✖


Jump to content

CSRP3

Эта статья была обновлена ​​внешним экспертом в рамках модели двойной публикации. Соответствующая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene. Нажмите, чтобы просмотреть.

CSRP3
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы CSRP3 , CLP, CMD1M, CMH12, CRP3, LMO4, MLP, белок 3, богатый цистеином и глицином.
Внешние идентификаторы Опустить : 600824 ; МГИ : 1330824 ; Гомологен : 20742 ; Генные карты : CSRP3 ; OMA : CSRP3 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

8048

13009

Вместе

ENSG00000129170

ENSMUSG00000030470

ЮниПрот

P50461

P50462

RefSeq (мРНК)

НМ_003476
НМ_001369404

НМ_001198841
НМ_013808

RefSeq (белок)

НП_003467

НП_001185770
НП_038836

Местоположение (UCSC) Чр 11: 19.18 – 19.21 Мб Chr 7: 48,48 – 48,5 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Белок 3, богатый цистеином и глицином, также известный как сердечный белок LIM (CLP) или мышечный белок LIM (MLP), представляет собой белок , который у людей кодируется CSRP3 геном . [ 5 ]

CSRP3 — небольшой белок, состоящий из 194 аминокислот, который специфически экспрессируется в скелетных и сердечных мышцах . [ 6 ] [ 7 ] Также было обнаружено, что у грызунов CSRP3 экспрессируется в нейронах . [ 8 ]

Ген

[ редактировать ]

Ген CSRP3 был обнаружен у крыс в 1994 году. [ 5 ] У человека он был картирован на хромосоме 11p 15.1, [ 9 ] [ 10 ] где он охватывает геномную область размером 20 КБ, организованную в 6 экзонов . Полная версия стенограммы занимает 0,8 КБ. [ 9 ] [ 11 ] тогда как вариант сплайсинга, возникающий в результате альтернативного сплайсинга экзонов 3 и 4, был недавно идентифицирован и обозначен MLP-b. [ 12 ]

Структура

[ редактировать ]

MLP содержит два домена LIM (LIM1 и LIM2), каждый из которых окружен областями, богатыми глицином, и оба разделены более чем 50 остатками. [ 13 ] Домены LIM обладают замечательной способностью к белок-белковым взаимодействиям . [ 14 ] Кроме того, MLP несет сигнал ядерной локализации в аминокислот 64–69. положениях [ 15 ] MLP может быть ацетилирован/деацетилирован в положении 69 остатка лизина (K69) с помощью ацетилтрансферазы (PCAF) и деацетилазы гистонов 4 ( HDAC4 ) соответственно. [ 16 ] В миоцитах MLP обладает способностью олигомеризоваться , образуя димеры, тримеры и тетрамеры, что влияет на его взаимодействия, локализацию и функцию. [ 17 ]

Белковые взаимодействия и локализация

[ редактировать ]

Было обнаружено, что MLP связывается с растущим списком белков, демонстрируя вариабельную субклеточную локализацию и разнообразные функциональные свойства. В частности, MLP взаимодействует с белками по адресу:

  1. Z-линия , включающая телетонин (T-cap), альфа- актинин ( ACTN ), кофилин -2 ( CFL2 ), кальциневрин , HDAC4 , MLP-b, а также сам MLP; [ 11 ] [ 12 ] [ 16 ] [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ]
  2. костамеры , где он связывается с зиксином , интегрин-связанной киназой ( ILK ) и бета1- спектрином ; [ 18 ] [ 22 ] [ 23 ]
  3. вставочные диски , где он связывается с небулин -связанным якорным белком ( NRAP ); [ 24 ]
  4. ядро , где он связывается с факторами транскрипции MyoD , миогенином и MRF4 . [ 25 ]

по М-линии , а также на плазматической мембране , однако белковые ассоциации, опосредующие это субклеточное распределение, в настоящее время неизвестны. Также наблюдалась локализация MLP [ 17 ] [ 26 ] Эти разнообразные паттерны локализации и партнеры по связыванию MLP предполагают множество ролей, связанных как с поперечно-полосатым цитоскелетом миоцитов , так и с ядром. [ 27 ] Роль MLP в каждом из этих двух клеточных компартментов, по-видимому, динамична: исследования демонстрируют перемещение нуклеоцитоплазмы, управляемое сигналом его ядерной локализации, с течением времени и при различных условиях. [ 27 ]

Функция

[ редактировать ]

