✖


Jump to content

Рецептор формилпептида 1

ФПР1
Идентификаторы
Псевдонимы FPR1 , FMLP, FPR, рецептор формилпептида 1
Внешние идентификаторы ОМИМ : 136537 ; МГИ : 107443 ; Гомологен : 20466 ; Генные карты : FPR1 ; ОМА : FPR1 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

2357

14293

Вместе

ENSG00000171051

ENSMUSG00000045551

ЮниПрот

P21462

P33766

RefSeq (мРНК)

НМ_002029
НМ_001193306

НМ_013521

RefSeq (белок)

НП_001180235
НП_002020

НП_038549

Местоположение (UCSC) Чр 19: 51,75 – 51,8 Мб Чр 17: 18,1 – 18,1 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Рецептор формилпептида 1 ( FPR1 , рецептор FPR1 , рецептор fMet-Leu-Phe 1 , рецептор FMLP 1 или рецептор N-формилметионил-лейцил-фенилаланина 1 ) представляет собой рецептора клеточной поверхности белок , который у людей кодируется рецептором формилпептида 1. ( FPR1 ) ген. Этот ген кодирует белок поверхности клетки -рецептора, связанный с G-белком , который связывается и активируется N-формилметионин -содержащими олигопептидами , в частности N-формилметионин-лейцил-фенилаланином (FMLP). FPR1 в значительной степени экспрессируется фагоцитами млекопитающих и лейкоцитами крови , где он действует, опосредуя реакцию этих клеток на N-формилметионин-содержащие олигопептиды, которые высвобождаются вторгающимися микроорганизмами и поврежденными тканями. FPR1 направляет эти клетки к местам проникновения патогенов или поврежденных тканей, а затем стимулирует эти клетки уничтожать патогены или удалять тканевые остатки; как таковой, это важный компонент врожденной иммунной системы , который защищает хозяина и контролирует повреждения. [5]

Люди также экспрессируют два паралога FPR1vis., FPR2 и FPR3 . Мыши экспрессируют не менее 7 рецепторов Fpr и кодирующих генов, гомологичных FPR1, хотя ни один из этих FPR, по-видимому, не выполняет точно такие же функции, как любой из человеческих FPR. [6]

Функция

[ редактировать ]

FPR1 связывается и активируется:

  1. бактериальные и митохондриальные N-формильные пептиды и тем самым инициируют врожденные иммунные реакции хозяина.
  2. различные синтетические N-формилированные и неформилированные пептиды, которые заметно отличаются от тех, которые взаимодействуют с FPR2 и FPR3.
  3. T20/DP178 и T21/DP107, N-ацетилированные полипептиды, полученные из оболочечного белка gp41 ВИЧ-1 . Это взаимодействие имеет неизвестное физиологическое значение, хотя пептид T20/DP178 является лицензированным антиретровирусным агентом (пентафузидом), называемым энфувиртидом , который действует на уровне слияния клеток-мишеней ВИЧ и используется клинически для лечения инфекции ВИЧ-1).
  4. Аннексин А1 (также называемый ANXA1 и липокортин 1) и его N-концевые пептиды (Ac2–26 и Ac9–25). В низких концентрациях эти агенты стимулируют нейтрофилы повышать уровень цитозольного кальция. 2+ уровни и тем самым активировать Ca 2+ -зависимые сигнальные пути; однако они не полностью активируют путь МАРК, а скорее оставляют нейтрофилы десенсибилизированными (т.е. невосприимчивыми) к хемокину IL-8. Напротив, в высоких концентрациях агенты полностью активируют нейтрофилы и являются мощными провоспалительными стимуляторами. [7]

История

[ редактировать ]

Исследования, проведенные в 1970-х годах, показали, что ряд олигопептидов, содержащих N-формилметионин , включая наиболее мощный и самый известный член этого ряда, N-формилметионин-лейцил-фенилаланин (FMLP или fMet-Leu-Phe), стимулирует кроликов и людей. нейтрофилы посредством очевидного рецептор-зависимого механизма мигрируют по направленной схеме в классических лабораторных анализах хемотаксиса . Поскольку эти олигопептиды продуцировались бактериями или синтетическими аналогами таких продуктов, было высказано предположение, что N-формилолигопептиды являются важными хемотатическими факторами, а их рецепторы - важными рецепторами хемотаксических факторов, которые действуют соответственно как сигнальные и распознающие сигналы элементы, инициируя воспалительные реакции в организме. для защиты от бактериальной инвазии. Дальнейшие исследования клонировали рецептор этих N-формилолигопептидов, FPR1. Два рецептора были впоследствии обнаружены и названы FPR2 и FPR3 на основании сходства предсказанной аминокислотной последовательности их генов с последовательностью FPR1, а не на какой-либо способности связываться или активироваться формилолигопептидами. Впоследствии было обнаружено, что последние два рецептора обладают совершенно разными специфичностями в отношении формилолигопептидов и совершенно разными функциями, чем функции FPR1. FPR1 является ведущим рецептором провоспалительного действия формилпептидов. [5] [8] [9]

