✖


Jump to content

Опсин

Эта статья об опсинах животных. Чтобы узнать о микробных опсинах, см. микробный родопсин .
Трехмерная структура родопсина крупного рогатого скота. Семь трансмембранных доменов показаны разными цветами. Хромофор . показан красным
Молекула сетчатки внутри белка опсина поглощает фотон света. Поглощение фотона приводит к превращению ретиналя из его 11-цис-изомера ретиналя в полностью транс-ретиналь-изомер. Это изменение формы сетчатки давит на внешний белок опсин, запуская сигнальный каскад, который в конечном итоге может привести к отправке химических сигналов в мозг в виде зрительного восприятия. Организм повторно загружает сетчатку, чтобы передача сигналов могла произойти снова.

Опсины животных представляют собой рецепторы, связанные с G-белком , и группу белков, которые становятся светочувствительными с помощью хромофора , обычно сетчатки . При связывании с сетчаткой опсины становятся ретинилиденовыми белками , но обычно их все равно называют опсинами. они обнаружены в фоторецепторных клетках сетчатки Наиболее заметно . Пять классических групп опсинов участвуют в зрении , обеспечивая преобразование фотона света в электрохимический сигнал, первый этап каскада зрительной трансдукции . Другой опсин, обнаруженный в сетчатке млекопитающих, меланопсин , участвует в циркадных ритмах и зрачковом рефлексе , но не в зрении. Всего у человека девять опсинов. Помимо зрения и восприятия света, опсины могут также чувствовать температуру , звук или химические вещества .

Структура и функции

[ редактировать ]

Опсины животных обнаруживают свет и являются молекулами, которые позволяют нам видеть. Опсины представляют собой рецепторы, связанные с G-белком (GPCR), [1] [2] которые являются хеморецепторами и имеют семь трансмембранных доменов, образующих карман связывания для лиганда. [3] [4] Лигандом опсинов является витамина А. на основе хромофор 11- цис -ретиналь [5] [6] [7] [8] [9] который ковалентно связан с лизина остатком [10] в седьмом трансмембранном домене [11] [12] [13] через Шиффову базу . [14] [15] Однако 11- цис -ретиналь только блокирует связывающий карман и не активирует опсин. Опсин активируется только тогда, когда 11- цис -ретиналь поглощает фотон света и изомеризуется в полностью транс -ретиналь. [16] [17] форма, активирующая рецептор, [18] [19] вызывая конформные изменения в опсине, [18] которые активируют каскад фототрансдукции . [20] Таким образом, хеморецептор преобразуется в световой или фото(n)рецептор . [21]

В фоторецепторных клетках позвоночных полностью транс -ретиналь высвобождается и заменяется вновь синтезированным 11- цис -ретиналем, поступающим из эпителиальных клеток сетчатки. Помимо 11- цис -ретиналя (А1), 11- цис -3,4-дидегидроретиналь (А2) также обнаружен у позвоночных в качестве лиганда, например, у пресноводных рыб. [19] Опсины, связанные с A2, имеют смещенный λ max и спектр поглощения по сравнению с опсинами, связанными с A1. [22]

Функционально консервативные остатки и мотивы

[ редактировать ]

Семь трансмембранных α-спиральных доменов опсинов соединены тремя внеклеточными и тремя цитоплазматическими петлями. Вдоль α-спиралей и петель многие аминокислотные остатки высококонсервативны между всеми группами опсина, что указывает на то, что они выполняют важные функции и поэтому называются функционально консервативными остатками . На самом деле вставки и делеции в α-спиралях очень редки и преимущественно должны происходить в петлях. Следовательно, разные рецепторы, связанные с G-белком, имеют разную длину и гомологичные остатки могут находиться в разных положениях. Чтобы сделать такие позиции сопоставимыми между различными рецепторами, Баллестерос и Вайнштейн ввели общую схему нумерации рецепторов, связанных с G-белком. [23] Число перед точкой — это номер трансмембранного домена. Число после точки устанавливается произвольно равным 50 для наиболее консервативного остатка в этом трансмембранном домене среди GPCR, известных в 1995 году. Например, в седьмом трансмембранном домене пролин в высококонсервативном NPxxY 7.53 мотив Pro 7.50 , аспарагин перед этим будет Asp 7.49 , а тирозин, находящийся через три остатка после него, представляет собой Tyr 7.53 . [21] Другая схема нумерации основана на родопсине крупного рогатого скота . крупного рогатого скота Родопсин содержит 348 аминокислот и является первым опсином, аминокислотная последовательность которого [24] и чья 3D-структура была определена. [12] Схема нумерации родопсинов крупного рогатого скота широко распространена в литературе по опсинам. [21] Поэтому полезно использовать обе схемы.

Связывание сетчатки с лизином

[ редактировать ]

Опсины без лизина, связывающего сетчатку, не светочувствительны. [25] [26] В крупного рогатого скота родопсине этот лизин является 296-й аминокислотой. [12] [24] и таким образом согласно обеим схемам нумерации Lys296 7.43 . Он хорошо консервативен среди опсинов, настолько хорошо консервативен, что последовательности без него даже не считались опсинами и, таким образом, исключались из крупномасштабных филогенетических реконструкций . [27] [28] Несмотря на это, большинство опсинов содержат Lys296. 7.43 , некоторые утратили его в ходе эволюции: В немопсинах нематод Lys296 7.43 заменен аргинином . [29] [21] В астропсинах морских ежей [30] [21] а в глюопсинах Lys296 7.43 заменяется глутаминовой кислотой . [21] Немопсин экспрессируется в хемосенсорных клетках Caenorhabditis elegans . Поэтому немопсины считаются хеморецепторами . [29] Глюопсины обнаружены у таких насекомых, как жуки , скорпионы , стрекозы , бабочки и мотыльки , включая модельные организмы, такие как шелкопряд и табачный бражник . Однако глюопсины не имеют известной функции. [21]

Такой функцией не обязательно должно быть обнаружение света, поскольку некоторые опсины также участвуют в термочувствительности . [31] механорецепция, такая как слух [32] обнаружение фосфолипидов , хемосенсации и других функций. [33] [34] В частности, рабдомерные опсины дрозофилы (рабопсины, р-опсины) Rh1, Rh4 и Rh7 функционируют не только как фоторецепторы, но и как хеморецепторы аристолохиевой кислоты . Эти опсины все еще содержат Lys296. 7.43 как и другие опсины. Однако если этот лизин заменить в Rh1 аргинином, то Rh1 теряет светочувствительность, но все равно реагирует на аристолохиевую кислоту. Таким образом, Lys296 7.43 не требуется, чтобы Rh1 функционировал как хеморецептор. [26] Также в механорецепции участвуют рабопсины Rh1 и Rh6 дрозофилы, опять же для механорецепции Lys296. 7.43 не требуется, но необходим для правильного функционирования фоторецепторных клеток. [25]

Помимо этих функций, опсин без Lys296 7.43 , такие как глюопсин, все еще могут быть светочувствительными, поскольку в родопсине крупного рогатого скота лизин, связывающий сетчатку, может перемещаться из положения 296 в другие положения, даже в другие трансмембранные домены, без изменения светочувствительности. [35]

Опсины содержат лизин, связывающийся с сетчаткой, за исключением немопсинов и глюопсинов. [21]
  • Большинство известных опсинов содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением некоторых тетраопинов. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком.
    Большинство известных опсинов содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением некоторых тетраопинов. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком .
  • Большинство тетраопсинов также содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением некоторых хромопсинов, которые выделены рамкой и увеличены на следующем изображении. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком, включая другие опсины.
    Большинство тетраопсинов также содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением некоторых хромопсинов, которые выделены рамкой и увеличены на следующем изображении. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком, включая другие опсины.
  • Большинство хромопсинов также содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением немопсинов, где он заменен аргенином (R), и глюопсинов, где он заменен глутаминовой кислотой (E). Астропсины, немопсины и глюопсины выделены рамками. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком, включая другие опсины.
    Большинство хромопсинов также содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением немопсинов, где он заменен аргенином (R), и глюопсинов, где он заменен глутаминовой кислотой (E). Астропсины, немопсины и глюопсины выделены рамками. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком, включая другие опсины.

В приведенной выше филогении каждая клада содержит последовательности опсинов и других рецепторов, связанных с G-белком. Рядом с кладой показано количество последовательностей и две круговые диаграммы. Первая круговая диаграмма показывает процентное содержание определенной аминокислоты в положении последовательности, соответствующем Lys296. 7.43 у крупного рогатого скота родопсин. Аминокислоты имеют цветовую маркировку. Цвета: красный для лизина (K), фиолетовый для глутаминовой кислоты (E), оранжевый для аргенина (R), тёмный и средне-серый для других аминокислот и светло-серый для последовательностей, по которым нет данных в этом положении. На второй круговой диаграмме показан таксонный состав каждой клады: зеленый цвет обозначает краниаты , темно-зеленый цвет — головохордовых , средне-зеленый — иглокожих , коричневый — нематод , бледно-розовый — кольчатых червей , темно-синий — членистоногих , светло-синий — моллюсков и фиолетовый — книдарий. . Ветви клад имеют круговые диаграммы, на которых указаны значения поддержки для ветвей. Значения указаны справа налево SH-aLRT/aBayes/UFBoot. Ветви считаются поддерживаемыми, если SH-aLRT ≥ 80%, aBayes ≥ 0,95 и UFBoot ≥ 95%. Если значение поддержки превышает пороговое значение, круговая диаграмма отображается черным цветом, в противном случае — серым. [21]

Мотив NPxxY

[ редактировать ]

