ретиноевой кислоты альфа , RARA , хромосомы 17 и гена PML хромосомы 15, ранее не охарактеризованного. Было показано, что полученный в результате онкослитый ген PML/RARalpha нарушает нормальную функцию PML и RARalpha, тем самым ингибируя терминальную дифференцировку клеток-предшественников крови и позволяя поддерживать резерв недифференцированных клеток для раковой прогрессии. [7] Такое значение гена PML в патологическом контексте привело к большему вниманию к этому гену в последующие годы.

Структура

[ редактировать ]

Ген PML имеет длину примерно 53 тысячи пар оснований и расположен на q-плече хромосомы 15. Он состоит из 10 экзонов, которые подвергаются перетасовке посредством альтернативного сплайсинга , в результате чего образуется более 15 известных изоформ белка PML . [8] [9] Хотя изоформы различаются по С-концевому домену , все они содержат TRIpartite мотив, кодируемый первыми тремя экзонами гена. [10] Мотив TRIpartite состоит из цинкового RING-пальца , двух цинксвязывающих доменов , называемых блоками B1 и B2, и домена димеризации RBCC, состоящего из двух альфа-спиральных спиральных доменов. [9]

Ген PML находится под транскрипционным, трансляционным и посттрансляционным контролем. Промоторная область гена содержит мишени преобразователей сигнала и активаторов транскрипции (STAT), регуляторных факторов интерферона и белка p53, что указывает на сложность его участия в клеточных функциях. [11] Помимо регуляции посредством альтернативного сплайсинга, белковый продукт подвергается посттрансляционным модификациям, таким как ацетилирование и фосфорилирование. С -конец содержит остатки серина, которые фосфорилируются казеинкиназами, а также несколько остатков тирозина и треонина, которые также могут быть мишенями фосфорилирования. [9] Фосфорилирование PML запускает дальнейшую модификацию посредством присоединения белков SUMO к домену RING с помощью UBC9 , фермента, конъюгирующего SUMO [5] который происходит в зависимости от клеточного цикла. PML содержит SUMO-связывающий домен, необходимый для его взаимодействия с другими SUMOилированными белками, такими как он сам и многие другие. [9] И убиквитинирование , и SUMOилирование белка PML могут запускать его деградацию в протеасоме , обеспечивая тем самым средства модуляции лабильности белка PML внутри клетки. [11]

PML транслируется в цитоплазме клетки, но его N-конец содержит сигнал ядерной локализации , который вызывает его импорт в ядро. [9] Внутри ядра сумойилированные белки PML мультимеризуются друг с другом посредством взаимодействий в домене RBCC. Это образует кольцевую структуру, которая связывается с ядерным матриксом, образуя PML-ядерное тело (PML-NB) . На краю кольцевого белкового мультимера имеются белковые нити, которые выходят из кольца и контактируют с волокнами хроматина. [5] Это поддерживает положение PML-NB внутри ядра, а также стабильность белка. Когда хроматин подвергается стрессу, например, во время апоптоза, PML-NB становится нестабильным, и тельца PML перераспределяются в микроструктуры. Эти микроструктуры содержат белок PML, но не многие взаимодействующие белки, обычно связанные с PML-NB. [5] [12]

PML-NB не распределены по ядру случайным образом, а обнаруживаются внутри ядра и обычно связаны с другими ядерными тельцами, такими как сплайсинговые спеклы и ядрышки , а также с областями, которые богаты генами и активно транскрибируются . В частности, было показано, что PML-NB связывается с такими генами, как кластер генов MHC I , а также ген p53. Точное значение этой ассоциации неясно, однако данные свидетельствуют о том, что PML-NB могут влиять на транскрипцию в этих специфических генных сайтах. [13]

Функция

[ редактировать ]

PML-NB имеют широкий спектр функций и играют большую роль в регуляции клеток. Они оказывают широкий спектр действия посредством взаимодействия с различными белками, локализованными в PML-NB. Считается, что специфическая биохимическая функция, выполняемая PML-NB, может служить лигазой E3 для сумойлирования других белков. [5] Истинная функция, однако, остается неясной, и было предложено несколько возможных моделей функции PML-NB, включая ядерное хранение белков, служение в качестве дока, где другие белки накапливаются для посттрансляционной модификации, прямое участие в транскрипции и хроматин. регулирование. [5]