Номенклатура

[ редактировать ]

Что сбивает с толку, существует две номенклатуры рецепторов FPR и их генов: первая используется: FPR, FPR1 и FPR2, и ее замена (которая непосредственно соответствует этим трем соответствующим рецепторам и их генам) FPR1, FPR2 и FPR3. Последняя номенклатура рекомендована Международным союзом фундаментальной и клинической фармакологии. [7] и используется здесь. Другие ранее использовавшиеся названия FPR1 — NFPR и FMLPR; для FPR2 — это FPRH1, FPRL1, RFP, LXA4R, ALXR, FPR2/ALX, HM63, FMLPX, FPR2A и ALX/FPR2 (в последнее время ALX/FPR2 для FPR2 обычно используется ); а для FPR3 — FPRH2, FPRL2 и FMLPY. [7]

Ген

[ редактировать ]

Человек

[ редактировать ]

В ранних исследованиях HL-60 культивированные человеческие промиелоциты , намеренно дифференцированные в гранулоциты. для частичной очистки использовались [10] и в серии экспериментов клон FPR1 ; [11] [12] [13] [14] [15] явный гомолог FPR1 , Fpr также был клонирован из нейтрофилов кролика. [16] Исследования показали, что FPR1 представляет собой рецептор, связанный с G-белком , который активирует клетки посредством связи с коклюшному токсину чувствительным к Gαi подклассом G-белков , что FPR1 расположен на хромосоме 19q.13.3, и что этот ген состоит из двух экзонов , первый из которых кодирует 5'-нетранслируемую последовательность из 66 пар оснований, второй из которых имеет безинтронную открытую рамку считывания , кодирующую белок, содержащий ~354 аминокислоты; исследования также показали, что клетки экспрессируют множественные мРНК транскрипты формильного пептидного рецептора из-за аллельной гетерогенности , альтернативных сайтов полиаденилирования и, возможно, продуктов других генов, гомологичных FPR1. Последующие исследования клонировали два других гена, гомологичных с FPR1 , а именно: FPL2 (первоначально называвшийся FPR1, FPRH1 или FPRL1) и FPR3 (первоначально называвшийся FPR2, FPRH2 или FPRL2). [17] [18] [19] FPR2 и FPR3 состоят из 351 и 352 аминокислот соответственно и, как и FPR1, имеют безинтронные открытые рамки считывания, которые кодируют рецепторы, связанные с G-белком; FPR1 и FPR2 имеют 66% и 56% идентичность аминокислотных последовательностей с FPR1 и 72% гомологию друг с другом. [7] Все три гена локализуются на хромосоме 19q.13.3 в порядке FPR1, FPR2 и FPR3, образуя кластер, который также включает ген другого рецептора хемотаксического фактора, связанного с G-белком, рецептора C5a (также называемого CD88), который связывает и активируется компонентом комплемента 5a (C5a) и GPR77 , вторым рецептором хемотаксина анафилатоксина C5a C5a2 (C5L2), вторым рецептором C5a с обсуждаемой функцией, который имеет структуру рецептора, связанного с G-белком, но не может соединяться с G-белками. [20] Эти моменты представляют интерес, поскольку C5a образуется в результате взаимодействия бактерий с компонентами плазмы крови для активации каскада комплемента , который затем отщепляет C5a от компонента 5 комплемента . Таким образом, бактерии продуцируют семейство олигопептидных хемотаксических факторов плюс активируют пути комплемента хозяина для генерации C5a, который, как и формилированные олигопептиды, является хемотаксическим фактором нейтрофилов, который действует через рецепторы, гены которых кластеризуются с генами трех формилпептидных рецепторов. [21] Более того, индуцированная бактериями активация комплемента также вызывает образование компонента комплемента 3а (С3а) путем отщепления от компонента комплемента 3; C3a представляет собой фактор хемотаксиса нейтрофилов, который действует через рецептор фактора хемотаксиса, связанный с G-белком, рецептор C3a , ген которого расположен на хромосоме 12p13; C3a также действует через C5L2. [20] [22]

