Ретинилиденовый белок
Ретинилиденовые белки , или родопсины в широком смысле , представляют собой белки, которые используют ретиналь в качестве хромофора для восприятия света . Они являются молекулярной основой множества светочувствительных систем — фототаксиса жгутиконосцев от до зрения у животных . [ 1 ] К ретинилиденовым белкам относятся все формы опсина и родопсина (в широком смысле). В то время как родопсин в узком смысле относится к зрительному пигменту тусклого света, обнаруженному у позвоночных, обычно на палочках, родопсин в широком смысле (как здесь используется) относится к любой молекуле, состоящей из опсина и хромофора сетчатки в основном состоянии. При активации светом хромофор изомеризуется , после чего молекула в целом больше не является родопсином, а представляет собой родственную молекулу, такую как метародопсин. Однако он остается ретинилиденовым белком. Затем хромофор отделяется от опсина, и в этот момент пустой опсин становится ретинилиденовым белком. Таким образом, молекула остается ретинилиденовым белком на протяжении всего цикла фототрансдукции . [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ]
Структура
[ редактировать ]Все родопсины состоят из двух строительных блоков: части и обратимо ковалентно связанного небелкового кофактора ретиналя белковой (ретинальдегида). Белковая структура родопсина состоит из пучка семи трансмембранных спиралей , образующих внутренний карман, связывающий фотореактивный хромофор. Они образуют суперсемейство с другими мембраносвязанными рецепторами, содержащими семь трансмембранных доменов, например запаховыми и хемокиновыми рецепторами. [ 5 ]
Механизм приема света
[ редактировать ]Вместо того, чтобы активироваться путем связывания химических лигандов , как их родственники, родопсины содержат ретиналь, который меняет конформацию в реакции на свет посредством фотоизомеризации и, таким образом, активируется светом. Молекула ретиналя может принимать несколько различных цис-транс -изомерных форм, таких как полностью -транс , 11- цис и 13- цис . Фотоизомеризация ( светозависимая изомеризация . ) ретиналя из цис в транс или наоборот вызывает конформационные изменения в рецепторном белке Это изменение действует как молекулярный переключатель, активирующий механизм передачи сигнала внутри клетки. В зависимости от типа родопсина он либо открывает ионный канал (например, у бактерий), либо активирует связанный с ним G-белок и запускает каскад вторичных мессенджеров (например, в глазах животных).
Виды родопсинов
[ редактировать ]Ретинилиденовые белки или родопсины существуют у многих видов, от бактерий до водорослей и животных. Их можно разделить на два различных типа в зависимости от их последовательности, а также изомера сетчатки, который они содержат в основном состоянии, и механизмов передачи сигнала. [ 1 ]
Микробные родопсины
[ редактировать ]Подобно родопсинам животных, микробные родопсины (обнаруженные у прокариот и водорослей) содержат хромофор сетчатки и имеют семь трансмембранных альфа-спиралей ; однако они не связаны с G-белком. Хромофор сетчатки отличается от 11- цис -формы животных и представляет собой полностью транс -изомер сетчатки в основном состоянии, который изомеризуется в 13- цис при активации светом ; хромофор также известен как хромофор микробного типа. Примерами являются бактериальные сенсорные родопсины, канальные родопсины , бактериородопсины , галородопсины , протеородопсины , археродопсины , гелиородопсины и ксантородопсины для осуществления фототрофии . [ 6 ]
Они действуют как светозависимые ионные каналы, и их можно отличить по типу ионов, которые они направляют. Бактериородопсин действует как протонный насос , тогда как галорородопсин действует как хлоридный насос. [ 6 ] Их функции варьируются от бактериального фотосинтеза (бактериородопсин) до управления фототаксисом (каналродопсины у жгутиконосцев ). Передача сигнала при фототаксисе включает деполяризацию клеточной мембраны. [ 7 ]
Одноклеточные жгутиковые водоросли содержат каналородопсины , которые действуют как светозависимые катионные каналы при экспрессии в гетерологичных системах. Многие другие про- и эукариотические организмы (в частности, такие грибы, как Neurospora ) экспрессируют ионные насосы родопсина или сенсорные родопсины с еще неизвестной функцией. Совсем недавно микробные родопсины с гуанилатциклазной активностью. были открыты [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] Хотя все микробные родопсины имеют значительную гомологию последовательностей друг с другом, они не имеют обнаруживаемой гомологии последовательностей с семейством рецепторов, связанных с G-белком (GPCR), к которым принадлежат зрительные родопсины животных. Тем не менее, микробные родопсины и GPCR, возможно, эволюционно родственны на основании сходства их трехмерных структур. Поэтому они были отнесены к одному и тому же суперсемейству в Структурной классификации белков (SCOP). [ 11 ]
Рецепторы, связанные с G-белком