В ядре MLP действует как положительный регулятор миогенеза и способствует миогенной дифференцировке. [ 5 ] Сверхэкспрессия MLP усиливает дифференцировку мышечных трубок, эффект, приписываемый прямой ассоциации MLP со специфичными для мышц транскрипционными факторами, такими как MyoD, миогенин и MRF4, и, следовательно, транскрипционным контролем фундаментальных специфичных для мышц генов. [ 5 ] [ 12 ] [ 25 ] В цитоплазме MLP является важным каркасным белком , участвующим в различных макромолекулярных комплексах цитоскелета, в саркомерной Z-линии, костамерах и микрофиламентах . [ 11 ] [ 12 ] [ 16 ] [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] На Z-линии MLP взаимодействует с различными компонентами Z-линии. [ 11 ] [ 12 ] [ 16 ] [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] [ 28 ] [ 29 ] и действует как каркасный белок, способствующий сборке макромолекулярных комплексов вдоль саркомеров и актинового цитоскелета. [ 11 ] [ 22 ] [ 24 ] [ 30 ] [ 31 ] Более того, поскольку Z-линия действует как датчик растяжения, [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ] [ 35 ] Считается, что MLP участвует в процессах механосигнализации. Действительно, кардиомиоциты трансгенных или нокаутных мышей MLP демонстрируют дефектные внутренние реакции на растяжение из-за избирательной потери пассивного восприятия растяжения. [ 11 ] [ 26 ] В костамерах , еще одной области, участвующей в передаче силы, MLP, как полагают, вносит вклад в механочувствительность посредством своих взаимодействий с β1- спектрином и зиксином . Однако точная роль MLP в костамерах еще тщательно не исследована.

В микрофиламентах MLP участвует в ремоделировании актина (или динамике актина) посредством его взаимодействия с кофилином -2 ( CFL2 ). Связывание MLP с CFL2 усиливает CFL2-зависимую деполимеризацию F-актина, [ 19 ] Недавнее исследование показало, что MLP может действовать непосредственно на динамику актинового цитоскелета посредством прямого связывания, которое стабилизирует и сшивает актиновые филаменты в пучки. [ 36 ]

Кроме того, MLP косвенно связан с гомеостазом кальция и энергетическим обменом. В частности, ацетилирование MLP увеличивает чувствительность миофиламентов к кальцию и регулирует сократимость . [ 16 ] в то время как отсутствие MLP вызывает изменения в передаче сигналов кальция (внутриклеточное обращение с кальцием) с дефектами сопряжения возбуждения-сокращения . [ 37 ] [ 38 ] [ 39 ] Кроме того, отсутствие MLP приводит к локальной потере митохондрий и дефициту энергии. [ 40 ]

Исследования на животных

[ редактировать ]

грызунов MLP временно экспрессируется в амакриновых клетках сетчатки У во время постнатального развития. [ 41 ] Во взрослой нервной системе это проявляется при повреждении аксонов, [ 42 ] где он играет важную роль во время регенеративных процессов, действуя как сшивающий агент актина, тем самым способствуя образованию филоподий и увеличивая подвижность ростовых конусов. [ 8 ]

Клиническое значение

[ редактировать ]

MLP напрямую связан с заболеваниями поперечно-полосатых мышц. [ 43 ] Мутации в гене CSRP3 были обнаружены у пациентов с дилатационной кардиомиопатией (ДКМП) [например, G72R и K69R] и гипертрофической кардиомиопатией (ГКМП) [например, L44P, S46R, S54R/E55G, C58G, R64C, Y66C, Q91L, K42/fs165. ], тогда как наиболее частая мутация MLP, W4R, обнаружена у обе эти группы пациентов. [ 11 ] [ 15 ] [ 26 ] [ 44 ] [ 45 ] [ 46 ] [ 47 ] Для некоторых из этих мутантных белков были проведены биохимические и функциональные исследования, которые выявили аберрантные закономерности локализации и взаимодействия, приводящие к нарушению молекулярных и клеточных функций. Например, мутация W4R отменяет взаимодействие MLP/T-cap, что приводит к неправильной локализации T-cap, нестабильности Z-линии и тяжелым структурным дефектам саркомеров. [ 11 ] Мутация C58G вызывает снижение стабильности белка из-за усиления убиквитин -зависимой протеасом. деградации [ 44 ] в то время как мутация K69L, которая находится в пределах предсказанного сигнала ядерной локализации MLP, отменяет взаимодействие MLP/α-актинина и вызывает изменение субклеточного распределения мутантного белка, демонстрируя преобладающую перинуклеарную локализацию. [ 47 ] Изменения в уровнях экспрессии белка MLP, его олигомеризации или сплайсинга также были описаны при заболеваниях сердца и скелетных мышц человека: уровни белка MLP и олигомеризация снижаются при сердечной недостаточности у человека . [ 17 ] [ 20 ] в то время как уровни MLP значительно изменяются при различных скелетных миопатиях , включая лице-лопаточно-плечевую мышечную дистрофию , немалиновую миопатию и мышечную дистрофию пояса конечностей типа 2B. [ 48 ] [ 49 ] [ 50 ] были обнаружены значительные изменения в уровнях экспрессии белка MLP-b, а также нарушение регуляции соотношения MLP:MLP-b. с мышечной дистрофией пояса конечностей типа 2А, мышечной дистрофией Дюшенна и дерматомиозитом Более того, у пациентов [ 12 ]

