✖


Jump to content

Рецептор, связанный с белком адгезии G

Семейство GPCR человеческой адгезии . Члены определяются своей необычной гибридной структурой, в которой большая внеклеточная область, часто содержащая известные белковые модули, соединена с семичастной трансмембранной областью через домен INducing GPCR-аутопротеолзис (GAIN) .

адгезионные Рецепторы, связанные с белком G ( GPCR ), представляют собой класс из 33 белковых рецепторов человека , широко распространенных в эмбриональных и личиночных клетках, клетках репродуктивного тракта, нейронах, лейкоцитах и ​​различных опухолях. [1] Адгезионные GPCR обнаружены у многоклеточных животных , а также у одноклеточных колоний, образующих хоанофлагелляты, такие как Monosiga brevicollis , и одноклеточных организмов, таких как Filasterea . Определяющей особенностью адгезионных GPCR, которая отличает их от других GPCR, является их гибридная молекулярная структура. Внеклеточная область адгезии GPCR может быть исключительно длинной и содержать множество структурных доменов, которые известны своей способностью облегчать взаимодействие клеток и матрикса. Их внеклеточная область содержит проксимальный к мембране домен GAIN (GPCR-Autoproteolsis INducing). Кристаллографические и экспериментальные данные показали, что этот структурно консервативный домен опосредует автокаталитический процессинг в GPCR-протеолитическом сайте (GPS), проксимальном к первой трансмембранной спирали. Автокаталитический процессинг приводит к образованию внеклеточной (α) и трансмембранной (β) субъединиц, которые связаны нековалентно, что приводит к экспрессии гетеродимерного рецептора на поверхности клетки. [2] [3] Профили лигандов и исследования in vitro показали роль адгезионных GPCR в адгезии и миграции клеток. [4] Работа с использованием генетических моделей ограничила эту концепцию, продемонстрировав, что основная функция адгезии GPCR может быть связана с правильным расположением клеток в различных системах органов. Более того, все больше данных указывает на роль адгезионных GPCR в метастазировании опухолевых клеток. [5] Формальная передача сигналов, связанная с G-белком, была продемонстрирована для ряда адгезионных GPCR, [6] [7] однако статус орфанных рецепторов многих рецепторов все еще затрудняет полную характеристику потенциальных путей передачи сигнала. В 2011 году был создан консорциум адгезионных GPCR для содействия исследованию физиологических и патологических функций адгезионных GPCR.

Классификация

[ редактировать ]

Суперсемейство GPCR — крупнейшее семейство генов в геноме человека, содержащее около 800 генов. [8] Поскольку надсемейство позвоночных можно филогенетически сгруппировать в пять основных семейств, GRAFS была предложена система классификации , которая включает семейства глутамата , родопсина , адгезии , Frizzled / Taste2 и секретина GPCR. [9]

Существует 33 GPCR человека, которые можно разделить на восемь групп с двумя независимыми рецепторами. Группа I состоит из LPHN1 , LPHN2 , LPHN3 и ETL . Группа II состоит из CD97 , EMR1 , EMR2 , EMR3 и EMR4 . Группа III состоит из GPR123 , GPR124 и GPR125 . Группа IV состоит из CELSR1 , CELSR2 и CELSR3 . Группа V состоит из GPR133 и GPR144 . Группа VI состоит из GPR110 , GPR111 , GPR113 , GPR115 и GPR116 . Группа VII состоит из BAI1 , BAI2 и BAI3 . Группа VIII состоит из GPR56 , GPR97 , GPR112 , GPR114 , GPR126 и GPR64 . Два дополнительных адгезионных GPCR не вписываются в эти группы: VLGR1 и GPR128 . [10]

Нелюди и эволюция

[ редактировать ]