Мышь

[ редактировать ]

Гены рецепторов формилпептида мыши локализуются на хромосоме 17A3.2 в следующем порядке: Fpr1 , Fpr-rs2 (или fpr2 ), Fpr-rs1 (или Lxa4R ), Fpr-rs4 , Fpr-rs7 , Fpr-rs6 и Fpr-rs3. ; Псевдогены ψFpr-rs2 и ψFpr-rs3 (или ψFpr-rs5 ) лежат сразу после Fpr-rs2 и Fpr-rs1 соответственно. Все активные рецепторы FPR мыши имеют идентичность аминокислотных последовательностей на ≥50% друг с другом, а также с тремя рецепторами FPR человека. [6] Исследования показывают, что: а) мышиный Fpr1 является ортологом человеческого FPR1, реагирует на многие формильные пептиды бактериального и митохондриального происхождения, но лишь минимально на FMLP и имеет определенные фармакологические свойства, общие с человеческим FPR2/ALX; б) мышиные Fpr2 и mFpr-rs1 связываются с высоким сродством и реагируют на липоксины, но имеют малое сродство или чувствительность к формильным пептидам и, следовательно, имеют общие ключевые свойства с FPR2/ALX человека; и c) на основании своего преимущественно внутриклеточного распределения mFpr-rs1 коррелирует и, следовательно, может функционально разделять с FPR3 человека; [23] [24] [25]

Ген ψFpr-rs2 содержит делецию и сдвиг рамки, что делает его белок на 186 нуклеотидов короче, но на 98% идентичным белку, кодируемому его ближайшим геном-паралогом, Fpr-rs2 . Поскольку транскрипты ψFpr-rs2 экспрессируются и индуцируются во многих тканях мышей и поскольку исследования с нокаутом генов приписывают ему функциональность, ψFpr-rs2 не может быть истинным псевдогеном и, как предполагается, его следует переименовать в Fpr-rs8 . [26]

Рецепторы Fpr-rs1 , Fpr-rs3 , Fpr-rs4 , Fpr-rs6 и Fpr-rs7 экспрессируются в сенсорных нейронах обонятельной луковицы вомероназального органа , где, как было показано, они реагируют на свои известные лиганды, FMLP и липоксин А4. Изолированные нейроны обонятельной луковицы мыши также реагируют на ряд других агонистов fpr . Эти результаты позволяют предположить, что указанные рецепторы функционируют, позволяя обнаруживать на основе обоняния различные загрязненные соединения, такие как испорченные продукты питания и/или их многочисленные регулирующие воспаление и другие агонисты в выделениях организма. [27]

Исследования нокаута генов

[ редактировать ]

Большое количество мышей по сравнению с человеческими рецепторами FPR затрудняет экстраполяцию функций человеческого FPR1 на основе генетических (например, нокаут гена или принудительная сверхэкспрессия) или других экспериментальных манипуляций с рецепторами FPR у мышей. В любом случае целенаправленное разрушение гена Fpr1 снизило способность мышей выживать при внутривенной инъекции бактериального патогена Listeria monocytogenes ; [28] нарушение гена Fpr2 у мышей приводит к аналогичному эффекту, в то время как нарушение обоих генов еще больше снижает выживаемость мышей при заражении листерией. [29] Эффект нокаутов этих генов возник из-за нарушения функции лейкоцитов и других причин, приводящих к нарушению врожденного иммунного ответа. Функции рецептора FPR1 человека могут быть эквивалентны перекрывающимся функциям функций Fpr1 и Fpr2 мыши и, следовательно, иметь решающее значение для защиты, по крайней мере, от определенных бактерий. Целенаправленное разрушение FPR-rs1 привело к сокращению продолжительности жизни мышей на 33%; не было никакой конкретной патологии, связанной с этим снижением. [26]

Другие виды

[ редактировать ]

Рецепторы FPR широко распространены среди видов млекопитающих с паралогами FPR1, FPR2 и FPR3 , основанными на филогенетическом анализе , происходящими от общего предка, ранней дупликацией FPR1 и расщеплением FPR2/FPR3 с FPR3, происходящим в результате последнего события дупликации вблизи источника. приматов. [30] Кролики экспрессируют ортолог FPR1 (78% идентичности аминокислотной последовательности) с высокой аффинностью связывания с FMLP; крысы экспрессируют ортолог FPR2 (74% идентичности аминокислотной последовательности) с высоким сродством к липоксину А4 . [6]