Модели животных

[ редактировать ]

Модели на животных дают представление о функции MLP в поперечно-полосатых мышцах. Абляция Mlp (MLP-/-) у мышей влияет на все поперечно-полосатые мышцы, хотя сердечный фенотип является более тяжелым, что приводит к изменениям сердечного давления и объема, аберрантной сократимости , развитию дилатационной кардиомиопатии с гипертрофией и прогрессирующей сердечной недостаточностью. [ 31 ] [ 37 ] [ 51 ] На гистологическом уровне наблюдаются резкие нарушения цитоархитектуры кардиомиоцитов на многих уровнях и выраженный фиброз . [ 24 ] [ 31 ] [ 39 ] [ 52 ] Другие клеточные изменения включали изменения во внутриклеточной обработке кальция, локальную потерю митохондрий и дефицит энергии. [ 37 ] [ 38 ] [ 39 ] Скрещивание мышей MLP-/- с фосфоламбаном (PLN) -/-, или β2-адренергическим рецептором (β2-AR) -/-, или рецептором ангиотензина II типа 1a (AT1a) -/-, или ингибитором киназы 1 β-адренергического рецептора ( bARK1 ) -/- мыши, а также сверхэкспрессия кальциневрина спасли их сердечную функцию благодаря серии всего лишь частично понятные молекулярные механизмы. [ 53 ] [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ] [ 57 ] И наоборот, скрещивание мышей MLP-/- с мышами с β1-адренергическим рецептором (β1-AR) -/- было летальным, тогда как скрещивание мышей MLP-/- с мышами с кальциневрином -/- приводило к усилению фиброза и кардиомиопатии . [ 53 ] [ 54 ] У мышиной модели с нокаутом гена, содержащей мутацию MLP-W4R человека, развилась ГКМП и сердечная недостаточность, в то время как ультраструктурный анализ сердечной ткани выявил нарушения миокарда и значительный фиброз, увеличение ядерной локализации MLP одновременно с уменьшением распределения саркомерной Z-линии. [ 26 ] Изменения в нуклеоцитоплазматическом передвижении MLP, которые, возможно, модулируются изменениями в статусе его олигомеризации, также вовлечены в гипертрофию и сердечную недостаточность, независимо от мутаций. [ 17 ] [ 27 ] Исследования на дрозофиле показали, что генетическое удаление Mlp84B, гомолога MLP дрозофилы, связано с летальностью куколок и нарушением мышечной функции. [ 28 ] Механические исследования летающих мышц Mlp84B-null показывают, что потеря Mlp84B приводит к снижению жесткости мышц и выработке энергии. [ 58 ] Кардиоспецифическая абляция Mlp84B приводила к снижению продолжительности жизни, нарушению диастолической функции и нарушениям сердечного ритма. [ 59 ] В целом, эти модели на животных предоставили важные доказательства функционального значения MLP в физиологии и патофизиологии поперечно-полосатых мышц.