Адгезионные GPCR обнаружены у грибов . Считается, что они произошли от семейства рецепторов цАМФ , возникшего примерно 1275 миллионов лет назад до отделения юниконтов от общего предка. У некоторых грибов есть новые адгезионные GPCR, которые имеют как короткие (2–66 аминокислотных остатков), так и длинные (312–4202 аминокислотных остатка). Анализ грибов показал, что не было GPCR семейства секретиновых рецепторов , что позволяет предположить, что они произошли от адгезионных GPCR в более позднем организме. [11]

Анализ генома Teleost Takifugu Rubripes показал, что он имеет только два адгезионных GPCR, которые показали гомологию с Ig-hepta/ GPR116 . [12] В то время как геном фугу относительно компактен и ограничен количеством адгезионных GPCR, Tetraodon nigroviridis , другой вид рыбы фугу , имеет значительно больше, всего 29 адгезионных GPCR. [13]

Лиганды

[ редактировать ]

Большинство адгезионных GPCR являются рецепторами-сиротами, и ведутся работы по де-орфанизации многих из этих рецепторов. [14] Адгезионные GPCR получили свое название от своих N-концевых доменов, которые имеют домены, подобные адгезии, такие как EGF, и от убеждения, что они взаимодействуют клетка с клеткой и клетка с внеклеточным матриксом. [15] Хотя лиганды для многих рецепторов до сих пор неизвестны, исследователи используют библиотеки лекарств для изучения соединений, которые могут активировать GPCR, и используют эти данные для будущих исследований лигандов.

Один из адгезионных GPCR, GPR56 , имеет известный лиганд, коллаген III , который участвует в ингибировании нейронной миграции. [16] Было показано, что GPR56 является причиной полимикрогирии у людей и может играть роль в метастазировании рака . Связывание коллагена III с GPR56 происходит на N-конце и сужается до короткого участка аминокислот. N-конец GPR56 естественным образом гликозилирован , но это гликозилирование не является необходимым для связывания коллагена III. Коллаген III приводит к тому, что GPR56 передает сигнал через Gα12/13, активируя RhoA .

Сигнализация

[ редактировать ]

Адгезионные GPCR, по-видимому, способны следовать стандартным GPCR. режимам передачи сигналов [4] и сигнал через Gαs , Gαq , Gαi и Gα12/13 . [14] На сегодняшний день многие из адгезионных GPCR все еще являются рецепторами-сиротами, и их сигнальные пути не идентифицированы. Исследовательские группы работают над выяснением нижестоящих сигнальных молекул, используя несколько методов, включая химический скрининг и анализ уровней вторичных мессенджеров в клетках со сверхэкспрессией. Добавление лекарств in vitro , когда клетки сверхэкспрессируют адгезионный GPCR, позволило идентифицировать молекулы, активирующие GPCR, и используемые вторые мессенджеры. [14]

GPR133 передает сигнал через Gαs об активации аденилатциклазы . [15] Было показано, что сверхэкспрессия GPCR in vitro может приводить к активации рецептора в отсутствие лиганда или агониста. При чрезмерной экспрессии GPR133 in vitro наблюдалось повышение репортерных генов и цАМФ. Передача сигнала сверхэкспрессированного GPR133 не требовала расщепления N-конца или GPS. Миссенс-мутации в регионе 7TM приводили к потере передачи сигналов. [15]

гомолог латрофилина LPHN1 Было показано, что у C. elegans требует GPS для передачи сигналов, но расщепление в сайте GPS не было необходимым. [17] Более того, наличие укороченного трансмембранного домена 7, но с интактным доменом GPS приводило к потере передачи сигналов. Это предполагает, что наличие интактных трансмембранных доменов GPS и 7 участвует в передаче сигналов и что сайт GPS может действовать как или быть необходимой частью эндогенного лиганда.

Было показано, что GPR56 расщепляется на сайте GPS и затем остается связанным с доменом 7TM . [18] В исследовании, в котором N-конец был удален до N342 (начало GPS), рецептор стал конститутивно активным и наблюдалось повышение регуляции Gα12/13. Когда рецепторы активны, они убиквитинированы, а GPR56, у которого отсутствует N-конец, убиквитинирован в высокой степени.