NPxxY ​ 7.53 мотив хорошо консервативен среди опсинов и рецепторов, связанных с G-белком. Этот мотив важен для связывания G-белка и активации рецептора. [21] Например, если он мутирован на DPxxY 7.53 ( Асн 7.49 → Асп 7.49 ) в человека мускариновом рецепторе m3 на активацию не влияет, но она отменяется, если он мутирует в APxxY 7.53 ( Асн 7.49 → Земля 7.49 ). [36] Такая мутация в APxxY 7.53 (Асн 7.49 → Земля 7.49 ) снижает активацию G-белка родопсина крупного рогатого скота до 45% по сравнению с диким типом. Также в родопсине крупного рогатого скота, если мотив мутирован на NPxxA. 7.53 ( Тир 7.53 → Земля 7.53 ), родопсин крупного рогатого скота не активирует G-белок. [37] Такая мутация также снижает активацию рецептора вазопрессина V2 . Фактически, в рецепторах, связанных с G-белком, потерю функции . для Tyr известны только мутации, вызывающие 7.53 ⁠. [38]

Также мутации Pro 7.50 влияют на активацию G-белка, если мотив мутирован на NAxxY 7.53 ( Про 7.50 → Земля 7.50 ) в крысы мускариновом рецепторе m3 рецептор все еще может активироваться, но менее эффективно, [39] отменяет активацию рецептора холецистокинина B. эта мутация даже полностью [40] ⁠ Фактически, RGR-опсины имеют NAxxY 7.53 а ретинохромы в природе имеют VPxxY7.53 для кольчатых червей или YPxxY7.53 для моллюсков. И RGR-опсины, и ретинохромы относятся к хромопсинам. [21] RGR-опсины [41] и ретинохромы [42] также, в отличие от большинства опсинов, связывают полностью транс -ретиналь в темноте и превращают его в 11- цис -ретиналь при освещении. Таким образом, считается, что RGR-опсины и ретинохромы не сигнализируют и не активируют каскад фототрансдукции, а работают как фотоизомеразы, продуцируя 11- цис -ретиналь для других опсинов. [43] [44] Эта точка зрения считается устоявшейся в опсиновой литературе. [34] [45] [43] [46] [47] даже в этом случае это не было показано окончательно. [21] Фактически, человеческий рецептор мелатонина MT2 передает сигналы через G-белок и имеет NAxxY. 7.53 мотив родной. Если этот мотив мутирован на NPxxY 7.53 (Увы 7.50 → Про 7.50 ), рецептор не может быть активирован, но может быть частично восстановлен, если мотив мутирован на NVxxY 7.53 (Увы 7.50 → Вал 7.50 ). [48] Более того, когда мотив мутирует на NAxxY 7.53 (Про 7.50 → Земля 7.50 ) в родопсине крупного рогатого скота мутант имеет 141% активности дикого типа. [37] Эти данные показывают, что для GPCR не требуется стандартный NPxxY. 7.53 сигнальный мотив. [21]

Консенсусные последовательности различных хромопсинов: в первом столбце для удобства указан номер каждой группы хромопсинов. Во втором столбце показаны названия каждой группы. Третий содержит количество последовательностей в каждой группе. Четвертый столбец содержит логотип последовательности , высота букв указывает процентное содержание этой аминокислоты в этой позиции. По оси абсцисс показано положение аминокислоты, соответствующей родопсину крупного рогатого скота. Позиций 292 7.39 и 314 7.64 выделены серым цветом. Лизин (К) 296 7.43 выделен серым фоном, который у немопсинов заменен аргинином (R), а у глюопсинов - глутаминовой кислотой (Е). NPxxY 7.53 мотив выделен серым фоном. Он консервативен в большинстве опсинов и рецепторов, связанных с G-белком, однако он образуется в ретинохромах, RGR-опсинах и глюопсинах. [21]

Другие остатки и мотивы

[ редактировать ]

Cys138 и Cys110 образуют высококонсервативный дисульфидный мостик . Glu113 служит противоионом, стабилизируя протонирование связи Шиффа между Lys296 и лигандом сетчатки. Glu134-Arg135-Tyr136 — еще один высококонсервативный мотив, участвующий в распространении сигнала трансдукции после поглощения фотона.

Сайты спектральной настройки

[ редактировать ]

Определенные аминокислотные остатки, называемые сайтами спектральной настройки , оказывают сильное влияние на значения λ max . Используя сайт-направленный мутагенез , можно избирательно мутировать эти остатки и исследовать возникающие в результате изменения светопоглощающих свойств опсина. Важно отличать сайты спектральной настройки , остатки, влияющие на длину волны, на которой опсин поглощает свет, от функционально консервативных сайтов , остатков, важных для правильного функционирования опсина. Они не являются взаимоисключающими, но по практическим соображениям легче исследовать сайты спектральной настройки, которые не влияют на функциональность опсина. Подробный обзор сайтов спектральной настройки см. в Yokoyama. [49] и Диб. [50] Влияние участков спектральной настройки на λ max различается между разными группами опсинов и между группами опсинов разных видов.

Опсины в человеческом глазу, мозге и коже

[ редактировать ]
Сокр. Имя λλмакс Цвет Глаз Мозг Кожа Хромосомное расположение [44]
ОПН1ЛВ Опсин L-конуса (красного конуса) 557 нм Желтый Конус — — Xq28 [44]
ОПН1МВт Опсин М-конуса (зеленого конуса) 527 нм Зеленый Конус — — Xq28 [44]
ОПН1SW S-конус (синий конус) опсин 420 нм Фиолетовый Конус — Меланоциты, кератиноциты [51] 7q32.1 [44]
ОПН2 (РО) Родопсин 505 нм Сине-зеленый Стержень — Меланоциты, кератиноциты [51] 3q22.1 [44]
ОПН3 Энцефалопсин, панопсин СМ Сине-зеленый Стержень, конус, OPL, IPL, GCL [52] Кора головного мозга, мозжечок, полосатое тело, таламус, гипоталамус [53] [54] Меланоциты, кератиноциты [51] 1q43 [44]
ОПН4 Меланопсин 480 нм [55] Небесно-голубой ipRGC [55] — — 10q23.2 [44]
ОПН5 Нейропсин 380 нм [56] Ультрафиолетовый [56] Нейронная сетчатка, РПЭ [57] Передний гипоталамус [58] Меланоциты, кератиноциты [51] 6п12.3 [44]
HR Перопсин Клетки РПЭ – микроворсинки — — 4q25 [44]
РГР Рецептор, связанный с G-белком сетчатки клетки РПЭ — — 10q23.1 [44]

РПЭ – пигментный эпителий сетчатки ; ipRGC, внутренне светочувствительные ганглиозные клетки сетчатки ; OPL — внешний плексиформный слой ; IPL, внутренний плексиформный слой ; GCL, слой ганглиозных клеток

Каракатица

[ редактировать ]

Каракатицы и осьминоги содержат опсин в своей коже как часть хромофоров. Опсин является частью сенсорной сети, определяющей цвет и форму окружающей среды каракатицы. [59] [60] [61]

Филогения

[ редактировать ]

Опсины животных (также известные как опсины типа 2) являются членами семитрансмембранных белков суперсемейства рецепторов, связанных с G-белком (GPCR). [1] [2]

Опсины животных филогенетически делятся на пять групп: ресничные опсины (цилопсины, к-опсины), рабдомерные опсины (р-опсины, рабопсины), ксенопсины, нессопсины и тетраопсины. Четыре из этих субкладов встречаются в Bilateria (все, кроме нессопсинов). [21] [28] Однако двулатеральные клады представляют собой парафилетический таксон без опсинов книдарий . [21] [28] [27] [62] Нессопсины также известны как антозойные опсины II. [63] или просто как книдарийные опсины. [64] Тетраопсины также известны как RGR/Go. [65] или опсины группы 4 [27] и содержат три подгруппы: нейропсины , Го-опсины и хромопсины. [21] [28] [64] Хромопсины имеют семь подгрупп: RGR-опсины , ретинохромы , перопсины , варропсины, астропсины, немопсины и глюопсины. [21]

Зрительные опсины животных традиционно классифицируются как цилиарные или рабдомерные. Цилиарные опсины, обнаруженные у позвоночных и книдарий , прикрепляются к цилиарным структурам, таким как палочки и колбочки . Рабдомерные опсины прикреплены к светособирающим органеллам, называемым рабдомерами. Эта классификация затрагивает филогенетические категории (клады), поэтому термины «реснитчатый» и «рабдомерный» могут быть неоднозначными. Здесь «C-опсины (ресничные)» относятся к кладе, обнаруженной исключительно у Bilateria , и исключают ресничные опсины книдарий, такие как те, которые обнаружены у коробчатых медуз . Аналогичным образом, «R-опсин (рабдомерный)» включает меланопсин, хотя он не встречается на рабдомерах у позвоночных. [27]

Цилиарные опсины

[ редактировать ]

Цилиарные опсины (цилопсины, к-опсины) экспрессируются в цилиарных фоторецепторных клетках и включают зрительные опсины позвоночных и энцефалопсины. [66] Они преобразуют световые сигналы в нервные импульсы через ионные каналы, управляемые циклическими нуклеотидами, которые работают за счет увеличения разницы зарядов на клеточной мембране (т. е. гиперполяризации ). [67] )

Зрительные опсины позвоночных

[ редактировать ]
Основная статья: Зрительный опсин позвоночных

Зрительные опсины позвоночных представляют собой подкласс цилиарных опсинов, которые экспрессируются в сетчатке позвоночных и опосредуют зрение. Далее они подразделяются на:

Экстраретинальные (или экстраокулярные) родопсинподобные опсины (Exo-Rh)

[ редактировать ]

Эти шишковидные опсины, обнаруженные у Actinopterygii (рыб с лучевыми плавниками), по-видимому, возникли в результате дупликации гена Rh1 (родопсина). Эти опсины, по-видимому, выполняют функции, аналогичные функциям пинопсина, обнаруженного у птиц и рептилий. [71] [72]

Пинопсины

[ редактировать ]

Первый шишковидный опсин (пинопсин) был обнаружен в шишковидной железе курицы . Это опсин, чувствительный к синему цвету ( λ max = 470 нм). [73] [74]

Пинеальные опсины имеют широкий спектр экспрессии в мозге, особенно в шишковидной области .