Примечания

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000129170 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030470 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Перейти обратно: а б с д Арбер С., Гальдер Г., Карони П. (октябрь 1994 г.). «Мышечный белок LIM, новый важный регулятор миогенеза, способствует миогенной дифференцировке». Клетка . 79 (2): 221–31. дои : 10.1016/0092-8674(94)90192-9 . ПМИД   7954791 . S2CID   26650433 .
  6. ^ Гемлих К., Гейер С., Милтинг Х., Фюрст Д., Элер Э. (2008). «Вернемся к исходной точке: что мы знаем о функциях мышечного белка LIM в сердце?». Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 29 (6–8): 155–8. дои : 10.1007/s10974-008-9159-4 . ПМИД   19115046 . S2CID   9251900 .
  7. ^ Нёлль Р., Хосидзима М., Чиен К.Р. (2001). «Мышечный белок LIM при сердечной недостаточности» . Экспериментальная и клиническая кардиология . 7 (2–3): 104–5. ПМК   2719181 . ПМИД   19649232 .
  8. ^ Перейти обратно: а б Левин Э., Лейбингер М., Гобрехт П., Хилла А., Андреаки А., Фишер Д. (январь 2019 г.). «Мышечный белок LIM экспрессируется в поврежденной ЦНС взрослых и способствует регенерации аксонов» . Отчеты по ячейкам . 26 (4): 1021–1032.e6. дои : 10.1016/j.celrep.2018.12.026 . ПМИД   30673598 .
  9. ^ Перейти обратно: а б Фунг Ю.В., Ван Р., Лью CC (июнь 1996 г.). «Характеристика сердечного гена человека, который кодирует белок домена LIM и экспрессируется в процессе развития миокарда». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 28 (6): 1203–10. дои : 10.1006/jmcc.1996.0111 . ПМИД   8782062 .
  10. ^ Фунг Ю.В., Ван Р.С., Хэн Х.Х., Лью CC (август 1995 г.). «Картирование человеческого белка LIM (CLP) с человеческой хромосомой 11p15.1 путем флуоресцентной гибридизации in situ». Геномика . 28 (3): 602–3. дои : 10.1006/geno.1995.1200 . ПМИД   7490106 .
  11. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час Нёлл Р., Хосидзима М., Хоффман Х.М., Персон В., Лоренцен-Шмидт И., Банг М.Л., Хаяси Т., Сига Н., Ясукава Х., Шапер В., Маккенна В., Ёкояма М., Шорк Н.Дж., Оменс Дж.Х., Маккаллох А.Д., Кимура А., Грегорио CC, Поллер В., Шапер Дж., Шультайс Х.П., Чиен К.Р. (декабрь 2002 г.). «Механический датчик растяжения сердца включает в себя комплекс Z-диска, который неисправен при дилатационной кардиомиопатии человека» . Клетка . 111 (7): 943–55. дои : 10.1016/s0092-8674(02)01226-6 . ПМИД   12507422 . S2CID   15082967 .
  12. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Вафиадаки Э., Арванитис Д.А., Папалука В., Терзис Г., Румелиотис Т.И., Спенгос К., Гарбис С.Д., Манта П., Краниас Э.Г., Сануду Д. (июль 2014 г.). «Изоформа белка lim в мышцах отрицательно регулирует динамику и дифференцировку актина поперечнополосатых мышц» . ФЭБС Журнал 281 (14): 3261–79. дои : 10.1111/февраль 12859 . ПМК   4416226 . ПМИД   24860983 .
  13. ^ Вейскирхен Р., Пино Дж.Д., Макалма Т., Бистер К., Бекерле М.К. (декабрь 1995 г.). «Семейство белков, богатых цистеином, родственных белков домена LIM» . Журнал биологической химии . 270 (48): 28946–54. дои : 10.1074/jbc.270.48.28946 . ПМИД   7499425 .
  14. ^ Буяндельгер Б, Нг К.Э., Миочич С., Пиотровска И., Гункель С., Ку Ч., Нёлль Р. (июль 2011 г.). «MLP (мышечный белок LIM) как датчик стресса в сердце» . Архив Пфлюгерса . 462 (1): 135–42. дои : 10.1007/s00424-011-0961-2 . ПМК   3114083 . ПМИД   21484537 .
  15. ^ Перейти обратно: а б Бос Дж.М., Поли Р.Н., Най М., Тестер DJ, Сюй Х, Ватта М., Таубин Дж.А., Герш Б.Дж., Оммен С.Р., Акерман М.Дж. (май 2006 г.). «Генотип-фенотипические отношения, включающие мутации тайтина, мышечного белка LIM и телетонина, связанные с гипертрофической кардиомиопатией» . Молекулярная генетика и обмен веществ . 88 (1): 78–85. дои : 10.1016/j.ymgme.2005.10.008 . ПМЦ   2756511 . ПМИД   16352453 .
