Jump to content

Кристаллин

(Перенаправлено с Бета-гамма-кристаллина )

В анатомии кристаллин это водорастворимый структурный белок, содержащийся в хрусталике и роговице глаза , что обеспечивает прозрачность структуры. [ 1 ] Он также был обнаружен в других местах, таких как сердце и в агрессивных опухолях рака молочной железы. [ 2 ] [ 3 ] Поскольку было доказано, что повреждение хрусталика может способствовать регенерации нервов, [ 4 ] Кристаллин был областью нейронных исследований. На данный момент было продемонстрировано, что кристаллин β b2 (crybb2) может быть фактором, способствующим развитию нейритов . [ 5 ]

Основная функция кристаллинов, по крайней мере, в хрусталике глаза, вероятно, заключается в увеличении показателя преломления, не препятствуя при этом свету. Однако это не единственная их функция. Стало ясно, что кристаллины могут выполнять несколько метаболических и регуляторных функций как внутри хрусталика, так и в других частях тела. [ 6 ] Теперь больше белков, содержащих домены βγ-кристаллина, охарактеризованы как кальцийсвязывающие белки с греческим ключевым мотивом в качестве нового кальцийсвязывающего мотива. [ 7 ]

Ферментативная активность

[ редактировать ]

Некоторые кристаллины являются активными ферментами , тогда как другие лишены активности, но гомологичны другим ферментам. [ 8 ] [ 9 ] Кристаллины разных групп организмов связаны с большим количеством различных белков: кристаллины птиц и рептилий связаны с лактатдегидрогеназой и аргининсукцинатлиазой , кристаллины млекопитающих — с алкогольдегидрогеназой и хинонредуктазой , а головоногих — с глутатион S-трансферазой. и альдегиддегидрогеназа . Являются ли эти кристаллины продуктом случайной эволюции, поскольку именно эти ферменты оказались прозрачными и хорошо растворимыми, или эти разнообразные ферментативные активности являются частью защитного механизма хрусталика, является активной темой исследований. [ 10 ] Привлечение белка, который первоначально эволюционировал с одной функцией, для выполнения второй, несвязанной функции, является примером экзаптации . [ 11 ]

Сопоставление белков-кристаллинов человека альфа, бета и гамма от Uniprot.

Классификация

[ редактировать ]

Кристаллины хрусталика глаза позвоночных делятся на три основных типа: альфа-, бета- и гамма-кристаллины. Эти различия основаны на порядке их элюирования из колонки гель-фильтрационной хроматографии . Их еще называют вездесущими кристаллинами. Бета- и гамма-кристаллины (такие как CRYGC ) схожи по последовательности, структуре и топологии доменов и, таким образом, были сгруппированы в суперсемейство белков, называемое βγ-кристаллинами. Семейство α-кристаллинов и βγ-кристаллины составляют основное семейство белков, присутствующих в хрусталике. Они встречаются у всех классов позвоночных (хотя гамма-кристаллины в хрусталике птиц низки или отсутствуют); а дельта-кристаллин встречается исключительно у рептилий и птиц. [ 12 ] [ 13 ]

Помимо этих кристаллинов, существуют и другие таксон -специфические кристаллины, которые обнаруживаются только в хрусталике некоторых организмов; к ним относятся дельта-, эпсилон-, тау- и йота-кристаллины. Например, альфа-, бета- и дельта-кристаллины обнаружены в хрусталиках птиц и рептилий, а семейства альфа-, бета- и гамма-кристаллов обнаружены в хрусталиках всех других позвоночных животных.

Альфа-кристаллин

[ редактировать ]
Цепь альфа-кристаллина А, N-конец
Идентификаторы
Символ Кристаллин
Пфам PF00525
ИнтерПро ИПР003090
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Альфа-кристаллин встречается в виде крупных агрегатов, состоящих из двух типов родственных субъединиц (А и В), которые очень похожи на небольшие (15-30 кДа) белки теплового шока ( sHsps ), особенно в их С-концевых половинах. Отношения между этими семьями представляют собой классическую дупликацию и дивергенцию генов небольшого семейства HSP, что позволяет адаптироваться к новым функциям. Дивергенция, вероятно, произошла до эволюции глазного хрусталика, поскольку альфа-кристаллин обнаруживался в небольших количествах в тканях вне хрусталика. [ 12 ]

Альфа-кристаллин обладает шапероноподобными свойствами, включая способность предотвращать осаждение денатурированных белков и повышать клеточную толерантность к стрессу. [ 14 ] Было высказано предположение, что эти функции важны для поддержания прозрачности хрусталика и предотвращения катаракты . [ 15 ] Это подтверждается наблюдением, что мутации альфа-кристаллина связаны с образованием катаракты.

