Кристаллин
В анатомии кристаллин — это водорастворимый структурный белок, содержащийся в хрусталике и роговице глаза , что обеспечивает прозрачность структуры. [ 1 ] Он также был обнаружен в других местах, таких как сердце и в агрессивных опухолях рака молочной железы. [ 2 ] [ 3 ] Поскольку было доказано, что повреждение хрусталика может способствовать регенерации нервов, [ 4 ] Кристаллин был областью нейронных исследований. На данный момент было продемонстрировано, что кристаллин β b2 (crybb2) может быть фактором, способствующим развитию нейритов . [ 5 ]
Функция
[ редактировать ]Основная функция кристаллинов, по крайней мере, в хрусталике глаза, вероятно, заключается в увеличении показателя преломления, не препятствуя при этом свету. Однако это не единственная их функция. Стало ясно, что кристаллины могут выполнять несколько метаболических и регуляторных функций как внутри хрусталика, так и в других частях тела. [ 6 ] Теперь больше белков, содержащих домены βγ-кристаллина, охарактеризованы как кальцийсвязывающие белки с греческим ключевым мотивом в качестве нового кальцийсвязывающего мотива. [ 7 ]
Ферментативная активность
[ редактировать ]Некоторые кристаллины являются активными ферментами , тогда как другие лишены активности, но гомологичны другим ферментам. [ 8 ] [ 9 ] Кристаллины разных групп организмов связаны с большим количеством различных белков: кристаллины птиц и рептилий связаны с лактатдегидрогеназой и аргининсукцинатлиазой , кристаллины млекопитающих — с алкогольдегидрогеназой и хинонредуктазой , а головоногих — с глутатион S-трансферазой. и альдегиддегидрогеназа . Являются ли эти кристаллины продуктом случайной эволюции, поскольку именно эти ферменты оказались прозрачными и хорошо растворимыми, или эти разнообразные ферментативные активности являются частью защитного механизма хрусталика, является активной темой исследований. [ 10 ] Привлечение белка, который первоначально эволюционировал с одной функцией, для выполнения второй, несвязанной функции, является примером экзаптации . [ 11 ]
Классификация
[ редактировать ]Кристаллины хрусталика глаза позвоночных делятся на три основных типа: альфа-, бета- и гамма-кристаллины. Эти различия основаны на порядке их элюирования из колонки гель-фильтрационной хроматографии . Их еще называют вездесущими кристаллинами. Бета- и гамма-кристаллины (такие как CRYGC ) схожи по последовательности, структуре и топологии доменов и, таким образом, были сгруппированы в суперсемейство белков, называемое βγ-кристаллинами. Семейство α-кристаллинов и βγ-кристаллины составляют основное семейство белков, присутствующих в хрусталике. Они встречаются у всех классов позвоночных (хотя гамма-кристаллины в хрусталике птиц низки или отсутствуют); а дельта-кристаллин встречается исключительно у рептилий и птиц. [ 12 ] [ 13 ]
Помимо этих кристаллинов, существуют и другие таксон -специфические кристаллины, которые обнаруживаются только в хрусталике некоторых организмов; к ним относятся дельта-, эпсилон-, тау- и йота-кристаллины. Например, альфа-, бета- и дельта-кристаллины обнаружены в хрусталиках птиц и рептилий, а семейства альфа-, бета- и гамма-кристаллов обнаружены в хрусталиках всех других позвоночных животных.
Альфа-кристаллин
[ редактировать ]Цепь альфа-кристаллина А, N-конец | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Символ | Кристаллин | ||
Пфам | PF00525 | ||
ИнтерПро | ИПР003090 | ||
|
Альфа-кристаллин встречается в виде крупных агрегатов, состоящих из двух типов родственных субъединиц (А и В), которые очень похожи на небольшие (15-30 кДа) белки теплового шока ( sHsps ), особенно в их С-концевых половинах. Отношения между этими семьями представляют собой классическую дупликацию и дивергенцию генов небольшого семейства HSP, что позволяет адаптироваться к новым функциям. Дивергенция, вероятно, произошла до эволюции глазного хрусталика, поскольку альфа-кристаллин обнаруживался в небольших количествах в тканях вне хрусталика. [ 12 ]
Альфа-кристаллин обладает шапероноподобными свойствами, включая способность предотвращать осаждение денатурированных белков и повышать клеточную толерантность к стрессу. [ 14 ] Было высказано предположение, что эти функции важны для поддержания прозрачности хрусталика и предотвращения катаракты . [ 15 ] Это подтверждается наблюдением, что мутации альфа-кристаллина связаны с образованием катаракты.