Опсин древних позвоночных (ВА)

[ редактировать ]

Опсин древних позвоночных (VA) имеет три изоформы VA короткая (VAS), VA средняя (VAM) и VA длинная (VAL). Он экспрессируется во внутренней сетчатке, в горизонтальных и амакриновых клетках , а также в шишковидном органе и хабенулярной области мозга. [75] Он чувствителен примерно к 500 нм [14] и встречается у большинства классов позвоночных, но не у млекопитающих. [76]

Парапинопсин

[ редактировать ]

Первый парапинопсин (ПП) был обнаружен в органе сома парапинальном . [77] Парапинопсин миноги представляет собой опсин, чувствительный к УФ-излучению ( λ max = 370 нм). [78] У костистых рыб имеются две группы парапинопсинов: одна чувствительна к УФ ( λ max = 360-370 нм), другая - к синему ( λ max = 460-480 нм) свету. [79]

Париетопсины

[ редактировать ]

Впервые париетопсин был обнаружен в фоторецепторных клетках теменного глаза ящерицы. Париетопсин ящерицы чувствителен к зеленому свету ( λ max = 522 нм), и, несмотря на то, что он является c-опсином, как и зрительные опсины позвоночных, он не вызывает гиперполяризацию через Gt-белок, но вызывает деполяризацию через Go-белок. [80] [81]

Энцефалопсин или Панопсин

[ редактировать ]

Панопсины обнаруживаются во многих тканях (кожа, [51] мозг, [53] [82] яички, [53] сердце, печень, [82] почки, скелетные мышцы, легкие, поджелудочная железа и сетчатка [82] ). Первоначально они были обнаружены в мозге человека и мыши и поэтому названы энцефалопсинами. [53]

Первый панопсин беспозвоночных был обнаружен в цилиарных фоторецепторных клетках кольчатых червей Platynereis dumerilii и получил название с(илиарный)-опсин. [83] Этот c-опсин чувствителен к УФ-излучению ( λ max = 383 нм) и может быть настроен на длину волны 125 нм для одной аминокислоты (диапазон λ max = 377–502 нм). [84] Таким образом, неудивительно, что существует второй, но чувствительный к циану c-опсин ( λ max = 490 нм) у Platynereis dumerilii . [85] личинки, вызванную УФ-излучением Первый к-опсин опосредует гравитацию . Гравитаксис вместе с фототаксисом образует соотношение хроматической глубины . [86] На разных глубинах свет в воде состоит из разных длин волн : сначала исчезают красные (> 600 нм), а также ультрафиолетовые и фиолетовые (< 420 нм) длины волн. Чем выше глубина, тем уже спектр, так что только голубой свет (480 нм). остается [87] Таким образом, личинки могут определять свою глубину по цвету. Цвет, в отличие от яркости, остается практически постоянным независимо от времени суток и погоды, например, если пасмурно. [88] [89]

Панопсины также экспрессируются в мозге некоторых насекомых. [66] Панопсины комара и рыбы-фугу поглощают максимум при 500 и 460 нм соответственно. Оба активируют in vitro белки Gi и Go. [90]

Панопсины являются сестрами ТМТ-опсинов. [28] [91] [47] [92]

Опсин множественных тканей костной ткани (TMT)

[ редактировать ]

Первый ТМТ-опсин был обнаружен во многих тканях костистых рыб, поэтому их называют опсинами множественных тканей костистых рыб (TMT). [93] ТМТ-опсины образуют три группы, которые наиболее тесно связаны с четвертой группой - панопсинами, которые, таким образом, являются паралогичными ТМТ-опсинам. [28] [47] [91] [92] ТМТ-опсины и панопсины также имеют одни и те же интроны , что подтверждает их принадлежность друг к другу. [93]

Опсины у книдарий

[ редактировать ]

Книдарии , к которым относятся медузы, кораллы и морские анемоны , являются наиболее примитивными животными со сложными глазами. Опсины медуз в рупалии соединяются с Gs-белками, повышая внутриклеточный уровень цАМФ. [94] [62] Коралловые опсины могут соединяться с Gq-белками и Gc-белками. Gc-белки представляют собой подтип G-белков, специфичный для книдарий. [95] Опсины книдарий относятся к двум группам: ксенопсины и нессопсины. Ксенопсины содержат также билатеральные опсины, тогда как нессопсины свойственны только книдариям. [21] [28] Однако более ранние исследования показали, что некоторые опсины книдарий относятся к цилопсинам, рабопсинам и тетраопсинам билатерий . [65] [96] [97]

Рабдомерные опсины

[ редактировать ]

Рабдомерные опсины (рабопсины, р-опсины) также известны как Gq-опсины, поскольку они соединяются с Gq-белком. Рабопсины используются моллюсками и членистоногими. Членистоногие, по-видимому, обретают цветовое зрение так же, как и позвоночные, за счет использования трех (или более) различных групп опсинов, различающихся как с точки зрения филогении, так и с точки зрения спектральной чувствительности. [66] Рабопсин меланопсин также экспрессируется у позвоночных, где он регулирует циркадные ритмы и опосредует зрачковый рефлекс. [66]

В отличие от цилопсинов, рабопсины связаны с каноническими ионными каналами переходного рецепторного потенциала; это приводит к устранению разницы электрических потенциалов на клеточной мембране (т.е. к деполяризации ). [67]

Идентификация кристаллической структуры родопсина кальмара [13] вероятно, будет способствовать нашему пониманию его функции в этой группе.

Членистоногие используют разные опсины в разных типах глаз, но, по крайней мере, у Limulus опсины, экспрессируемые в латеральных и сложных глазах, на 99% идентичны и, по-видимому, недавно разошлись. [98]

Меланопсин

[ редактировать ]

Меланопсин (OPN4) участвует в циркадных ритмах , зрачковом рефлексе и цветокоррекции в условиях высокой яркости. Филогенетически он относится к рабдомерным опсинам (рабопсинам, р-опсинам) и функционально и структурно является рабопсином, но не встречается в рабдомерах.

Тетраопсины

[ редактировать ]

К тетраопсинам относятся нейропсины , Go-опсины и хромопсины. [21] [28] [64] Хромопсины состоят из семи подгрупп: RGR-опсины , ретинохромы , перопсины , варропсины, астропсины, немопсины и глюопсины. [21]

Нейропсины

[ редактировать ]

Нейропсины чувствительны к UVA, обычно при длине волны 380 нм. Они обнаружены в мозге, семенниках, коже и сетчатке человека и грызунов, а также в мозге и сетчатке птиц. У птиц и грызунов они обеспечивают ультрафиолетовое зрение. [51] [56] [99] Они соединяются с Gi-белками. [56] [99] У человека Нейропсин кодируется геном OPN5 . В сетчатке человека его функция неизвестна. У мышей он фотоэнтерирует сетчатку и роговицу, по крайней мере, ex vivo. [100]

Гоопсины

[ редактировать ]

Гоопсины отсутствуют у высших позвоночных. [27] и экдизозойные . [101] Они обнаружены в цилиарных фоторецепторных клетках гребешкового глаза. [102] и базальный хордовый амфиоксус . [103] Однако у Platynereis dumerilii Go-опсин экспрессируется в рабдомерных фоторецепторных клетках глаз. [87]

RGR-опсины

[ редактировать ]

RGR-опсины, также известные как рецепторы, связанные с G-белком сетчатки, экспрессируются в пигментном эпителии сетчатки (RPE) и клетках Мюллера . [104] В темноте они преимущественно связывают полностью транс-ретиналь, а не 11-цис-ретиналь. [41] Считалось, что RGR-опсины являются фотоизомеразами. [44] но вместо этого они регулируют транспорт и производство ретиноидов. [66] [105] В частности, они ускоряют независимое от света производство 11-цис-ретинола (предшественника 11-цис-ретиналя) из всех транс-ретиниловых эфиров. [106] Однако все транс-ретиниловые эфиры становятся доступными в зависимости от света благодаря RGR-опсинам. Неизвестно, регулируют ли RGR-опсины это через G-белок или другой сигнальный механизм. [107] RGR-опсин крупного рогатого скота максимально поглощает волны разной длины в зависимости от значения pH. При высоком pH он поглощает максимально синий (469 нм) свет, а при низком pH — максимально УФ-свет (370 нм). [108]

Перопсин

[ редактировать ]

Перопсин , зрительный пигментоподобный рецептор, представляет собой белок , который у человека кодируется RRH геном . [109]

Другие белки, называемые опсинами

[ редактировать ]
Основная статья: Микробный родопсин

Фоторецепторы можно классифицировать по нескольким признакам, включая функцию (зрение, фототаксис, фотопериодизм и т. д.), тип хромофора ( ретиналь , флавин , билин ), молекулярную структуру ( третичная , четвертичная ), выход сигнала ( фосфорилирование , восстановление , окисление ) и т. д. . [110]

Помимо опсинов животных, которые представляют собой рецепторы, связанные с G-белком , существует еще одна группа фоторецепторных белков , называемых опсинами. [67] [111] Это микробный опсин , он используется прокариотами и некоторыми водорослями (как компонент канальных родопсинов ) и грибами . [112] тогда как животные используют исключительно животные опсины. За пределами этих групп опсины не обнаружены (например, у растений или плакозой ). [67]

Опсины микробов и животных также называются опсинами типа 1 и типа 2 соответственно. Оба типа называются опсинами, потому что одно время считалось, что они родственны: оба представляют собой семитрансмембранные рецепторы и ковалентно связывают ретиналь как хромофор, что превращает их в фоторецепторы, воспринимающие свет. Однако оба типа не связаны на уровне последовательности. [113]