N-концевой домен альфа-кристаллина не необходим для димеризации или шаперонной активности, но, по-видимому, необходим для образования агрегатов более высокого порядка. [ 16 ] [ 17 ]

Бета- и гамма-кристаллины

[ редактировать ]
Бета/гамма кристаллин
Идентификаторы
Символ Кристалл
Пфам PF00030
ИнтерПро IPR001064
PROSITE PDOC00197
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 4гкр / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Бета- и гамма-кристаллины образуют отдельное семейство. [ 18 ] [ 19 ] Структурно бета- и гамма-кристаллины состоят из двух сходных доменов, каждый из которых, в свою очередь, состоит из двух сходных мотивов , причем два домена соединены коротким соединительным пептидом . Каждый мотив длиной около сорока аминокислотных остатков сложен в характерный греческий ключевой узор . Однако бета-кристаллин представляет собой олигомер , состоящий из сложной группы молекул, тогда как гамма-кристаллин представляет собой более простой мономер . [ 20 ] [ 21 ]

Список человеческих кристаллинов [ 22 ]
Имя записи UniProt Альтернативные имена генов Длина
AIM1L_HUMAN AIM1L CRYBG2 616
AIM1_HUMAN AIM1 CRYBG1 1723
ARLY_HUMAN АСЛ 464
CRBA1_HUMAN КРИБА1 КРИБ1 215
CRBA2_HUMAN КРИБА2 197
CRBB1_HUMAN CRYBB1 252
CRBA4_HUMAN КРИБА4 196
CRBB2_HUMAN CRYBB2 CRYB2 CRYB2A 205
CRBB3_HUMAN КРИББ3 КРИБ3 211
CRBG3_HUMAN CRYBG3 1022
CRBS_HUMAN CRYGS CRYG8 178
CRGA_HUMAN КРИГА CRYG1 174
CRGC_HUMAN CRYGC CRYG3 174
CRGB_HUMAN CRYGB CRYG2 175
CRGN_HUMAN КРИГН 182
CRGD_HUMAN CRYGD CRYG4 174
CRYAA_HUMAN КРИАА КРИА1 HSPB4 173
CRYAB_HUMAN КРЯБ КРЯ2 175
CRYL1_HUMAN КРИЛ1 ПЛАЧ 319
CRYM_HUMAN CRYM THBP 314
HSPB2_HUMAN HSPB2 182
HSPB3_HUMAN HSPB3 HSP27 HSPL27 150
HSPB8_HUMAN HSPB8 CRYAC E2IG1 HSP22 PP1629 196
HSPB7_HUMAN HSPB7 CVHSP 170
HSPB9_HUMAN HSPB9 159
HSPB1_HUMAN HSPB1 HSP27 HSP28 205
HSPB6_HUMAN HSPB6 160
IFT25_HUMAN HSPB11 C1orf41 IFT25 HSPC034 144
MAF_HUMAN МАФ 373
ODFP1_HUMAN ОДФ1 ОДФП 250
QORL1_HUMAN КРИЗЛ1 4П11 349
НАПИСАТЬ_ЧЕЛОВЕКА КРИЗ 329
TITIN_HUMAN ТТН 34350
ZEB1_HUMAN ZEB1 AREB6 TCF8 1124
Q9UFA7_HUMAN DKFZp434A0627 CRYGS hCG_16149 120
B4DU04_HUMAN AIM1 hCG_33516 542
A8KAH6_HUMAN HSPB2 ХГЧ_39461 182
Q6ICS9_HUMAN HSPB3 hCG_1736006 150
Q68DG0_HUMAN ДКФЗп779Д0968 ХСПБ7 174
Q8N241_ЧЕЛОВЕК HSPB7 hCG_23506 245
B4DLE8_HUMAN CRYBG3 1365
C3VMY8_HUMAN КРЯБ 175
R4UMM2_HUMAN CRYBB2 205
B3KQL3_HUMAN 119
Q24JT5_HUMAN КРЫГА 105
V9HWB6_HUMAN ХЕЛ55 160
B4DNC2_HUMAN 196
V9HW27_HUMAN ХЭЛ-С-101 175
H0YCW8_HUMAN КРЯБ 106
E9PHE4_HUMAN КРИАА 136
E9PNH7_HUMAN КРЯБ 106
E7EWH7_HUMAN КРИАА 153
B4DL87_HUMAN 170
V9HW43_HUMAN ХЭЛ-С-102 205
E9PR44_HUMAN КРЯБ 174
Q8IVN0_HUMAN 86
B7ZAH2_HUMAN 542
C9J5A3_ЧЕЛОВЕК HSPB7 124
E9PRS4_HUMAN КРЯБ 69
K7EP04_HUMAN HSPB6 137
I3L3Y1_HUMAN КРЫМ 97
H0YG30_ЧЕЛОВЕК HSPB8 152
H9KVC2_HUMAN КРЫМ 272
E9PS12_HUMAN КРЯБ 77
E9PIR9_HUMAN AIM1L 787
B4DUL6_HUMAN 80
I3NI53_ЧЕЛОВЕК КРЫМ 140
Q9NTH7_HUMAN ДКФЗп434Л1713 264
J3KQW1_HUMAN AIM1L 296
Q96QW7_HUMAN ЦЕЛЬ1 316
I3L2W5_HUMAN КРЫМ 165
B1AHR5_HUMAN CRYBB3 113
B4DLI1_ЧЕЛОВЕК 403
I3L325_ЧЕЛОВЕК КРЫМ 241
Q7Z3C1_HUMAN ДКФЗп686А14192 191
B4DWM9_HUMAN 154