Распределение в клетках и тканях

[ редактировать ]

FPR1 широко экспрессируется циркулирующими в крови нейтрофилами , эозинофилами , базофилами , моноцитами и тромбоцитами ; тканевые макрофаги , фибробласты и незрелые дендритные клетки ; сосудистые эндотелиальные и гладкомышечные клетки; различные типы эпителиальных клеток , гепатоциты нервной ткани печени, глиальные клетки , астроциты злокачественной нейробластомы и клетки кожи ; кератиноциты ; и практически все типы многоклеточных тканей. [6] [31] [32] [33]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000171051 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000045551 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Jump up to: а б «Ген Энтрез: рецептор формилпептида 1» .
  6. ^ Jump up to: а б с д Мижотт I, Communi D, Пармантье М (декабрь 2006 г.). «Рецепторы формилпептида: беспорядочное подсемейство рецепторов, связанных с G-белком, контролирующих иммунные реакции». Обзоры цитокинов и факторов роста . 17 (6): 501–19. doi : 10.1016/j.cytogfr.2006.09.009 . ПМИД   17084101 .
  7. ^ Jump up to: а б с д Йе Р.Д., Буле Ф., Ван Дж.М., Дальгрен С., Жерар С., Парментье М., Серхан К.Н., Мерфи П.М. (июнь 2009 г.). «Международный союз фундаментальной и клинической фармакологии. LXXIII. Номенклатура семейства формилпептидных рецепторов (FPR)» . Фармакологические обзоры . 61 (2): 119–61. дои : 10.1124/пр.109.001578 . ПМЦ   2745437 . ПМИД   19498085 .
  8. ^ Буле Ф., Тардиф М., Брушон Л., Винье П. (май 1990 г.). «Синтез и использование нового производного N-формилпептида для выделения кДНК рецептора N-формилпептида человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 168 (3): 1103–9. дои : 10.1016/0006-291X(90)91143-G . ПМИД   2161213 .
  9. ^ Чжан Й., Сайед Р., Уйгар С., Паллос Д., Горри MC, Фиратли Э., Кортелли-младший, ВанДайк Т.Е., Харт П.С., Фейнгольд Э., Харт Т.К. (январь 2003 г.). «Оценка SNP человеческого лейкоцитарного рецептора N-формилпептида (FPR1) у пациентов с агрессивным пародонтитом» . Гены и иммунитет . 4 (1): 22–9. дои : 10.1038/sj.gene.6363900 . ПМИД   12595898 .
  10. ^ Полакис П.Г., Ухинг Р.Дж., Снайдерман Р. (апрель 1988 г.). «Формилпептидный хемоаттрактантный рецептор очищается совместно с GTP-связывающим белком, содержащим отдельный субстрат коклюшного токсина массой 40 кДа» . Журнал биологической химии . 263 (10): 4969–76. дои : 10.1016/S0021-9258(18)68882-9 . ПМИД   2832415 .
  11. ^ Буле Ф., Тардиф М., Брушон Л., Винье П. (май 1990 г.). «Синтез и использование нового производного N-формилпептида для выделения кДНК рецептора N-формилпептида человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 168 (3): 1103–9. дои : 10.1016/0006-291x(90)91143-g . ПМИД   2161213 .
  12. ^ Буле Ф., Тардиф М., Брушон Л., Винье П. (декабрь 1990 г.). «Человеческий рецептор N-формилпептида. Характеристика двух изолятов кДНК и доказательства существования нового подсемейства рецепторов, связанных с G-белком». Биохимия . 29 (50): 11123–33. дои : 10.1021/bi00502a016 . ПМИД   2176894 .
  13. ^ Мерфи П.М., Галлин Е.К., Тиффани Х.Л., Малех Х.Л. (февраль 1990 г.). «Рецептор хемоаттрактанта формилпептида кодируется информационной РНК длиной 2 тыс. оснований. Экспрессия в ооцитах Xenopus» . Письма ФЭБС . 261 (2): 353–7. дои : 10.1016/0014-5793(90)80590-ф . ПМИД   1690150 .