Фактически, идентичность последовательностей между животными и миробиальными опсинами не превышает той, которую можно объяснить случайностью. Однако в последние годы были разработаны новые методы, специфичные для глубокой филогении . В результате несколько исследований обнаружили доказательства возможной филогенетической связи между ними. [114] [35] [115] Однако это не обязательно означает, что последний общий предок микробных и животных опсинов сам был светочувствительным: все опсины животных возникли (путем дупликации и дивергенции генов) на позднем этапе истории большого рецепторов, связанных с G-белком (GPCR). семейства генов , которая сама возникла после расхождения растений, грибов, хоанфлагеллят и губок от древнейших животных. Хромофор сетчатки обнаружен исключительно в опсиновой ветви этого большого семейства генов, а это означает, что его появление в других местах представляет собой конвергентную эволюцию , а не гомологию . Микробные родопсины по своей последовательности сильно отличаются от любого из семейств GPCR. [116] Согласно одной из гипотез, как микробные, так и животные опсины принадлежат к суперсемейству рецепторов, связанных с транспортером-опсином-G-белком (TOG) , предполагаемой кладе, которая включает рецептор, связанный с G-белком (GPCR), ион-транслоцирующий микробный родопсин (MR), и семь других. [117]

Большинство микробных опсинов представляют собой ионные каналы или насосы вместо собственных рецепторов и не связываются с G-белком . Микробные опсины встречаются во всех трех сферах жизни: археях , бактериях и эукариотах . У эукариот микробные опсины встречаются главным образом в одноклеточных организмах, таких как зеленые водоросли, и в грибах. У большинства сложных многоклеточных эукариот микробные опсины заменены другими светочувствительными молекулами, такими как криптохром и фитохром у растений и животные опсины у животных . [118]

Микробные опсины часто называют родопсиновой формой молекулы, т. е. родопсин (в широком смысле) = опсин + хромофор. Среди многих видов микробных опсинов выделяют протонные насосы бактериородопсин (BR) и ксанторородопсин (xR), хлоридной помпы галородопсин (HR), фотосенсоры сенсорный родопсин I (SRI) и сенсорный родопсин II (SRII), а также протеородопсин ( PR), опсин I Neurospora (NOPI), сенсорные родопсины A Chlamydomonas (CSRA), сенсорные родопсины B Chlamydomonas (CSRB), канальный родопсин (ChR) и археродопсин (Arch). [119]

Некоторые микробные опсины, такие как протео- и бактериородопсин , используются различными группами бактерий для сбора энергии света для осуществления метаболических процессов с использованием нехлорофилльного пути . Кроме того, галородопсины галобактерий фототаксических и каналородопсины некоторых водорослей, например вольвокса , служат им светозависимыми ионными каналами , в том числе и для целей . Сенсорные родопсины существуют у галобактерий, которые индуцируют фототаксическую реакцию путем взаимодействия с преобразователей , которые не имеют никакого отношения к G-белкам. белками, встроенными в мембраны [120]

Микробные опсины (такие как каналородопсин , галородопсин и археродопсин ) используются в оптогенетике для включения или выключения активности нейронов. Микробные опсины предпочтительнее, если нейрональную активность необходимо модулировать с более высокой частотой, поскольку они реагируют быстрее, чем опсины животных. Это связано с тем, что опсины микробов представляют собой ионные каналы или протонно- ионные насосы и, таким образом, активируются непосредственно светом, в то время как опсины животных активируют G-белки, которые затем активируют эффекторные ферменты, производящие метаболиты, для открытия ионных каналов. [121]