PML-NB также играют роль в регуляции транскрипции . Было показано, что PML-NB увеличивают транскрипцию некоторых генов, подавляя при этом транскрипцию других генов. [5] Было высказано предположение, что механизм, с помощью которого PML-NB делают это, заключается в процессах ремоделирования хроматина, хотя это неясно. [5]

Из-за этого очевидного противоречия возможно, что PML-NB могут быть гетерогенными структурами, имеющими разные функции в зависимости от их местоположения внутри ядра, белков, с которыми они взаимодействуют в определенной области ядра, или конкретных изоформ белков PML, из которых они составлены.

В дополнение к этой регуляции транскрипции, наблюдения за PML-NBs убедительно показали, что белковый комплекс играет роль в опосредовании реакций на повреждение ДНК . Например, количество и размер PML-NB увеличиваются по мере увеличения активности датчиков повреждения ДНК ATM и ATR . Ядерные тельца локализуются в месте повреждения ДНК, где белки, связанные с восстановлением ДНК и остановкой клеточного цикла . затем совместно локализуются [5] [13] Функциональная цель взаимодействия между PML-NB и механизмами репарации ДНК остается неясной, но маловероятно, что они играют роль в непосредственной репарации ДНК из-за совместной локализации белков репарации ДНК и PML-NB через некоторое время после ДНК повреждена. Скорее, считается, что PML-NB могут регулировать реакцию на повреждение ДНК, выступая в качестве места хранения белков, участвующих в репарации ДНК, непосредственно регулируя репарацию или выступая посредником между репарацией ДНК и ответами контрольных точек. [5] Однако очевидно, что PML-NBs играют роль в обеспечении ответов контрольных точек, особенно в возникновении апоптоза.

ПМЛ играет важную роль как в p53- зависимых, так и в p53-независимых путях апоптоза. PML активирует p53, рекрутируя белок в сайт PML-NBs и способствуя его активации, одновременно ингибируя регуляторы белка, такие как MDM2 или HAUSP . [5] Было показано, что в путях, которые не используют p53 для индукции апоптоза, PML взаимодействует с CHK2 и индуцирует его аутофосфорилирование, чтобы стать активным. [5] В дополнение к этим двум путям апоптоза, Fas -индуцированный апоптоз основан на том, что PML-NB высвобождают FLICE-ассоциированный огромный белок , который затем локализуется в митохондриях, способствуя активации каспазы-8 . [5]

Помимо апоптоза, другие исследования показали участие PML-NB в клеточном старении , особенно в его индукции. [5] Было показано, что он участвует в формировании определенных особенностей хроматина клеток, испытывающих старение, таких как ассоциированные со старением гетерохроматиновые фокусы (SAHF), которые, как полагают, подавляют экспрессию факторов и генов, способствующих росту. Формирование этих особенностей является результатом деятельности гистонов-шаперонов, HIRA и ASF1, чья активность по ремоделированию хроматина здесь опосредована PML-NBs. HIRA локализуется в PML-NB до того, как произойдет какое-либо другое взаимодействие с ДНК. [5]

Роль в раке

[ редактировать ]

Мутации потери функции белка PML, особенно в результате слияния гена PML с геном RARA при острых промиелоцитарных лейкозах, вовлечены в нарушение регуляции нескольких опухолесупрессирующих апоптотических путей, особенно тех, которые основаны на p53, как отмечалось выше. [5] [14] Таким образом, потеря функции PML обеспечивает преимущество клеточного выживания и пролиферации, препятствует клеточному старению за счет потери SAHF и блокирует клеточную дифференцировку. [14]