Расщепление

[ редактировать ]

Многие адгезивные GPCR подвергаются протеолитическим событиям посттрансляционно в высококонсервативных Cys-богатых мотивах, известных как сайты протеолиза GPCR (GPS), расположенных рядом с первой трансмембранной областью. Этот сайт называется сайтом HL-S(T). Как только этот белок расщепляется, его фрагменты экспрессируются на поверхности клетки в виде гетеродимера. Считается, что это расщепление происходит изнутри самого белка через консервативный домен GAIN . Этот процесс, по-видимому, аналогичен процессам, обнаруженным в других аутопротеолитических белках, таких как гидролазы Ntn и белки hedgehog .

индуцирующий аутопротеолиз GPCR (GAIN) Домен, , крысиный латрофилин 4DLQ опосредует автокаталитическое расщепление адгезии GPCR

Домены

[ редактировать ]

Одной из характеристик адгезионных GPCR является их расширенная внеклеточная область. Эта область имеет модульную природу и часто содержит множество структурно определенных белковых доменов и проксимальный к мембране домен GAIN . В очень большом рецепторе 1 VLGR1 , связанном с G-белком , внеклеточная область простирается почти до 6000 аминокислот. Адгезионные GPCR человека содержат домены, включающие EGF-подобный ( Pfam PF00053 ), кадгерин ( Pfam PF00028 ), тромбоспондин ( Pfam PF00090 ), иммуноглобулин ( Pfam PF00047 ), пентраксин ( Pfam PF00354 ), Calx-бета ( Pfam PF03160 ) и повторы, богатые лейцином . ( Пфам PF00560 ). У видов беспозвоночных множество других структурных мотивов, включая Крингл , Соматомедин B ( Pfam PF01033 ), SRCR ( Pfam PF00530 ). во внеклеточной области может содержаться [19] Поскольку было продемонстрировано, что многие из этих доменов опосредуют межбелковые взаимодействия внутри других белков, полагают, что они играют ту же роль в адгезии GPCR. Действительно, для адгезии GPCR было обнаружено множество лигандов (см. раздел «Лиганды»). Многие из адгезионных GPCR содержат длинные участки аминокислот с небольшой гомологией с известными белковыми доменами, что указывает на возможность выявления новых структурных доменов внутри их внеклеточных областей. [2]

Роли

[ редактировать ]

Иммунная система

[ редактировать ]

Ряд адгезионных GPCR могут играть важную роль в иммунной системе. В частности, члены подсемейства EGF-TM7, которые обладают N-концевыми EGF-подобными доменами, преимущественно ограничены лейкоцитами, что указывает на предполагаемую роль в иммунной функции. Человеческий EGF‑TM7 [20] семейство состоит из CD97, EMR1 (ортолог рецептора F4/80). [21] ЭМР2, [22] ЭМР3 [23] и ЭМР4 [24] (вероятный псевдоген у человека). Было показано , что ограниченный для человека рецептор EMR2, экспрессируемый миелоидными клетками, включая моноциты , дендритные клетки и нейтрофилы, участвует в активации и миграции нейтрофилов человека и активируется у пациентов с синдромом системного воспалительного ответа (SIRS) . [22] [25] Необходимы данные EMR1, CD97. Ингибитор ангиогенеза головного мозга адгезии GPCR 1 (BAI1) действует как фосфатидилсериновый рецептор, играющий потенциальную роль в связывании и клиренсе апоптотических клеток, а также в фагоцитозе грамотрицательных бактерий. [26] [27] Было показано, что GPR56 является маркером воспалительных субпопуляций NK- клеток и экспрессируется цитотоксическими лимфоцитами. [28] [29]

Развитие нейронов

[ редактировать ]