См. также

[ редактировать ]
[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б Кейси П.Дж., Gilman AG (февраль 1988 г.). «Участие G-белка в соединении рецептор-эффектор» . Журнал биологической химии . 263 (6): 2577–2580. дои : 10.1016/s0021-9258(18)69103-3 . ПМИД   2830256 . S2CID   38970721 .
  2. ^ Перейти обратно: а б Эттвуд Т.К., Финдли Дж.Б. (февраль 1994 г.). «Отпечатки пальцев, связанные с G-белком рецепторы». Белковая инженерия . 7 (2): 195–203. дои : 10.1093/белок/7.2.195 . ПМИД   8170923 .
  3. ^ Диксон Р.А., Кобилка Б.К., Страдер Д.Д., Бенович Дж.Л., Долман Х.Г., Фрилль Т. и др. (май 1986 г.). «Клонирование гена и кДНК бета-адренергического рецептора млекопитающих и гомология с родопсином». Природа . 321 (6065): 75–79. Бибкод : 1986Natur.321...75D . дои : 10.1038/321075a0 . ПМИД   3010132 . S2CID   4324074 .
  4. ^ Диксон Р.А., Сигал И.С., Рэндс Э., Регистр РБ, Канделор М.Р., Блейк А.Д., Стрейдер CD (март 1987 г.). «Связывание лиганда с бета-адренергическим рецептором включает его родопсин-подобное ядро». Природа . 326 (6108): 73–77. Бибкод : 1987Natur.326...73D . дои : 10.1038/326073a0 . ПМИД   2881211 . S2CID   4352920 .
  5. ^ Вальд Г. (июль 1934 г.). «Каротиноиды и цикл витамина А в зрении» . Природа . 134 (3376): 65. Бибкод : 1934Natur.134...65W . дои : 10.1038/134065a0 . S2CID   4022911 .
  6. ^ Уолд Г., Браун П.К., Хаббард Р., Орошник В. (июль 1955 г.). «Затрудненные цис-изомеры витамина А и ретинена: структура изомера Neo-B» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 41 (7): 438–451. Бибкод : 1955PNAS...41..438W . дои : 10.1073/pnas.41.7.438 . ПМК   528115 . ПМИД   16589696 .
  7. ^ Браун П.К., Уолд Г. (октябрь 1956 г.). «Нео-b-изомер витамина А и ретинена» . Журнал биологической химии . 222 (2): 865–877. дои : 10.1016/S0021-9258(20)89944-X . ПМИД   13367054 .
  8. ^ Орошник В. (июнь 1956 г.). «Синтез и конфигурация нео-витамина А и неоретинина b». Журнал Американского химического общества . 78 (11): 2651–2652. дои : 10.1021/ja01592a095 .
  9. ^ Орошник В., Браун П.К., Хаббард Р., Уолд Г. (сентябрь 1956 г.). «ЗАПРЕЩЕННЫЕ ЦИСА-ИЗОМЕРЫ ВИТАМИНА А И РЕТИНЕНА: СТРУКТУРА ИЗОМЕРА NEO-b» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 42 (9): 578–580. Бибкод : 1956PNAS...42..578O . дои : 10.1073/pnas.42.9.578 . ПМК   534254 . ПМИД   16589909 .
  10. ^ Баундс Д. (декабрь 1967 г.). «Место прикрепления сетчатки к родопсину». Природа . 216 (5121): 1178–1181. Бибкод : 1967Natur.216.1178B . дои : 10.1038/2161178a0 . ПМИД   4294735 . S2CID   1657759 .
  11. ^ Харгрейв П.А., Макдауэлл Дж.Х., Кертис Д.Р., Ван Дж.К., Ющак Э., Фонг С.Л. и др. (1983). «Структура бычьего родопсина». Биофизика структуры и механизма . 9 (4): 235–244. дои : 10.1007/BF00535659 . ПМИД   6342691 . S2CID   20407577 .
  12. ^ Перейти обратно: а б с Пальчевски К., Кумасака Т., Хори Т., Бенке К.А., Мотошима Х., Фокс Б.А. и др. (август 2000 г.). «Кристаллическая структура родопсина: рецептор, связанный с белком AG». Наука . 289 (5480): 739–745. Бибкод : 2000Sci...289..739P . CiteSeerX   10.1.1.1012.2275 . дои : 10.1126/science.289.5480.739 . ПМИД   10926528 .
  13. ^ Перейти обратно: а б Мураками М., Кояма Т. (май 2008 г.). «Кристаллическая структура родопсина кальмара». Природа . 453 (7193): 363–367. Бибкод : 2008Natur.453..363M . дои : 10.1038/nature06925 . ПМИД   18480818 . S2CID   4339970 .
  14. ^ Коллинз Ф.Д. (март 1953 г.). «Родопсин и индикаторный желтый». Природа . 171 (4350): 469–471. Бибкод : 1953Natur.171..469C . дои : 10.1038/171469a0 . ПМИД   13046517 . S2CID   4152360 .
  15. ^ Питт Г.А., Коллинз Ф.Д., Мортон Р.А., Сток П. (январь 1955 г.). «Исследования родопсина. VIII. Ретинилиденметиламин, аналог индикаторного желтого» . Биохимический журнал . 59 (1): 122–128. дои : 10.1042/bj0590122 . ПМК   1216098 . ПМИД   14351151 .
  16. ^ Хаббард Р., Кропф А. (февраль 1958 г.). «Действие света на родопсин» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 44 (2): 130–139. Бибкод : 1958PNAS...44..130H . дои : 10.1073/pnas.44.2.130 . ПМК   335377 . ПМИД   16590155 .
  17. ^ Кропф А., Хаббард Р. (ноябрь 1959 г.). «Механизм обесцвечивания родопсина». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 74 (2): 266–280. Бибкод : 1959NYASA..74..266K . дои : 10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x . ПМИД   13627857 . S2CID   45830716 .
  18. ^ Перейти обратно: а б Чой Х.В., Ким Ю.Дж., Пак Дж.Х., Моризуми Т., Пай Э.Ф., Краусс Н. и др. (март 2011 г.). «Кристаллическая структура метародопсина II». Природа . 471 (7340): 651–655. Бибкод : 2011Natur.471..651C . дои : 10.1038/nature09789 . ПМИД   21389988 . S2CID   4302421 .
  19. ^ Перейти обратно: а б Уолд Дж. (октябрь 1968 г.). «Молекулярные основы зрительного возбуждения». Наука . 162 (3850): 230–239. Бибкод : 1968Sci...162..230W . дои : 10.1126/science.162.3850.230 . ПМИД   4877437 .
  20. ^ Теракита А., Кавано-Ямасита Э., Коянаги М. (январь 2012 г.). «Эволюция и разнообразие опсинов» . Междисциплинарные обзоры Wiley: мембранный транспорт и передача сигналов . 1 (1): 104–111. дои : 10.1002/wmts.6 .
  21. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д р с т в Гюманн М., Портер М.Л., Бок М.Дж. (август 2022 г.). «Глюопсины: опсины без лизина, связывающего сетчатку» . Клетки . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . ПМЦ   9368030 . ПМИД   35954284 . Материал был скопирован и адаптирован из этого источника, который доступен по международной лицензии Creative Commons Attribution 4.0 .
  22. ^ Амора Т.Л., Рамос Л.С., Галан Дж.Ф., Бирге Р.Р. (апрель 2008 г.). «Спектральная настройка темно-красных колбочек» . Биохимия . 47 (16): 4614–4620. дои : 10.1021/bi702069d . ПМЦ   2492582 . ПМИД   18370404 .
  23. ^ Баллестерос Дж. А., Вайнштейн Х. (1995). «Комплексные методы построения трехмерных моделей и компьютерного исследования структурно-функциональных отношений в рецепторах, связанных с G-белками». Методы в нейронауках . 25 : 366–428. дои : 10.1016/S1043-9471(05)80049-7 . ISBN  978-0-12-185295-5 .
  24. ^ Перейти обратно: а б Овчинников, Ю.А. (ноябрь 1982 г.). «Родопсин и бактериородопсин: структурно-функциональные взаимоотношения» . Письма ФЭБС . 148 (2): 179–191. дои : 10.1016/0014-5793(82)80805-3 . ПМИД   6759163 . S2CID   85819100 .
  25. ^ Перейти обратно: а б Катана Р., Гуан С., Занини Д., Ларсен М.Е., Хиральдо Д., Гертен Б.Р. и др. (сентябрь 2019 г.). «Независимая от хромофора роль опсин-апопротеинов в механорецепторах дрозофилы» . Современная биология . 29 (17): 2961–2969.е4. Бибкод : 2019CBio...29E2961K . дои : 10.1016/j.cub.2019.07.036 . ПМИД   31447373 . S2CID   201420079 .
  26. ^ Перейти обратно: а б Люнг Нью-Йорк, Тхакур Д.П., Гурав А.С., Ким Ш., Ди Пицио А., Нив М.Ю., Монтелл С. (апрель 2020 г.). «Функции опсинов во вкусе дрозофилы» . Современная биология . 30 (8): 1367–1379.e6. Бибкод : 2020CBio...30E1367L . дои : 10.1016/j.cub.2020.01.068 . ПМЦ   7252503 . ПМИД   32243853 .
  27. ^ Перейти обратно: а б с д и Портер М.Л., Бласик Дж.Р., Бок М.Дж., Кэмерон Э.Г., Прингл Т., Кронин Т.В., Робинсон П.Р. (январь 2012 г.). «Проливая новый свет на эволюцию опсинов» . Слушания. Биологические науки . 279 (1726): 3–14. дои : 10.1098/rspb.2011.1819 . ПМЦ   3223661 . ПМИД   22012981 .
  28. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час Рамирес М.Д., Пайретт А.Н., Панки М.С., Серб Дж.М., Спейзер Д.И., Сваффорд А.Дж., Окли Т.Х. (декабрь 2016 г.). «Последний общий предок большинства двулатеральных животных, обладавший как минимум девятью опсинами» . Геномная биология и эволюция . 8 (12): 3640–3652. дои : 10.1093/gbe/evw248 . ПМЦ   5521729 . ПМИД   28172965 .
  29. ^ Перейти обратно: а б Тромель Э.Р., Чоу Дж.Х., Дуайер Н.Д., Колберт Х.А., Баргманн К.И. (октябрь 1995 г.). «Семь дивергентных трансмембранных рецепторов являются кандидатами в хемосенсорные рецепторы у C. elegans» . Клетка . 83 (2): 207–218. дои : 10.1016/0092-8674(95)90162-0 . ПМИД   7585938 . S2CID   17819587 .
  30. ^ Д'Аниелло С., Делруас Дж., Валеро-Грация А., Лоу Э.К., Бирн М., Кэннон Дж.Т. и др. (декабрь 2015 г.). «Эволюция опсина в амбулакрарии» . Морская геномика . 24 (Часть 2): 177–183. Бибкод : 2015MarGn..24..177D . дои : 10.1016/j.margen.2015.10.001 . ПМИД   26472700 .
  31. ^ Шен В.Л., Квон Ю., Адегбола А.А., Луо Дж., Чесс А., Монтелл С. (март 2011 г.). «Функция родопсина в распознавании температуры у дрозофилы». Наука . 331 (6022): 1333–1336. Бибкод : 2011Sci...331.1333S . дои : 10.1126/science.1198904 . ПМИД   21393546 . S2CID   206530389 .
  32. ^ Сентилан П.Р., Пипенброк Д., Овезмырадов Г., Надровски Б., Бехстедт С., Паулс С. и др. (август 2012 г.). «Гены органа слуха дрозофилы и генетические дефекты слуха» . Клетка . 150 (5): 1042–1054. дои : 10.1016/j.cell.2012.06.043 . ПМИД   22939627 . S2CID   1422764 .