Q71V83_HUMAN КРИАА 69
Q6P5P8_HUMAN ЦЕЛЬ1 326
C9JDH2_HUMAN КРИБА2 129
B4DIA6_ЧЕЛОВЕК 155
Q13684_ЧЕЛОВЕК 56
F8WE04_HUMAN HSPB1 186
J3QRT1_HUMAN КРИБА1 75
E9PRA8_HUMAN КРЯБ 155
E9PJL7_HUMAN КРЯБ 130
C9J5N2_HUMAN CRYBG3 229
I3L3J9_HUMAN КРЫМ 26
C9J659_ЧЕЛОВЕК CRYBG3 131
D3YTC6_HUMAN HSPB7 165
  1. ^ Шут СП (2008). «Кристаллины роговицы и развитие клеточной прозрачности» . Семинары по клеточной биологии и биологии развития . 19 (2): 82–93. дои : 10.1016/j.semcdb.2007.09.015 . ПМК   2275913 . ПМИД   17997336 .
  2. ^ Луч Г., Веттер Р., Оффхаусс У., Виске М., Грёне Х.Дж., Клеменц Р., Шимке И., Шталь Дж., Бенндорф Р. (1997). «Обилие и расположение небольших белков теплового шока HSP25 и альфаB-кристаллина в сердце крысы и человека». Тираж . 96 (10): 3466–3476. дои : 10.1161/01.cir.96.10.3466 . ПМИД   9396443 .
  3. ^ Мояно Дж.В., Эванс-младший, Чен Ф., Лу М., Вернер М.Е., Йехили Ф., Диас Л.К., Турбин Д., Карача Г., Уайли Э., Нильсен Т.О., Перу СМ, Кринс В.Л. (2005). «B-Кристаллин — это новый онкопротеин, который предсказывает плохой клинический исход при раке молочной железы» . Журнал клинических исследований . 116 (1): 261–270. дои : 10.1172/JCI25888 . ПМЦ   1323258 . ПМИД   16395408 .
  4. ^ Фишер Д., Павлидис М., Танос С. (2000). «Катарактогенное повреждение хрусталика предотвращает травматическую гибель ганглиозных клеток и способствует регенерации аксонов как in vivo, так и в культуре». Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 41 (12): 3943–3954. ПМИД   11053298 .
  5. ^ Лидтке Т., Швамборн Дж.К., Шрёер У., Танос С. (2007). «Удлинение аксонов во время регенерации затрагивает кристаллин сетчатки b2 (crybb2)» . Молекулярная и клеточная протеомика . 6 (5): 895–907. дои : 10.1074/mcp.M600245-MCP200 . ПМИД   17264069 .
  6. ^ Бхат СП (2003). «Кристаллины, гены и катаракта». Прогресс в исследованиях лекарств . Прогресс в исследованиях лекарств. Достижения в области исследований лекарственных средств. Прогресс фармацевтических исследований. Том 60. С. 205–262. дои : 10.1007/978-3-0348-8012-1_7 . ISBN  978-3-0348-9402-9 . ПМИД   12790344 .
  7. ^ бетагамма-кристаллин И кальций - результат PubMed
  8. ^ Йорнвалль Х., Перссон Б., Дюбуа Г.К., Лаверс Г.К., Чен Дж.Х., Гонсалес П., Рао П.В., Зиглер Дж.С. младший (1993). «Зета-кристаллин по сравнению с другими членами суперсемейства алкогольдегидрогеназ. Вариабельность как функциональная характеристика» . Письма ФЭБС . 322 (3): 240–244. Бибкод : 1993FEBSL.322..240J . дои : 10.1016/0014-5793(93)81578-N . ПМИД   8486156 . S2CID   562775 .
  9. ^ Рао П.В., Кришна К.М., Зиглер Дж.С. младший (1992). «Идентификация и характеристика ферментативной активности зета-кристаллина из хрусталика морской свинки. Новая НАДФН:хиноноксидоредуктаза» . Журнал биологической химии . 267 (1): 96–102. дои : 10.1016/S0021-9258(18)48464-5 . ПМИД   1370456 .
  10. ^ Пятигорский Ю. (1993). «Загадка разнообразия кристаллинов в глазных линзах». Динамика развития . 196 (4): 267–272. дои : 10.1002/aja.1001960408 . ПМИД   8219350 . S2CID   45840536 .