  14. ^ Коутс В.Д., Наварро Дж. (апрель 1990 г.). «Функциональное восстановление рецептора fMet-Leu-Phe в ооцитах Xenopus laevis» . Журнал биологической химии . 265 (11): 5964–6. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39276-2 . ПМИД   2156834 .
  15. ^ Перес Х.Д., Холмс Р., Келли Э., МакКлари Дж., Чоу К., Эндрюс У.Х. (ноябрь 1992 г.). «Клонирование гена, кодирующего человеческий рецептор формильных пептидов. Характеристика промоторной области и доказательства полиморфной экспрессии». Биохимия . 31 (46): 11595–9. дои : 10.1021/bi00161a044 . ПМИД   1445895 .
  16. ^ Томас К.М., Пьюн Х.И., Наварро Дж. (ноябрь 1990 г.). «Молекулярное клонирование рецептора fMet-Leu-Phe из нейтрофилов» . Журнал биологической химии . 265 (33): 20061–4. дои : 10.1016/S0021-9258(17)30465-9 . ПМИД   1700779 .
  17. ^ Бао Л., Джерард Н.П., Эдди Р.Л., Шоу ТБ, Джерард С. (июнь 1992 г.). «Картирование генов человеческого рецептора C5a (C5AR), человеческого рецептора FMLP (FPR) и двух орфанных рецепторов гомолога рецептора FMLP (FPRH1, FPRH2) на хромосоме 19». Геномика . 13 (2): 437–40. дои : 10.1016/0888-7543(92)90265-т . ПМИД   1612600 .
  18. ^ Мерфи П.М., Озчелик Т., Кенни Р.Т., Тиффани Х.Л., Макдермотт Д., Франк У (апрель 1992 г.). «Структурный гомолог рецептора N-формилпептида. Характеристика и картирование хромосом семейства пептидных хемоаттрактантных рецепторов» . Журнал биологической химии . 267 (11): 7637–43. дои : 10.1016/S0021-9258(18)42563-X . ПМИД   1373134 .
  19. ^ Йе Р.Д., Кавана С.Л., Квенбергер О., Просниц Э.Р., Кокрейн К.Г. (апрель 1992 г.). «Выделение кДНК, которая кодирует новый рецептор гранулоцитарного N-формилпептида». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 184 (2): 582–9. дои : 10.1016/0006-291x(92)90629-y . ПМИД   1374236 .
  20. ^ Jump up to: а б Ли Р., Култхард Л.Г., Ву MC, Тейлор С.М., Вудрафф Т.М. (март 2013 г.). «C5L2: спорный рецептор анафилатоксина комплемента, C5a» . Журнал ФАСЭБ . 27 (3): 855–64. дои : 10.1096/fj.12-220509 . ПМИД   23239822 . S2CID   24870278 .
  21. ^ Клос А., Венде Э., Уэрхэм К.Дж., Монк П.Н. (январь 2013 г.). «Международный союз фундаментальной и клинической фармакологии. [исправлено]. LXXXVII. Комплементарные пептидные рецепторы C5a, C4a и C3a» . Фармакологические обзоры . 65 (1): 500–43. дои : 10.1124/пр.111.005223 . ПМИД   23383423 .
  22. ^ Парал Д., Зонс Б., Красс Т., Гроув М., Кёль Дж., Клос А., Бауч В. (август 1998 г.). «Геномная организация рецептора C3a человека» . Европейский журнал иммунологии . 28 (8): 2417–23. doi : 10.1002/(SICI)1521-4141(199808)28:08<2417::AID-IMMU2417>3.0.CO;2-B . ПМИД   9710219 .
  23. ^ He HQ, Ляо Д., Ван З.Г., Ван З.Л., Чжоу Х.К., Ван М.В., Е Р.Д. (февраль 2013 г.). «Функциональная характеристика трех мышиных рецепторов формилпептида» . Молекулярная фармакология . 83 (2): 389–98. дои : 10.1124/моль.112.081315 . ПМК   4170117 . ПМИД   23160941 .
  24. ^ Такано Т., Фиоре С., Мэддокс Дж. Ф., Брэди Х. Р., Петасис Н. А., Серхан К. Н. (май 1997 г.). «Стабильные аналоги 15-эпилипоксина А4 (LXA4) и LXA4, запускаемые аспирином, являются мощными ингибиторами острого воспаления: доказательства наличия противовоспалительных рецепторов» . Журнал экспериментальной медицины . 185 (9): 1693–704. дои : 10.1084/jem.185.9.1693 . ПМК   2196289 . ПМИД   9151906 .