GPR126 необходим для миелинизации шванновских клеток . Нокаут этой адгезии GPCR как в Danio rerio, так и в Mus musculus приводит к остановке на стадии промиелинизирования. [30] [31] Шванновские клетки возникают из нервного гребня, который мигрирует в периферические нервы, образуя либо миелинизирующие, либо немиелинизирующие клетки. При нокауте GPR126 эти клетки-предшественники развиваются до стадии промиелинизирования, где они обертываются примерно в 1,5 раза. Миелинизация останавливается на стадии промиелинизирования, и у рыб основной белок миелина не обнаруживается. У рыб это можно исправить, добавив форсколин во время развития, который спасает экспрессию основного белка миелина . [31]

Костный мозг и гемопоэтические стволовые клетки

[ редактировать ]

GPR56 может играть роль во взаимодействии между костным мозгом и гемопоэтическими стволовыми клетками. [32]

Болезнь

[ редактировать ]

Мутации потери функции были показаны в ряде адгезионных GPCR, включая GPR56, GPR126 и VLRG1. Многие мутации влияют на функцию посредством снижения экспрессии на клеточной поверхности или ингибирования аутопротеолиза в домене GAIN. Мутации в GPR56 приводят к двусторонней лобно-теменной полимикрогирии у людей, характеризующейся аномальной миграцией нейронов и поверхностными эктопиями. [33] Варианты GPR126 были связаны с идиопатическим сколиозом у подростков . [34] а также ответственен за тяжелый артрогрипоз . врожденный множественный [35] Было показано, что мутации усиления функции в домене GAIN EMR2 приводят к чрезмерной дегрануляции тучных клеток, что приводит к вибрационной крапивнице . [36]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Хаманн, Дж; Ауст, Г; Арач, Д; Энгель, ФБ; Формстоун, С; Фредрикссон, Р; Холл, РА; Харти, БЛ; Кирхгоф, К; Кнапп, Б; Кришнан, А; Либшер, Я; Лин, Х.Х.; Мартинелли, округ Колумбия; Монк, КР; Питерс, MC; Пяо, X; Премель, С; Шенеберг, Т; Шварц, ТВ; Сингер, К; Стейси, М; Ушкарев Ю.А.; Валлон, М; Вольфрум, У; Райт, Миссури; Сюй, Л; Лангенхан, Т; Шиот, HB (апрель 2015 г.). «Международный союз фундаментальной и клинической фармакологии. XCIV. Адгезионные рецепторы, связанные с белком G» . Фармакологические обзоры . 67 (2): 338–67. дои : 10.1124/пр.114.009647 . ПМЦ   4394687 . ПМИД   25713288 .
  2. ^ Jump up to: а б Арач, Д; Букар, А.А.; Боллиджер, МФ; Нгуен, Дж; Солтис, С.М.; Зюдхоф, TC; Брунгер, AT (14 февраля 2012 г.). «Новый эволюционно консервативный домен GPCRs клеточной адгезии опосредует аутопротеолиз» . Журнал ЭМБО . 31 (6): 1364–78. дои : 10.1038/emboj.2012.26 . ПМК   3321182 . ПМИД   22333914 .
  3. ^ Лин, Х.Х.; Чанг, GW; Дэвис, JQ; Стейси, М; Харрис, Дж; Гордон, С. (23 июля 2004 г.). «Автокаталитическое расщепление рецептора EMR2 происходит по консервативному мотиву протеолитического сайта рецептора, связанного с G-белком» . Журнал биологической химии . 279 (30): 31823–32. дои : 10.1074/jbc.M402974200 . ПМИД   15150276 .