  11. ^ Басс Д.М., Хаселтон М.Г., Шакелфорд Т.К., Блеске А.Л., Уэйкфилд Дж.К. (1998). «Адаптации, экзаптации и спандрелы». Американский психолог . 53 (5): 533–548. дои : 10.1037/0003-066X.53.5.533 . ПМИД   9612136 . S2CID   11128780 .
  12. ^ Jump up to: а б де Йонг В.В., Блумендал Х., Хендрикс В., Малдерс Дж.В. (1989). «Эволюция кристаллинов хрусталика глаза: связь стресса». Тенденции биохимии. Наука . 14 (9): 365–8. дои : 10.1016/0968-0004(89)90009-1 . ПМИД   2688200 .
  13. ^ Симпсон А., Бейтман О., Дриссен Х., Линдли П., Мосс Д., Милваганам С., Наребор Э., Слингсби К. (1994). «Структура дельта-кристаллина хрусталика птичьего глаза открывает новую структуру суперсемейства олигомерных ферментов». Нат. Структура. Биол . 1 (10): 724–734. дои : 10.1038/nsb1094-724 . ПМИД   7634077 . S2CID   38532468 .
  14. ^ Августейн RC (2004). «Альфа-кристаллин: обзор его структуры и функции». Клин Эксп Оптом . 87 (6): 356–66. дои : 10.1111/j.1444-0938.2004.tb03095.x . ПМИД   15575808 . S2CID   72202184 .
  15. ^ Маулуччи Г., Папи М., Арковито Г., Де Спирито М. (2011). «Термический структурный переход α-кристаллина подавляет самоагрегацию, вызванную нагреванием» . ПЛОС ОДИН . 6 (5): e18906. Бибкод : 2011PLoSO...618906M . дои : 10.1371/journal.pone.0018906 . ПМК   3090392 . ПМИД   21573059 .
  16. ^ Огюстейн RC (1998). «Альфа-кристаллиновые полимеры и полимеризация: взгляд снизу». Межд. Ж. Биол. Макромол . 22 (3): 253–62. дои : 10.1016/S0141-8130(98)00023-3 . ПМИД   9650080 .
  17. ^ Малфойс М., Фейл И.К., Хендл Дж., Свергун Д.И., ван Дер Зандт Х. (2001). «Новая четвертичная структура димерного домена альфа-кристаллина с шапероноподобной активностью» . Ж. Биол. Хим . 276 (15): 12024–12029. дои : 10.1074/jbc.M010856200 . ПМИД   11278766 .
  18. ^ Вистов Дж. (1990). «Эволюция суперсемейства белков: взаимоотношения между кристаллинами хрусталика позвоночных и белками покоя микроорганизмов» . Дж. Мол. Эвол . 30 (2): 140–145. Бибкод : 1990JMolE..30..140W . дои : 10.1007/BF02099940 . ПМИД   2107329 . S2CID   1411821 .
  19. ^ Шенмейкерс Дж.Г., Лубсен Н.Х., Аартс Х.Дж. (1988). «Эволюция чечевицеобразных белков: семейство супергенов бета- и гамма-кристаллинов» . Прог. Биофиз. Мол. Биол . 51 (1): 47–76. дои : 10.1016/0079-6107(88)90010-7 . ПМИД   3064189 .
  20. ^ Натаниэль Нокс Картрайт; Петрос Карвунис (2005). Вопросы с краткими ответами для MRCOphth, часть 1 . Издательство Рэдклифф. п. 80. ИСБН  9781857758849 .
  21. ^ Гош, Калян Сундар; Чаухан, Приянка (2019), «Кристаллины и их комплексы», Макромолекулярные белковые комплексы II: структура и функции , Субклеточная биохимия, том. 93, Springer International Publishing, стр. 439–460, номер документа : 10.1007/978-3-030-28151-9_14 , ISBN.  978-3-030-28151-9 , PMID   31939160
  22. ^ «Юнипрот» .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 02cf70e6c00464c941cf0e63255223d4__1721876400
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/02/d4/02cf70e6c00464c941cf0e63255223d4.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Crystallin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)