N-концевой домен альфа-кристаллина не необходим для димеризации или шаперонной активности, но, по-видимому, необходим для образования агрегатов более высокого порядка. [ 16 ] [ 17 ]
Бета- и гамма-кристаллины
[ редактировать ]Бета/гамма кристаллин | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Символ | Кристалл | ||
Пфам | PF00030 | ||
ИнтерПро | IPR001064 | ||
PROSITE | PDOC00197 | ||
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 4гкр / СКОПе / СУПФАМ | ||
|
Бета- и гамма-кристаллины образуют отдельное семейство. [ 18 ] [ 19 ] Структурно бета- и гамма-кристаллины состоят из двух сходных доменов, каждый из которых, в свою очередь, состоит из двух сходных мотивов , причем два домена соединены коротким соединительным пептидом . Каждый мотив длиной около сорока аминокислотных остатков сложен в характерный греческий ключевой узор . Однако бета-кристаллин представляет собой олигомер , состоящий из сложной группы молекул, тогда как гамма-кристаллин представляет собой более простой мономер . [ 20 ] [ 21 ]
Этот раздел может потребовать очистки Википедии , чтобы соответствовать стандартам качества . Конкретная проблема: много повторяющихся записей в таблице. Пожалуйста, заново создайте таблицу, используя только «проверенные» записи. ( Март 2021 г. ) |
Имя записи UniProt | Альтернативные имена генов | Длина |
---|---|---|
AIM1L_HUMAN | AIM1L CRYBG2 | 616 |
AIM1_HUMAN | AIM1 CRYBG1 | 1723 |
ARLY_HUMAN | АСЛ | 464 |
CRBA1_HUMAN | КРИБА1 КРИБ1 | 215 |
CRBA2_HUMAN | КРИБА2 | 197 |
CRBB1_HUMAN | CRYBB1 | 252 |
CRBA4_HUMAN | КРИБА4 | 196 |
CRBB2_HUMAN | CRYBB2 CRYB2 CRYB2A | 205 |
CRBB3_HUMAN | КРИББ3 КРИБ3 | 211 |
CRBG3_HUMAN | CRYBG3 | 1022 |
CRBS_HUMAN | CRYGS CRYG8 | 178 |
CRGA_HUMAN | КРИГА CRYG1 | 174 |
CRGC_HUMAN | CRYGC CRYG3 | 174 |
CRGB_HUMAN | CRYGB CRYG2 | 175 |
CRGN_HUMAN | КРИГН | 182 |
CRGD_HUMAN | CRYGD CRYG4 | 174 |
CRYAA_HUMAN | КРИАА КРИА1 HSPB4 | 173 |
CRYAB_HUMAN | КРЯБ КРЯ2 | 175 |
CRYL1_HUMAN | КРИЛ1 ПЛАЧ | 319 |
CRYM_HUMAN | CRYM THBP | 314 |
HSPB2_HUMAN | HSPB2 | 182 |
HSPB3_HUMAN | HSPB3 HSP27 HSPL27 | 150 |
HSPB8_HUMAN | HSPB8 CRYAC E2IG1 HSP22 PP1629 | 196 |
HSPB7_HUMAN | HSPB7 CVHSP | 170 |
HSPB9_HUMAN | HSPB9 | 159 |
