Основной белок миелина
| ПМБ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | MBP , основной белок миелина | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Опустить : 159430 ; МГИ : 96925 ; Гомологен : 1788 ; GeneCards : MBP ; ОМА : MBP – ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Миелин_MBP | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Миелин_MBP | ||
| Пфам | PF01669 | ||
| ИнтерПро | IPR000548 | ||
| PROSITE | PDOC00492 | ||
| СКОП2 | 1bx2 / СКОПе / СУПФАМ | ||
| Суперсемейство OPM | 274 | ||
| белок OPM | 2проушины | ||
| |||
Основной белок миелина ( ОБМ ) – белок, считается важным в процессе миелинизации нервов который нервной системы . Миелиновая оболочка представляет собой многослойную мембрану, уникальную для нервной системы, которая действует как изолятор, значительно увеличивая скорость проведения аксонального импульса . [5] MBP поддерживает правильную структуру миелина, взаимодействуя с липидами миелиновой мембраны. [6] [7]
MBP был первоначально секвенирован в 1971 году после выделения из бычьих миелиновых мембран . [8] MBP, Мыши с нокаутом называемые трясущимися мышами, были впоследствии разработаны и охарактеризованы в начале 1980-х годов. У трясущихся мышей наблюдается снижение уровня миелинизации ЦНС и прогрессирующее заболевание, характеризующееся тремором , судорогами и ранней смертью. Человеческий ген ОБМ находится на хромосоме 18 ; [9] белок локализуется в ЦНС и различных клетках линии кроветворной .
Пул MBP в центральной нервной системе очень разнообразен: экспрессируется несколько вариантов сплайсинга и большое количество посттрансляционных модификаций белка, которые включают фосфорилирование , метилирование , дезамидирование и цитруллинирование . Эти формы отличаются наличием или отсутствием коротких (от 10 до 20 остатков) пептидов в различных внутренних местах последовательности . В целом основная форма ОБМ представляет собой белок массой около 18,5 кД (170 остатков).
В меланоцитарных типах клеток экспрессия гена MBP может регулироваться с помощью MITF . [10]
Экспрессия генов
[ редактировать ]Белок, кодируемый классическим геном MBP , является основным компонентом миелиновой оболочки олигодендроцитов и шванновских клеток нервной системы. Однако транскрипты, связанные с MBP, также присутствуют в костном мозге и иммунной системе. Эти мРНК возникают из длинного гена MBP (также называемого «Golli-MBP»), который содержит три дополнительных экзона, расположенных выше классических экзонов MBP. Альтернативный сплайсинг сайтов начала транскрипции Golli и MBP приводит к образованию двух наборов связанных с MBP транскриптов и генных продуктов. мРНК Golli содержат три экзона, уникальные для Golli-MBP, сращенные в рамке считывания с одним или несколькими экзонами MBP. Они кодируют гибридные белки, у которых N-концевая аминокислотная последовательность Golli связана с аминокислотной последовательностью MBP. Второе семейство транскриптов содержит только экзоны MBP и продуцирует хорошо изученные основные белки миелина. Эта сложная структура генов консервативна среди видов, что позволяет предположить, что транскрипционная единица MBP является неотъемлемой частью транскрипционной единицы Golli и что это расположение важно для функционирования и/или регуляции этих генов. [11] На белковом уровне концентрация ОБМ в ЦНС в 10 раз выше в отделах белого вещества по сравнению с корой головного мозга . [12]
Структура
[ редактировать ]
Основной белок миелина классифицируется как внутренне неупорядоченный белок , не имеющий стабильной вторичной структуры в растворе. [13] Как и большинство IDP, он имеет высокий суммарный заряд и низкую среднюю гидрофобность, что сводит к минимуму гидрофобный эффект, который приводит к традиционному сворачиванию белков. Он содержит некоторые исключения из нормального содержания аминокислот IDP. Например, в ОБМ больше аргинина и меньше глутаминовой кислоты, чем у большинства ВПЛ. Однако это, вероятно, связано с тем, что эти изменения необходимы для того, чтобы MBP был достаточно основным и положительно заряженным для правильного взаимодействия с мембраной. [14] Примечательно, что MBP, как было показано, принимает более стабильную вторичную структуру при взаимодействии с липидами. [15] [16] Эксперименты по спиновой маркировке с помощью ЯМР и Cys показали, что эта структура содержит бета-лист и области амфипатической спирали. [17]