  4. ^ Jump up to: а б Лангенхан, Т; Ауст, Г; Хаманн, Дж. (21 мая 2013 г.). «Липкая передача сигналов - на сцену выходят рецепторы класса адгезии G, связанные с белками». Научная сигнализация . 6 (276): р3. дои : 10.1126/scisignal.2003825 . ПМИД   23695165 . S2CID   6958640 .
  5. ^ Ян, Л; Сюй, Л (апрель 2012 г.). «GPR56 в прогрессировании рака: текущее состояние и перспективы на будущее». Будущая онкология (Лондон, Англия) . 8 (4): 431–40. дои : 10.2217/фон.12.27 . ПМИД   22515446 .
  6. ^ Штайнерт, М; Вобус, М; Больце, К; Шютц, А; Уолбуль, М; Хаманн, Дж; Ауст, Г. (ноябрь 2002 г.). «Экспрессия и регуляция CD97 в клеточных линиях колоректальной карциномы и опухолевых тканях» . Американский журнал патологии . 161 (5): 1657–67. дои : 10.1016/S0002-9440(10)64443-4 . ПМК   1850798 . ПМИД   12414513 .
  7. ^ Ауст Г (2010). «Адгезия-GPCR в опухолегенезе». В Йоне С., Стейси М. (ред.). Адгезия-GPCR: от структуры к функции . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 706. Landes Bioscience и Springer Science+Business Media, LLC. стр. 109–20. дои : 10.1007/978-1-4419-7913-1_9 . ISBN  978-1-4419-7912-4 . ПМК   5389670 . ПМИД   21618830 .
  8. ^ Ландер, ЕС; Линтон, Л.М.; Биррен; и др. (15 февраля 2001 г.). «Первичное секвенирование и анализ генома человека» (PDF) . Природа . 409 (6822). Международное секвенирование генома человека, Консорциум: 860–921. Бибкод : 2001Natur.409..860L . дои : 10.1038/35057062 . ПМИД   11237011 .
  9. ^ Фредрикссон, Р; Лагерстрем, MC; Лундин, Л.Г.; Шиот, HB (июнь 2003 г.). «Рецепторы, связанные с G-белком, в геноме человека образуют пять основных семейств. Филогенетический анализ, группы паралогов и отпечатки пальцев». Молекулярная фармакология . 63 (6): 1256–72. дои : 10.1124/моль.63.6.1256 . ПМИД   12761335 . S2CID   11203506 .
  10. ^ Шиот Х.Б., Нордстрем К.Дж., Фредрикссон Р. (2010). « Адгезионные GPCR; репертуар генов, филогения и эволюция». В Йоне С., Стейси М. (ред.). Адгезия-GPCR: от структуры к функции . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 706. Landes Bioscience и Springer Science+Business Media, LLC. стр. 1–13. ISBN  978-1-4419-7912-4 .
  11. ^ Кришнан А., Альмен М.С., Фредрикссон Р., Шиот Х.Б. (2012). «Происхождение GPCR: идентификация GPCR млекопитающих, таких как родопсин, адгезия, глутамат и вьющиеся GPCR, в грибах» . ПЛОС ОДИН . 7 (1): e29817. Бибкод : 2012PLoSO...729817K . дои : 10.1371/journal.pone.0029817 . ПМК   3251606 . ПМИД   22238661 .
  12. ^ Саркар А., Кумар С., Сундар Д. (2011). «Рецепторы, связанные с G-белком, у рыбы-фугу Takifugu Rubripes » . БМК Биоинформатика . 12 (Приложение 1): S3. дои : 10.1186/1471-2105-12-S1-S3 . ПМК   3044285 . ПМИД   21342560 . Искусство. № S3.
  13. ^ Метпалли Р.П., Соудхамини Р. (2005). «Полногеномное исследование рецепторов, связанных с G-белком, у Tetraodon nigroviridis » . Эволюционная биология BMC . 5 (1): 41. Бибкод : 2005BMCEE...5...41M . дои : 10.1186/1471-2148-5-41 . ПМЦ   1187884 . ПМИД   16022726 . Искусство. № 41.