[ редактировать ]Ретинилиденовые белки животного мира также называются опсинами . Позвоночные животные содержат пять подсемейств (род)опсинов, а членистоногие — три подсемейства. [ 12 ] Опсины относятся к классу рецепторов, связанных с G-белком , и связывают 11- цис -изомер ретиналя в основном состоянии, который фотоизомеризуется в полностью транс -ретиналь при активации светом. Они обычно обнаруживаются в органах светочувствительности, например, в фоторецепторных клетках позвоночных сетчатки , где они облегчают зрение. Животные опсины также можно обнаружить в коже земноводных, шишковидных железах ящериц и птиц, гипоталамусе жаб, мозге человека . Их можно разделить на несколько отдельных классов, включая:
- зрительные опсины (классический родопсин и родственные),
- меланопсины
- перопсины
- нейропсины
- энцефалопсины
Визуальное восприятие
[ редактировать ]«Зрительный пурпурный» родопсин (опсин-2) палочек сетчатки позвоночных поглощает зелено-синий свет. Фотопсины что колбочек приводит сетчатки различаются по нескольким аминокислотам, к сдвигу их спектров светопоглощения. Три фотопсина человека поглощают желтовато-зеленый (фотопсин I), зеленый (фотопсин II) и синевато-фиолетовый (фотопсин III) свет и являются основой цветового зрения , тогда как более светочувствительный «зрительный фиолетовый» отвечает за монохроматическое зрение в темноте. Передача светового сигнала включает ферментный каскад G-белков ( трансдуцин ), цГМФ-фосфодиэстеразу , закрытие катионного канала и, в конечном итоге, гиперполяризацию клетки зрительного фоторецептора . [ 13 ]
Зрительные родопсины членистоногих и моллюсков отличаются от белков позвоночных каскадом передачи сигнала с участием G-белков, фосфолипазы С и, в конечном итоге, деполяризацией зрительной фоторецепторной клетки. [ 13 ]
Другие
[ редактировать ]Другие опсины, обнаруженные у человека, включают энцефалопсин (или панопсин, опсин-3), меланопсин (опсин-4), нейропсин (опсин-5) и перопсин. Меланопсин участвует в уносе света циркадных часов у позвоночных. Энцефалопсины и нейропсины высоко экспрессируются в нервных клетках и тканях головного мозга, но их функция пока неизвестна. Перопсин связывает полностью транс -ретиналь (хромофор микробного типа) и может действовать как фотоизомераза , возвращая ретиналь в форму 11- цис -изомера, необходимую для зрительного восприятия. [ 13 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Спудич, Джон Л.; Ян, Чии-Шен; Юнг, Кван-Хван; Спудич, Елена Н. (ноябрь 2000 г.). «Ретинилиденовые белки: структуры и функции от архей до человека». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 16 (1): 365–392. дои : 10.1146/annurev.cellbio.16.1.365 . ПМИД 11031241 .
- ^ Мейсон, Пегги (26 мая 2011 г.). Медицинская нейробиология . ОУП США. п. 375. ИСБН 978-0-19-533997-0 . Проверено 21 сентября 2015 г.
- ^ Хара, Тошиаки Дж.; Зелински, Барбара (17 октября 2006 г.). Физиология рыб: Нейронаука сенсорных систем: Нейронаука сенсорных систем . Академическая пресса. п. 183. ИСБН 978-0-08-046961-4 . Проверено 21 сентября 2015 г.
- ^ Цукамото, Т.; Иноуэ, К.; Кандори, Х.; Судо, Ю. (2013). «Термическая и спектроскопическая характеристика протонно-перекачивающего родопсина из экстремального термофила» . Журнал биологической химии . 288 (30): 21581–21592. дои : 10.1074/jbc.M113.479394 . ISSN 0021-9258 . ПМЦ 3724618 . ПМИД 23740255 .
- ^ Сакмар Т (2002). «Структура родопсина и суперсемейства семиспиральных рецепторов: то же и не то же самое». Curr Opin Cell Biol . 14 (2): 189–95. дои : 10.1016/S0955-0674(02)00306-X . ПМИД 11891118 .
- ^ Jump up to: а б Брайант Д.А., Фригаард Н.У. (ноябрь 2006 г.). «Освещенный фотосинтез и фототрофия прокариот». Тенденции в микробиологии . 14 (11): 488–496. дои : 10.1016/j.tim.2006.09.001 . ПМИД 16997562 .
- ^ Нагель Г., Селлас Т., Катерия С., Адеишвили Н., Хегеманн П., Бамберг Э. (2005). «Каналродопсины: непосредственно светозависимые катионные каналы». Биохим Соц Транс . 33 (Часть 4): 863–6. дои : 10.1042/BST0330863 . ПМИД 16042615 .
- ^ Гао С., Нагпал Дж., Шнайдер М.В., Козьяк-Павлович В., Нагель Г., Готшалк А. (сентябрь 2015 г.). «Оптогенетическое манипулирование цГМФ в клетках и животных с помощью жестко регулируемого светом гуанилилциклазного опсина CyclOp» . Природные коммуникации . 6 (8046): 8046. Бибкод : 2015NatCo...6.8046G . дои : 10.1038/ncomms9046 . ПМЦ 4569695 . ПМИД 26345128 .
- ^ Шейб У., Штефест К., Джи К.Э., Кёршен Х.Г., Фудим Р., Ортнер Т.Г., Хегеманн П. (август 2015 г.). «Родопсин-гуанилилциклаза водного гриба Blastocladiella emersonii обеспечивает быстрый оптический контроль передачи сигналов цГМФ» . Научная сигнализация . 8 (389): сс8. doi : 10.1126/scisignal.aab0611 . ПМИД 26268609 . S2CID 13140205 .
- ^ Шейб У., Брозер М., Константин О.М., Ян С., Гао С., Мукерджи С. и др. (май 2018 г.). «Родопсинциклазы для фотоконтроля цГМФ/цАМФ и структура 2,3 Å домена аденилатциклазы» . Природные коммуникации . 9 (1): 2046. Бибкод : 2018NatCo...9.2046S . дои : 10.1038/s41467-018-04428-w . ПМЦ 5967339 . ПМИД 29799525 .
- ^ «Суперсемейство: реакционный центр бактериальной фотосистемы II, субъединицы L и M» . СКОП .
- ^ База данных G-белковых рецепторов
- ^ Jump up to: а б с Теракита А (2005). «Опсины» . Геном Биол . 6 (3): 213. doi : 10.1186/gb-2005-6-3-213 . ПМЦ 1088937 . ПМИД 15774036 .