Как следует из названия, основной белок миелина является в значительной степени основным, с изоэлектрической точкой 10. Считается, что он связывается с клеточной мембраной посредством электростатических взаимодействий между его положительными зарядами и отрицательно заряженными фосфолипидными головками плазматической мембраны. [18] Он может подвергаться множеству посттрансляционных модификаций, создавая различные изомеры заряда, известные как C1-C6 или C8. [19] Эти модификации включают фосфорилирование , метилирование , дезамидирование , цитруллинирование , АДФ-рибозилирование и N-концевое ацилирование . C1 является наименее модифицированным, а C8 — наиболее отчетливым, содержащим 6–11 дополнительных цитруллинирований. Поскольку каждый из них уменьшает свой положительный заряд, C8 имеет наименьший суммарный положительный заряд изомеров. Изменения в этих посттрансляционных модификациях были связаны с демиелинизирующими заболеваниями . Примечательно, что ОБМ, выделенные от людей с рассеянным склерозом, имели более высокую степень цитруллинирования и меньший положительный заряд. При редкой, тяжелой форме рассеянного склероза, известной как синдром Марбурга, цитруллинирование было еще более обширным. [18]
Роль в болезни
[ редактировать ]Интерес к ОБМ связан с его ролью при демиелинизирующих заболеваниях , в частности, рассеянном склерозе (РС). Целевой антиген аутоиммунного ответа при рассеянном склерозе еще не идентифицирован. Однако несколько исследований показали роль антител против ОБМ в патогенезе рассеянного склероза. [20] Некоторые исследования связали генетическую предрасположенность к рассеянному склерозу с геном MBP, хотя большинство из них этого не сделали.
Была предложена гипотеза «молекулярной мимикрии» рассеянного склероза, согласно которой Т-клетки , по сути, путают MBP с вирусом герпеса-6 человека . Исследователи из США создали синтетический пептид с последовательностью, идентичной последовательности пептида ВГЧ-6. Повышенные уровни ОБМ были обнаружены в спинномозговой жидкости пациентов с ВИЧ- инфекцией и признаками энцефалопатии, и хотя ОБМ, по-видимому, не является чувствительным диагностическим маркером ВИЧ-энцефалопатии, было высказано предположение, что он может служить прогностическим фактором показатель прогрессирования заболевания. [21] Он способен показать, что Т-клетки были активированы этим пептидом. Эти активированные Т-клетки также распознавали и инициировали иммунный ответ против синтетически созданной пептидной последовательности, которая идентична части человеческого MBP. В ходе своего исследования они обнаружили, что уровни этих перекрестно-реактивных Т-клеток значительно повышены у пациентов с рассеянным склерозом. [22]
Некоторые исследования показали, что прививка животному ОБМ для создания специфического иммунного ответа против него увеличивает проницаемость гематоэнцефалического барьера . Проницаемость увеличивается, когда животное инокулируется против неспецифических белков. [23]
Целенаправленный иммунный ответ на ОБМ связан с летальной инфекцией бешенства . Прививка MBP увеличивает проницаемость гематоэнцефалического барьера (ГЭБ), позволяя иммунным клеткам проникать в мозг, основной участок репликации вируса бешенства. В исследовании мышей, инфицированных вирусом бешенства серебристо-волосых летучих мышей (SHBRV), уровень смертности мышей, получавших MBP, улучшился на 20–30% по сравнению с необработанной контрольной группой. Важно отметить, что у здоровых неинфицированных мышей, получавших ОБМ, наблюдалось увеличение уровня смертности от 0% до 40%. [24]
Взаимодействия
[ редактировать ]Было показано, что основной белок миелина взаимодействует in vivo с протеолипидным белком 1 . [25] [26] и in vitro с кальмодулином , актином , тропомиозином , тубулином , клатрином , 2',3'-циклическим нуклеотидом, 3'-фосфодиэстеразой и множеством молекул иммунной системы . [27]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000197971 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000041607 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Сакамото Ю, Китамура К, Ёсимура К, Нисиджима Т, Уемура К (март 1987 г.). «Полная аминокислотная последовательность белка РО в миелине периферических нервов крупного рогатого скота» . Журнал биологической химии . 262 (9): 4208–4214. дои : 10.1016/S0021-9258(18)61334-1 . ПМИД 2435734 .