  16. ^ Перейти обратно: а б с д и Гупта М.П., ​​Самант С.А., Смит С.Х., Шрофф С.Г. (апрель 2008 г.). «HDAC4 и PCAF связываются с сердечными саркомерами и играют роль в регуляции сократительной активности миофиламентов» . Журнал биологической химии . 283 (15): 10135–46. дои : 10.1074/jbc.M710277200 . ПМЦ   2442284 . ПМИД   18250163 .
  17. ^ Перейти обратно: а б с д Боатенг С.Ю., Белин Р.Дж., Гинен Д.Л., Маргулис К.Б., Мартин Дж.Л., Хошиджима М., де Томбе П.П., Рассел Б. (январь 2007 г.). «Сердечная дисфункция и сердечная недостаточность связаны с нарушениями субклеточного распределения и количества олигомерного мышечного белка LIM». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 292 (1): H259–69. дои : 10.1152/ajpheart.00766.2006 . ПМИД   16963613 . S2CID   9591608 .
  18. ^ Перейти обратно: а б с д Луи Х.А., Пино Ж.Д., Шмейхель К.Л., Помиес П., Бекерле М.С. (октябрь 1997 г.). «Сравнение трех членов семейства белков, богатых цистеином, выявляет функциональную консервативность и различные закономерности экспрессии генов» . Журнал биологической химии . 272 (43): 27484–91. дои : 10.1074/jbc.272.43.27484 . ПМИД   9341203 .
  19. ^ Перейти обратно: а б с д Папалука В., Арванитис Д.А., Вафиадаки Е., Мавроидис М., Пападодима С.А., Спилиопулу К.А., Кремастинос Д.Т., Краниас Э.Г., Сануду Д. (ноябрь 2009 г.). «Мышечный белок LIM взаимодействует с кофилином 2 и регулирует динамику F-актина в сердечных и скелетных мышцах» . Молекулярная и клеточная биология . 29 (22): 6046–58. дои : 10.1128/MCB.00654-09 . ПМЦ   2772566 . ПМИД   19752190 .
  20. ^ Перейти обратно: а б с д Золк О., Карони П., Бём М. (июнь 2000 г.). «Снижение экспрессии сердечного белка домена LIM MLP при хронической сердечной недостаточности человека» . Тираж . 101 (23): 2674–7. дои : 10.1161/01.cir.101.23.2674 . ПМИД   10851202 .
  21. ^ Перейти обратно: а б с Хайнеке Дж., Рюттен Х., Вилленбокель С., Гросс С.К., Нагиб М., Шефер А., Кемпф Т., Хильфикер-Кляйнер Д., Карони П., Крафт Т., Кайзер Р.А., Молкентин Дж.Д., Дрекслер Х., Воллерт К.К. (февраль 2005 г.). «Ослабление ремоделирования сердца после инфаркта миокарда за счет передачи сигналов мышечного белка LIM-кальциневрина на саркомерном Z-диске» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (5): 1655–60. Бибкод : 2005PNAS..102.1655H . дои : 10.1073/pnas.0405488102 . ПМК   547821 . ПМИД   15665106 .
  22. ^ Перейти обратно: а б Флик М.Дж., Конечный С.Ф. (май 2000 г.). «Мышечный регуляторный и структурный белок MLP является партнером бетаI-спектрина по связыванию цитоскелета». Журнал клеточной науки . 113 (9): 1553–64. дои : 10.1242/jcs.113.9.1553 . ПМИД   10751147 .
  23. ^ Постел Р., Вакил П., Топчевски Дж., Нёлль Р., Баккерс Дж. (июнь 2008 г.). «Интегринсвязанная киназа рыбки данио необходима в скелетных мышцах для укрепления комплекса адгезии интегрин-ECM». Биология развития . 318 (1): 92–101. дои : 10.1016/j.ydbio.2008.03.024 . ПМИД   18436206 .
  24. ^ Перейти обратно: а б с Элер Э., Горовиц Р., Цуппингер С., Прайс Р.Л., Перриард Э., Леу М., Карони П., Сассман М., Эппенбергер Х.М., Перриард Дж.К. (май 2001 г.). «Изменения вставочного диска, связанные с отсутствием мышечного белка LIM» . Журнал клеточной биологии . 153 (4): 763–72. дои : 10.1083/jcb.153.4.763 . ПМК   2192386 . ПМИД   11352937 .
  25. ^ Перейти обратно: а б Конг Ю, Флик М.Дж., Кудла А.Дж., Конечный С.Ф. (август 1997 г.). «Мышечный белок LIM способствует миогенезу за счет усиления активности MyoD» . Молекулярная и клеточная биология . 17 (8): 4750–60. дои : 10.1128/mcb.17.8.4750 . ПМК   232327 . ПМИД   9234731 .
  26. ^ Перейти обратно: а б с д Нёлль Р., Костин С., Кледе С., Савватис К., Клинге Л., Штеле И., Гункель С., Кёттер С., Бабич К., Зонс М., Миочич С., Дидье М., Кнёлль Г., Циммерманн В.Х., Телен П., Бикебёллер Х., Майер Л.С. , Шапер В., Шапер Дж., Крафт Т., Чопе С., Линке В.А., Чиен К.Р. (март 2010 г.). «Распространенный вариант MLP (мышечного белка LIM) связан с кардиомиопатией» . Исследование кровообращения . 106 (4): 695–704. дои : 10.1161/CIRCRESAHA.109.206243 . ПМИД   20044516 .