  14. ^ Jump up to: а б с Гупте, Амила; Сваминатх, Гаятри; Данао, Джей; Тянь, Хуэй; Ли, Ян; Ву, Синьлэ (2012). «Исследование сигнальных свойств рецепторов, связанных с G-белком адгезии» . Письма ФЭБС . 586 (8): 1214–1219. дои : 10.1016/j.febslet.2012.03.014 . ПМИД   22575658 .
  15. ^ Jump up to: а б с Бонекамп, Йенс; Шенеберг, Торстен (2011). «Рецептор клеточной адгезии GPR133 соединяется с белком Gs» . Ж. Биол. Хим . 286 (49): 41912–41916. дои : 10.1074/jbc.C111.265934 . ПМК   3234928 . ПМИД   22025619 .
  16. ^ Луо, Р; Джин, З; Дэн, Ю; Ударов, Н; Пяо, X (2012). «Мутации, связанные с заболеванием, предотвращают взаимодействие GPR56-коллагена III» . ПЛОС ОДИН . 7 (1): e29818. Бибкод : 2012PLoSO...729818L . дои : 10.1371/journal.pone.0029818 . ПМЦ   3251603 . ПМИД   22238662 .
  17. ^ Премель, С; Фрикенхаус, М; Хьюз, С; Местек, Л; Стонтон, Д; Вуллард, А; Ваконакис, Я; Шенеберг, Т; Шнабель, Р; Расс, АП; Лангенхан, Т. (30 августа 2012 г.). «Мотив GPS представляет собой молекулярный переключатель для бимодальной активности рецепторов, связанных с белком класса G адгезии» . Отчеты по ячейкам . 2 (2): 321–31. дои : 10.1016/j.celrep.2012.06.015 . ПМЦ   3776922 . ПМИД   22938866 .
  18. ^ Паавола, К.Дж.; Стивенсон-младший; Риттер, СЛ; Альтер, ИП; Холл, РА (2011). «N-конец рецептора GPR56, связанного с G-белком адгезии, контролирует сигнальную активность рецептора» . J Биол Хим . 286 (33): 28914–28921. дои : 10.1074/jbc.m111.247973 . ПМК   3190698 . ПМИД   21708946 .
  19. ^ Нордстрем, К.Дж.; Фредрикссон, Р; Шиот, HB (16 января 2008 г.). «Геном амфиоксуса (Branchiostoma floridae) содержит весьма разнообразный набор рецепторов, связанных с G-белком» . Эволюционная биология BMC . 8 (1): 9. Бибкод : 2008BMCEE...8....9N . дои : 10.1186/1471-2148-8-9 . ПМК   2246102 . ПМИД   18199322 .
  20. ^ Гордон, С; Хаманн, Дж; Лин, Х.Х.; Стейси, М. (сентябрь 2011 г.). «F4/80 и родственные ему адгезионные GPCR» . Европейский журнал иммунологии . 41 (9): 2472–6. дои : 10.1002/eji.201141715 . ПМИД   21952799 .
  21. ^ Хаманн, Дж; Конинг, Н.; Пауэлс, В; Ульфман, Л.Х.; ван Эйк, М; Стейси, М; Лин, Х.Х.; Гордон, С; Кваккенбос, MJ (октябрь 2007 г.). «EMR1, человеческий гомолог F4/80, представляет собой специфичный для эозинофилов рецептор» . Европейский журнал иммунологии . 37 (10): 2797–802. дои : 10.1002/eji.200737553 . ПМИД   17823986 .
  22. ^ Jump up to: а б Йона, С; Лин, Х.Х.; Капать; Дэвис, JQ; Хейхо, РП; Льюис, С.М.; Хайнсбрук, SE; Браун, Калифорния; Перретти, М; Хаманн, Дж; Тричер, Д.Ф.; Гордон, С; Стейси, М. (март 2008 г.). «Лигирование адгезии GPCR EMR2 регулирует функцию нейтрофилов человека» . Журнал ФАСЭБ . 22 (3): 741–51. дои : 10.1096/fj.07-9435com . ПМИД   17928360 . S2CID   16235723 .