- ^ Дебер CM, Рейнольдс SJ (апрель 1991 г.). «Миелин центральной нервной системы: строение, функции и патология» . Клиническая биохимия . 24 (2): 113–134. дои : 10.1016/0009-9120(91)90421-а . ПМК 7130177 . ПМИД 1710177 .
- ^ Иноуе Х., Киршнер Д.А. (январь 1991 г.). «Складывание и функция белков миелина на основе данных первичной последовательности». Журнал нейробиологических исследований . 28 (1): 1–17. дои : 10.1002/jnr.490280102 . ПМИД 1710279 . S2CID 8598890 .
- ^ Эйлар Э.Х., Бростофф С., Хашим Дж., Каккам Дж., Бернетт П. (сентябрь 1971 г.). «Основной белок А1 миелиновой мембраны. Полная аминокислотная последовательность» . Журнал биологической химии . 246 (18): 5770–5784. дои : 10.1016/S0021-9258(18)61872-1 . ПМИД 5096093 .
- ^ Сакс Д.Ф., Такахаши Н., Худ Л., Саймон М.И. (1985). «Локализация гена основного белка миелина человека (MBP) в области 18q22----qter путем гибридизации in situ». Цитогенетика и клеточная генетика . 39 (4): 246–249. дои : 10.1159/000132152 . ПМИД 2414074 .
- ^ Хук К.С., Шлегель Н.К., Эйххофф О.М., Видмер Д.С., Преториус С., Эйнарссон С.О. и др. (декабрь 2008 г.). «Новые цели MITF идентифицированы с использованием двухэтапной стратегии микрочипов ДНК» . Исследование пигментных клеток и меланомы . 21 (6): 665–676. дои : 10.1111/j.1755-148X.2008.00505.x . ПМИД 19067971 . S2CID 24698373 .
- ^ «Ген Энтрез: основной белок миелина» .
- ^ Сьолин К., Култима К., Ларссон А., Фрейхульт Э., Зюковская С., Алкасс К., Бурман Дж. (июнь 2022 г.). «Распределение пяти клинически важных нейроглиальных белков в мозге человека» . Молекулярный мозг . 15 (1): 52. дои : 10.1186/s13041-022-00935-6 . ПМЦ 9241296 . ПМИД 35765081 .
- ^ Андерсон Т.Р., Слоткин Т.А. (август 1975 г.). «Созревание мозгового слоя надпочечников - IV. Эффекты морфия». Биохимическая фармакология . 24 (16): 1469–1474. дои : 10.1016/0006-2952(75)90020-9 . ПМИД 7 .
- ^ Харауз Г., Исияма Н., Хилл С.М., Бейтс И.Р., Либих Д.С., Фарес С. (май 2004 г.). «Разнообразные конформационные состояния основных белков миелина внутренне неструктурированного белка и его роль в сборке миелина и рассеянном склерозе». Микрон . 35 (7): 503–542. дои : 10.1016/s0968-4328(04)00096-4 . ПМИД 15219899 .
- ^ Морой К., Сато Т. (август 1975 г.). «Сравнение метаболизма прокаина и изокарбоксазида in vitro с помощью микросомальной амидазы-эстеразы печени». Биохимическая фармакология . 24 (16): 1517–1521. дои : 10.1016/0006-2952(75)90029-5 . ПМИД 8 .
- ^ Марниеми Дж., Паркки М.Г. (сентябрь 1975 г.). «Радиохимический анализ глутатион-S-эпоксидтрансферазы и ее усиление фенобарбиталом в печени крыс in vivo». Биохимическая фармакология . 24 (17): 1569–1572. дои : 10.1016/0006-2952(75)90080-5 . ПМИД 9 .