  33. ^ Феуда Р., Менон А.К., Гёпферт М.К. (март 2022 г.). «Переосмысление опсинов» . Молекулярная биология и эволюция . 39 (3): msac033. дои : 10.1093/molbev/msac033 . ПМЦ   8892948 . ПМИД   35143663 .
  34. ^ Перейти обратно: а б Люнг, штат Нью-Йорк, Монтелл С. (октябрь 2017 г.). «Нетрадиционные роли опсинов» . Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 33 (1): 241–264. doi : 10.1146/annurev-cellbio-100616-060432 . ПМЦ   5963513 . ПМИД   28598695 .
  35. ^ Перейти обратно: а б Дивайн Э.Л., Оприан Д.Д., Теобальд Д.Л. (август 2013 г.). «Перемещение лизина активного центра в родопсине и последствия для эволюции ретинилиденовых белков» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (33): 13351–13355. Бибкод : 2013PNAS..11013351D . дои : 10.1073/pnas.1306826110 . ПМЦ   3746867 . ПМИД   23904486 .
  36. ^ Боррото-Эскуэла Д.О., Ромеро-Фернандес В., Гарсия-Негредо Г., Коррейя П.А., Гаррига П., Фуксе К., Сируэла Ф (2011). «Раскрытие консервативного мотива NPxxY мускаринового ацетилхолинового рецептора M3: решающая роль Asp-7.49 в передаче сигналов рецептора и формировании мультибелкового комплекса». Клеточная физиология и биохимия . 28 (5): 1009–1022. дои : 10.1159/000335788 . hdl : 2445/126278 . ПМИД   22178951 . S2CID   14008354 .
  37. ^ Перейти обратно: а б Фрице О., Филипек С., Кукса В., Пальчевски К., Хофманн К.П., Эрнст О.П. (март 2003 г.). «Роль консервативного мотива NPxxY(x)5,6F в основном состоянии родопсина и во время активации» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (5): 2290–2295. Бибкод : 2003PNAS..100.2290F . дои : 10.1073/pnas.0435715100 . ПМК   151333 . ПМИД   12601165 .
  38. ^ Чжоу Ц, Ян Д., Ву М, Го Ю, Го В, Чжун Л и др. (декабрь 2019 г.). «Общий механизм активации GPCR класса А» . электронная жизнь . 8 : е50279. doi : 10.7554/eLife.50279 . ПМК   6954041 . ПМИД   31855179 .
  39. ^ Весс Дж., Нанавати С., Фогель З., Маджио Р. (январь 1993 г.). «Функциональная роль остатков пролина и триптофана, высококонсервативных среди рецепторов, связанных с G-белком, изучена с помощью мутационного анализа мускаринового рецептора m3» . Журнал ЭМБО . 12 (1): 331–338. дои : 10.1002/j.1460-2075.1993.tb05661.x . ПМК   413210 . ПМИД   7679072 .
  40. ^ Галес С., Ковальски-Шовель А., Дюфур М.Н., Сева С., Мородер Л., Прадайрол Л. и др. (июнь 2000 г.). «Мутация Asn-391 в консервативном мотиве NPXXY рецептора холецистокинина B отменяет активацию белка Gq, не влияя на его связь с рецептором» . Журнал биологической химии . 275 (23): 17321–17327. дои : 10.1074/jbc.M909801199 . ПМИД   10748160 .
  41. ^ Перейти обратно: а б Хао В., Фонг Гонконг (март 1999 г.). «Эндогенный хромофор рецептора опсина, связанного с G-белком сетчатки, из пигментного эпителия» . Журнал биологической химии . 274 (10): 6085–6090. дои : 10.1074/jbc.274.10.6085 . ПМИД   10037690 .
  42. ^ Хара Т., Хара Р. (май 1967 г.). «Родопсин и ретинохром в сетчатке кальмара». Природа . 214 (5088): 573–575. Бибкод : 1967Natur.214..573H . дои : 10.1038/214573a0 . ПМИД   6036171 . S2CID   4184319 .
  43. ^ Перейти обратно: а б Цукамото Х, Теракита А (ноябрь 2010 г.). «Разнообразие и функциональные свойства бистабильных пигментов» . Фотохимические и фотобиологические науки . 9 (11): 1435–1443. дои : 10.1039/c0pp00168f . ПМИД   20852774 .
  44. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к л Теракита А (1 марта 2005 г.). «Опсины» . Геномная биология . 6 (3): 213. doi : 10.1186/gb-2005-6-3-213 . ПМЦ   1088937 . ПМИД   15774036 .
  45. ^ Нагата Т., Коянаги М., Цукамото Х., Теракита А. (январь 2010 г.). «Идентификация и характеристика протостомного гомолога перопсина паука-прыгуна». Журнал сравнительной физиологии А. 196 (1): 51–59. дои : 10.1007/s00359-009-0493-9 . ПМИД   19960196 . S2CID   22879394 .
  46. ^ Геринг WJ (январь 2014 г.). «Эволюция зрения». Междисциплинарные обзоры Wiley. Биология развития . 3 (1): 1–40. дои : 10.1002/wdev.96 . ПМИД   24902832 . S2CID   36881435 .
  47. ^ Перейти обратно: а б с Като М., Сугияма Т., Сакаи К., Ямашита Т., Фудзита Х., Сато К. и др. (18 ноября 2016 г.). «Два белка, родственных опсину 3, в куриной сетчатке и мозге: опсин 3 типа ТМТ является датчиком синего света в горизонтальных клетках сетчатки, гипоталамусе и мозжечке» . ПЛОС ОДИН . 11 (11): e0163925. Бибкод : 2016PLoSO..1163925K . дои : 10.1371/journal.pone.0163925 . ПМЦ   5115664 . ПМИД   27861495 .
  48. ^ Мазна П., Грицова Л., Балик А., Земкова Х., Фридлова Е., Обсилова В. и др. (ноябрь 2008 г.). «Роль остатков пролина в структуре и функции человеческого рецептора мелатонина MT2». Журнал исследований шишковидной железы . 45 (4): 361–372. дои : 10.1111/j.1600-079X.2008.00598.x . ПМИД   18544139 . S2CID   6202186 .
  49. ^ Ёкояма С. (июль 2000 г.). «Молекулярная эволюция зрительных пигментов позвоночных». Прогресс в исследованиях сетчатки и глаз . 19 (4): 385–419. дои : 10.1016/S1350-9462(00)00002-1 . ПМИД   10785616 . S2CID   28746630 .
  50. ^ Диб СС (май 2005 г.). «Молекулярная основа изменения цветового зрения человека». Клиническая генетика . 67 (5): 369–377. дои : 10.1111/j.1399-0004.2004.00343.x . ПМИД   15811001 . S2CID   24105079 .
  51. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Халтауфдерхайд К., Оздеслик Р.Н., Уикс Н.Л., Наджера Дж.А., Оанча Е (2015). «Экспрессия опсина в эпидермальной коже человека» . Фотохимия и фотобиология . 91 (1): 117–123. дои : 10.1111/php.12354 . ПМК   4303996 . ПМИД   25267311 .
  52. ^ Уайт Дж.Х., Чиано М., Вигглсворт М., Геске Р., Райли Дж., Уайт Н. и др. (июль 2008 г.). «Идентификация нового гена предрасположенности к астме на хромосоме 1qter и его функциональная оценка» . Молекулярная генетика человека . 17 (13): 1890–1903. дои : 10.1093/hmg/ddn087 . ПМИД   18344558 .
  53. ^ Перейти обратно: а б с д Блэкшоу С., Снайдер Ш. (май 1999 г.). «Энцефалопсин: новый экстраретинальный опсин млекопитающих, дискретно локализованный в мозге» . Журнал неврологии . 19 (10): 3681–3690. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-10-03681.1999 . ПМК   6782724 . ПМИД   10234000 .
  54. ^ Ниссила Ю, Мянттари С, Саркиоя Т, Туоминен Х, Такала Т, Тимонен М, Саарела С (ноябрь 2012 г.). «Обилие белка энцефалопсина (OPN3) в мозгу взрослой мыши» . Журнал сравнительной физиологии А. 198 (11): 833–839. дои : 10.1007/s00359-012-0754-x . ПМЦ   3478508 . ПМИД   22991144 .
  55. ^ Перейти обратно: а б Бэйлз Х.Дж., Лукас Р.Дж. (май 2013 г.). «Меланопсин человека образует пигмент, максимально чувствительный к синему свету (λmax ≈ 479 нм), поддерживающий активацию сигнальных каскадов G(q/11) и G(i/o)» . Слушания. Биологические науки . 280 (1759): 20122987. doi : 10.1098/rspb.2012.2987 . ПМК   3619500 . ПМИД   23554393 .
  56. ^ Перейти обратно: а б с д Кодзима Д., Мори С., Тории М., Вада А., Моришита Р., Фукада Ю. (17 октября 2011 г.). «УФ-чувствительный фоторецепторный белок OPN5 у человека и мышей» . ПЛОС ОДИН . 6 (10): e26388. Бибкод : 2011PLoSO...626388K . дои : 10.1371/journal.pone.0026388 . ПМК   3197025 . ПМИД   22043319 .
  57. ^ Тарттелин Э.Э., Беллингем Дж., Ханкинс М.В., Фостер Р.Г., Лукас Р.Дж. (ноябрь 2003 г.). «Нейропсин (Opn5): новый опсин, идентифицированный в нервной ткани млекопитающих» . Письма ФЭБС . 554 (3): 410–416. дои : 10.1016/S0014-5793(03)01212-2 . ПМИД   14623103 .
  58. ^ Ямашита Т., Оно К., Охучи Х., Юмото А., Гото Х., Томонари С. и др. (февраль 2014 г.). «Эволюция Opn5 млекопитающих как специализированного пигмента, поглощающего УФ-излучение, путем мутации одной аминокислоты» . Журнал биологической химии . 289 (7): 3991–4000. дои : 10.1074/jbc.M113.514075 . ПМЦ   3924266 . ПМИД   24403072 .
  59. ^ Мэтгер Л.М., Робертс С.Б., Хэнлон RT (октябрь 2010 г.). «Доказательства распределенного восприятия света в коже каракатицы Sepia officinalis» . Письма по биологии . 6 (5): 600–603. дои : 10.1098/rsbl.2010.0223 . ПМК   2936158 . ПМИД   20392722 .
  60. ^ Ён Э (20 мая 2015 г.). «Осьминоги и, возможно, кальмары способны чувствовать свет кожей» . Нэшнл Географик . Архивировано из оригинала 23 февраля 2021 года.
  61. ^ Ю С, Ли Ю, Чжан Х, Хуан Х, Малярчук В, Ван С и др. (сентябрь 2014 г.). «Адаптивные оптико-электронные системы камуфляжа с дизайном, вдохновленным шкурой головоногих моллюсков» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (36): 12998–13003. Бибкод : 2014PNAS..11112998Y . дои : 10.1073/pnas.1410494111 . ПМК   4246966 . ПМИД   25136094 .
  62. ^ Перейти обратно: а б Лигертова М., Пергнер Дж., Козьмикова И., Фабиан П., Помбиньо А.Р., Стрнад Х. и др. (июль 2015 г.). «Геном кубозоя проливает свет на функциональное разнообразие опсинов и эволюцию фоторецепторов» . Научные отчеты . 5 : 11885. Бибкод : 2015NatSR...511885L . дои : 10.1038/srep11885 . ПМК   5155618 . ПМИД   26154478 .
  63. ^ Кирога Артигас Дж., Лапеби П., Леклер Л., Такеда Н., Дегучи Р., Жекели Дж. и др. (январь 2018 г.). «Экспрессируемый гонадами опсин опосредует световое нерест у медузы Clytia » . электронная жизнь . 7 : е29555. дои : 10.7554/eLife.29555 . ПМК   5756024 . ПМИД   29303477 .