Было обнаружено, что как люди, так и мыши демонстрируют повышенную склонность к образованию опухолей при потере функции ПМЛ. Нарушение ПМЛ происходит при самых разных типах рака и приводит к большему количеству метастатических опухолей и, соответственно, к худшему прогнозу. [14] Считается, что, помимо той важности, которую она играет в апоптотической роли, инактивация ПМЛ может привести к тому, что клетки будут способствовать прогрессированию опухоли, позволяя клетке накапливать дополнительные генетические повреждения. Многие белки, участвующие в поддержании стабильности генома, полагаются на PML-NB для нацеливания, и потеря PML, таким образом, приводит к снижению эффективности восстановления внутри клетки. [14]

Роль клеточного цикла

[ редактировать ]

Распределение и концентрация PML-NB изменяются по мере прохождения клетки через клеточный цикл . В фазе G0 присутствует небольшое количество сумойлированных PML-NB, но их количество увеличивается по мере продвижения клетки от стадий G1 к S и G2. Во время конденсации хроматина, происходящей во время митоза, десумойлирование PML вызывает диссоциацию многих связанных факторов, и белки PML самоагрегируются с образованием нескольких крупных агрегатов, называемых митотическими скоплениями белков PML (MAPP). [5] Помимо изменений в количестве, PML-NB также связываются с различными белками на протяжении всего цикла и претерпевают значительные биохимические изменения в составе. [5]

Во время S-фазы клеточного цикла комплексы PML-NB распадаются, поскольку их хроматиновый каркас изменяется во время репликации. Физическое разбиение PML-NB на более мелкие фрагменты способствует созданию большего количества PML-NB, существующих в G2, однако уровень экспрессии белка PML не увеличился. [5] Считается, что это может служить для сохранения ориентации хроматид, с которыми связаны PML-NB, или для контроля целостности репликационных вилок . [5]

Антивирусные функции

[ редактировать ]

Транскрипция ПМЛ увеличивается в присутствии интерферонов α/β и γ. Считается, что увеличение количества PML-NB, возникающее в результате увеличения экспрессии белка PML, может привести к секвестрации вирусных белков в PML-NB. Таким образом, вирус не может их использовать. Белки, удерживаемые PML-NB, затем сумойлируются , навсегда инактивируя вирионы. [6]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что белок промиелоцитарного лейкоза взаимодействует с:

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000140464 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000036986 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д р с т в v В х Бернарди Р., Пандольфи П.П. (декабрь 2007 г.). «Структура, динамика и функции ядерных телец промиелоцитарного лейкоза». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 8 (12): 1006–16. дои : 10.1038/nrm2277 . ПМИД   17928811 . S2CID   8623635 .
  6. ^ Jump up to: а б Шахин У, Лаллеман-Брайтенбах В, де Те Х (ноябрь 2014 г.). «Ядерные тельца ПМЛ: регуляция, функции и терапевтические перспективы». Журнал патологии . 234 (3): 289–91. дои : 10.1002/путь.4426 . ПМИД   25138686 . S2CID   34066050 .
  7. ^ Гриньяни Ф, Теста У, Рогайя Д, Ферруччи ПФ, Самоджа П, Пинто А, Альдинуччи Д, Гельметти В, Фаджиоли М, Алкалай М, Зеелер Дж, Гриньяни Ф, Николетти I, Пешле С, Пеличчи П.Г. (сентябрь 1996 г.). «Влияние на дифференцировку белка PML/RARalpha промиелоцитарного лейкоза зависит от слияния доменов димеризации белка PML и ДНК-связывающих доменов RARalpha» . Журнал ЭМБО . 15 (18): 4949–58. дои : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00875.x . ПМЦ   452232 . ПМИД   8890168 .
  8. ^ «Промиелоцитарный лейкоз ПМЛ [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 6 декабря 2016 г.
  9. ^ Jump up to: а б с д и Пирсон М., Пеличчи П.Г. (2001). «Взаимодействие PML с p53 и его роль в апоптозе и репликативном старении» . Онкоген . 20 (49): 7250–6. дои : 10.1038/sj.onc.1204856 . ПМИД   11704853 .
  10. ^ Тан М.К., Лян Ю.Дж., Чан Дж.Ю., Вонг С.В., Чен Э, Яо Ю, Ган Дж., Сяо Л., Люн ХК, Кунг Х.Ф., Ван Х., Ли К.К. (21 марта 2013 г.). «Белок промиелоцитарного лейкоза (ПМЛ) играет важную роль в регуляции клеточной адгезии, морфологии, пролиферации и миграции» . ПЛОС ОДИН . 8 (3): e59477. Бибкод : 2013PLoSO...859477T . дои : 10.1371/journal.pone.0059477 . ПМЦ   3605454 . ПМИД   23555679 .
  11. ^ Jump up to: а б Чжоу В, Бао С (март 2014 г.). «Передача сигналов, опосредованная PML, и ее роль в раковых стволовых клетках» . Онкоген . 33 (12): 1475–84. дои : 10.1038/onc.2013.111 . ПМИД   23563177 .
  12. ^ Чинг Р.В., Деллер Дж., Эскив CH, Базетт-Джонс Д.П. (март 2005 г.). «Тела ПМЛ: место встречи геномных локусов?». Журнал клеточной науки . 118 (Часть 5): 847–54. дои : 10.1242/jcs.01700 . ПМИД   15731002 . S2CID   9065789 .
  13. ^ Jump up to: а б Деллэр Дж., Базетт-Джонс ДП (сентябрь 2004 г.). «Ядерные тела ПМЛ: динамические датчики повреждения ДНК и клеточного стресса». Биоэссе . 26 (9): 963–77. дои : 10.1002/bies.20089 . ПМИД   15351967 . S2CID   25929452 .
  14. ^ Jump up to: а б с д Гурриери С., Каподиечи П., Бернарди Р., Скальони П.П., Нафа К., Раш Л.Дж., Вербель Д.А., Кордон-Кардо С., Пандольфи П.П. (февраль 2004 г.). «Потеря супрессора опухоли PML при раке человека множественного гистологического происхождения» . Журнал Национального института рака . 96 (4): 269–79. дои : 10.1093/jnci/djh043 . ПМИД   14970276 .
  15. ^ Койич С., Медеот Э., Гуччионе Э., Крмак Х., Зара И., Мартинелли В., Валле Дж., Фолкнер Дж. (май 2004 г.). «Белок Ankrd2, связующее звено между саркомером и ядром скелетных мышц». Журнал молекулярной биологии . 339 (2): 313–25. дои : 10.1016/j.jmb.2004.03.071 . ПМИД   15136035 .