HSPB1_HUMAN | HSPB1 HSP27 HSP28 | 205 |
HSPB6_HUMAN | HSPB6 | 160 |
IFT25_HUMAN | HSPB11 C1orf41 IFT25 HSPC034 | 144 |
MAF_HUMAN | МАФ | 373 |
ODFP1_HUMAN | ОДФ1 ОДФП | 250 |
QORL1_HUMAN | КРИЗЛ1 4П11 | 349 |
НАПИСАТЬ_ЧЕЛОВЕКА | КРИЗ | 329 |
TITIN_HUMAN | ТТН | 34350 |
ZEB1_HUMAN | ZEB1 AREB6 TCF8 | 1124 |
Q9UFA7_HUMAN | DKFZp434A0627 CRYGS hCG_16149 | 120 |
B4DU04_HUMAN | AIM1 hCG_33516 | 542 |
A8KAH6_HUMAN | HSPB2 ХГЧ_39461 | 182 |
Q6ICS9_HUMAN | HSPB3 hCG_1736006 | 150 |
Q68DG0_HUMAN | ДКФЗп779Д0968 ХСПБ7 | 174 |
Q8N241_ЧЕЛОВЕК | HSPB7 hCG_23506 | 245 |
B4DLE8_HUMAN | CRYBG3 | 1365 |
C3VMY8_HUMAN | КРЯБ | 175 |
R4UMM2_HUMAN | CRYBB2 | 205 |
B3KQL3_HUMAN | 119 | |
Q24JT5_HUMAN | КРЫГА | 105 |
V9HWB6_HUMAN | ХЕЛ55 | 160 |
B4DNC2_HUMAN | 196 | |
V9HW27_HUMAN | ХЭЛ-С-101 | 175 |
H0YCW8_HUMAN | КРЯБ | 106 |
E9PHE4_HUMAN | КРИАА | 136 |
E9PNH7_HUMAN | КРЯБ | 106 |
E7EWH7_HUMAN | КРИАА | 153 |
B4DL87_HUMAN | 170 | |
V9HW43_HUMAN | ХЭЛ-С-102 | 205 |
E9PR44_HUMAN | КРЯБ | 174 |
Q8IVN0_HUMAN | 86 | |
B7ZAH2_HUMAN | 542 | |
C9J5A3_ЧЕЛОВЕК | HSPB7 | 124 |
E9PRS4_HUMAN | КРЯБ | 69 |
K7EP04_HUMAN | HSPB6 | 137 |
I3L3Y1_HUMAN | КРЫМ | 97 |
H0YG30_ЧЕЛОВЕК | HSPB8 | 152 |
H9KVC2_HUMAN | КРЫМ | 272 |
E9PS12_HUMAN | КРЯБ | 77 |
E9PIR9_HUMAN | AIM1L | 787 |
B4DUL6_HUMAN | 80 | |
I3NI53_ЧЕЛОВЕК | КРЫМ | 140 |
Q9NTH7_HUMAN | ДКФЗп434Л1713 | 264 |
J3KQW1_HUMAN | AIM1L | 296 |
Q96QW7_HUMAN | ЦЕЛЬ1 | 316 |
I3L2W5_HUMAN | КРЫМ | 165 |
B1AHR5_HUMAN | CRYBB3 | 113 |
B4DLI1_ЧЕЛОВЕК | 403 | |
I3L325_ЧЕЛОВЕК | КРЫМ | 241 |
Q7Z3C1_HUMAN | ДКФЗп686А14192 | 191 |
B4DWM9_HUMAN | 154 | |
Q71V83_HUMAN | КРИАА | 69 |
Q6P5P8_HUMAN | ЦЕЛЬ1 | 326 |
C9JDH2_HUMAN | КРИБА2 | 129 |
B4DIA6_ЧЕЛОВЕК | 155 | |
Q13684_ЧЕЛОВЕК | 56 | |
F8WE04_HUMAN | HSPB1 | 186 |
J3QRT1_HUMAN | КРИБА1 | 75 |
E9PRA8_HUMAN | КРЯБ | 155 |
E9PJL7_HUMAN | КРЯБ | 130 |
C9J5N2_HUMAN | CRYBG3 | 229 |
I3L3J9_HUMAN | КРЫМ | 26 |
C9J659_ЧЕЛОВЕК | CRYBG3 | 131 |
D3YTC6_HUMAN | HSPB7 | 165 |
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Шут СП (2008). «Кристаллины роговицы и развитие клеточной прозрачности» . Семинары по клеточной биологии и биологии развития . 19 (2): 82–93. дои : 10.1016/j.semcdb.2007.09.015 . ПМК 2275913 . ПМИД 17997336 .