- ^ Бейтс И.Р., Фейкс Дж.Б., Боггс Дж.М., Харауз Дж. (февраль 2004 г.). «Иммунодоминантным эпитопом основного белка миелина является амфипатическая альфа-спираль» . Журнал биологической химии . 279 (7): 5757–5764. дои : 10.1074/jbc.m311504200 . ПМИД 14630913 .
- ^ Перейти обратно: а б Боггс Дж. М. (сентябрь 2006 г.). «Основной белок миелина: многофункциональный белок» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 63 (17): 1945–1961. дои : 10.1007/s00018-006-6094-7 . ПМЦ 11136439 . ПМИД 16794783 . S2CID 1076002 .
- ^ Занд Р., Ли М.Х., Джин X, Лубман Д. (февраль 1998 г.). «Определение мест посттрансляционных модификаций зарядовых изомеров основного белка бычьего миелина методом капиллярного электрофореза-масс-спектроскопии». Биохимия . 37 (8): 2441–2449. дои : 10.1021/bi972347t . ПМИД 9485392 .
- ^ Бергер Т., Рубнер П., Шауцер Ф., Эгг Р., Улмер Х., Майрингер И. и др. (июль 2003 г.). «Антимиелиновые антитела как предиктор клинически определенного рассеянного склероза после первого события демиелинизации» . Медицинский журнал Новой Англии . 349 (2): 139–145. doi : 10.1056/NEJMoa022328 . ПМИД 12853586 .
- ^ Пфистер Х.В., Эйнхаупль К.М., Вик М., Фатех-Могадам А., Хубер М., Шилке Е. и др. (июль 1989 г.). «Основной белок миелина в спинномозговой жидкости больных ВИЧ-инфекцией» . Журнал неврологии . 236 (5): 288–291. дои : 10.1007/bf00314458 . ПМИД 2474637 . S2CID 12178626 .
- ^ Техада-Саймон М.В., Занг Ю.К., Хонг Дж., Ривера В.М., Чжан Дж.З. (февраль 2003 г.). «Перекрестная реактивность с основным белком миелина и вирусом герпеса человека-6 при рассеянном склерозе». Анналы неврологии . 53 (2): 189–197. дои : 10.1002/ана.10425 . ПМИД 12557285 . S2CID 43317994 .
- ^ Намер И.Дж., Стейбель Дж., Пуле П., Армспах Дж.П., Мор М., Мосс Ю., Шамброн Дж. (февраль 1993 г.). «Нарушение гематоэнцефалического барьера при экспериментальном аллергическом энцефаломиелите, индуцированном MBP-специфическими Т-клетками. Количественное исследование МРТ in vivo». Мозг . 116 (Часть 1) (1): 147–159. дои : 10.1093/мозг/116.1.147 . ПМИД 7680933 .
- ^ Рой А., Хупер, округ Колумбия (август 2007 г.). «Смертельную инфекцию вируса бешенства седовласой летучей мыши можно предотвратить, открыв гематоэнцефалический барьер» . Журнал вирусологии . 81 (15): 7993–7998. дои : 10.1128/JVI.00710-07 . ЧВК 1951307 . ПМИД 17507463 .
- ^ Вуд Д.Д., Велла Г.Дж., Москарелло М.А. (октябрь 1984 г.). «Взаимодействие между основным белком миелина человека и липофилином». Нейрохимические исследования . 9 (10): 1523–1531. дои : 10.1007/BF00964678 . ПМИД 6083474 . S2CID 9751765 .
- ^ Эдвардс А.М., Росс Н.В., Улмер Дж.Б., Браун П.Е. (январь 1989 г.). «Взаимодействие основного белка миелина и протеолипидного белка». Журнал нейробиологических исследований . 22 (1): 97–102. дои : 10.1002/jnr.490220113 . ПМИД 2467009 . S2CID 33666906 .