  27. ^ Перейти обратно: а б с Боатенг С.Ю., Сеньо С.Е., Ци Л, Голдспинка П.Х., Рассел Б. (октябрь 2009 г.). «Ремоделирование миоцитов в ответ на гипертрофические стимулы требует нуклеоцитоплазматического перемещения мышечного белка LIM» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 47 (4): 426–35. дои : 10.1016/j.yjmcc.2009.04.006 . ПМЦ   2739242 . ПМИД   19376126 .
  28. ^ Перейти обратно: а б Кларк К.А., Бланд Дж.М., Бекерл MC (июнь 2007 г.). «Белок LIM мышц дрозофилы, Mlp84B, взаимодействует с D-титином для поддержания структурной целостности мышц». Журнал клеточной науки . 120 (Часть 12): 2066–77. дои : 10.1242/jcs.000695 . ПМИД   17535853 . S2CID   23791613 .
  29. ^ Кларк К.А., Кадрмас Дж.Л. (июнь 2013 г.). «Белок LIM мышц Drosophila melanogaster и альфа-актинин действуют вместе, стабилизируя цитоархитектуру мышц: потенциальная роль Mlp84B в сшивании актина» . Цитоскелет . 70 (6): 304–16. дои : 10.1002/см.21106 . ПМЦ   3716849 . ПМИД   23606669 .
  30. ^ Арбер С., Карони П. (февраль 1996 г.). «Специфика отдельных мотивов LIM при нацеливании и взаимодействиях LIM/LIM in situ» . Гены и развитие . 10 (3): 289–300. дои : 10.1101/gad.10.3.289 . ПМИД   8595880 .
  31. ^ Перейти обратно: а б с Арбер С., Хантер Дж.Дж., Росс Дж., Хонго М., Сансиг Дж., Борг Дж., Перриард Дж.К., Чиен К.Р., Карони П. (февраль 1997 г.). «У мышей с дефицитом MLP наблюдаются нарушения цитоархитектурной организации сердца, дилатационная кардиомиопатия и сердечная недостаточность» . Клетка . 88 (3): 393–403. дои : 10.1016/s0092-8674(00)81878-4 . ПМИД   9039266 . S2CID   16597001 .
  32. ^ Фрэнк Д., Фрей Н. (март 2011 г.). «Сердечная сигнальная сеть Z-диска» . Журнал биологической химии . 286 (12): 9897–904. дои : 10.1074/jbc.R110.174268 . ПМК   3060542 . ПМИД   21257757 .
  33. ^ Гаутель М (февраль 2011 г.). «Саркомерный цитоскелет: кто подхватывает штамм?». Современное мнение в области клеточной биологии . 23 (1): 39–46. дои : 10.1016/j.ceb.2010.12.001 . ПМИД   21190822 .
  34. ^ Лютер ПК (2009). «Z-диск мышц позвоночных: саркомерный якорь для структуры и передачи сигналов» . Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 30 (5–6): 171–85. дои : 10.1007/s10974-009-9189-6 . ПМК   2799012 . ПМИД   19830582 .
  35. ^ Буяндельгер Б, Нг К.Э., Миочич С., Гункель С., Пиотровска И., Ку Ч., Нёлль Р. (июнь 2011 г.). «Генетика механочувствительности в сердце» . Журнал сердечно-сосудистых трансляционных исследований . 4 (3): 238–44. дои : 10.1007/s12265-011-9262-6 . ПМК   3098994 . ПМИД   21360311 .
  36. ^ Хоффманн С., Моро Ф., Моес М., Лютольд С., Дитерле М., Горетти Е., Нойманн К., Штайнмец А., Томас С. (август 2014 г.). «Белок LIM человека в мышцах димеризуется вдоль актинового цитоскелета и сшивает актиновые нити» . Молекулярная и клеточная биология . 34 (16): 3053–65. дои : 10.1128/MCB.00651-14 . ПМЦ   4135597 . ПМИД   24934443 .
  37. ^ Перейти обратно: а б с Эспозито Дж., Сантана Л.Ф., Дилли К., Круз Дж.Д., Мао Л., Ледерер В.Дж., Рокман Х.А. (декабрь 2000 г.). «Клеточные и функциональные дефекты в мышиной модели сердечной недостаточности». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 279 (6): H3101–12. дои : 10.1152/ajpheart.2000.279.6.H3101 . ПМИД   11087268 . S2CID   2090600 .
  38. ^ Перейти обратно: а б Кемечей П., Миклош З., Биро Т., Маринчак Р., Тот Б.И., Комлоди-Пастор Е., Барнуч Е., Мирк Е., Ван дер Вуссе Г.Дж., Лигети Л., Иванич Т. (сентябрь 2010 г.). «В сердцах выживших мышей MLP-KO наблюдаются временные изменения во внутриклеточной обработке кальция». Молекулярная и клеточная биохимия . 342 (1–2): 251–60. дои : 10.1007/s11010-010-0492-8 . ПМИД   20490897 . S2CID   33877175 .