  16. ^ Jump up to: а б Чжун С., Дельва Л., Рачес С., Сенчарелли С., Гандини Д., Чжан Х., Калантри С., Фридман Л.П., Пандольфи П.П. (ноябрь 1999 г.). «RA-зависимый транскрипционный комплекс, подавляющий рост опухоли, является мишенью онкопротеинов PML-RARalpha и T18». Природная генетика . 23 (3): 287–95. дои : 10.1038/15463 . ПМИД   10610177 . S2CID   23613492 .
  17. ^ Jump up to: а б Мацузаки К., Минами Т., Тодзё М., Хонда Й., Сайто Н., Нагахиро С., Сая Х., Накао М. (март 2003 г.). «ПМЛ-ядерные тельца участвуют в клеточном ответе сыворотки» . Гены в клетки . 8 (3): 275–86. дои : 10.1046/j.1365-2443.2003.00632.x . ПМИД   12622724 . S2CID   9697837 .
  18. ^ Дукас В., Тини М., Иган Д.А., Эванс Р.М. (март 1999 г.). «Модуляция функции CREB-связывающего белка промиелоцитарным (PML) онкопротеином предполагает роль ядерных телец в передаче сигналов гормонов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (6): 2627–32. Бибкод : 1999PNAS...96.2627D . дои : 10.1073/pnas.96.6.2627 . ПМЦ   15819 . ПМИД   10077561 .
  19. ^ Марчелло А, Феррари А, Пеллегрини В, Пегораро Дж, Лусич М, Бельтрам Ф, Джакка М (май 2003 г.). «Привлечение человеческого циклина Т1 к ядерным тельцам посредством прямого взаимодействия с белком PML» . Журнал ЭМБО . 22 (9): 2156–66. дои : 10.1093/emboj/cdg205 . ПМК   156077 . ПМИД   12727882 .
  20. ^ Ишов А.М., Сотников А.Г., Негорев Д., Владимирова О.В., Нефф Н., Камитани Т., Йех Э.Т., Штраус Дж.Ф., Мол Г.Г. (октябрь 1999 г.). «PML имеет решающее значение для образования ND10 и рекрутирует взаимодействующий с PML белок daxx в эту ядерную структуру при модификации SUMO-1» . Журнал клеточной биологии . 147 (2): 221–34. дои : 10.1083/jcb.147.2.221 . ПМК   2174231 . ПМИД   10525530 .
  21. ^ Ли Х, Лео С, Чжу Дж, Ву X, О'Нил Дж, Пак Э.Дж., Чен Дж.Д. (март 2000 г.). «Секвестрация и ингибирование Daxx-опосредованной репрессии транскрипции с помощью PML» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (5): 1784–96. дои : 10.1128/mcb.20.5.1784-1796.2000 . ПМЦ   85360 . ПМИД   10669754 .
  22. ^ Леембре Ф., Мюллер С., Пандольфи П.П., Дежан А. (январь 2001 г.). «Регуляция транскрипционной активности Pax3 с помощью SUMO-1-модифицированного PML». Онкоген . 20 (1): 1–9. дои : 10.1038/sj.onc.1204063 . ПМИД   11244500 . S2CID   23610476 .
  23. ^ Чжун С., Соломон П., Ронкетти С., Го А., Руджеро Д., Пандольфи П.П. (февраль 2000 г.). «Белок промиелоцитарного лейкоза (PML) и Daxx участвуют в новом ядерном пути апоптоза» . Журнал экспериментальной медицины . 191 (4): 631–40. дои : 10.1084/jem.191.4.631 . ПМК   2195846 . ПМИД   10684855 .
  24. ^ Цузуки С., Товатари М., Сайто Х., Энвер Т. (сентябрь 2000 г.). «Потенция активности GATA-2 посредством взаимодействия с белком промиелоцитарного лейкоза (PML) и альфа-онкопротеином рецептора ретиноевой кислоты t(15;17)» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (17): 6276–86. дои : 10.1128/mcb.20.17.6276-6286.2000 . ПМК   86102 . ПМИД   10938104 .
  25. ^ Jump up to: а б с д и Хан М.М., Номура Т., Ким Х., Каул С.К., Вадхва Р., Синагава Т., Итикава-Ивата Э., Чжун С., Пандольфи П.П., Исии С. (июнь 2001 г.). «Роль PML и PML-RARalpha в репрессии транскрипции, опосредованной Mad» . Молекулярная клетка . 7 (6): 1233–43. дои : 10.1016/s1097-2765(01)00257-x . ПМИД   11430826 .
  26. ^ Jump up to: а б Ву В.С., Валлиан С., Сето Э., Ян В.М., Эдмондсон Д., Рот С., Чанг К.С. (апрель 2001 г.). «Супрессор роста PML подавляет транскрипцию путем функционального и физического взаимодействия с деацетилазами гистонов» . Молекулярная и клеточная биология . 21 (7): 2259–68. дои : 10.1128/MCB.21.7.2259-2268.2001 . ПМК   86860 . ПМИД   11259576 .