  64. ^ Перейти обратно: а б с Роулинсон К.А., Лапраз Ф., Баллистер Э.Р., Терасаки М., Роджерс Дж., Макдауэлл Р.Дж. и др. (октябрь 2019 г.). «Экстраокулярные палочковидные фоторецепторы плоского червя экспрессируют фотопигмент ксенопсин» . электронная жизнь . 8 : е45465. дои : 10.7554/eLife.45465 . ПМК   6805122 . ПМИД   31635694 .
  65. ^ Перейти обратно: а б Феуда Р., Хэмилтон СК, Макинерни Д.О., Пизани Д. (ноябрь 2012 г.). «Эволюция опсина многоклеточных животных открывает простой путь к зрению у животных» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (46): 18868–18872. Бибкод : 2012PNAS..10918868F . дои : 10.1073/pnas.1204609109 . ПМЦ   3503164 . ПМИД   23112152 .
  66. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Ситида Ю., Мацуяма Т. (октябрь 2009 г.). «Эволюция опсинов и фототрансдукция» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 364 (1531): 2881–2895. дои : 10.1098/rstb.2009.0051 . ПМЦ   2781858 . ПМИД   19720651 .
  67. ^ Перейти обратно: а б с д Плачецки, округ Колумбия, Фонг Ч.Р., Окли, Т.Х. (июль 2010 г.). «Эволюция фототрансдукции на основе предкового пути, управляемого циклическими нуклеотидами» . Слушания. Биологические науки . 277 (1690): 1963–1969. дои : 10.1098/rspb.2009.1797 . ПМК   2880087 . ПМИД   20219739 .
  68. ^ Хант Д.М., Карвальо Л.С., Коуинг Дж.А., Дэвис В.Л. (октябрь 2009 г.). «Эволюция и спектральная настройка зрительных пигментов у птиц и млекопитающих» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 364 (1531): 2941–2955. дои : 10.1098/rstb.2009.0044 . ПМК   2781856 . ПМИД   19720655 .
  69. ^ Трезисе А.Е., Коллин С.П. (октябрь 2005 г.). «Опсины: эволюция в ожидании» . Современная биология . 15 (19): Р794–Р796. Бибкод : 2005CBio...15.R794T . дои : 10.1016/j.cub.2005.09.025 . ПМИД   16213808 .
  70. ^ Гулати С., Ястржебска Б., Банерджи С., Пласерес А.Л., Мишта П., Гао С. и др. (март 2017 г.). «Фотоциклическое поведение родопсина, вызванное атипичным механизмом изомеризации» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (13): Е2608–Е2615. Бибкод : 2017PNAS..114E2608G . дои : 10.1073/pnas.1617446114 . ПМК   5380078 . ПМИД   28289214 .
  71. ^ Мано Х., Кодзима Д., Фукада Ю. (ноябрь 1999 г.). «Экзо-родопсин: новый родопсин, экспрессируемый в шишковидной железе рыбок данио». Исследования мозга. Молекулярные исследования мозга . 73 (1–2): 110–118. дои : 10.1016/S0169-328X(99)00242-9 . ПМИД   10581404 .
  72. ^ Тарттелин Э.Э., Франсен М.П., ​​Эдвардс П.К., Ханкинс М.В., Шертлер Г.Ф., Фогель Р. и др. (ноябрь 2011 г.). «Адаптация шишковидной железы, экспрессирующей опсин экзостержня костной кости, к фоторецепции, не формирующей изображение, посредством усиленного распада Meta II» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 68 (22): 3713–3723. дои : 10.1007/s00018-011-0665-y . ПМК   3203999 . ПМИД   21416149 .
  73. ^ Окано Т., Ёсидзава Т., Фукада Ю. (ноябрь 1994 г.). «Пинопсин представляет собой фоторецепторную молекулу куриной шишковидной железы». Природа . 372 (6501): 94–97. Бибкод : 1994Natur.372...94O . дои : 10.1038/372094a0 . ПМИД   7969427 . S2CID   4301315 .
  74. ^ Накане Ю, Ёсимура Т (февраль 2019 г.). «Фотопериодическая регуляция размножения позвоночных». Ежегодный обзор биологических наук о животных . 7 (1). Годовые обзоры : 173–194. doi : 10.1146/annurev-animal-020518-115216 . ПМИД   30332291 . S2CID   52984435 .
  75. ^ Филп А.Р., Гарсия-Фернандес Дж.М., Сони Б.Г., Лукас Р.Дж., Беллингем Дж., Фостер Р.Г. (июнь 2000 г.). «Древний (VA) опсин позвоночных и экстраретинальная фоторецепция у атлантического лосося (Salmo salar)». Журнал экспериментальной биологии . 203 (Часть 12): 1925–1936. дои : 10.1242/jeb.203.12.1925 . ПМИД   10821749 .
  76. ^ Полетини М.О., Рамос Б.К., Мораес М.Н., Каструччи А.М. (2015). «Невизуальные опсины и регуляция периферических часов светом и гормонами» . Фотохимия и фотобиология . 91 (5): 1046–1055. дои : 10.1111/php.12494 . ПМИД   26174318 . S2CID   41895317 .
  77. ^ Блэкшоу С., Снайдер Ш. (ноябрь 1997 г.). «Парапинопсин, новый опсин сома, локализованный в парапинеальном органе, определяет новое семейство генов» . Журнал неврологии . 17 (21): 8083–8092. doi : 10.1523/JNEUROSCI.17-21-08083.1997 . ПМК   6573767 . ПМИД   9334384 .
  78. ^ Коянаги М., Кавано Э., Кинугава Ю., Оиси Т., Шичида Ю., Тамоцу С., Теракита А. (апрель 2004 г.). «Бистабильный УФ-пигмент в шишковидной железе миноги» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (17): 6687–6691. Бибкод : 2004PNAS..101.6687K . дои : 10.1073/pnas.0400819101 . ПМК   404106 . ПМИД   15096614 .
  79. ^ Коянаги М., Вада С., Кавано-Ямашита Е., Хара Ю., Кураку С., Косака С. и др. (сентябрь 2015 г.). «Диверсификация невизуального фотопигмента парапинопсина по спектральной чувствительности для различных функций шишковидной железы» . БМК Биология . 13 (1): 73. дои : 10.1186/s12915-015-0174-9 . ПМК   4570685 . ПМИД   26370232 .
  80. ^ Су С.И., Луо Д.Г., Теракита А., Шичида Ю., Ляо Х.В., Казми М.А. и др. (март 2006 г.). «Компоненты фототрансдукции теменного глаза и их потенциальные эволюционные последствия». Наука . 311 (5767): 1617–1621. Бибкод : 2006Sci...311.1617S . дои : 10.1126/science.1123802 . ПМИД   16543463 . S2CID   28604455 .
  81. ^ Коянаги М., Теракита А. (май 2014 г.). «Разнообразие пигментов на основе опсинов животных и их оптогенетический потенциал» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Биоэнергетика . 1837 (5): 710–716. дои : 10.1016/j.bbabio.2013.09.003 . ПМИД   24041647 .
  82. ^ Перейти обратно: а б с Хэлфорд С., Фридман М.С., Беллингем Дж., Инглис С.Л., Пупаласундарам С., Сони Б.Г. и др. (март 2001 г.). «Характеристика нового гена опсина человека с широкой тканевой экспрессией и идентификация встроенных и фланкирующих генов на хромосоме 1q43». Геномика . 72 (2): 203–208. дои : 10.1006/geno.2001.6469 . ПМИД   11401433 .
  83. ^ Арендт Д., Тессмар-Райбл К., Снайман Х., Доррестейн А.В., Виттбродт Дж. (октябрь 2004 г.). «Цилиарные фоторецепторы с опсином позвоночного типа в мозге беспозвоночных». Наука . 306 (5697): 869–871. Бибкод : 2004Sci...306..869A . дои : 10.1126/science.1099955 . ПМИД   15514158 . S2CID   2583520 .
  84. ^ Цукамото Х., Чен И.С., Кубо Ю., Фурутани Ю. (август 2017 г.). «Цилиарный опсин в мозгу морского кольчатого зоопланктона чувствителен к ультрафиолету, а чувствительность настраивается с помощью одного аминокислотного остатка» . Журнал биологической химии . 292 (31): 12971–12980. дои : 10.1074/jbc.M117.793539 . ПМК   5546036 . ПМИД   28623234 .
  85. ^ Айерс Т., Цукамото Х., Гуманн М., Видин Раджан В.Б., Тессмар-Райбл К. (апрель 2018 г.). «Опсин AG o -типа опосредует теневой рефлекс у кольчатых червей Platynereis dumerilii» . БМК Биология . 16 (1): 41. дои : 10.1186/s12915-018-0505-8 . ПМК   5904973 . ПМИД   29669554 .
  86. ^ Верасто С., Гуманн М., Цзя Х., Раджан В.Б., Безарес-Кальдерон Л.А., Пиньейро-Лопес С. и др. (май 2018 г.). «Цилиарные и рабдомерные фоторецепторные клетки образуют спектральный датчик глубины в морском зоопланктоне» . электронная жизнь . 7 . doi : 10.7554/eLife.36440 . ПМК   6019069 . ПМИД   29809157 .
  87. ^ Перейти обратно: а б Гуманн М., Цзя Х., Рандель Н., Верасто С., Безарес-Кальдерон Л.А., Михильс Н.К. и др. (август 2015 г.). «Спектральная настройка фототаксиса го-опсином в рабдомерных глазах Platynereis» . Современная биология . 25 (17): 2265–2271. Бибкод : 2015CBio...25.2265G . дои : 10.1016/j.cub.2015.07.017 . ПМИД   26255845 .
  88. ^ Нильссон Д.Е. (октябрь 2009 г.). «Эволюция глаз и зрительно-ориентированное поведение» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 364 (1531): 2833–2847. дои : 10.1098/rstb.2009.0083 . ПМК   2781862 . ПМИД   19720648 .
  89. ^ Нильссон Д.Е. (март 2013 г.). «Эволюция глаза и его функциональная основа» . Визуальная нейронаука . 30 (1–2): 5–20. дои : 10.1017/S0952523813000035 . ПМЦ   3632888 . ПМИД   23578808 .
  90. ^ Коянаги М., Такада Э., Нагата Т., Цукамото Х., Теракита А. (март 2013 г.). «Гомологи Opn3 позвоночных потенциально служат датчиком света в нефоторецепторной ткани» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (13): 4998–5003. Бибкод : 2013PNAS..110.4998K . дои : 10.1073/pnas.1219416110 . ПМЦ   3612648 . ПМИД   23479626 .
  91. ^ Перейти обратно: а б Сакаи К., Ямасита Т., Имамото Ю., Шичида Ю. (22 октября 2015 г.). «Многообразие активных состояний в опсинах ТМТ» . ПЛОС ОДИН . 10 (10): e0141238. Бибкод : 2015PLoSO..1041238S . дои : 10.1371/journal.pone.0141238 . ПМЦ   4619619 . ПМИД   26491964 .
  92. ^ Перейти обратно: а б Фишер Р.М., Фонтинья Б.М., Кирхмайер С., Стегер Дж., Блох С., Иноуэ Д. и др. (11 июня 2013 г.). «Совместная экспрессия VAL- и TMT-опсинов открывает древние фотосенсорные интернейроны и мотонейроны в мозге позвоночных» . ПЛОС Биология . 11 (6): e1001585. дои : 10.1371/journal.pbio.1001585 . ПМК   3679003 . ПМИД   23776409 .