  23. ^ Матмати, М.; Пауэлс, В.; Ван Брюгген, Р.; Янсен, М.; Хук, Р.М.; Верховен, Эй Джей; Хаманн, Дж. (февраль 2007 г.). «Человеческий рецептор EGF-TM7 EMR3 является маркером зрелых гранулоцитов» . Дж. Леукок. Биол . 81 (2): 440–8. дои : 10.1189/jlb.0406276 . ПМИД   17108056 .
  24. ^ Хаманн, Дж; Кваккенбос, MJ; де Йонг, ЕС; Хойс, Х; Олсен, А.С.; ван Лиер, РА (май 2003 г.). «Инактивация рецептора EGF-TM7 EMR4 после дивергенции Pan-Homo» . Европейский журнал иммунологии . 33 (5): 1365–71. дои : 10.1002/eji.200323881 . ПМИД   12731063 .
  25. ^ Лин, Х.Х.; Стейси, М; Хаманн, Дж; Гордон, С; Макнайт, Эй Джей (15 июля 2000 г.). «Человеческий EMR2, новая молекула EGF-TM7 на хромосоме 19p13.1, тесно связана с CD97». Геномика . 67 (2): 188–200. дои : 10.1006/geno.2000.6238 . ПМИД   10903844 .
  26. ^ Парк, Д; Тозелло-Трампонт, Анни-Кэрол; Эллиотт, Майкл Р.; Лу, Минцзянь; Хейни, Лиза Б.; Ма, Чжун; Клибанов Александр Львович; Манделл, Дж.В.; Равичандран, Канзас (15 ноября 2007 г.). «BAI1 представляет собой рецептор поглощения апоптотических клеток, расположенных выше модуля ELMO/Dock180/Rac» . Природа . 450 (7168): 430–4. Бибкод : 2007Natur.450..430P . дои : 10.1038/nature06329 . ПМИД   17960134 .
  27. ^ Дас, С; Оуэн, Калифорния; Ли, КТ; Парк, Д; Блэк, СГ; Уилсон, Дж. М.; Сифри, CD; Равичандран, Канзас; Эрнст, ПБ; Казанова, Дж. Э. (1 февраля 2011 г.). «Ингибитор 1 мозгового ангиогенеза (BAI1) представляет собой рецептор распознавания образов, который опосредует связывание макрофагов и поглощение грамотрицательных бактерий» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (5): 2136–41. Бибкод : 2011PNAS..108.2136D . дои : 10.1073/pnas.1014775108 . ПМК   3033312 . ПМИД   21245295 .
  28. ^ Делла Кьеза, М; Фалько, М; Паролини, С; Беллора, Ф; Петретто, А; Ромео, Э; Бальзамо, М; Гамбаротти, М; Скордамалья, Ф; Табеллини, Дж; Факкетти, Ф; Вормс, Вт; Боттино, К; Моретта, А; Витале, М. (февраль 2010 г.). «GPR56 как новый маркер, идентифицирующий подмножество CD56dull CD16+ NK-клеток как в кровотоке, так и в воспаленных периферических тканях» . Международная иммунология . 22 (2): 91–100. дои : 10.1093/intimm/dxp116 . ПМИД   20008459 .
  29. ^ Пэн, Ю.М.; ван де Гард, доктор медицины; Ченг, К.Ф.; Баарс, Пенсильвания; Реммерсваль, Е.Б.; ван Лиер, РА; Маккей, ЧР; Лин, Х.Х.; Хаманн, Дж (октябрь 2011 г.). «Специфическая экспрессия GPR56 цитотоксическими лимфоцитами человека». Журнал биологии лейкоцитов . 90 (4): 735–40. CiteSeerX   10.1.1.1027.7072 . дои : 10.1189/jlb.0211092 . ПМИД   21724806 . S2CID   2885203 .
  30. ^ Монк, КР; Осима, К; Йорс, С; Хеллер, С; Талбот, WS. (июль 2011 г.). «Gpr126 необходим для развития периферических нервов и миелинизации у млекопитающих» . Разработка . 138 (13): 2673–80. дои : 10.1242/dev.062224 . ПМК   3109596 . ПМИД   21613327 .