  27. ^ Топку З., Мак Д.Л., Громас Р.А., Борден К.Л. (ноябрь 1999 г.). «Белок промиелоцитарного лейкоза PML взаимодействует с богатым пролином гомеодоменным белком PRH: RING может связывать гемопоэз и контроль роста». Онкоген . 18 (50): 7091–100. дои : 10.1038/sj.onc.1203201 . ПМИД   10597310 . S2CID   24305691 .
  28. ^ Шин Дж., Пак Б., Чо С., Ли С., Ким Ю, Ли СО, Чо К., Ли С., Джин Б.С., Ан Дж.Х., Чой Э.Дж., Ан К. (сентябрь 2004 г.). «Промиелоцитарный лейкоз является прямым ингибитором митоген-активируемой протеинкиназы SAPK2/p38» . Журнал биологической химии . 279 (39): 40994–1003. дои : 10.1074/jbc.M407369200 . ПМИД   15273249 .
  29. ^ Дале О., Бакке О., Габриэльсен О.С. (июль 2004 г.). «c-Myb связывается с ПМЛ в ядерных тельцах кроветворных клеток». Экспериментальные исследования клеток . 297 (1): 118–26. дои : 10.1016/j.yexcr.2004.03.014 . ПМИД   15194430 .
  30. ^ Jump up to: а б Курки С., Латонен Л., Лайхо М. (октябрь 2003 г.). «Клеточный стресс и повреждение ДНК вызывают различные по времени комплексы Mdm2, p53 и PML, а также ядерную релокализацию, специфичную для повреждения» . Журнал клеточной науки . 116 (Часть 19): 3917–25. дои : 10.1242/jcs.00714 . ПМИД   12915590 .
  31. ^ Jump up to: а б Бернарди Р., Скальони П.П., Бергманн С., Хорн Х.Ф., Вусден К.Х., Пандольфи П.П. (июль 2004 г.). «PML регулирует стабильность p53 путем секвестрации Mdm2 в ядрышке». Природная клеточная биология . 6 (7): 665–72. дои : 10.1038/ncb1147 . ПМИД   15195100 . S2CID   26281860 .
  32. ^ Чжу Х, Ву Л, Маки К.Г. (декабрь 2003 г.). «MDM2 и промиелоцитарный лейкоз противодействуют друг другу посредством прямого взаимодействия с p53» . Журнал биологической химии . 278 (49): 49286–92. дои : 10.1074/jbc.M308302200 . ПМИД   14507915 .
  33. ^ Вэй X, Ю З.К., Рамалингам А., Гроссман С.Р., Ю Дж.Х., Блох Д.Б., Маки К.Г. (август 2003 г.). «Физические и функциональные взаимодействия между PML и MDM2» . Журнал биологической химии . 278 (31): 29288–97. дои : 10.1074/jbc.M212215200 . ПМИД   12759344 .
  34. ^ Ву WS, Сюй ZX, Ран Р., Мэн Ф., Чанг КС (май 2002 г.). «Белок промиелоцитарного лейкоза PML ингибирует Nur77-опосредованную транскрипцию посредством специфических функциональных взаимодействий». Онкоген . 21 (24): 3925–33. дои : 10.1038/sj.onc.1205491 . ПМИД   12032831 . S2CID   23367035 .
  35. ^ Хун С.Х., Ян З., Привальский М.Л. (ноябрь 2001 г.). «Триоксид мышьяка является мощным ингибитором взаимодействия корепрессора SMRT с его партнерами по транскрипционным факторам, включая альфа-онкопротеин рецептора PML-ретиноевой кислоты, обнаруженный при остром промиелоцитарном лейкозе человека» . Молекулярная и клеточная биология . 21 (21): 7172–82. дои : 10.1128/MCB.21.21.7172-7182.2001 . ПМК   99892 . ПМИД   11585900 .
  36. ^ Фогал В., Гостисса М., Сэнди П., Закки П., Штернсдорф Т., Йенсен К., Пандольфи П.П., Уилл Х., Шнайдер С., Дель Сал Г. (ноябрь 2000 г.). «Регуляция активности р53 в ядерных тельцах с помощью специфической изоформы PML» . Журнал ЭМБО . 19 (22): 6185–95. дои : 10.1093/emboj/19.22.6185 . ПМК   305840 . ПМИД   11080164 .
  37. ^ Го А., Соломон П., Луо Дж., Ши А., Чжун С., Гу В., Пандолфи П.П. (октябрь 2000 г.). «Функция PML в p53-зависимом апоптозе». Природная клеточная биология . 2 (10): 730–6. дои : 10.1038/35036365 . ПМИД   11025664 . S2CID   13480833 .