  39. ^ Перейти обратно: а б с Су З, Яо А, Зубаир И, Сугишита К, Риттер М, Ли Ф, Хантер Дж. Дж., Чиен К. Р., Барри В. Х. (июнь 2001 г.). «Влияние удаления мышечного белка LIM на функцию миоцитов» . Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 280 (6): H2665–73. дои : 10.1152/ajpheart.2001.280.6.H2665 . ПМИД   11356623 . S2CID   12682659 .
  40. ^ ван ден Бош Б.Дж., ван ден Бург К.М., Шундервурд К., Линдси П.Дж., Шольте Х.Р., де Ку Р.Ф., ван Рой Э., Рокман Х.А., Довенданс П.А., Смитс Х.Дж. (февраль 2005 г.). «Региональное отсутствие митохондрий, вызывающее истощение энергии в миокарде мышей с нокаутом белка LIM» . Сердечно-сосудистые исследования . 65 (2): 411–8. дои : 10.1016/j.cardiores.2004.10.025 . ПМИД   15639480 .
  41. ^ Левин Э., Лейбингер М., Андреаки А., Фишер Д. (19 июня 2014 г.). «Нейрональная экспрессия мышечного белка LIM в постнатальной сетчатке грызунов» . ПЛОС ОДИН . 9 (6): e100756. Бибкод : 2014PLoSO...9j0756L . дои : 10.1371/journal.pone.0100756 . ПМК   4063954 . ПМИД   24945278 .
  42. ^ Левин Э., Андреаки А., Гобрехт П., Боссе Ф., Фишер Д. (апрель 2017 г.). «Ноцицептивные нейроны DRG экспрессируют мышечный белок lim при повреждении аксона» . Научные отчеты . 7 (1): 643. Бибкод : 2017НацСР...7..643Л . дои : 10.1038/s41598-017-00590-1 . ПМЦ   5428558 . ПМИД   28377582 .
  43. ^ Вафиадаки Э., Арванитис Д.А., Сануду Д. (июль 2015 г.). «Мышечный белок LIM: главный регулятор функций сердца и скелетных мышц» . Обзор. Джин . 566 (1): 1–7. дои : 10.1016/j.gene.2015.04.077 . ПМК   6660132 . ПМИД   25936993 .
  44. ^ Перейти обратно: а б Гейер С, Гемлих К, Элер Э, Хассфельд С, Перро А, Хейсс К, Кардим Н, Венцель К, Эрдманн Б, Кракхардт Ф, Пош М.Г., Остерциэль К.Дж., Бублак А., Нэгеле Х., Шеффольд Т., Дитц Р., Чиен К.Р. , Боббин С., Фюрст Д.О., Нюрнберг П., Озчелик С. (сентябрь 2008 г.). «За пределами саркомера: мутации CSRP3 вызывают гипертрофическую кардиомиопатию» . Молекулярная генетика человека . 17 (18): 2753–65. дои : 10.1093/hmg/ddn160 . ПМИД   18505755 .
  45. ^ Гейер С, Перро А, Озчелик С, Биннер П, Коунселл Д, Хоффманн К, Пильц Б, Мартиниак Й, Гемлих К, ван дер Вен ПФ, Фюрст Д.О., Ворнвальд А, фон Ходенберг Е, Нюрнберг П, Шеффольд Т, Дитц Р. , Пасхальное направление KJ (март 2003 г.). «Мутации в гене белка LIM мышц человека в семьях с гипертрофической кардиомиопатией» . Тираж . 107 (10): 1390–5. дои : 10.1161/01.cir.0000056522.82563.5f . ПМИД   12642359 .
  46. ^ Хершбергер Р.Э., Паркс С.Б., Кушнер Дж.Д., Ли Д., Людвигсен С., Якобс П., Науман Д., Берджесс Д., Партейн Дж., Литт М. (май 2008 г.). «Мутации кодирующей последовательности, выявленные в MYH7, TNNT2, SCN5A, CSRP3, LBD3 и TCAP у 313 пациентов с семейной или идиопатической дилатационной кардиомиопатией» . Клиническая и трансляционная наука . 1 (1): 21–6. дои : 10.1111/j.1752-8062.2008.00017.x . ПМЦ   2633921 ​​. ПМИД   19412328 .
  47. ^ Перейти обратно: а б Мохапатра Б., Хименес С., Лин Дж.Х., Боулз К.Р., Ковелер К.Дж., Маркс Дж.Г., Криско М.А., Мерфи Р.Т., Лурье П.Р., Шварц Р.Дж., Эллиотт П.М., Ватта М., Маккенна В., Таубин Дж.А., Боулз Н.Е. (2002). «Мутации в мышечном белке LIM и генах альфа-актинина-2 при дилатационной кардиомиопатии и эндокардиальном фиброэластозе». Молекулярная генетика и обмен веществ . 80 (1–2): 207–15. дои : 10.1016/s1096-7192(03) 00142-2 ПМИД   14567970 .
  48. ^ Сануду Д., Корбетт М.А., Хан М., Годдуси М., Нгуен М.А., Влахович Н., Хардеман Э.К., Беггс А.Х. (сентябрь 2006 г.). «Восстановление скелетных мышц на мышиной модели немалиновой миопатии» . Молекулярная генетика человека . 15 (17): 2603–12. дои : 10.1093/hmg/ddl186 . ПМЦ   3372923 . ПМИД   16877500 .
  49. ^ фон дер Хаген М., Лаваль Ш., Кри Л.М., Холдейн Ф., Покок М., Вапплер И., Петерс Х., Райтамер Х.А., Хогер Х., Виднер М., Оберндорфер Ф., Андерсон Л.В., Штрауб В., Биттнер Р.Э., Бушби К.М. (декабрь 2005 г.) . «Дифференциальные профили экспрессии генов проксимальных и дистальных групп мышц изменяются у предпатологических мышей с дефицитом дисферлина». Нервно-мышечные расстройства . 15 (12): 863–77. дои : 10.1016/j.nmd.2005.09.002 . ПМИД   16288871 . S2CID   8690648 .