- ^ Харауз Г., Исияма Н., Хилл С.М., Бейтс И.Р., Либих Д.С., Фарес С. (2004). «Разнообразные конформационные состояния основных белков миелина внутренне неструктурированного белка и его роль в сборке миелина и рассеянном склерозе». Микрон . 35 (7): 503–542. doi : 10.1016/j.micron.2004.04.005 . ПМИД 15219899 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Бойлан К.Б., Эйрес Т.М., Попко Б., Такахаши Н., Худ Л.Е., Прусинер С.Б. (январь 1990 г.). «Повторяющаяся ДНК (TGGA) n 5' гена основного белка миелина человека: новая форма повторяющейся последовательности олигонуклеотидов, демонстрирующая полиморфизм длины». Геномика . 6 (1): 16–22. дои : 10.1016/0888-7543(90)90443-X . ПМИД 1689270 .
- Кишимото А., Нисияма К., Наканиси Х., Урацудзи Ю., Номура Х., Такэяма Ю., Нисидзука Ю. (октябрь 1985 г.). «Исследование фосфорилирования основного белка миелина протеинкиназой С и аденозин-3':5'-монофосфат-зависимой протеинкиназой» . Журнал биологической химии . 260 (23): 12492–12499. дои : 10.1016/S0021-9258(17)38898-1 . ПМИД 2413024 .
- Сакс Д.Ф., Такахаши Н., Худ Л., Саймон М.И. (1985). «Локализация гена основного белка миелина человека (MBP) в области 18q22----qter путем гибридизации in situ». Цитогенетика и клеточная генетика . 39 (4): 246–249. дои : 10.1159/000132152 . ПМИД 2414074 .
- Камхольц Дж., де Ферра Ф., Пакетт С., Лаццарини Р. (июль 1986 г.). «Идентификация трех форм основного белка миелина человека путем клонирования кДНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (13): 4962–4966. Бибкод : 1986PNAS...83.4962K . дои : 10.1073/pnas.83.13.4962 . ПМЦ 323864 . ПМИД 2425357 .
- Скобл Х.А., Уитакер Дж.Н., Биманн К. (август 1986 г.). «Анализ первичной последовательности пептидов основных белков миелина человека 1–44 и 90–170 методом масс-спектрометрии с бомбардировкой быстрыми атомами». Журнал нейрохимии . 47 (2): 614–616. дои : 10.1111/j.1471-4159.1986.tb04544.x . ПМИД 2426402 . S2CID 22531833 .
- Рот Х.Дж., Кронквист К., Преториус П.Дж., Крэндалл Б.Ф., Кампаньони А.Т. (1986). «Выделение и характеристика кДНК, кодирующей новый вариант основного белка миелина (MBP) человека 17,3K». Журнал нейробиологических исследований . 16 (1): 227–238. дои : 10.1002/jnr.490160120 . ПМИД 2427738 . S2CID 38277667 .
- Попко Б., Пакетт С., Лай Э., Шайн Х.Д., Ридхед С., Такахаши Н. и др. (февраль 1987 г.). «Мыши с дефицитом миелина: экспрессия основного белка миелина и создание мышей с различными уровнями миелина». Клетка . 48 (4): 713–721. дои : 10.1016/0092-8674(87)90249-2 . ПМИД 2434243 . S2CID 25224473 .
- Камхольц Дж., Спилман Р., Гоголин К., Моди В., О'Брайен С., Лаццарини Р. (апрель 1987 г.). «Ген основного белка миелина человека: хромосомная локализация и RFLP-анализ» . Американский журнал генетики человека . 40 (4): 365–373. ПМК 1684086 . ПМИД 2437795 .
- Рот Х.Дж., Кронквист К.Е., Керлеро де Росбо Н., Крэндалл Б.Ф., Кампаньони А.Т. (1987). «Доказательства экспрессии четырех вариантов основного белка миелина в развивающемся спинном мозге человека посредством клонирования кДНК». Журнал нейробиологических исследований . 17 (4): 321–328. дои : 10.1002/jnr.490170402 . ПМИД 2442403 . S2CID 37138877 .
- Сёдзи С., Ониси Дж., Фунакоси Т., Фукунага К., Миямото Э., Уэки Х., Кубота Ю. (ноябрь 1987 г.). «Сайты фосфорилирования основного белка миелина бычьего мозга, фосфорилированные Са2+-кальмодулин-зависимой протеинкиназой из мозга крысы». Журнал биохимии . 102 (5): 1113–1120. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122149 . ПМИД 2449425 .