  25. ^ Вон М.В., Проске Р.Дж., Хэвиленд Д.Л. (сентябрь 2002 г.). «Идентификация, клонирование и функциональная характеристика гена гомолога мышиного рецептора липоксина А4» . Журнал иммунологии . 169 (6): 3363–9. дои : 10.4049/jimmunol.169.6.3363 . ПМИД   12218158 .
  26. ^ Jump up to: а б Тиффани Х.Л., Гао Дж.Л., Рофф Э., Секлер Дж.М., Мерфи П.М. (2011). «Характеристика Fpr-rs8, атипичного члена семейства генов рецептора формилового пептида мыши» . Журнал врожденного иммунитета . 3 (5): 519–29. дои : 10.1159/000327718 . ПМК   3186714 . ПМИД   21691049 .
  27. ^ Ривьер С., Шалле Л., Флюгге Д., Шпер М., Родригес I (май 2009 г.). «Белки, подобные рецептору формилпептида, представляют собой новое семейство вомероназальных хемосенсоров». Природа . 459 (7246): 574–7. Бибкод : 2009Natur.459..574R . дои : 10.1038/nature08029 . ПМИД   19387439 . S2CID   4302009 .
  28. ^ Гао Дж.Л., Ли Э.Дж., Мерфи П.М. (февраль 1999 г.). «Нарушение антибактериальной защиты хозяина у мышей, лишенных рецептора N-формилпептида» . Журнал экспериментальной медицины . 189 (4): 657–62. дои : 10.1084/jem.189.4.657 . ПМК   2192926 . ПМИД   9989980 .
  29. ^ Лю М., Чен К., Йошимура Т., Лю Ю., Гонг В., Ван А., Гао Дж.Л., Мерфи П.М., Ван Дж.М. (2012). «Формилпептидные рецепторы имеют решающее значение для быстрой мобилизации нейтрофилов в защите хозяина от Listeria monocytogenes» . Научные отчеты . 2 : 786. Бибкод : 2012NatSR...2E.786L . дои : 10.1038/srep00786 . ПМК   3493074 . ПМИД   23139859 .
  30. ^ Муто Ю., Гуиндон С., Умемура Т., Кодидай Л., Уэда Х. (февраль 2015 г.). «Адаптивная эволюция рецепторов формилпептидов у млекопитающих». Журнал молекулярной эволюции . 80 (2): 130–41. Бибкод : 2015JMolE..80..130M . дои : 10.1007/s00239-015-9666-z . ПМИД   25627928 . S2CID   14266716 .
  31. ^ де Паулис А., Превете Н., Фиорентино И., Уоллс А.Ф., Курто М., Петрароли А., Кастальдо В., Чеппа П., Фиокка Р., Мароне Дж. (июнь 2004 г.). «Базофилы проникают в слизистую оболочку желудка человека в местах заражения Helicobacter pylori и проявляют хемотаксис в ответ на пептид Hp (2-20), полученный из H. pylori» . Журнал иммунологии . 172 (12): 7734–43. дои : 10.4049/jimmunol.172.12.7734 . ПМИД   15187157 .
  32. ^ Свенссон Л., Редвалл Э., Бьорн К., Карлссон Дж., Бергин А.М., Рабьет М.Дж., Дальгрен К., Веннерос К. (июль 2007 г.). «Аллерген клеща домашней пыли активирует эозинофилы человека через рецептор формилпептида и рецептор формилпептида, подобный 1» . Европейский журнал иммунологии . 37 (7): 1966–77. дои : 10.1002/eji.200636936 . ПМИД   17559171 . S2CID   29548200 .
  33. ^ Сканзано А, Шембри Л, Расини Э, Луини А, Даллаторре Дж, Леньяро М, Бомбелли Р, Конджиу Т, Косентино М, Марино Ф (февраль 2015 г.). «Адренергическая модуляция миграции, экспрессии CD11b и CD18, продукции АФК и интерлейкина-8 полиморфноядерными лейкоцитами человека». Исследование воспаления . 64 (2): 127–35. дои : 10.1007/s00011-014-0791-8 . ПМИД   25561369 . S2CID   17721865 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Formyl_peptide_receptor_1&oldid=1221498450"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: b9262b0c4762155c80b57631ebee0f38__1714455960
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/b9/38/b9262b0c4762155c80b57631ebee0f38.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Formyl peptide receptor 1 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)