  31. ^ Jump up to: а б Монк, КР; Нейлор, SG; Гленн, Т.Д.; Меркурио, С; Перлин-младший; Домингес, К; Моэнс, CB ; Талбот, WS. (сентябрь 2009 г.). «Рецептор, связанный с AG-белком, необходим шванновским клеткам для инициации миелинизации (2009)» . Наука . 325 (5946): 1402–5. Бибкод : 2009Sci...325.1402M . дои : 10.1126/science.1173474 . ПМЦ   2856697 . ПМИД   19745155 .
  32. ^ Сайто, Ю; Канеда, К; Суекане, А; Итихара, Э; Накахата, С; Ямакава, Н.; Нагай, К; Мизуно, Н; Когава, К; Миура, я; Ито, Х; Моришита, К. (август 2013 г.). «Поддержание пула гемопоэтических стволовых клеток в нишах костного мозга с помощью GPR56, регулируемого EVI1». Лейкемия . 27 (8): 1637–1649. дои : 10.1038/leu.2013.75 . ПМИД   23478665 .
  33. ^ Сингер К., Луо Р., Чон С., Пяо X. (2012) GPR56 и развивающаяся кора головного мозга: клетки, матрица и миграция нейронов. Springer Science+Business Media, LLC 2012 10.1007/s12035-012-8343-0
  34. ^ Коу И, Такахаси Ю, Джонсон Т.А., Такахаши А, Го Л, Дай Дж, Цю Икс, Шарма С, Такимото А, Огура Ю, Цзян Х, Ян Х, Коно К, Каваками Н, Уно К, Ито М, Минами С. , Янагида Х, Танеичи Х, Хосоно Н, Цудзи Т, Сузуки Т, Судо Х, Котани Т, Ёнезава И, Лондоно Д, Гордон Д, Херринг Дж.А., Ватанабэ К., Чиба К., Каматани Н., Цзян К., Хираки Ю., Кубо М., Тояма Ю., Цунода Т., Уайз К.А., Цю Ю., Шукунами С., Мацумото М., Икегава С. (июнь 2013 г.). «Генетические варианты GPR126 связаны с идиопатическим сколиозом подростков». Природная генетика . 45 (6): 676–9. дои : 10.1038/ng.2639 . ПМИД   23666238 . S2CID   205347099 .
  35. ^ Рэйвенскрофт, Г.; Нолент, Ф.; Раджагопалан, С.; Мейрелеш, AM; Паавола, К.Дж.; Гайяр, Д.; Аланио, Э.; Бакленд, М.; Арбакл, С.; Криванек, М.; Малуэнда, Дж.; Паннелл, С.; Гудинг, Р.; Онг, RW; Олкок, Р.Дж.; Карвальо, Эд; Карвалью, доктор медицины; Кок, Ф.; Талбот, штат Вашингтон; Мелки, Дж.; Лэнг, Н.Г. (2015). «Мутации GPR126 ответственны за тяжелый врожденный множественный артрогрипоз» . Американский журнал генетики человека . 96 (6): 955–61. дои : 10.1016/j.ajhg.2015.04.014 . ПМЦ   4457946 . ПМИД   26004201 .
  36. ^ Бойден, ЮВ; Десаи, А; Круз, Дж; Янг, ML; Болан, ХК; Скотт, LM; Айш, Арканзас; Лонг, Р.Д.; Ли, CC; Саториус, CL; Пакстис, AJ; Оливера, А; Малликин, Дж. К.; Шуэри, Э; Мегарбане, А; Медлей-Хашим, М; Кидд, К.К.; Кастнер, Д.Л.; Меткалф, Д.Д.; Комаров, HD (18 февраля 2016 г.). «Вибрационная крапивница, связанная с миссенс-вариантом ADGRE2» . Медицинский журнал Новой Англии . 374 (7): 656–63. дои : 10.1056/NEJMoa1500611 . ПМЦ   4782791 . ПМИД   26841242 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Adhesion_G_protein-coupled_receptor&oldid=1216241822"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 923846f7ac5c7572b4f0cc9daba2525c__1711740900
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/92/5c/923846f7ac5c7572b4f0cc9daba2525c.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Adhesion G protein-coupled receptor - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)