- Вуд Д.Д., Москарелло Массачусетс (март 1989 г.). «Выделение, характеристика и липид-агрегирующие свойства цитруллина, содержащего основной белок миелина» . Журнал биологической химии . 264 (9): 5121–5127. дои : 10.1016/S0021-9258(18)83707-3 . ПМИД 2466844 .
- Эдвардс А.М., Росс Н.В., Улмер Дж.Б., Браун П.Е. (январь 1989 г.). «Взаимодействие основного белка миелина и протеолипидного белка». Журнал нейробиологических исследований . 22 (1): 97–102. дои : 10.1002/jnr.490220113 . ПМИД 2467009 . S2CID 33666906 .
- Штрайхер Р., Стоффель В. (май 1989 г.). «Организация гена основного белка миелина человека. Сравнение с геном мыши». Биологическая химия Хоппе-Сейлера . 370 (5): 503–510. дои : 10.1515/bchm3.1989.370.1.503 . ПМИД 2472816 .
- Леннон В.А., Уилкс А.В., Карнеги П.Р. (ноябрь 1970 г.). «Иммунологические свойства основного энцефалитогенного пептида основного белка миелина человека» . Журнал иммунологии . 105 (5): 1223–1230. дои : 10.4049/jimmunol.105.5.1223 . ПМИД 4099924 . S2CID 26451118 .
- Карнеги PR (июнь 1971 г.). «Аминокислотная последовательность энцефалитогенного основного белка миелина человека» . Биохимический журнал . 123 (1): 57–67. дои : 10.1042/bj1230057 . ПМЦ 1176899 . ПМИД 4108501 .
- Болдуин Г.С., Карнеги, PR (февраль 1971 г.). «Специфическое ферментативное метилирование аргинина в экспериментальном белке аллергического энцефаломиелита из миелина человека». Наука . 171 (3971): 579–581. Бибкод : 1971Sci...171..579B . дои : 10.1126/science.171.3971.579 . ПМИД 4924231 . S2CID 36959912 .
- Болдуин Г.С., PR Карнеги (июнь 1971 г.). «Выделение и частичная характеристика метилированных аргининов из энцефалитогенного основного белка миелина» . Биохимический журнал . 123 (1): 69–74. дои : 10.1042/bj1230069 . ПМК 1176900 . ПМИД 5128665 .
- Вуд Д.Д., Велла Г.Дж., Москарелло М.А. (октябрь 1984 г.). «Взаимодействие между основным белком миелина человека и липофилином». Нейрохимические исследования . 9 (10): 1523–1531. дои : 10.1007/BF00964678 . ПМИД 6083474 . S2CID 9751765 .
- Гибсон Б.В., Гиллиом Р.Д., Уитакер Дж.Н., Биманн К. (апрель 1984 г.). «Аминокислотная последовательность пептида основного белка миелина человека 45-89, определенная методом масс-спектрометрии» . Журнал биологической химии . 259 (8): 5028–5031. дои : 10.1016/S0021-9258(17)42950-4 . ПМИД 6201481 .
- Прибыль Т.М., Кампаньони К.В., Кампф К., Кашима Т., Хэндли В.В., МакМахон Дж., Кампаньони А.Т. (ноябрь 1993 г.). «Ген основного белка миелина человека включен в транскрипционную единицу длиной 179 килобаз: экспрессия в иммунной и центральной нервной системах» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (22): 10695–10699. Бибкод : 1993PNAS...9010695P . дои : 10.1073/pnas.90.22.10695 . ПМЦ 47844 . ПМИД 7504278 .
- Шаншиашвили Л, Микеладзе Д (2003). «Некоторые аспекты основного белка миелина». Ж. Биол. Физ. Хим . 3 (3): 96–9. дои : 10.4024/18SH03R.jbpc.03.03 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]
СМИ, связанные с основными белками миелина, на Викискладе? - Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P02686 (основной белок миелина) в PDBe-KB .
Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .
галерея PDB |
|---|