  93. ^ Перейти обратно: а б Моутсаки П., Уитмор Д., Беллингем Дж., Сакамото К., Дэвид-Грей З.К., Фостер Р.Г. (апрель 2003 г.). «Опсин множественной ткани костной ткани (tmt): кандидат в фотопигмент, регулирующий периферические часы рыбок данио?». Исследования мозга. Молекулярные исследования мозга . 112 (1–2): 135–145. дои : 10.1016/S0169-328X(03)00059-7 . ПМИД   12670711 .
  94. ^ Коянаги М., Такано К., Цукамото Х., Оцу К., Токунага Ф., Теракита А. (октябрь 2008 г.). «Зрение медуз начинается с передачи сигналов цАМФ, опосредованной каскадом опсин-G(s)» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (40): 15576–15580. Бибкод : 2008PNAS..10515576K . дои : 10.1073/pnas.0806215105 . ПМК   2563118 . ПМИД   18832159 .
  95. ^ Мейсон Б., Шмале М., Гиббс П., Миллер М.В., Ван К., Левай К. и др. (5 декабря 2012 г.). «Доказательства существования множественных путей фототрансдукции в кораллах, строящих рифы» . ПЛОС ОДИН . 7 (12): e50371. Бибкод : 2012PLoSO...750371M . дои : 10.1371/journal.pone.0050371 . ПМЦ   3515558 . ПМИД   23227169 .
  96. ^ Шуга Х., Шмид В., Геринг В.Дж. (январь 2008 г.). «Эволюция и функциональное разнообразие опсинов медуз» . Современная биология . 18 (1): 51–55. Бибкод : 2008CBio...18...51S . дои : 10.1016/j.cub.2007.11.059 . ПМИД   18160295 .
  97. ^ Феуда Р., Рота-Стабелли О, Окли Т.Х., Пизани Д. (июль 2014 г.). «Гребенчатые опсины и происхождение фототрансдукции животных» . Геномная биология и эволюция . 6 (8): 1964–1971. дои : 10.1093/gbe/evu154 . ПМК   4159004 . ПМИД   25062921 .
  98. ^ Смит У.К., Прайс Д.А., Гринберг Р.М., Баттель Б.А. (июль 1993 г.). «Опсины из боковых глаз и глазков мечехвоста Limulus polyphemus» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (13): 6150–6154. Бибкод : 1993PNAS...90.6150S . дои : 10.1073/pnas.90.13.6150 . ПМК   46885 . ПМИД   8327495 .
  99. ^ Перейти обратно: а б Ямасита Т., Охучи Х., Томонари С., Икеда К., Сакаи К., Шичида Ю. (декабрь 2010 г.). «Opn5 — это чувствительный к УФ-излучению бистабильный пигмент, который соединяется с подтипами G-белка Gi и Gq» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (51): 22084–22089. Бибкод : 2010PNAS..10722084Y . дои : 10.1073/pnas.1012498107 . ПМК   3009823 . ПМИД   21135214 .
  100. ^ Бур Э.Д., Юэ В.В., Рен X, Цзян З., Ляо Х.В., Мэй Икс и др. (октябрь 2015 г.). «Опосредованное нейропсином (OPN5) фотоувлечение местных циркадных осцилляторов в сетчатке и роговице млекопитающих» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (42): 13093–13098. Бибкод : 2015PNAS..11213093B . дои : 10.1073/pnas.1516259112 . ПМЦ   4620855 . ПМИД   26392540 .
  101. ^ Геринг Л., Майер Г. (сентябрь 2014 г.). «Анализ репертуара опсинов у тихоходок Hypsibius dujardini дает представление об эволюции генов опсинов у панартропод» . Геномная биология и эволюция . 6 (9): 2380–2391. дои : 10.1093/gbe/evu193 . ПМК   4202329 . ПМИД   25193307 .
  102. ^ Кодзима Д., Теракита А., Исикава Т., Цукахара Ю., Маэда А., Шичида Ю. (сентябрь 1997 г.). «Новый каскад фототрансдукции, опосредованный Go, в зрительных клетках гребешка» . Журнал биологической химии . 272 (37): 22979–22982. дои : 10.1074/jbc.272.37.22979 . ПМИД   9287291 .
  103. ^ Коянаги М., Теракита А., Кубокава К., Шичида Ю. (ноябрь 2002 г.). «Амфиоксусные гомологи Go-связанного родопсина и перопсина, имеющие 11-цис- и полностью транс-ретинали в качестве хромофоров» . Письма ФЭБС . 531 (3): 525–528. дои : 10.1016/s0014-5793(02)03616-5 . ПМИД   12435605 . S2CID   11669142 .
  104. ^ Цзян М., Панди С., Фонг Х.К. (декабрь 1993 г.). «Гомолог опсина в сетчатке и пигментном эпителии». Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 34 (13): 3669–3678. ПМИД   8258527 .
  105. ^ Нагата Т., Коянаги М., Теракита А. (20 октября 2010 г.). «Молекулярная эволюция и функциональное разнообразие фотопигментов на основе опсина» . Проверено 7 мая 2018 г.
  106. ^ Венцель А., Оберхаузер В., Пью Э.Н., Лэмб Т.Д., Гримм С., Самардзия М. и др. (август 2005 г.). «Рецептор, связанный с G-белком сетчатки (RGR), усиливает активность изомерогидролазы независимо от света» . Журнал биологической химии . 280 (33): 29874–29884. дои : 10.1074/jbc.M503603200 . ПМИД   15961402 .
  107. ^ Раду Р.А., Ху Дж., Пэн Дж., Бок Д., Мата Н.Л., Трэвис Г.Х. (июль 2008 г.). «Пигментный эпителий сетчатки-рецептор G-белка сетчатки-опсин опосредует светозависимую транслокацию всех-транс-ретиниловых эфиров для синтеза зрительного хромофора в клетках пигментного эпителия сетчатки» . Журнал биологической химии . 283 (28): 19730–19738. дои : 10.1074/jbc.M801288200 . ПМЦ   2443657 . ПМИД   18474598 .
  108. ^ Хао В., Фонг Гонконг (май 1996 г.). «Синий и ультрафиолетовый светопоглощающий опсин из пигментного эпителия сетчатки». Биохимия . 35 (20): 6251–6256. дои : 10.1021/bi952420k . ПМИД   8639565 .
  109. ^ Сан Х., Гилберт Д.Д., Коупленд Н.Г., Дженкинс Н.А., Натанс Дж. (сентябрь 1997 г.). «Перопсин, новый зрительный пигментоподобный белок, расположенный в апикальных микроворсинках пигментного эпителия сетчатки» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (18): 9893–9898. Бибкод : 1997PNAS...94.9893S . дои : 10.1073/pnas.94.18.9893 . ПМК   23288 . ПМИД   9275222 .
  110. ^ Бьёрн ЛО (2 января 2015 г.). Фотобиология: наука о свете и жизни . Спрингер. п. 169. ИСБН  978-1-4939-1468-5 . Проверено 3 сентября 2015 г.
  111. ^ Фернальд Р.Д. (сентябрь 2006 г.). «Проливая генетический свет на эволюцию глаз». Наука . 313 (5795): 1914–1918. Бибкод : 2006Sci...313.1914F . дои : 10.1126/science.1127889 . ПМИД   17008522 . S2CID   84439732 .
  112. ^ Ващук С.А., Безерра А.Г., Ши Л., Браун Л.С. (май 2005 г.). «Родопсин Leptosphaeria: бактериородопсиноподобный протонный насос эукариот» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (19): 6879–6883. Бибкод : 2005PNAS..102.6879W . дои : 10.1073/pnas.0409659102 . ПМК   1100770 . ПМИД   15860584 .
  113. ^ Финдли Дж. Б., Паппин DJ (сентябрь 1986 г.). «Семейство белков опсинов» . Биохимический журнал . 238 (3): 625–642. дои : 10.1042/bj2380625 . ПМЦ   1147185 . ПМИД   2948499 .
  114. ^ Шен Л., Чэнь С., Чжэн Х., Цзинь Л. (2013). «Эволюционная связь между микробными родопсинами и многоклеточными родопсинами» . Научный мировой журнал . 2013 : 435651. doi : 10.1155/2013/435651 . ПМЦ   3583139 . ПМИД   23476135 .
  115. ^ Чжан Цз, Цзинь Цз, Чжао Ю, Чжан Цз, Ли Р, Сяо Дж, Ву Дж (август 2014 г.). «Систематическое исследование прототипов рецепторов пар G-белков: действительно ли они произошли от прокариотических генов?» . ИЭПП Системная биология . 8 (4): 154–161. дои : 10.1049/iet-syb.2013.0037 . ПМЦ   8687355 . ПМИД   25075528 .
  116. ^ Нордстрем К.Дж., Саллман Альмин М., Эдстам М.М., Фредрикссон Р., Шит Х.Б. (сентябрь 2011 г.). «Независимый поиск HH, анализ Нидлмана-Вунша и анализ мотивов выявляют общую иерархию для большинства семейств рецепторов, связанных с G-белком» . Молекулярная биология и эволюция . 28 (9): 2471–2480. дои : 10.1093/molbev/msr061 . ПМИД   21402729 .
  117. ^ Йи Д.С., Шлыков М.А., Вестермарк А., Редди В.С., Арора С., Сан Э.И., Сайер М.Х. (ноябрь 2013 г.). «Суперсемейство рецепторов, связанных с белком транспортер-опсин-G (TOG)» . Журнал ФЭБС . 280 (22): 5780–5800. дои : 10.1111/февраль 12499 . ПМЦ   3832197 . ПМИД   23981446 .
  118. ^ Ёсидзава С., Кумагай Ю., Ким Х., Огура Ю., Хаяши Т., Ивасаки В. и др. (май 2014 г.). «Функциональная характеристика родопсинов флавобактерий раскрывает уникальный класс светоуправляемых хлоридных насосов у бактерий» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (18): 6732–6737. Бибкод : 2014PNAS..111.6732Y . дои : 10.1073/pnas.1403051111 . ПМК   4020065 . ПМИД   24706784 .
  119. ^ Гроте М., Энгельхард М., Хегеманн П. (май 2014 г.). «Ионные насосы, датчики и каналы - взгляды на микробные родопсины между наукой и историей» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Биоэнергетика . 1837 (5): 533–545. дои : 10.1016/j.bbabio.2013.08.006 . ПМИД   23994288 .
  120. ^ Рёмплер Х., Штойберт С., Тор Д., Шульц А., Хофрайтер М., Шенеберг Т. (февраль 2007 г.). «Путешествие во времени, связанное с G-белком: эволюционные аспекты исследования GPCR». Молекулярные вмешательства . 7 (1): 17–25. дои : 10.1124/ми.7.1.5 . ПМИД   17339603 .
  121. ^ Чжан Ф., Виерок Дж., Ижар О., Фенно Л.Е., Цунода С., Кианианмомени А. и др. (декабрь 2011 г.). «Семейство оптогенетических инструментов микробного опсина» . Клетка . 147 (7): 1446–1457. дои : 10.1016/j.cell.2011.12.004 . ПМК   4166436 . ПМИД   22196724 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Opsin&oldid=1233919300"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: c00604a111869f811a25ee6f0efe4a47__1720703520
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/c0/47/c00604a111869f811a25ee6f0efe4a47.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Opsin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)