- ^ Луч Г., Веттер Р., Оффхаусс У., Виске М., Грёне Х.Дж., Клеменц Р., Шимке И., Шталь Дж., Бенндорф Р. (1997). «Обилие и расположение небольших белков теплового шока HSP25 и альфаB-кристаллина в сердце крысы и человека». Тираж . 96 (10): 3466–3476. дои : 10.1161/01.cir.96.10.3466 . ПМИД 9396443 .
- ^ Мояно Дж.В., Эванс-младший, Чен Ф., Лу М., Вернер М.Е., Йехили Ф., Диас Л.К., Турбин Д., Карача Г., Уайли Э., Нильсен Т.О., Перу СМ, Кринс В.Л. (2005). «B-Кристаллин — это новый онкопротеин, который предсказывает плохой клинический исход при раке молочной железы» . Журнал клинических исследований . 116 (1): 261–270. дои : 10.1172/JCI25888 . ПМЦ 1323258 . ПМИД 16395408 .
- ^ Фишер Д., Павлидис М., Танос С. (2000). «Катарактогенное повреждение хрусталика предотвращает травматическую гибель ганглиозных клеток и способствует регенерации аксонов как in vivo, так и в культуре». Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 41 (12): 3943–3954. ПМИД 11053298 .
- ^ Лидтке Т., Швамборн Дж.К., Шрёер У., Танос С. (2007). «Удлинение аксонов во время регенерации затрагивает кристаллин сетчатки b2 (crybb2)» . Молекулярная и клеточная протеомика . 6 (5): 895–907. дои : 10.1074/mcp.M600245-MCP200 . ПМИД 17264069 .
- ^ Бхат СП (2003). «Кристаллины, гены и катаракта». Прогресс в исследованиях лекарств . Прогресс в исследованиях лекарств. Достижения в области исследований лекарственных средств. Прогресс фармацевтических исследований. Том 60. С. 205–262. дои : 10.1007/978-3-0348-8012-1_7 . ISBN 978-3-0348-9402-9 . ПМИД 12790344 .
- ^ бетагамма-кристаллин И кальций - результат PubMed
- ^ Йорнвалль Х., Перссон Б., Дюбуа Г.К., Лаверс Г.К., Чен Дж.Х., Гонсалес П., Рао П.В., Зиглер Дж.С. младший (1993). «Зета-кристаллин по сравнению с другими членами суперсемейства алкогольдегидрогеназ. Вариабельность как функциональная характеристика» . Письма ФЭБС . 322 (3): 240–244. Бибкод : 1993FEBSL.322..240J . дои : 10.1016/0014-5793(93)81578-N . ПМИД 8486156 . S2CID 562775 .
- ^ Рао П.В., Кришна К.М., Зиглер Дж.С. младший (1992). «Идентификация и характеристика ферментативной активности зета-кристаллина из хрусталика морской свинки. Новая НАДФН:хиноноксидоредуктаза» . Журнал биологической химии . 267 (1): 96–102. дои : 10.1016/S0021-9258(18)48464-5 . ПМИД 1370456 .
- ^ Пятигорский Ю. (1993). «Загадка разнообразия кристаллинов в глазных линзах». Динамика развития . 196 (4): 267–272. дои : 10.1002/aja.1001960408 . ПМИД 8219350 . S2CID 45840536 .
- ^ Басс Д.М., Хаселтон М.Г., Шакелфорд Т.К., Блеске А.Л., Уэйкфилд Дж.К. (1998). «Адаптации, экзаптации и спандрелы». Американский психолог . 53 (5): 533–548. дои : 10.1037/0003-066X.53.5.533 . ПМИД 9612136 . S2CID 11128780 .