  50. ^ Винокур С.Т., Чен Ю.В., Масни П.С., Мартин Дж.Х., Эмсен Дж.Т., Тапскотт С.Дж., ван дер Маарел С.М., Хаяши Ю., Фланиган К.М. (ноябрь 2003 г.). «Профиль экспрессии мышц ЛЛПД подтверждает дефект на определенных стадиях миогенной дифференцировки» . Молекулярная генетика человека . 12 (22): 2895–907. дои : 10.1093/hmg/ddg327 . ПМИД   14519683 .
  51. ^ Оменс Дж.Х., Усик Т.П., Ли З., Маккаллох А.Д. (февраль 2002 г.). «Дефицит мышечного белка LIM приводит к изменениям пассивной механики желудочков». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 282 (2): H680–7. дои : 10.1152/ajpheart.00773.2001 . ПМИД   11788418 . S2CID   9501573 .
  52. ^ Уилсон А.Дж., Шенауэр Р., Элер Э., Агаркова И., Беннетт П.М. (январь 2014 г.). «Рост кардиомиоцитов и саркомерогенез во вставочном диске» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 71 (1): 165–81. дои : 10.1007/s00018-013-1374-5 . ПМЦ   3889684 . ПМИД   23708682 .
  53. ^ Перейти обратно: а б Фахардо Г, Чжао М, Урасима Т, Фарахани С, Ху ДК, Редди С, Бернштейн Д (октябрь 2013 г.). «Удаление β2-адренорецептора предотвращает развитие кардиомиопатии у мышей» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 63 : 155–64. дои : 10.1016/j.yjmcc.2013.07.016 . ПМЦ   3791213 . ПМИД   23920331 .
  54. ^ Перейти обратно: а б Хейнеке Дж., Воллерт К.К., Осинска Х., Сарджент М.А., Йорк А.Дж., Роббинс Дж., Молкентин Дж.Д. (июнь 2010 г.). «Кальцинеурин защищает сердце на мышиной модели дилатационной кардиомиопатии» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 48 (6): 1080–7. дои : 10.1016/j.yjmcc.2009.10.012 . ПМК   2891089 . ПМИД   19854199 .
  55. ^ Минамисава С., Хосидзима М., Чу Г., Уорд К.А., Фрэнк К., Гу Ю., Мартоне М.Э., Ван Ю., Росс Дж., Краниас Э.Г., Джайлз В.Р., Чиен К.Р. (октябрь 1999 г.). «Хроническое взаимодействие кальций-АТФазы фосфоламбана и саркоплазматического ретикулума является критическим дефектом цикла кальция при дилатационной кардиомиопатии» . Клетка . 99 (3): 313–22. дои : 10.1016/s0092-8674(00)81662-1 . ПМИД   10555147 . S2CID   1299470 .
  56. ^ Рокман Х.А., Чиен К.Р., Чой DJ, Яккарино Дж., Хантер Дж.Дж., Росс Дж., Лефковиц Р.Дж., Кох В.Дж. (июнь 1998 г.). «Экспрессия ингибитора киназы 1 бета-адренергического рецептора предотвращает развитие недостаточности миокарда у мышей, подвергшихся генному воздействию» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (12): 7000–5. Бибкод : 1998ПНАС...95.7000Р . дои : 10.1073/pnas.95.12.7000 . ПМК   22717 . ПМИД   9618528 .
  57. ^ Ямамото Р., Акадзава Х., Ито К., Токо Х., Сано М., Ясуда Н., Цинь Ю., Кудо Ю., Сугая Т., Чиен К.Р., Комуро I (декабрь 2007 г.). «Сигналы рецептора ангиотензина II типа 1а участвуют в прогрессировании сердечной недостаточности у мышей с дефицитом MLP» . Тиражный журнал . 71 (12): 1958–64. doi : 10.1253/около 71.1958 . ПМИД   18037754 .
  58. ^ Кларк К.А., Лесаж-Хортон Х., Чжао С., Бекерл М.К., Суонк Д.М. (август 2011 г.). «Удаление белка LIM в мышцах дрозофилы снижает жесткость летательных мышц и выработку энергии» . Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 301 (2): C373–82. doi : 10.1152/ajpcell.00206.2010 . ПМЦ   3154547 . ПМИД   21562304 .
  59. ^ Мери А., Тагли-Ламаллем О., Кларк К.А., Бекерл М.С., Ву Х, Окорр К., Бодмер Р. (январь 2008 г.). «Белок LIM мышц дрозофилы, Mlp84B, необходим для сердечной функции» . Журнал экспериментальной биологии . 211 (Часть 1): 15–23. дои : 10.1242/jeb.012435 . ПМИД   18083727 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=CSRP3&oldid=1192551891"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: e1f1ed462a9a2ac1d912fda28f41782d__1703884920
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/e1/2d/e1f1ed462a9a2ac1d912fda28f41782d.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
CSRP3 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)