  38. ^ Алкалай М., Томассони Л., Коломбо Э., Столдт С., Гриньяни Ф., Фаджиоли М., Секели Л., Хелин К., Пеличчи П.Г. (февраль 1998 г.). «Продукт гена промиелоцитарного лейкоза (PML) образует стабильные комплексы с белком ретинобластомы» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (2): 1084–93. дои : 10.1128/mcb.18.2.1084 . ПМЦ   108821 . ПМИД   9448006 .
  39. ^ Кавасаки А., Мацумура И., Катаока Ю., Такигава Э., Накадзима К., Канакура Ю. (май 2003 г.). «Противоположное влияние PML и PML/RAR альфа на активность STAT3» . Кровь 101 (9): 3668–73. дои : 10.1182/кровь-2002-08-2474 . ПМИД   12506013 .
  40. ^ Лин Д.Ю., Ши Х.М. (июль 2002 г.). «Существенная роль белка микросфер массой 58 кДа в модуляции Daxx-зависимой репрессии транскрипции, выявленная с помощью ядрышковой секвестрации» . Журнал биологической химии . 277 (28): 25446–56. дои : 10.1074/jbc.M200633200 . ПМИД   11948183 .
  41. ^ Камитани Т., Нгуен Х.П., Кито К., Фукуда-Камитани Т., Йе Э.Т. (февраль 1998 г.). «Ковалентная модификация ПМЛ семейством убиквитиноподобных белков сентринов» . Журнал биологической химии . 273 (6): 3117–20. дои : 10.1074/jbc.273.6.3117 . ПМИД   9452416 .
  42. ^ Валлиан С., Чин К.В., Чанг К.С. (декабрь 1998 г.). «Белок промиелоцитарного лейкоза взаимодействует с Sp1 и ингибирует его трансактивацию промотора рецептора эпидермального фактора роста» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (12): 7147–56. дои : 10.1128/MCB.18.12.7147 . ПМК   109296 . ПМИД   9819401 .
  43. ^ Сюй ZX, Тиманова-Атанасова А, Чжао Р.С., Чанг К.С. (июнь 2003 г.). «PML колокализуется с белком реакции на повреждение ДНК TopBP1 и стабилизирует его» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (12): 4247–56. дои : 10.1128/mcb.23.12.4247-4256.2003 . ПМК   156140 . ПМИД   12773567 .
  44. ^ Такахаши Х., Хатакеяма С., Сайто Х., Накаяма К.И. (февраль 2005 г.). «Нековалентная SUMO-1-связывающая активность тимин-ДНК-гликозилазы (TDG) необходима для ее модификации SUMO-1 и колокализации с белком промиелоцитарного лейкоза» . Журнал биологической химии . 280 (7): 5611–21. дои : 10.1074/jbc.M408130200 . ПМИД   15569683 .
  45. ^ Кокен М.Х., Рид А., Киньон Ф., Челби-Аликс М.К., Дэвис Дж.М., Кабаровски Дж.Х., Чжу Дж., Донг С., Чен С., Чен З., Тан CC, Лихт Дж., Ваксман С., де Те Х., Зелент А. (сентябрь 1997 г.) ). «Партнеры по слиянию альфа-рецептора ретиноевой кислоты, ассоциированные с лейкемией, PML и PLZF, гетеродимеризуются и колокализуются с ядерными тельцами» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (19): 10255–60. Бибкод : 1997PNAS...9410255K . дои : 10.1073/pnas.94.19.10255 . ПМЦ   23349 . ПМИД   9294197 .
  46. ^ Jump up to: а б с Мики Т., Чжао З., Ли СиСи (июль 2016 г.). «Интерактивная организация основных циркадных регуляторов PER2, BMAL1, CLOCK и PML» . Научные отчеты . 6 : 29174. Бибкод : 2016NatSR...629174M . дои : 10.1038/srep29174 . ПМЦ   4935866 . ПМИД   27383066 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Promyelocytic_leukemia_protein&oldid=1233656823"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 948cd0cddcac7a0a83bfc0438cf05acf__1720584120
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/94/cf/948cd0cddcac7a0a83bfc0438cf05acf.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Promyelocytic leukemia protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)