- ^ Jump up to: а б де Йонг В.В., Блумендал Х., Хендрикс В., Малдерс Дж.В. (1989). «Эволюция кристаллинов хрусталика глаза: связь стресса». Тенденции биохимии. Наука . 14 (9): 365–8. дои : 10.1016/0968-0004(89)90009-1 . ПМИД 2688200 .
- ^ Симпсон А., Бейтман О., Дриссен Х., Линдли П., Мосс Д., Милваганам С., Наребор Э., Слингсби К. (1994). «Структура дельта-кристаллина хрусталика птичьего глаза открывает новую структуру суперсемейства олигомерных ферментов». Нат. Структура. Биол . 1 (10): 724–734. дои : 10.1038/nsb1094-724 . ПМИД 7634077 . S2CID 38532468 .
- ^ Августейн RC (2004). «Альфа-кристаллин: обзор его структуры и функции». Клин Эксп Оптом . 87 (6): 356–66. дои : 10.1111/j.1444-0938.2004.tb03095.x . ПМИД 15575808 . S2CID 72202184 .
- ^ Маулуччи Г., Папи М., Арковито Г., Де Спирито М. (2011). «Термический структурный переход α-кристаллина подавляет самоагрегацию, вызванную нагреванием» . ПЛОС ОДИН . 6 (5): e18906. Бибкод : 2011PLoSO...618906M . дои : 10.1371/journal.pone.0018906 . ПМК 3090392 . ПМИД 21573059 .
- ^ Огюстейн RC (1998). «Альфа-кристаллиновые полимеры и полимеризация: взгляд снизу». Межд. Ж. Биол. Макромол . 22 (3): 253–62. дои : 10.1016/S0141-8130(98)00023-3 . ПМИД 9650080 .
- ^ Малфойс М., Фейл И.К., Хендл Дж., Свергун Д.И., ван Дер Зандт Х. (2001). «Новая четвертичная структура димерного домена альфа-кристаллина с шапероноподобной активностью» . Ж. Биол. Хим . 276 (15): 12024–12029. дои : 10.1074/jbc.M010856200 . ПМИД 11278766 .
- ^ Вистов Дж. (1990). «Эволюция суперсемейства белков: взаимоотношения между кристаллинами хрусталика позвоночных и белками покоя микроорганизмов» . Дж. Мол. Эвол . 30 (2): 140–145. Бибкод : 1990JMolE..30..140W . дои : 10.1007/BF02099940 . ПМИД 2107329 . S2CID 1411821 .
- ^ Шенмейкерс Дж.Г., Лубсен Н.Х., Аартс Х.Дж. (1988). «Эволюция чечевицеобразных белков: семейство супергенов бета- и гамма-кристаллинов» . Прог. Биофиз. Мол. Биол . 51 (1): 47–76. дои : 10.1016/0079-6107(88)90010-7 . ПМИД 3064189 .
- ^ Натаниэль Нокс Картрайт; Петрос Карвунис (2005). Вопросы с краткими ответами для MRCOphth, часть 1 . Издательство Рэдклифф. п. 80. ИСБН 9781857758849 .
- ^ Гош, Калян Сундар; Чаухан, Приянка (2019), «Кристаллины и их комплексы», Макромолекулярные белковые комплексы II: структура и функции , Субклеточная биохимия, том. 93, Springer International Publishing, стр. 439–460, номер документа : 10.1007/978-3-030-28151-9_14 , ISBN. 978-3-030-28151-9 , PMID 31939160
- ^ «Юнипрот» .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Грау Дж (1997). «Кристаллины: гены, белки и болезни». Биологическая химия . 378 (11): 1331–1348. дои : 10.1515/bchm.1997.378.11.1299 . ПМИД 9426193 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Кристаллины Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Альфа-кристаллины Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Кристаллические структуры линзы [ постоянная мертвая ссылка ] Кристин Слингсби, Биркбек Колледж
- Кристаллины: молекула месяца. Архивировано 25 октября 2015 г. в Wayback Machine , Дэвид Гудселл, Банк данных белков RCSB.